Aminosäuren, Proteine ​​und Peptide sind Beispiele für die nachstehend beschriebenen Verbindungen. Viele biologisch aktive Moleküle umfassen mehrere chemisch verschiedene funktionelle Gruppen, die miteinander und mit den funktionellen Gruppen des anderen interagieren können.

Aminosäuren

Aminosäuren - organische bifunktionelle Verbindungen, die die Carboxylgruppe - COOH und die Aminogruppe - NH einschließen₂.

Getrennte α- und β-Aminosäuren:

In der Natur werden hauptsächlich α-Säuren gefunden. Die Zusammensetzung der Proteine ​​besteht aus 19 Aminosäuren und einer Ode - Iminosäure (C₅H₉NEIN₂):

Die einfachste Aminosäure ist Glycin. Die restlichen Aminosäuren lassen sich in folgende Hauptgruppen einteilen:

1) Glycin-Homologe - Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin.

2) schwefelhaltige Aminosäuren - Cystein, Methionin.

3) aromatische Aminosäuren - Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan.

4) Aminosäuren mit einem Säurerest - Asparaginsäure und Glutaminsäure.

5) Aminosäuren mit einer aliphatischen Hydroxygruppe - Serin, Threonin.

6) Aminosäuren mit Amidgruppe - Asparagin, Glutamin.

7) Aminosäuren mit dem Hauptradikal Histidin, Lysin, Arginin.

Isomerie von Aminosäuren.

In allen Aminosäuren (außer Glycin) ist das Kohlenstoffatom an 4 verschiedene Substituenten gebunden, daher können alle Aminosäuren als 2 Isomere (Enantiomere) vorliegen. Wenn L und D Enantiomere sind.

Physikalische Eigenschaften von Aminosäuren.

Aminosäuren sind kristalline Feststoffe, gut in Wasser löslich und schlecht löslich in unpolaren Lösungsmitteln.

Aminosäuren bekommen.

1. Substitution eines Halogenatoms gegen eine Aminogruppe in halogensubstituierten Säuren:

Chemische Eigenschaften von Aminosäuren.

Aminosäuren sind seitdem amphotere Verbindungen enthalten 2 gegenüberliegende funktionelle Gruppen - Aminogruppe und Hydroxylgruppe. Daher reagieren sie sowohl mit Säuren als auch mit Laugen:

Säure-basische Transformation kann dargestellt werden als:

Reagiert mit salpetriger Säure:

Reaktion mit Alkoholen in Gegenwart von gasförmigem HCl:

Qualitative Reaktionen von Aminosäuren.

Oxidation mit Ninhydrin zu blauviolett gefärbten Produkten. Das Iminoacid-Prolin ergibt eine gelbe Farbe mit Ninhydrin.

2. Beim Erhitzen mit konzentrierter Salpetersäure schreitet die Nitrierung des Benzolrings voran und es bilden sich gelbe Verbindungen.

http://www.calc.ru/Aminokisloty-Svoystva-Aminokislot.html

Aminosäuren, die Phosphor enthalten

Ich habe gehört, dass Proteine ​​normalerweise sechs Grundelemente enthalten - Kohlenstoff, Wasserstoff, Stickstoff, Sauerstoff, Phosphor und Schwefel.

Ich weiß, dass Proteine ​​aus Aminosäuren bestehen. Aminosäuren bestehen aus einer Aminogruppe, einer Carboxylgruppe, einem einzelnen Wasserstoffatom und einer Seitenkette, die zwischen Aminosäuren variiert. Keine der 20 basischen Aminosäuren hat eine Seitenkette, die Phosphor enthält. Nur Cystein und Methionin enthalten Schwefel.

Sind Schwefel- und Phosphoratome wirklich charakteristisch für die Proteinstruktur?

Antworten

Kanadier

Von den 22 proteinogenen Aminosäuren enthalten alle Wasserstoff, Kohlenstoff, Stickstoff und Sauerstoff. Einige (Methionin und Cystein) enthalten Schwefel, während eines (Selenocystein) Selen enthält. Es ist bekannt, dass keiner von ihnen Phosphor enthält, aber dieses Element kann enthalten sein:

Posttranslationale Phosphorylierung verschiedener Rückstände (STYHRK). Dies ermöglicht / verhindert häufig die Bindung anderer Proteine ​​und / oder verursacht eine Konformationsänderung im Zielprotein. Es ist auch für die korrekte Faltung bestimmter Proteine ​​notwendig (Beispiel). Auf ähnliche Weise kann auch Schwefel aufgenommen werden (Sulfatierung).

Einbeziehung von phosphorhaltigen prothetischen Gruppen. Dies kann kovalent vorkommen und ist für die Funktion bestimmter Proteine ​​notwendig. Schwefel kann auch in prothetischen Gruppen enthalten sein.

Sie können auch viele andere Elemente berücksichtigen, die für die Struktur / Funktion vieler Proteine ​​erforderlich sind: Jod in Thyroglobulin, Eisen in Hämoglobin usw.

http://askentire.net/q/%D0%94%D0%B5%D0%B9%D1%81%D1%82%D0%B2%D0%B8%D1%82%D0%B5%D0%BB % D1% 8C% D0% BD% D0% BE-% D0% BB% D0% B8-% D0% B1% D0% B5% D0% BB% D0% BA% D0% B8-% D1% 81% D0% BE% D0% B4% D0% B5% D1% 80% D0% B6% D0% B0% D1% 82-% D1% 84% D0% BE% D1% 81% D1% 84% D0% BE% D1% 80 % D0% B8-% D1% 81% D0% B5% D1% 80% D1% 83-35057331622

Liste der Aminosäuren und ihrer Eigenschaften

Aminosäuren sind chemische Struktureinheiten oder "Bausteine", aus denen Proteine ​​bestehen. Aminosäuren bestehen aus 16% Stickstoff. Dies ist der wichtigste chemische Unterschied zu den beiden anderen wichtigsten Nährstoffen - Kohlenhydraten und Fetten. Die Bedeutung von Aminosäuren für den Körper wird durch die enorme Rolle bestimmt, die Proteine ​​in allen Lebensprozessen spielen.

Jeder lebende Organismus, von den größten Tieren bis zu kleinen Mikroben, besteht aus Proteinen. An allen Prozessen, die in lebenden Organismen ablaufen, sind verschiedene Formen von Proteinen beteiligt. Im menschlichen Körper werden Muskeln, Bänder, Sehnen, alle Organe und Drüsen, Haare und Nägel aus Proteinen gebildet. Proteine ​​sind Bestandteil von Flüssigkeiten und Knochen. Enzyme und Hormone, die alle Prozesse im Körper katalysieren und regulieren, sind ebenfalls Proteine. Ein Mangel an diesen Nährstoffen im Körper kann zu einer Störung des Wasserhaushalts führen, was zu Schwellungen führt.

Jedes Protein im Körper ist einzigartig und existiert für besondere Zwecke. Proteine ​​sind nicht austauschbar. Sie werden im Körper aus Aminosäuren synthetisiert, die durch den Abbau von Proteinen in der Nahrung gebildet werden. Daher sind Aminosäuren und nicht die Proteine ​​selbst die wertvollsten Nährstoffe. Abgesehen davon, dass Aminosäuren Proteine ​​bilden, die die Gewebe und Organe des menschlichen Körpers bilden, fungieren einige von ihnen als Neurotransmitter (Neurotransmitter) oder sind deren Vorläufer.

Neurotransmitter sind Chemikalien, die einen Nervenimpuls von einer Nervenzelle zur anderen übertragen. Daher sind einige Aminosäuren für das normale Funktionieren des Gehirns notwendig. Aminosäuren tragen dazu bei, dass Vitamine und Mineralien ihre Funktionen ausreichend erfüllen. Einige Aminosäuren regen das Muskelgewebe direkt an.

Im menschlichen Körper werden viele Aminosäuren in der Leber synthetisiert. Einige von ihnen können jedoch nicht im Körper synthetisiert werden, daher muss eine Person sie mit Nahrung aufnehmen. Diese essentiellen Aminosäuren sind Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin. Aminosäuren, die in der Leber synthetisiert werden: Alanin, Arginin, Asparagin, Asparaginsäure, Citrullin, Cystein, Gamma-Aminobuttersäure, Glutamin und Glutaminsäure, Glycin, Ornithin, Prolin, Serin, Taurin, Tyrosin.

Der Prozess der Proteinsynthese ist ständig im Körper. Wenn mindestens eine essentielle Aminosäure fehlt, wird die Bildung von Proteinen unterbrochen. Dies kann zu einer Reihe schwerwiegender Probleme führen - von Verdauungsstörungen bis hin zu Depressionen und Wachstumsretardierung.

Wie entsteht diese Situation? Leichter als Sie sich vorstellen können. Viele Faktoren führen dazu, auch wenn Ihre Ernährung ausgewogen ist und Sie genug Protein zu sich nehmen. Störungen des Gastrointestinaltrakts, Infektionen, Traumata, Stress, die Einnahme bestimmter Medikamente, der Alterungsprozess und ein Ungleichgewicht anderer Nährstoffe im Körper können zu einem Mangel an essentiellen Aminosäuren führen.

Es sollte beachtet werden, dass all dies nicht bedeutet, dass der Verbrauch einer großen Anzahl von Proteinen zur Lösung von Problemen beitragen wird. Tatsächlich trägt es nicht zur Erhaltung der Gesundheit bei.

Überschüssiges Eiweiß erzeugt zusätzlichen Stress für die Nieren und die Leber, die die Produkte des Eiweißstoffwechsels verarbeiten müssen, von denen der Hauptteil Ammoniak ist. Da es sehr giftig für den Körper ist, wandelt es sich die Leber sofort in Harnstoff um, der dann in den Blutstrom in die Nieren gelangt, wo er gefiltert und ausgeschieden wird.

Solange die Proteinmenge nicht zu groß ist und die Leber gut arbeitet, wird Ammoniak sofort neutralisiert und verursacht keinen Schaden. Wenn es jedoch zu viel ist und die Leber ihre Neutralisierung (infolge von Unterernährung, Verdauungsstörungen und / oder Lebererkrankungen) nicht bewältigt, werden im Blut toxische Ammoniakwerte gebildet. Dies kann eine Reihe schwerwiegender Gesundheitsprobleme verursachen, einschließlich hepatischer Enzephalopathie und Koma.

Zu hohe Harnstoffkonzentrationen verursachen auch Nierenschäden und Rückenschmerzen. Daher ist nicht die Quantität wichtig, sondern die Qualität der mit der Nahrung aufgenommenen Proteine. Jetzt ist es möglich, unersetzbare und ersetzbare Aminosäuren in Form von biologisch aktiven Lebensmittelzusatzstoffen zu erhalten.

Dies ist besonders wichtig bei verschiedenen Krankheiten und bei der Anwendung von Reduktionsdiäten. Vegetarier benötigen Ergänzungen, die essentielle Aminosäuren enthalten, damit der Körper alles bekommt, was zur normalen Proteinsynthese benötigt wird.

Es gibt verschiedene Arten von Zusätzen, die Aminosäuren enthalten. Aminosäuren sind Teil einiger Multivitamine, Eiweißmischungen. Es gibt im Handel erhältliche Formeln, die Aminosäurekomplexe enthalten oder eine oder zwei Aminosäuren enthalten. Sie werden in verschiedenen Formen präsentiert: in Kapseln, Tabletten, Flüssigkeiten und Pulvern.

Die meisten Aminosäuren liegen in zwei Formen vor, die chemische Struktur der einen ist spiegelbildlich. Sie werden D- und L-Formen genannt, beispielsweise D-Cystin und L-Cystin.

D bedeutet Dextra (rechts in Latein) und L - Levo (jeweils links). Diese Ausdrücke bezeichnen die Drehrichtung der Helix, die die chemische Struktur eines gegebenen Moleküls ist. Proteine ​​von Tieren und Pflanzenorganismen werden hauptsächlich durch L-Formen von Aminosäuren gebildet (mit Ausnahme von Phenylalanin, das durch D, L-Formen dargestellt wird).

Nahrungsergänzungsmittel, die L-Aminosäuren enthalten, gelten als besser geeignet für die biochemischen Prozesse des menschlichen Körpers.
Freie oder ungebundene Aminosäuren sind die reinste Form. Daher sollten bei der Wahl eines Zusatzstoffes, der Aminosäuren enthält, Produkte bevorzugt werden, die L-kristalline Aminosäuren enthalten, die gemäß dem American Pharmacopoeia (USP) standardisiert sind. Sie brauchen keine Verdauung und werden direkt in den Blutkreislauf aufgenommen. Nach Verschlucken werden sie sehr schnell resorbiert und verursachen in der Regel keine allergischen Reaktionen.

Getrennte Aminosäuren werden auf leeren Magen eingenommen, vorzugsweise morgens oder zwischen den Mahlzeiten mit einer kleinen Menge an Vitaminen B6 und C. Wenn Sie einen Komplex von Aminosäuren, einschließlich aller essentiellen, einnehmen, sollten Sie dies 30 Minuten vor oder 30 Minuten vor einer Mahlzeit tun. Am besten nehmen Sie die notwendigen Aminosäuren und einen Komplex von Aminosäuren zu unterschiedlichen Zeitpunkten. Unabhängig davon sollten Aminosäuren nicht für längere Zeit eingenommen werden, insbesondere in hohen Dosen. Empfehle den Empfang innerhalb von 2 Monaten mit einer 2-monatigen Pause.

Alanin

Alanin trägt zur Normalisierung des Glukosestoffwechsels bei. Ein Zusammenhang zwischen überschüssiger Alanin- und Epstein-Barr-Virus-Infektion sowie dem chronischen Erschöpfungssyndrom wurde hergestellt. Eine Form von Alanin, Beta-Alanin, ist Teil von Pantothensäure und Coenzym A, einem der wichtigsten Katalysatoren im Körper.

Arginin

Arginin verlangsamt das Wachstum von Tumoren, einschließlich Krebs, indem es das körpereigene Immunsystem stimuliert. Es steigert die Aktivität und die Größe der Thymusdrüse, die T-Lymphozyten produziert. In dieser Hinsicht ist Arginin nützlich für Menschen, die an einer HIV-Infektion und malignen Tumoren leiden.

Es wird auch bei Lebererkrankungen (Zirrhose und Fettentartung) eingesetzt und trägt zu Entgiftungsprozessen in der Leber bei (hauptsächlich zur Neutralisation von Ammoniak). Samenflüssigkeit enthält Arginin, daher wird es manchmal bei der komplexen Behandlung von Unfruchtbarkeit bei Männern verwendet. Eine große Menge Arginin ist auch im Bindegewebe und in der Haut zu finden, so dass seine Verwendung bei verschiedenen Verletzungen wirksam ist. Arginin ist ein wichtiger Bestandteil des Muskelstoffwechsels. Es hilft, ein optimales Stickstoffgleichgewicht im Körper aufrechtzuerhalten, da es am Transport und der Entsorgung von überschüssigem Stickstoff im Körper beteiligt ist.

Arginin hilft, Gewicht zu reduzieren, da es zu einer gewissen Verringerung der Körperfettreserven führt.

Arginin kommt in vielen Enzymen und Hormonen vor. Es hat eine stimulierende Wirkung auf die Insulinproduktion der Bauchspeicheldrüse als Bestandteil von Vasopressin (das Hypophysenhormon) und hilft bei der Synthese von Wachstumshormonen. Obwohl Arginin im Körper synthetisiert wird, kann seine Bildung bei Neugeborenen reduziert werden. Argininquellen sind Schokolade, Kokosnüsse, Milchprodukte, Gelatine, Fleisch, Hafer, Erdnüsse, Sojabohnen, Walnüsse, Weißmehl, Weizen und Weizenkeime.

Menschen mit viralen Infektionen, einschließlich Herpes simplex, sollten kein Arginin in Form von Lebensmittelzusatzstoffen einnehmen und sollten den Konsum von argininreichen Lebensmitteln vermeiden. Schwangere und stillende Mütter sollten keine Argininpräparate essen. Bei Erkrankungen der Gelenke und des Bindegewebes, bei eingeschränkter Glukosetoleranz, bei Lebererkrankungen und bei Verletzungen wird empfohlen, kleine Mengen Arginin zu erhalten. Langer Empfang wird nicht empfohlen.

Spargel

Asparagin ist für die Aufrechterhaltung des Gleichgewichts in den Prozessen des Zentralnervensystems notwendig: Es verhindert sowohl übermäßige Erregung als auch übermäßige Hemmung. Er ist an der Synthese von Aminosäuren in der Leber beteiligt.

Da diese Aminosäure die Vitalität erhöht, wird der darauf basierende Zusatzstoff zur Ermüdung eingesetzt. Es spielt auch eine wichtige Rolle bei Stoffwechselprozessen. Asparaginsäure wird häufig bei Erkrankungen des Nervensystems verschrieben. Es ist nützlich für Sportler sowie bei Leberverletzungen. Darüber hinaus stimuliert es das Immunsystem, indem es die Produktion von Immunglobulinen und Antikörpern erhöht.

Asparaginsäure kommt in großen Mengen in Proteinen pflanzlichen Ursprungs aus gekeimten Samen und in Fleischprodukten vor.

Carnitin

Streng genommen ist Carnitin keine Aminosäure, aber seine chemische Struktur ähnelt der Struktur von Aminosäuren, weshalb sie normalerweise zusammen betrachtet werden. Carnitin ist nicht an der Proteinsynthese beteiligt und ist kein Neurotransmitter. Seine Hauptaufgabe im Körper ist der Transport von langkettigen Fettsäuren, bei deren Oxidation Energie freigesetzt wird. Dies ist eine der wichtigsten Energiequellen für Muskelgewebe. Somit erhöht Carnitin die Umwandlung von Fett in Energie und verhindert die Ablagerung von Fett im Körper, insbesondere in den Herz-, Leber- und Skelettmuskeln.

Carnitin verringert die Wahrscheinlichkeit von Komplikationen bei Diabetes mellitus im Zusammenhang mit einem gestörten Fettstoffwechsel, verlangsamt die Fettentartung der Leber bei chronischem Alkoholismus und das Risiko für Herzerkrankungen. Es hat die Fähigkeit, den Triglyceridspiegel im Blut zu senken, fördert den Gewichtsverlust und erhöht die Muskelkraft bei Patienten mit neuromuskulären Erkrankungen und verstärkt die antioxidative Wirkung der Vitamine C und E.

Man nimmt an, dass einige Varianten der Muskeldystrophie mit einem Carnitin-Mangel in Verbindung stehen. Bei solchen Krankheiten sollten Menschen eine größere Menge dieser Substanz erhalten, als von den Normen gefordert.

Es kann im Körper in Gegenwart von Eisen, Thiamin, Pyridoxin und den Aminosäuren Lysin und Methionin synthetisiert werden. Die Carnitinsynthese wird auch in Gegenwart einer ausreichenden Menge Vitamin C durchgeführt. Eine unzureichende Menge dieser Nährstoffe im Körper führt zu einem Carnitinmangel. Carnitin wird mit Nahrungsmitteln eingenommen, hauptsächlich mit Fleisch und anderen tierischen Produkten.

Die meisten Fälle von Carnitin-Mangel sind mit einem genetisch bedingten Defekt im Verlauf seiner Synthese verbunden. Mögliche Manifestationen eines Carnitinmangels sind Bewusstseinsstörungen, Herzschmerzen, Muskelschwäche und Fettleibigkeit.

Aufgrund der größeren Muskelmasse benötigen Männer mehr Carnitin als Frauen. Vegetarier haben häufiger einen Mangel an diesem Nährstoff als Nichtvegetarier, da Carnitin nicht in Proteinen pflanzlichen Ursprungs enthalten ist.

Darüber hinaus sind Methionin und Lysin (die für die Carnitinsynthese notwendigen Aminosäuren) auch nicht in ausreichender Menge in pflanzlichen Produkten enthalten.

Vegetarier müssen Nahrungsergänzungsmittel einnehmen oder mit Lysin angereicherte Lebensmittel wie Cornflakes essen, um die erforderliche Menge an Carnitin zu erhalten.

Carnitin wird in Nahrungsergänzungsmitteln in verschiedenen Formen angeboten: als D, L-Carnitin, D-Carnitin, L-Carnitin, Acetyl-L-Carnitin.
Es ist vorzuziehen, L-Carnitin einzunehmen.

Citrullin

Citrullin ist überwiegend in der Leber. Es erhöht die Energieversorgung, regt das Immunsystem an, im Stoffwechsel wird L-Arginin. Es neutralisiert Ammoniak schädigende Leberzellen.

Cystein und Cystin

Diese beiden Aminosäuren sind eng miteinander verwandt, jedes Cystinmolekül besteht aus zwei miteinander verbundenen Cysteinmolekülen. Cystein ist sehr instabil und wandelt sich leicht in L-Cystin um, so dass eine Aminosäure bei Bedarf leicht in eine andere übergeht.

Beide Aminosäuren sind schwefelhaltig und spielen eine wichtige Rolle bei der Bildung von Hautgewebe und sind wichtig für Entgiftungsprozesse. Cystein ist Teil von Alpha-Keratin - dem Hauptprotein der Nägel, Haut und Haare. Es fördert die Kollagenbildung und verbessert die Elastizität und Textur der Haut. Cystein ist ein Teil anderer Proteine ​​im Körper, einschließlich einiger Verdauungsenzyme.

Cystein hilft, einige giftige Substanzen zu neutralisieren und schützt den Körper vor den schädlichen Auswirkungen von Strahlung. Es ist eines der stärksten Antioxidantien, während seine antioxidative Wirkung durch die Einnahme von Vitamin C und Selen verstärkt wird.

Cystein ist eine Vorstufe von Glutathion, einer Substanz, die vor Alkoholschäden, einigen im Zigarettenrauch enthaltenen Medikamenten und toxischen Substanzen eine schützende Wirkung auf die Leber- und Gehirnzellen hat. Cystein löst sich besser als Cystin und wird schneller im Körper verwendet. Daher wird es häufig bei der komplexen Behandlung verschiedener Krankheiten eingesetzt. Diese Aminosäure wird im Körper aus L-Methionin gebildet, wobei obligatorisch Vitamin B6 vorhanden ist.

Bei rheumatoider Arthritis, arteriellen Erkrankungen und Krebs ist eine Supplementierung mit Cystein erforderlich. Es beschleunigt die Erholung nach Operationen, verbrennt, bindet Schwermetalle und lösliches Eisen. Diese Aminosäure beschleunigt außerdem die Fettverbrennung und die Bildung von Muskelgewebe.

L-Cystein hat die Fähigkeit, den Schleim in den Atemwegen zu zerstören, wodurch es häufig bei Bronchitis und Emphysem eingesetzt wird. Es beschleunigt Erholungsprozesse bei Erkrankungen der Atmungsorgane und spielt eine wichtige Rolle bei der Aktivierung von Leukozyten und Lymphozyten.

Da diese Substanz die Menge an Glutathion in Lunge, Niere, Leber und rotem Knochenmark erhöht, verlangsamt sie den Alterungsprozess, z. B. die Anzahl altersbedingter Pigmentflecken. N-Acetylcystein erhöht den Glutathionspiegel im Körper effektiver als Cystin oder sogar Glutathion.

Menschen mit Diabetes sollten bei der Einnahme von Cystein-Präparaten vorsichtig sein, da sie Insulin inaktivieren können. Bei der Cystinurie, einer seltenen genetischen Erkrankung, die zur Bildung von Cystinsteinen führt, ist die Einnahme von Cystein nicht möglich.

Dimethylglycin

Dimethylglycin ist ein Derivat von Glycin, der einfachsten Aminosäure. Es ist ein fester Bestandteil vieler wichtiger Substanzen, wie der Aminosäuren Methionin und Cholin, bestimmter Hormone, Neurotransmitter und DNA.

In geringen Mengen ist Dimethylglycin in Fleischprodukten, Samen und Körnern enthalten. Obwohl mit Dimethylglycinmangel keine Symptome in Verbindung gebracht werden, hat die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln mit Dimethylglycin eine Reihe von positiven Effekten, einschließlich verbesserter Energie und geistiger Aktivität.

Dimethylglycin stimuliert auch das Immunsystem, reduziert Cholesterin und Triglyceride im Blut, hilft, den Blutdruck und den Blutzuckerspiegel zu normalisieren, und es hilft auch, die Funktion vieler Organe zu normalisieren. Es wird auch bei epileptischen Anfällen eingesetzt.

Gamma-Aminobuttersäure

Gamma-Aminobuttersäure (GABA) übernimmt im Körper die Funktion eines Neurotransmitters des Zentralnervensystems und ist für den Stoffwechsel im Gehirn unverzichtbar. Es besteht aus einer anderen Aminosäure - Glutamin. Es reduziert die Aktivität von Neuronen und verhindert die Übererregung von Nervenzellen.

Gamma-Aminobuttersäure lindert die Erregung und wirkt beruhigend. Es kann auch als Beruhigungsmittel genommen werden, jedoch ohne Suchtgefahr. Diese Aminosäure wird zur komplexen Behandlung von Epilepsie und arterieller Hypertonie verwendet. Da es eine entspannende Wirkung hat, wird es zur Behandlung von Störungen der Sexualfunktionen verwendet. Darüber hinaus wird GABA bei Aufmerksamkeitsstörungen verschrieben. Zu viel Gamma-Aminobuttersäure kann jedoch die Angst verstärken und Atemnot und Zittern der Extremitäten verursachen.

Glutaminsäure

Glutaminsäure ist ein Neurotransmitter, der Impulse im zentralen Nervensystem überträgt. Diese Aminosäure spielt eine wichtige Rolle im Kohlenhydratstoffwechsel und fördert die Kalziumpenetration durch die Blut-Hirn-Schranke.

Diese Aminosäure kann von Gehirnzellen als Energiequelle verwendet werden. Es neutralisiert auch Ammoniak und entfernt die Stickstoffatome während der Bildung einer anderen Aminosäure, Glutamin. Dieser Prozess ist der einzige Weg, um Ammoniak im Gehirn zu neutralisieren.

Glutaminsäure wird zur Korrektur von Verhaltensstörungen bei Kindern sowie zur Behandlung von Epilepsie, Muskeldystrophie, Geschwüren, hypoglykämischen Zuständen, Komplikationen der Insulintherapie von Diabetes und psychischen Entwicklungsstörungen eingesetzt.

Glutamin

Glutamin ist eine Aminosäure, die am häufigsten in freier Form im Muskel vorkommt. Es dringt sehr leicht in die Blut-Hirn-Schranke ein und dringt in die Zellen des Gehirns in Glutaminsäure und zurück ein, außerdem erhöht es die Menge an Gamma-Aminobuttersäure, die zur Aufrechterhaltung einer normalen Gehirnfunktion notwendig ist.

Diese Aminosäure hält auch ein normales Säure-Basen-Gleichgewicht im Körper und einen gesunden Zustand des Gastrointestinaltrakts aufrecht, der für die Synthese von DNA und RNA erforderlich ist.

Glutamin ist ein aktiver Teilnehmer am Stickstoffstoffwechsel. Sein Molekül enthält zwei Stickstoffatome und wird durch Zugabe eines Stickstoffatoms aus Glutaminsäure gebildet. Daher hilft die Synthese von Glutamin dabei, überschüssiges Ammoniak aus Geweben, hauptsächlich aus dem Gehirn, zu entfernen und Stickstoff im Körper zu transportieren.

Glutamin kommt in großen Mengen in den Muskeln vor und wird zur Synthese von Proteinen der Skelettmuskelzellen verwendet. Daher werden Nahrungsergänzungsmittel mit Glutamin von Bodybuildern und für verschiedene Diäten sowie zur Vorbeugung von Muskelabbau bei Krankheiten wie bösartigen Neubildungen und AIDS nach Operationen und bei längerer Bettruhe verwendet.

Darüber hinaus wird Glutamin auch bei der Behandlung von Arthritis, Autoimmunerkrankungen, Fibrose, Erkrankungen des Gastrointestinaltrakts, Magengeschwüren und Erkrankungen des Bindegewebes eingesetzt.

Diese Aminosäure verbessert die Gehirnaktivität und wird daher bei Epilepsie, chronischem Müdigkeitssyndrom, Impotenz, Schizophrenie und Altersdemenz eingesetzt. L-Glutamin verringert das pathologische Verlangen nach Alkohol und wird daher zur Behandlung von chronischem Alkoholismus verwendet.

Glutamin kommt in vielen Produkten pflanzlichen und tierischen Ursprungs vor, wird jedoch beim Erhitzen leicht zerstört. Spinat und Petersilie sind gute Glutaminquellen, aber unter der Bedingung, dass sie roh verzehrt werden.

Nahrungsergänzungsmittel, die Glutamin enthalten, sollten nur an einem trockenen Ort gelagert werden, andernfalls wird Glutamin in Ammoniak und Pyroglutaminsäure umgewandelt. Nehmen Sie Glutamin nicht bei Leberzirrhose, Nierenerkrankungen, Reye-Syndrom ein.

Glutathion

Glutathion ist wie Carnitin keine Aminosäure. Entsprechend der chemischen Struktur handelt es sich um ein Tripeptid, das im Körper aus Cystein, Glutaminsäure und Glycin gewonnen wird.

Glutathion ist ein Antioxidans. Das meiste Glutathion ist in der Leber (ein Teil davon wird direkt in den Blutkreislauf freigesetzt) ​​sowie in der Lunge und im Gastrointestinaltrakt.

Es ist für den Kohlenhydratstoffwechsel notwendig und verlangsamt auch die Alterung aufgrund des Lipidstoffwechsels und verhindert das Auftreten von Atherosklerose. Glutathionmangel wirkt sich hauptsächlich auf das Nervensystem aus und verursacht Koordinationsstörungen, Denkprozesse und Zittern.

Die Glutathionmenge im Körper nimmt mit dem Alter ab. In dieser Hinsicht sollten ältere Menschen es zusätzlich erhalten. Es ist jedoch bevorzugt, Nahrungsmittelzusätze zu verwenden, die Cystein, Glutaminsäure und Glycin enthalten, dh Substanzen, die Glutathion synthetisieren. Am effektivsten ist die Aufnahme von N-Acetylcystein.

Glycin

Glycin bremst die Degeneration von Muskelgewebe ab, da es eine Quelle für Kreatin ist - eine Substanz, die im Muskelgewebe enthalten ist und zur Synthese von DNA und RNA verwendet wird. Glycin ist notwendig für die Synthese von Nukleinsäuren, Gallensäuren und essentiellen Aminosäuren im Körper.

Es ist Teil vieler Antazida-Medikamente, die bei Erkrankungen des Magens eingesetzt werden, und ist für die Reparatur von geschädigtem Gewebe nützlich, da es in großen Mengen in der Haut und im Bindegewebe vorkommt.

Diese Aminosäure ist für das normale Funktionieren des Zentralnervensystems und die Aufrechterhaltung eines guten Zustands der Prostatadrüse unerlässlich. Es wirkt als inhibitorischer Neurotransmitter und kann so epileptische Anfälle verhindern.

Glycin wird zur Behandlung der manisch-depressiven Psychose eingesetzt und kann auch bei Hyperaktivität wirksam sein. Überschüssiges Glycin im Körper verursacht Ermüdungserscheinungen, aber eine ausreichende Menge versorgt den Körper mit Energie. Bei Bedarf kann Glycin im Körper zu Serin werden.

Histidin

Histidin ist eine essentielle Aminosäure, die das Wachstum und die Reparatur von Gewebe fördert, das Teil der Myelinscheiden ist, die Nervenzellen schützen, und ist auch für die Bildung von roten und weißen Blutkörperchen notwendig. Histidin schützt den Körper vor den schädlichen Auswirkungen der Strahlung, fördert die Entfernung von Schwermetallen aus dem Körper und hilft bei AIDS.

Ein zu hoher Histidin-Gehalt kann zu Stress und sogar zu psychischen Störungen (Erregung und Psychose) führen.

Ein unzureichender Histidin-Gehalt im Körper verschlechtert den Zustand bei rheumatoider Arthritis und bei Taubheit, die mit einer Schädigung des Hörnervs verbunden sind. Methionin hilft den Histidinspiegel im Körper zu senken.

Histamin, ein sehr wichtiger Bestandteil vieler immunologischer Reaktionen, wird aus Histidin synthetisiert. Es trägt auch zur sexuellen Erregung bei. In dieser Hinsicht kann die gleichzeitige Verwendung von Nahrungsergänzungsmitteln, die Histidin, Niacin und Pyridoxin enthalten (für die Synthese von Histamin erforderlich), bei sexuellen Störungen wirksam sein.

Da Histamin die Sekretion von Magensaft stimuliert, hilft die Verwendung von Histidin bei Verdauungsstörungen, die mit einem niedrigen Säuregehalt des Magensafts verbunden sind.

Menschen, die an manisch-depressiver Psychose leiden, sollten Histidin nicht einnehmen, es sei denn, der Mangel dieser Aminosäure ist gut etabliert. Histidin kommt in Reis, Weizen und Roggen vor.

Isoleucin

Isoleucin ist eine der BCAA-Aminosäuren und die essentiellen Aminosäuren, die für die Hämoglobinsynthese notwendig sind. Außerdem stabilisiert und reguliert es den Blutzuckerspiegel und die Energieversorgung. Der Isoleucin-Stoffwechsel findet im Muskelgewebe statt.

Die gemeinsame Einnahme von Isoleucin und Valin (BCAA) erhöht die Ausdauer und fördert die Muskelregeneration, was besonders für Sportler wichtig ist.

Isoleucin ist für viele psychische Erkrankungen notwendig. Ein Mangel dieser Aminosäure führt zu hypoglykämischen Symptomen.

Zu den Nahrungsquellen von Isoleucin gehören Mandeln, Cashewnüsse, Hühnchen, Kichererbsen, Eier, Fisch, Linsen, Leber, Fleisch, Roggen, die meisten Samen und Sojaproteine.

Es gibt biologisch aktive Lebensmittelzusätze, die Isoleucin enthalten. Es ist notwendig, das richtige Gleichgewicht zwischen Isoleucin und zwei anderen verzweigten BCAA-Aminosäuren - Leucin und Valin - zu beobachten.

Leucin

Leucin ist eine essentielle Aminosäure, zusammen mit Isoleucin und Valin, die mit den drei verzweigten BCAA-Aminosäuren verwandt sind. Zusammen schützen sie das Muskelgewebe und sind Energiequellen und tragen zur Wiederherstellung von Knochen, Haut und Muskeln bei, so dass ihre Verwendung während der Erholungsphase nach Verletzungen und Operationen oft empfohlen wird.

Leucin senkt auch leicht den Blutzuckerspiegel und stimuliert die Freisetzung von Wachstumshormonen. Nahrungsquellen für Leucin sind brauner Reis, Bohnen, Fleisch, Nüsse, Soja- und Weizenmehl.

Nahrungsergänzungsmittel, die Leucin enthalten, werden in Kombination mit Valin und Isoleucin verwendet. Sie sollten mit Vorsicht genommen werden, um keine Hypoglykämie zu verursachen. Überschüssiges Leucin kann die Ammoniakmenge im Körper erhöhen.

Lysin

Lysin - eine essentielle Aminosäure, die zu fast jedem Protein gehört. Es ist für die normale Knochenbildung und das Wachstum von Kindern notwendig, fördert die Calciumaufnahme und die Aufrechterhaltung des normalen Stickstoffstoffwechsels bei Erwachsenen.

Diese Aminosäure ist an der Synthese von Antikörpern, Hormonen, Enzymen, Kollagenbildung und Gewebereparatur beteiligt. Lysin wird in der Erholungsphase nach Operationen und Sportverletzungen verwendet. Es senkt auch Serumtriglyceride.

Lysin hat eine antivirale Wirkung, insbesondere bei Viren, die Herpes und akute Atemwegsinfektionen verursachen. Bei Viruserkrankungen wird die Einnahme von Lysin-Präparaten in Kombination mit Vitamin C und Bioflavonoiden empfohlen.

Ein Mangel dieser essentiellen Aminosäure kann zu Anämie, Blutungen im Augapfel, enzymatischen Störungen, Reizbarkeit, Müdigkeit und Schwäche, Appetitlosigkeit, Wachstumsverzögerung und Gewichtsverlust sowie Störungen des Fortpflanzungssystems führen.

Nahrungsquellen für Lysin sind Käse, Eier, Fisch, Milch, Kartoffeln, rotes Fleisch, Soja und Hefeprodukte.

Methionin

Methionin ist eine essentielle Aminosäure, die die Verarbeitung von Fetten unterstützt und deren Ablagerung in der Leber und an den Wänden der Arterien verhindert. Die Synthese von Taurin und Cystein hängt von der Methioninmenge im Körper ab. Diese Aminosäure fördert die Verdauung, sorgt für Entgiftungsprozesse (vor allem für die Neutralisierung toxischer Metalle), reduziert Muskelschwäche, schützt vor Strahlung, ist nützlich bei Osteoporose und chemischen Allergien.

Diese Aminosäure wird zur Behandlung von rheumatoider Arthritis und Schwangerschaftstoxikose verwendet. Methionin hat eine ausgeprägte antioxidative Wirkung, da es eine gute Schwefelquelle ist, die freie Radikale inaktiviert. Es wird bei Gilbert-Syndrom, abnorme Leberfunktion verwendet. Methionin wird auch für die Synthese von Nukleinsäuren, Kollagen und vielen anderen Proteinen benötigt. Es ist nützlich für Frauen, die orale hormonelle Kontrazeptiva erhalten. Methionin senkt den Histaminspiegel im Körper, was bei Schizophrenie nützlich sein kann, wenn die Histaminmenge erhöht wird.

Methionin im Körper geht in Cystein, das eine Vorstufe von Glutathion ist. Dies ist sehr wichtig im Falle einer Vergiftung, wenn eine große Menge Glutathion erforderlich ist, um Toxine zu neutralisieren und die Leber zu schützen.

Nahrungsquellen für Methionin: Hülsenfrüchte, Eier, Knoblauch, Linsen, Fleisch, Zwiebeln, Sojabohnen, Samen und Joghurt.

Ornithin

Ornithin hilft dabei, Wachstumshormone freizusetzen, wodurch Fett im Körper verbrannt wird. Dieser Effekt wird durch die Verwendung von Ornithin in Kombination mit Arginin und Carnitin verstärkt. Ornithin ist auch für das Immunsystem und die Leberfunktion unerlässlich, beteiligt sich an Entgiftungsprozessen und der Wiederherstellung von Leberzellen.

Ornithin im Körper wird aus Arginin synthetisiert und dient als Vorstufe für Citrullin, Prolin und Glutaminsäure. Ornithin befindet sich in hoher Konzentration in der Haut und im Bindegewebe. Diese Aminosäure hilft, geschädigtes Gewebe wiederherzustellen.

Geben Sie keine biologisch aktiven Nahrungsergänzungsmittel, die Ornithin enthalten, Kinder, schwangere und stillende Mütter sowie Personen mit Schizophrenie in der Vorgeschichte.

Phenylalanin

Phenylalanin ist eine essentielle Aminosäure. Im Körper kann es sich in eine andere Aminosäure verwandeln - Tyrosin, das wiederum bei der Synthese von zwei Hauptneurotransmittern verwendet wird: Dopamin und Noradrenalin. Daher wirkt sich diese Aminosäure auf die Stimmung aus, reduziert die Schmerzen, verbessert das Gedächtnis und die Lernfähigkeit und unterdrückt den Appetit. Es wird zur Behandlung von Arthritis, Depressionen, Schmerzen während der Menstruation, Migräne, Adipositas, Parkinson und Schizophrenie angewendet.

Phenylalanin kommt in drei Formen vor: L-Phenylalanin (die natürliche Form und es ist Teil der Mehrheit der menschlichen Körperproteine), D-Phenylalanin (eine synthetische Spiegelform, hat eine analgetische Wirkung), DL-Phenylalanin (kombiniert die nützlichen Eigenschaften der beiden vorhergehenden Formen) bei prämenstruellem Syndrom verwendet.

Nahrungsergänzungsmittel, die Phenylalanin enthalten, geben schwangere Frauen, Menschen mit Angstzuständen, Diabetes, Bluthochdruck, Phenylketonurie, Pigmentmelanom nicht.

Proline

Prolin verbessert den Hautzustand, indem es die Kollagenproduktion erhöht und seinen Verlust mit dem Alter verringert. Hilft bei der Wiederherstellung der Knorpelflächen der Gelenke, stärkt die Bänder und den Herzmuskel. Zur Stärkung des Bindegewebes wird Prolin am besten in Kombination mit Vitamin C verwendet.

Prolin gelangt hauptsächlich aus Fleischprodukten in den Körper.

Serine

Serin ist für den normalen Stoffwechsel von Fetten und Fettsäuren, das Wachstum von Muskelgewebe und die Aufrechterhaltung eines normalen Immunsystems erforderlich.

Serin wird im Körper aus Glycin synthetisiert. Als Feuchtigkeitsmittel ist es Bestandteil vieler kosmetischer Produkte und dermatologischer Zubereitungen.

Taurin

Taurin ist im Herzmuskel, in den weißen Blutkörperchen, in den Skelettmuskeln und im zentralen Nervensystem hoch konzentriert. Es ist an der Synthese vieler anderer Aminosäuren beteiligt und bildet auch einen Hauptbestandteil der Galle, die für die Verdauung von Fetten, die Absorption fettlöslicher Vitamine und für die Aufrechterhaltung eines normalen Cholesterinspiegels im Blut erforderlich ist.

Daher ist Taurin bei Arteriosklerose, Ödemen, Herzerkrankungen, arterieller Hypertonie und Hypoglykämie nützlich. Taurin ist für den normalen Stoffwechsel von Natrium, Kalium, Kalzium und Magnesium notwendig. Es verhindert die Ausscheidung von Kalium aus dem Herzmuskel und trägt somit zur Vorbeugung bestimmter Herzrhythmusstörungen bei. Taurin hat eine schützende Wirkung auf das Gehirn, insbesondere während der Dehydrierung. Es wird zur Behandlung von Angstzuständen und Erregung, Epilepsie, Hyperaktivität und Anfällen eingesetzt.

Biologisch aktive Nahrungsergänzungsmittel mit Taurin führen zu Kindern mit Down-Syndrom und Muskeldystrophie. In einigen Kliniken wird diese Aminosäure in die komplexe Therapie von Brustkrebs einbezogen. Übermäßige Ausscheidung von Taurin aus dem Körper tritt in verschiedenen Zuständen und Stoffwechselstörungen auf.

Arrhythmien, Störungen der Blutplättchenbildung, Candidiasis, körperlicher oder emotionaler Stress, Darmerkrankungen, Zinkmangel und Alkoholmissbrauch führen zu einem Mangel an Taurin im Körper. Alkoholmissbrauch beeinträchtigt auch die Fähigkeit des Körpers, Taurin zu absorbieren.

Bei Diabetes steigt der Bedarf des Körpers an Taurin und umgekehrt verringert die Verwendung von Nahrungsergänzungsmitteln, die Taurin und Cystin enthalten, den Insulinbedarf. Taurin kommt in Eiern, Fisch, Fleisch und Milch vor, aber nicht in pflanzlichen Proteinen.

Es wird in der Leber aus Cystein und aus Methionin in anderen Organen und Geweben des Körpers synthetisiert, vorausgesetzt, es gibt eine ausreichende Menge an Vitamin B6. Bei genetischen oder metabolischen Störungen, die die Synthese von Taurin beeinträchtigen, ist eine Ergänzung mit dieser Aminosäure erforderlich.

Threonin

Threonin ist eine essentielle Aminosäure, die den normalen Eiweißstoffwechsel im Körper aufrechterhält. Es ist wichtig für die Synthese von Kollagen und Elastin, hilft der Leber und ist in Kombination mit Asparaginsäure und Methionin am Fettstoffwechsel beteiligt.

Threonin kommt im Herzen, im zentralen Nervensystem und in der Skelettmuskulatur vor und hemmt abgelagerte Fette in der Leber. Diese Aminosäure stimuliert das Immunsystem, da sie die Produktion von Antikörpern fördert. Threonin ist in Körnern sehr klein, so dass Vegetarier häufiger einen Mangel an dieser Aminosäure haben.

Tryptophan

Tryptophan ist eine essentielle Aminosäure, die für die Produktion von Niacin notwendig ist. Es wird verwendet, um Serotonin im Gehirn, einen der wichtigsten Neurotransmitter, zu synthetisieren. Tryptophan wird bei Schlafstörungen, Depressionen und zur Stabilisierung der Stimmung angewendet.

Es hilft bei Hyperaktivitätssyndromen bei Kindern, wird bei Herzerkrankungen angewendet, um das Gewicht zu kontrollieren, den Appetit zu reduzieren und die Freisetzung von Wachstumshormonen zu erhöhen. Hilft bei Migräneanfällen und verringert die schädlichen Wirkungen von Nikotin. Ein Mangel an Tryptophan und Magnesium kann die Krämpfe der Herzkranzgefäße verstärken.

Die reichsten Nahrungsquellen für Tryptophan sind brauner Reis, Landkäse, Fleisch, Erdnüsse und Sojaprotein.

Tyrosin

Tyrosin ist die Vorstufe der Neurotransmitter Noradrenalin und Dopamin. Diese Aminosäure ist an der Regulierung der Stimmung beteiligt. Ein Mangel an Tyrosin führt zu einem Mangel an Noradrenalin, was wiederum zu Depressionen führt. Tyrosin unterdrückt den Appetit, hilft, Fettablagerungen zu reduzieren, fördert die Produktion von Melatonin und verbessert die Funktionen der Nebennieren, der Schilddrüse und der Hypophyse.

Tyrosin ist auch am Austausch von Phenylalanin beteiligt. Schilddrüsenhormone entstehen, wenn Jodatome an Tyrosin gebunden werden. Daher ist es nicht überraschend, dass niedrige Plasmatyrosinkonzentrationen mit einer Hypothyreose verbunden sind.

Symptome von Tyrosinmangel sind auch niedriger Blutdruck, niedrige Körpertemperatur und Restless-Legs-Syndrom.

Biologisch aktive Nahrungsergänzungsmittel mit Tyrosin werden verwendet, um Stress abzubauen. Es wird angenommen, dass sie bei chronischem Müdigkeitssyndrom und Narkolepsie helfen. Sie werden bei Angstzuständen, Depressionen, Allergien und Kopfschmerzen sowie bei Medikamentenmissbrauch eingesetzt. Tyrosin kann bei der Parkinson-Krankheit nützlich sein. Natürliche Tyrosinquellen sind Mandeln, Avocados, Bananen, Milchprodukte, Kürbiskerne und Sesam.

Tyrosin kann aus Phenylalanin im menschlichen Körper synthetisiert werden. Nahrungsergänzungsmittel mit Phenylalanin werden am besten vor dem Schlafengehen oder mit Nahrungsmitteln, die große Mengen Kohlenhydrate enthalten, eingenommen.

Während der Behandlung mit Monoaminoxidase-Inhibitoren (in der Regel zur Depression verschrieben) sollten Tyrosin-haltige Produkte fast vollständig aufgegeben werden und der Zusatz von Tyrosin sollte nicht eingenommen werden, da dies zu einem unerwarteten und starken Blutdruckanstieg führen kann.

Valin

Valin ist eine essentielle Aminosäure, die eine stimulierende Wirkung hat, eine der BCAA-Aminosäuren. Sie kann von den Muskeln als Energiequelle verwendet werden. Valin wird für den Muskelstoffwechsel benötigt, um geschädigtes Gewebe zu reparieren und den normalen Stoffwechsel des Stickstoffs im Körper aufrechtzuerhalten.

Valin wird häufig verwendet, um ausgeprägte Mängel an Aminosäuren zu beheben, die durch die Drogensucht entstehen. Sein übermäßig hohes Niveau im Körper kann zu Symptomen wie Parästhesien (Gänsehaut auf der Haut) und sogar Halluzinationen führen.
Valin ist in folgenden Lebensmitteln enthalten: Getreide, Fleisch, Pilze, Milchprodukte, Erdnüsse, Sojaprotein.

Die Aufnahme von Valin in Form von Nahrungsergänzungsmitteln sollte durch die Einnahme anderer verzweigter BCAA-Aminosäuren - L-Leucin und L-Isoleucin - ausgeglichen werden.

http://www.5lb.ru/articles/sport_supplements/amino_acid/amino_spisok.html

Aminoklassifizierung

I. Physikochemisch - basierend auf Unterschieden in den physikochemischen Eigenschaften von Aminosäuren.

1) Hydrophobe Aminosäuren (nicht polar). Die Komponenten der Radikale enthalten üblicherweise Kohlenwasserstoffgruppen und aromatische Ringe. Hydrophobe Aminosäuren umfassen Ala, Val, Leu, Schluff, Fen, Drei, Met.

2) Hydrophile (polare) ungeladene Aminosäuren. Die Reste solcher Aminosäuren enthalten polare Gruppen (-OH, -SH, -NH 2). Diese Gruppen interagieren mit Dipolwassermolekülen, die sich um sie herum orientieren. Die ungeladenen Polare umfassen Gly, Ser, Thr, Thyr, Cis, Gln, Asn.

3) Polar negativ geladene Aminosäuren. Dazu gehören Asparaginsäure und Glutaminsäure. In einer neutralen Umgebung erhalten Asp und Glu eine negative Ladung.

4) Polar positiv geladene Aminosäuren: Arginin, Lysin und Histidin. Haben Sie eine zusätzliche Aminogruppe (oder einen Imidazolring, wie Histidin) im Rest. In einer neutralen Umgebung erhalten Lys, Arg und Gαis eine positive Ladung.

Ii. Biologische Klassifizierung

1) Essentielle Aminosäuren können im menschlichen Körper nicht synthetisiert werden und müssen notwendigerweise aus der Nahrung stammen (Schaft, Schluff, Ley, Lys, Meth, Thr, drei, Fön) und zwei weitere Aminosäuren sind teilweise unverzichtbar (Arg, Gis).

2) Austauschbare Aminosäuren können im menschlichen Körper synthetisiert werden (Glutaminsäure, Glutamin, Prolin, Alanin, Asparaginsäure, Asparagin, Tyrosin, Cystein, Serin und Glycin).

Die Struktur von Aminosäuren. Alle Aminosäuren sind α-Aminosäuren. Die Aminogruppe des gemeinsamen Teils aller Aminosäuren ist an das α-Kohlenstoffatom gebunden. Aminosäuren enthalten eine Carboxylgruppe -COOH und eine Aminogruppe -NH2. In Protein sind ionogene Gruppen des gemeinsamen Teils der Aminosäuren an der Bildung einer Peptidbindung beteiligt, und alle Eigenschaften des Proteins werden nur durch die Eigenschaften von Aminosäureresten bestimmt. Aminosäure amphotere Verbindungen. Ein isoelektrischer Punkt einer Aminosäure ist der pH-Wert, bei dem der maximale Anteil an Aminosäuremolekülen eine Ladung von Null hat.

Physikalisch-chemische Eigenschaften von Proteinen.

Isolierung und Reinigung: elektrophoretische Trennung, Gelfiltration usw. Molekulare Masse von Proteinen, Amphotizität, Löslichkeit (Hydratation, Aussalzen). Denaturierung von Proteinen, ihre Reversibilität.

Molekulargewicht Proteine ​​sind organische Stickstoff enthaltende Polymere mit hohem Molekulargewicht, die aus Aminosäuren aufgebaut sind. Die molekulare Masse der Proteine ​​hängt von der Menge der Aminosäuren in jeder Untereinheit ab.

Puffereigenschaften. Proteine ​​sind amphotere Polyelektrolyte, d.h. Sie kombinieren saure und basische Eigenschaften. Abhängig davon können Proteine ​​sauer und basisch sein.

Faktoren der Proteinstabilisierung in Lösung. HYDRATE SHELL ist eine Schicht aus Wassermolekülen, die eindeutig auf der Oberfläche des Proteinmoleküls ausgerichtet sind. Die Oberfläche der meisten Proteinmoleküle ist negativ geladen, und Dipole von Wassermolekülen werden von ihren positiv geladenen Polen angezogen.

Faktoren, die die Löslichkeit von Proteinen verringern. Der pH-Wert, bei dem das Protein elektrisch neutral wird, wird als isoelektrischer Punkt (IEP) des Proteins bezeichnet. Für die Hauptproteine ​​befindet sich IEP in alkalischem Milieu, in saurem - in saurem Milieu. Die Denaturierung ist eine sequentielle Verletzung der quaternären, tertiären, sekundären Proteinstrukturen, begleitet von einem Verlust der biologischen Eigenschaften. Denaturiertes Protein fällt aus. Es ist möglich, ein Protein durch Veränderung des pH-Wertes des Mediums (IEP) auszufällen, entweder durch Aussalzen oder durch die Verwendung eines Denaturierungsfaktors. Physikalische Faktoren: 1. Hohe Temperaturen.

Ein Teil der Proteine ​​wird bereits bei 40-50 denaturiert: 2. Ultraviolette Strahlung 3. Röntgenstrahlung und radioaktive Strahlung 4. Ultraschall 5. Mechanische Wirkung (z. B. Vibration). Chemische Faktoren: 1. Konzentrierte Säuren und Laugen. 2. Salze von Schwermetallen (zum Beispiel CuSO 4). 3. Organische Lösungsmittel (Ethylalkohol, Aceton) 4. Neutrale Salze von Alkali- und Erdalkalimetallen (NaCl, (NH 4) 2 SO 4)

Strukturelle Organisation von Proteinmolekülen.

Primäre, sekundäre, tertiäre Struktur. Beziehungen zur Stabilisierung von Strukturen. Die Abhängigkeit der biologischen Eigenschaften von Proteinen von der Sekundär- und Tertiärstruktur. Quartäre Proteinstruktur. Die Abhängigkeit der biologischen Aktivität von Proteinen von der Quartärstruktur (Konformationsänderung der Protomere).

Es gibt vier Ebenen der räumlichen Organisation des Proteins: die primäre, sekundäre, tertiäre und quaternäre Struktur von Proteinmolekülen. Die Primärstruktur des Proteins ist die Aminosäuresequenz in der Polypeptidkette (PPC). Die Peptidbindung wird nur durch die alpha-Aminogruppe und die alpha-Carboxylgruppe von Aminosäuren gebildet. Die Sekundärstruktur ist die räumliche Organisation des Kerns einer Polypeptidkette in Form einer α-Helix- oder β-gefalteten Struktur. In der α-Helix für 10 Windungen gibt es 36 Aminosäurereste. Die α-Helix wird mit Hilfe von Wasserstoffbrücken zwischen NH-Gruppen einer Spule der Helix und C = O-Gruppen der benachbarten Spule fixiert.

Die β-gefaltete Struktur wird auch durch Wasserstoffbrücken zwischen C = O und NH-Gruppen erhalten. Tertiärstruktur - eine besondere räumliche Anordnung von spiralförmigen und gefalteten Abschnitten der Polypeptidkette. An der Bildung der Tertiärstruktur sind starke Disulfidbindungen und alle schwachen Bindungsarten (ionische, Wasserstoff-, hydrophobe, Van-der-Waals-Wechselwirkungen) beteiligt. Quartärstruktur - dreidimensionale Organisation im Bereich mehrerer Polypeptidketten. Jede Kette wird als Untereinheit (oder Protomer) bezeichnet. Daher werden Proteine ​​mit quaternärer Struktur als oligomere Proteine ​​bezeichnet.

4. Einfache und komplexe Proteine, ihre Klassifizierung.

Die Art der Bindungen prothetischer Gruppen an Protein. Biologische Funktionen von Proteinen. Fähigkeit für spezifische Wechselwirkungen mit dem Liganden.

Einfache Proteine ​​werden aus Aminosäureresten aufgebaut und spalten sich bei Hydrolyse nur in freie Aminosäuren auf. Komplexe Proteine ​​sind Zwei-Komponenten-Proteine, die aus einem einfachen Protein und einer Nicht-Protein-Komponente bestehen, die als prothetische Gruppe bezeichnet wird. Bei der Hydrolyse von komplexen Proteinen werden neben den freien Aminosäuren der Nichtproteinteil oder seine Zersetzungsprodukte freigesetzt. Einfache Proteine ​​wiederum werden auf der Grundlage einiger herkömmlich gewählter Kriterien in eine Reihe von Untergruppen unterteilt: Protamine, Histone, Albumin, Globuline, Prolamine, Gluteline usw.

Klassifizierung von komplexen Proteinen:

- Phosphoproteine ​​(Phosphorsäure enthalten), Chromoproteine ​​(Pigmente sind Teil davon),

- Nukleoproteine ​​(Nukleinsäuren enthalten), Glykoproteine ​​(Kohlenhydrate enthalten),

- Lipoproteine ​​(Lipide enthalten) und Metalloproteine ​​(Metalle enthalten).

Das aktive Zentrum des Proteinmoleküls. Wenn Proteine ​​funktionieren, binden sie an Liganden - Substanzen mit niedrigem Molekulargewicht. Der Ligand verbindet eine bestimmte Stelle in einem Proteinmolekül - das aktive Zentrum. Das aktive Zentrum wird auf der tertiären und quaternären Ebene der Organisation des Proteinmoleküls gebildet und wird durch die Anziehung der Seitenradikale bestimmter Aminosäuren gebildet (Wasserstoffbrücken bilden sich zwischen -OH-Gruppen, aromatische Wasserstoffbrücken werden durch hydrophobe Wechselwirkungen, -COOH und -NH2 - ionische Bindungen verknüpft).

Kohlenhydrat enthaltende Proteine: Glykoproteine, Proteoglykane.

Die Hauptkohlenhydrate des menschlichen Körpers: Monosaccharide, Disaccharide, Glykogen, Heteropolysaccharide, ihre Struktur und Funktion.

Kohlenhydrathaltige Proteine ​​(Glykoproteine ​​und Proteoglykane). Prosthetische Gruppe der Glykoproteine ​​kann durch Monosaccharide (Glucose, Galactose, Mannose, Fructose, 6-dezoksigalaktozoy) von Aminen und acetylierte Derivate von Aminozuckern (atsetilglyukoza, atsetilgalaktoza. Stake Kohlenhydratmoleküle von Glykoproteinen haben bis zu 35%. Glycoproteins überwiegend globuläre Proteine ​​dargestellt werden. Die Kohlenhydratkomponente Proteoglykane können durch mehrere Ketten von Heteropolysacchariden dargestellt werden.

Biologische Funktionen von Glykoproteinen:

1. Transport (Blutproteine ​​Globuline transportieren Ionen von Eisen, Kupfer, Steroidhormonen);

2. schützend: Fibrinogen führt Blutgerinnung durch; b. Immunglobuline bieten Immunschutz;

3. Rezeptor (Rezeptoren befinden sich auf der Oberfläche der Zellmembran, die eine spezifische Wechselwirkung bewirken).

4. enzymatisch (Cholinesterase, Ribonuklease);

5. Hormon (Hormone der vorderen Hypophyse - Gonadotropin, Thyrotropin).

Die biologischen Funktionen von Proteoglykanen: Hyaluronsäure und Chondroitin-Schwefelsäure, Keratinsulfat erfüllen strukturelle, bindende, oberflächenmechanische Funktionen.

Lipoproteine ​​menschlicher Gewebe. Einstufung von Lipiden.

Hauptvertreter: Triacylglycerine, Phospholipide, Glycolipide, Cholesteride. Ihre Struktur und Funktionen. Essentielle Fettsäuren und ihre Derivate. Zusammensetzung, Struktur und Funktion von Blutlipoproteinen.

Nukleoproteine.

Merkmale des Proteinteils. Geschichte der Entdeckung und Untersuchung von Nukleinsäuren. Struktur und Funktion von Nukleinsäuren. Primär- und Sekundärstruktur von DNA und RNA. Arten von RNA. Die Struktur der Chromosomen.

Nukleoproteine ​​sind komplexe Proteine, die ein Protein (Protamin oder Histon) enthalten. Der Nichtproteinanteil wird durch Nukleinsäuren (NC) dargestellt: Desoxyribonukleinsäure (DNA) und Ribonukleinsäure (RNA). Protamine und Histone sind da Proteine ​​mit ausgeprägten Grundeigenschaften sie enthalten mehr als 30% arg und liz.

Nukleinsäuren (NK) sind lange Polymerketten, die aus vielen tausend Monomereinheiten bestehen, die durch 3 ', 5'-Phosphodit-Ether-Bindungen miteinander verbunden sind. Das Monomer von NK ist ein Mononukleotid, das aus einer stickstoffhaltigen Base, Pentose und einem Phosphorsäurerest besteht. Stickstoffhaltige Basen sind Purin (A und G) und Pyrimidin (C, U, T). Β-D-Ribose oder β-D-Desoxyribose wirkt als Pentose. Die stickstoffhaltige Base ist durch die N-glycosidische Bindung mit der Pentose verbunden. Pentose und Phosphat sind durch eine Esterbindung zwischen der -OH-Gruppe am C5'-Atom von Pentose und Phosphat miteinander verbunden.

Arten von Nukleinsäuren:

1. DNA enthält A, G, T und C, Desoxyribose und Phosphorsäure. DNA befindet sich im Zellkern und bildet die Basis des komplexen Chromatinproteins.

2. RNA enthält A, G, Y und C, Ribose und Phosphorsäure.

Es gibt 3 Arten von RNA:

a) m-RNA (informativ oder Matrix) - eine Kopie des DNA-Segments enthält Informationen über die Struktur des Proteins;

b) rRNA bildet das Skelett des Ribosoms im Zytoplasma und spielt eine wichtige Rolle beim Aufbau des Proteins auf dem Ribosom während des Translationsprozesses;

c) t-RNA ist an der Aktivierung und dem Transport von AK zum Ribosom beteiligt, lokalisiert im Zytoplasma. NCs haben primäre, sekundäre und tertiäre Strukturen.

Die Primärstruktur von NK ist für alle Typen gleich - eine lineare Polynukleotidkette, in der Mononukleotide durch 3 ', 5'-Phosphodiester-Bindungen verknüpft sind. Jede Polynukleotidkette hat 3 "und 5", diese Enden sind negativ geladen.

Die Sekundärstruktur der DNA ist eine Doppelhelix. DNA besteht aus 2 Ketten, die in einer Spirale nach rechts um die Achse gedreht sind. Spulenspule = 10 Nukleotide, was 3,4 nm Länge ist. Beide Helices sind antiparallel.

Die Tertiärstruktur der DNA ist das Ergebnis einer zusätzlichen Verdrillung des DNA-Moleküls im Weltraum. Dies geschieht, wenn DNA mit Protein interagiert. Bei Wechselwirkung mit dem Histon-Octamer wird die Doppelhelix auf das Octamer gewickelt, d.h. verwandelt sich in eine Superhelix.

Die Sekundärstruktur von RNA ist ein im Raum gekrümmter Polynukleotidfaden. Diese Krümmung ist auf die Bildung von Wasserstoffbrücken zwischen den komplementären Stickstoffbasen zurückzuführen. In der t-RNA wird die Sekundärstruktur durch das „Kleeblatt“ dargestellt, in dem ich zwischen komplementären und nichtkomplementären Regionen unterscheidet. Die Sekundärstruktur der p-RNA ist die Helix einer einzelnen gekrümmten RNA und das Tertiär - das Skelett eines Ribosoms. M-RNA bildet aus dem Zellkern in die CZ und bildet Komplexe mit spezifischen Proteinen, Informeromeren (der Tertiärstruktur von m-RNA), die als Inforsomen bezeichnet werden.

Chromoproteine, ihre Klassifizierung. Flavoproteine, ihre Struktur und Funktion.

Hämoproteine, Struktur, Vertreter: Hämoglobin, Myoglobin, Katalase, Peroxidase, Cytochrom. Funktionen von Hämoproteinen.

Phosphoproteine ​​als prothetische Gruppe enthalten einen Phosphorsäurerest. Beispiele: Casein und Caseinogen von Milch, Hüttenkäse, Milchprodukte, weißes Eigelb, Eigelb-Ovalbumin, Fischeiichtullin. Phosphoproteinreiche Zellen des ZNS.

Phosphoproteine ​​haben verschiedene Funktionen:

1. Ernährungsfunktion Phosphoproteine ​​von Milchprodukten werden leicht verdaut und absorbiert. Sie liefern essentielle Aminosäuren und Phosphor für die Proteinsynthese in Babygewebe.

2. Phosphorsäure ist notwendig für die vollständige Bildung des Nerven- und Knochengewebes des Kindes.

3. Phosphorsäure ist an der Synthese von Phospholipiden, Phosphoproteinen, Nukleotiden und Nukleinsäuren beteiligt.

4. Phosphorsäure reguliert die Aktivität von Enzymen durch Phosphorylierung unter Beteiligung von Proteinkinaseenzymen. Phosphat verbindet die -OH-Gruppe von Serin oder Threonin mit Esterbindungen: Chromoproteine ​​sind komplexe Proteine ​​mit einem nicht-proteinhaltigen Anteil. Dazu gehören Flavoproteine ​​(gelb) und Hämoproteine ​​(rot). Flavoproteine ​​als prothetische Gruppe enthalten Derivate von Vitamin B2 - Flavinen: Flavinadenindinukleotid (FAD) oder Flavinmononukleotid (FMN). Sie sind ein Nicht-Protein-Teil von Dehydrogenase-Enzymen, die Redoxreaktionen katalysieren.

Hämoproteine ​​als Nichtproteingruppe enthalten einen Häm-Eisen-Porphyrin-Komplex.

Hämoproteine ​​werden in zwei Klassen unterteilt:

1. Enzyme: Katalase, Peroxidase, Cytochrom;

2. Nichtenzyme: Hämoglobin und Myoglobin.

Die Enzyme Catalase und Peroxidase zerstören Wasserstoffperoxid, Cytochrome sind Träger von Elektronen in der Kette des Elektronentransports. Nichtenzyme. Hämoglobin transportiert Sauerstoff (von der Lunge zu den Geweben) und Kohlendioxid (von den Geweben zu den Lungen); Myoglobin - Sauerstoffdepot im arbeitenden Muskel. Hämoglobin ist ein Tetramer, weil besteht aus 4 Untereinheiten: Globin in diesem Tetramer wird durch 4 Polypeptidketten von 2 Varianten dargestellt: 2 α- und 2 β-Ketten. Jede Untereinheit ist mit einem Häm verbunden. Physiologische Typen von Hämoglobin: 1. HbP - primitives Hämoglobin wird im Embryo gebildet. 2. HbF - fötales Hämoglobin - fötales Hämoglobin. Das Ersetzen von HbP durch HbF erfolgt im Alter von 3 Monaten.

Enzyme, Entdeckungsgeschichte und Untersuchung von Enzymen, insbesondere enzymatische Katalyse.

Die Spezifität von Enzymen. Die Abhängigkeit der Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktionen von Temperatur, pH-Wert, Konzentration des Enzyms und des Substrats.

Enzyme sind biologische Katalysatoren mit Proteincharakter, die von einer lebenden Zelle gebildet werden und mit hoher Aktivität und Spezifität wirken.

Die Ähnlichkeit von Enzymen mit nichtbiologischen Katalysatoren besteht darin, dass

• Enzyme katalysieren energetische Reaktionen;
• die Energie des chemischen Systems bleibt konstant;
• während der Katalyse ändert sich die Richtung der Reaktion nicht;
• Enzyme werden während der Reaktion nicht verbraucht.

Die Unterschiede von Enzymen zu nichtbiologischen Katalysatoren sind wie folgt:

• Die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktionen ist höher als die von Nicht-Protein-Katalysatoren katalysierten Reaktionen.
• Enzyme haben eine hohe Spezifität;
• die enzymatische Reaktion findet in der Zelle statt, d.h. bei 37 ° C konstanter Atmosphärendruck und physiologischer pH-Wert;
• Die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion kann eingestellt werden.

Die moderne Klassifizierung von Enzymen beruht auf der Art der chemischen Umwandlungen, die sie katalysieren. Die Klassifizierung basiert auf der Art der Reaktion, die vom Enzym katalysiert wird.

Enzyme werden in 6 Klassen eingeteilt:

1. Oxidoreduktasen katalysieren Redoxreaktionen

4. LiAZ - nicht hydrolytischer Substratzerfall

6. Ligase (Synthetase) - Synthese mit Energie (ATP)

Enzymnomenklatur.

1. Der Trivialname (Pepsin, Trypsin).

2. Der Name des Enzyms kann aus dem Namen des Substrats mit dem Zusatz "ase" gebildet werden.

(Arginase hydrolysiert die Aminosäure Arginin).

3. Hinzufügen des Aza-Endes zum Namen der katalysierten Reaktion (Hydrolase-Katalysen)

Hydrolyse, Dehydrogenase - Dehydrierung eines organischen Moleküls, d.h. Entfernung von Protonen und Elektronen vom Substrat).

4. Rationaler Name - Name der Substrate und Art der katalysierten Reaktionen (ATP + Hexose-Hexose-6-phosphat + ADP. Enzym: ATP: D-Hexose-6-Phosphotransferase).

5. Indexierungsenzyme (jedem Index sind 4 Indizes oder Sequenznummern zugeordnet): 1.1.1.1 - ADH, 1.1.1.27 - LDH.

Die Abhängigkeit der Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion vom pH-Wert des Mediums. Für jedes Enzym gibt es einen pH-Wert, bei dem seine maximale Aktivität beobachtet wird. Abweichung vom optimalen pH-Wert führt zu einer Abnahme der Enzymaktivität. Der Einfluss des pH-Wertes auf die Aktivität von Enzymen hängt mit der Ionisierung der funktionellen Gruppen der Aminosäurereste dieses Proteins zusammen, die eine optimale Konformation des aktiven Zentrums des Enzyms gewährleisten. Wenn sich der pH-Wert von den optimalen Werten ändert, ändert sich die Ionisierung funktioneller Gruppen des Proteinmoleküls.

Beispielsweise werden beim Ansäuern des Mediums freie Aminogruppen protoniert (NH₃ + ) und bei Alkalisierung wird Proton von Carboxylgruppen (СОО -) abgespalten. Dies führt zu einer Änderung der Konformation des Enzymmoleküls und der Konformation des aktiven Zentrums; daher ist die Anhaftung des Substrats, der Cofaktoren und der Coenzyme an das aktive Zentrum beeinträchtigt. Enzyme, die unter sauren Umweltbedingungen arbeiten (z. B. Pepsin im Magen oder lysosomale Enzyme), erwerben eine evolutionäre Konformation, die die Arbeit des Enzyms bei sauren pH-Werten gewährleistet. Die meisten menschlichen Enzyme haben jedoch einen optimalen pH-Wert nahe dem neutralen Wert, der mit dem physiologischen pH-Wert übereinstimmt.

Die Abhängigkeit der Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion von der Mediumstemperatur. Das Erhöhen der Temperatur auf bestimmte Grenzen beeinflusst die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion, wie die Temperatur auf jede chemische Reaktion. Mit zunehmender Temperatur wird die Bewegung von Molekülen beschleunigt, was zu einer erhöhten Wahrscheinlichkeit der Wechselwirkung von Reaktanten führt. Zusätzlich kann die Temperatur die Energie der reagierenden Moleküle erhöhen, was auch die Reaktion beschleunigt.

Die Geschwindigkeit der chemischen Reaktion, die durch Enzyme katalysiert wird, hat jedoch ein Temperaturoptimum, dessen Überschreitung von einer Abnahme der enzymatischen Aktivität begleitet wird, die aus der thermischen Denaturierung des Proteinmoleküls resultiert. Für die meisten menschlichen Enzyme liegt die optimale Temperatur bei 37 bis 38 ° C. Spezifität - eine sehr hohe Selektivität von Enzymen in Bezug auf das Substrat. Die Spezifität des Enzyms wird durch das Zusammentreffen der räumlichen Konfiguration des Substrats und des Substratzentrums (sterischer Zufall) erklärt. Für die Spezifität des Enzyms ist das aktive Zentrum des Enzyms und sein gesamtes Proteinmolekül verantwortlich. Das aktive Zentrum des Enzyms bestimmt die Art der Reaktion, die dieses Enzym ausführen kann. Es gibt drei Arten von Besonderheiten:

Absolute Spezifität. Enzyme, die nur auf ein Substrat einwirken, haben diese Spezifität. Zum Beispiel hydrolysiert Sucrose nur Sucrose, Lactase-Lactose, Maltase-Maltose, Urease-Harnstoff, Arginase-Arginin usw. Die relative Spezifität ist die Fähigkeit eines Enzyms, auf eine Gruppe von Substraten mit einem allgemeinen Bindungstyp einzuwirken, d. H. Die relative Spezifität manifestiert sich nur in Bezug auf eine bestimmte Art von Bindung in einer Gruppe von Substraten. Beispiel: Lipase baut eine Esterbindung in tierischen und pflanzlichen Fetten auf. Amylase hydrolysiert die α-glycosidische Bindung in Stärke, Dextrinen und Glykogen. Alkohol-Dehydrogenase oxidiert Alkohole (Methanol, Ethanol usw.).

Stereochemische Spezifität ist die Fähigkeit eines Enzyms, nur auf ein Stereoisomer einzuwirken.

Zum Beispiel: 1) α, β - Isomerie: α - Amylase von Speichel und Pankreassaft spaltet nur α - glucosidische Bindungen in Stärke und spaltet keine Cellulose - β - glucosidischen Bindungen. Die internationale Einheit (IE) der Enzymaktivität ist die Enzymmenge, die in der Lage ist, 1 μmol Substrat in 1 Minute bei 25 ° C und bei optimalem pH in Reaktionsprodukte umzuwandeln. Catal entspricht der Menge an Katalysator, die in der Lage ist, 1 Mol des Substrats für 1 Sekunde bei 25 ° C und dem optimalen pH-Wert in das Produkt umzuwandeln. Die spezifische Aktivität des Enzyms ist die Anzahl der Einheiten der Enzymaktivität des Enzyms pro 1 mg Protein. Die molare Aktivität ist das Verhältnis der Anzahl der Einheiten der enzymatischen Aktivität von Katzen oder der IU zur Anzahl der Mol des Enzyms.

Die Struktur von Enzymen. Die Struktur und Funktion des aktiven Zentrums.

Der Wirkungsmechanismus von Enzymen. Enzymkofaktoren: Metallionen und Coenzyme, ihre Beteiligung an Enzymen. Enzymaktivatoren: Wirkmechanismus. Inhibitoren enzymatischer Reaktionen: kompetitiv, nicht kompetitiv, irreversibel. Drogen - Enzyminhibitoren (Beispiele).

Je nach Struktur der Enzyme kann man:

1. Einkomponente (einfache Proteine)

2. Zweikomponenten (komplexe Proteine).

Enzyme - einfache Proteine ​​- umfassen Verdauungsenzyme (Pepsin, Trypsin). Enzyme - komplexe Proteine ​​- umfassen Enzyme, die Redoxreaktionen katalysieren. Für die katalytische Aktivität von Zweikomponentenenzymen wird eine zusätzliche chemische Komponente benötigt, die als Cofaktor bezeichnet wird und als anorganische Substanzen (Eisen, Magnesium, Zink, Kupfer usw.) und organische Substanzen - Coenzyme (zum Beispiel aktive Formen von Vitaminen) - fungiert.

Für den Betrieb einer Reihe von Enzymen sind sowohl ein Coenzym als auch Metallionen (Cofaktor) erforderlich. Coenzyme - organisches Material mit niedrigem Molekulargewicht, das kein Protein ist, in Verbindung mit dem Proteinteil des Enzyms vorübergehend und schwach. In dem Fall, wenn der Nicht-Protein-Teil des Enzyms (Coenzym) fest und dauerhaft an das Protein gebunden ist, wird dieser Nicht-Protein-Teil als prothetische Gruppe bezeichnet. Der Proteinanteil eines komplexen Proteinenzyms wird als Apoenzym bezeichnet. Apoenzym und Cofaktor bilden zusammen ein Holoenzym.

An der enzymatischen Katalyse ist nicht das gesamte Proteinmolekül beteiligt, sondern nur ein bestimmter Bereich - das aktive Zentrum des Enzyms. Das aktive Zentrum von Enzymen ist der Teil des Enzymmoleküls, an das das Substrat gebunden ist und von dem die katalytischen Eigenschaften des Enzymmoleküls abhängen. Im aktiven Zentrum des Enzyms wird ein "Kontaktbereich" isoliert - der Bereich, der das Substrat auf dem Enzym aufgrund seiner funktionellen Gruppen und des "katalytischen" Bereichs anzieht und hält, dessen funktionelle Gruppen direkt an der katalytischen Reaktion teilnehmen. Einige Enzyme haben neben dem aktiven Zentrum ein anderes "anderes" Zentrum - allosterisch.

Verschiedene Substanzen (Effektoren) interagieren mit dem allosterischen Zentrum, meist mit verschiedenen Metaboliten. Die Kombination dieser Substanzen mit einem allosterischen Zentrum führt zu einer Konformationsänderung des Enzyms (einer Tertiär- und Quartärstruktur). Das aktive Zentrum im Enzymmolekül wird entweder erzeugt oder unterbrochen. Im ersten Fall wird die Reaktion beschleunigt, im zweiten Fall wird sie gehemmt. Daher wird das allosterische Zentrum als regulatorisches Zentrum des Enzyms bezeichnet. Enzyme, die ein allosterisches Zentrum in ihrer Struktur haben, werden regulatorisch oder allosterisch genannt. Die Theorie des Wirkungsmechanismus von Enzymen beruht auf der Bildung eines Enzym-Substrat-Komplexes.

Der Wirkungsmechanismus des Enzyms:

1. Bei der Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes wird das Substrat an das aktive Zentrum des Enzyms gebunden.

2. In der zweiten Stufe des enzymatischen Prozesses, der langsam abläuft, finden elektronische Umlagerungen im Enzym-Substrat-Komplex statt.

Enzym (En) und Substrat (S) beginnen zu konvergieren, um maximalen Kontakt herzustellen und einen einzelnen Enzym-Substrat-Komplex zu bilden. Die Dauer der zweiten Stufe hängt von der Aktivierungsenergie des Substrats oder der Energiebarriere einer bestimmten chemischen Reaktion ab. Die Aktivierungsenergie ist die Energie, die erforderlich ist, um alle Moleküle von 1 Mol S bei einer gegebenen Temperatur in den aktivierten Zustand zu überführen. Für jede chemische Reaktion gibt es eine eigene Energiebarriere. Durch die Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes nimmt die Aktivierungsenergie des Substrats ab, die Reaktion beginnt bei einem niedrigeren Energieniveau. Daher begrenzt die zweite Stufe des Prozesses die Geschwindigkeit der Gesamtkatalyse.

3. In der dritten Stufe erfolgt die chemische Reaktion selbst unter Bildung von Reaktionsprodukten. Die dritte Phase des Prozesses ist kurz. Durch die Reaktion wird das Substrat in ein Reaktionsprodukt umgewandelt; Der Enzym-Substrat-Komplex bricht zusammen und das Enzym verlässt die enzymatische Reaktion nicht. Somit ermöglicht es das Enzym aufgrund der Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes, eine chemische Reaktionsumgehung bei einem niedrigeren Energieniveau zu durchlaufen.

Cofaktor ist eine nicht-proteinhaltige Substanz, die im Körper in geringen Mengen vorhanden sein muss, damit die entsprechenden Enzyme ihre Funktionen erfüllen können. Der Cofaktor enthält Coenzyme und Metallionen (z. B. Natrium- und Kaliumionen).

Alle Enzyme sind globuläre Proteine, wobei jedes Enzym eine spezifische Funktion ausübt, die mit seiner inhärenten globulären Struktur zusammenhängt. Die Aktivität vieler Enzyme hängt jedoch von Nicht-Proteinverbindungen ab, die als Cofaktoren bezeichnet werden. Der Molekülkomplex des Proteinanteils (Apoenzym) und des Cofaktors wird als Holoenzym bezeichnet.

Die Rolle eines Cofaktors können Metallionen (Zn 2+, Mg 2+, Mn 2+, Fe 2+, Cu 2+, K +, Na +) oder komplexe organische Verbindungen spielen. Organische Cofaktoren werden im Allgemeinen als Coenzyme bezeichnet, von denen einige aus Vitaminen stammen. Die Art der Bindung zwischen dem Enzym und dem Coenzym kann unterschiedlich sein. Manchmal existieren sie getrennt und kommunizieren im Verlauf der Reaktion miteinander. In anderen Fällen sind der Cofaktor und das Enzym permanent verbunden und manchmal mit starken kovalenten Bindungen. Im letzteren Fall wird der Nicht-Protein-Teil des Enzyms als prothetische Gruppe bezeichnet.

Die Rolle des Cofaktors ist im Wesentlichen auf Folgendes zurückzuführen:

• Ändern der Tertiärstruktur des Proteins und Erstellen einer Komplementarität zwischen dem Enzym und dem Substrat;
• als weiteres Substrat direkt an der Reaktion beteiligt.

Aktivatoren können sein:

1) Cofaktoren, da Sie sind wichtige Teilnehmer am enzymatischen Prozess. Zum Beispiel sind Metalle, die Teil des katalytischen Zentrums des Enzyms sind: Speichelamylase ist in Gegenwart von Ca-Ionen, Lactatdehydrogenase (LDH) -Zn, Arginase-Mn, Peptidase-Mg und Coenzymen: Vitamin C, Derivate verschiedener Vitamine (NAD, NADP, FMN, FAD), KoASH und andere.). Sie sorgen für die Bindung des aktiven Zentrums des Enzyms an das Substrat.

2) Anionen können auch aktivierend auf die Aktivität des Enzyms wirken, beispielsweise Anionen

Cl - Speichelamylase aktivieren;

3) Substanzen, die einen optimalen pH-Wert für die Manifestation der enzymatischen Aktivität erzeugen, z. B. HCl, können als Aktivatoren verwendet werden, um eine optimale Mageninhaltumgebung für die Aktivierung von Pepsinogen in Pepsin zu schaffen;

4) Aktivatoren sind auch Substanzen, die Proferments in ein aktives Enzym umwandeln, zum Beispiel aktiviert Enterokinase-Darmsaft die Umwandlung von Trypsinogen zu Trypsin;

5) Aktivatoren können verschiedene Metaboliten sein, die an das allosterische Zentrum des Enzyms binden und zur Bildung des aktiven Zentrums des Enzyms beitragen.

Inhibitoren sind Substanzen, die die Aktivität von Enzymen hemmen. Es gibt zwei Hauptarten der Hemmung: irreversibel und reversibel. Bei irreversibler Hemmung bindet der Inhibitor durch kovalente Bindungen stark (irreversibel) an das aktive Zentrum des Enzyms, ändert die Konformation des Enzyms. So können Schwermetallsalze (Quecksilber, Blei, Cadmium usw.) auf Enzyme wirken. Die reversible Hemmung ist die Art der Hemmung, bei der die Enzymaktivität wiederhergestellt werden kann. Die reversible Hemmung kann zwei Arten haben: kompetitiv und nicht kompetitiv. Bei kompetitiver Hemmung sind Substrat und Inhibitor in der chemischen Struktur normalerweise sehr ähnlich.

Bei dieser Art der Inhibierung können das Substrat (S) und der Inhibitor (I) gleichermaßen an das aktive Zentrum des Enzyms binden. Sie konkurrieren miteinander um einen Platz im aktiven Zentrum des Enzyms. Ein klassisches Beispiel für eine kompetitive Hemmung ist die Hemmung der Wirkung der Succinat-Dehydrogenase durch Malonsäure. Nichtkompetitive Inhibitoren binden an das allosterische Zentrum des Enzyms.

Infolgedessen treten Änderungen in der Konformation des allosterischen Zentrums auf, die zu einer Verformung des katalytischen Zentrums des Enzyms und zu einer Abnahme der enzymatischen Aktivität führen. Allosterische, nicht kompetitive Inhibitoren sind häufig Stoffwechselprodukte. Medizinische Eigenschaften von Enzyminhibitoren (Kontrikal, Trasilol, Aminocapronsäure, Pamba). Contrycal (Aprotinin) wird zur Behandlung der akuten Pankreatitis und zur Verschlimmerung der chronischen Pankreatitis, der akuten Pankreasnekrose und der akuten Blutung verwendet.

Regulation von Enzymen. Allosterisches Zentrum, allosterische Inhibitoren und Aktivatoren (Beispiele). Regulation der Enzymaktivität durch Phosphorylierung und Dephosphorylierung (Beispiele). Arten der hormonellen Regulation der Enzymaktivität.

Die Unterschiede Enzyme in der Zusammensetzung von Organen und Geweben.

Organspezifische Enzyme, Isoenzyme (z. B. LDH, MDH usw.). Veränderungen der Enzymaktivität in der Pathologie. Enzymopathien, Enzymdiagnostika und Enzymtherapie.

Isoenzyme sind Isoformen desselben Enzyms, die sich in der Aminosäuresequenz unterscheiden, im selben Organismus vorhanden sind, in der Regel jedoch in ihren verschiedenen Zellen, Geweben oder Organen.

Isoenzyme sind im Allgemeinen in der Aminosäuresequenz hochhomolog. Alle Isoenzyme desselben Enzyms erfüllen die gleiche katalytische Funktion, können jedoch im katalytischen Aktivitätsgrad, insbesondere in der Regulation oder in anderen Eigenschaften, erheblich variieren. Ein Beispiel für ein Enzym mit Isoenzymen ist Amylase - Pankreas-Amylase unterscheidet sich in der Aminosäuresequenz und den Eigenschaften von Amylase von den Speicheldrüsen, dem Darm und anderen Organen. Dies diente als Grundlage für die Entwicklung und Anwendung einer zuverlässigeren Methode zur Diagnose einer akuten Pankreatitis durch Bestimmung der Gesamtplasmamylase, nämlich der Pankreas-Isoamylase.

Enzymopathien - Krankheiten, die durch gestörte Enzymsynthese verursacht werden:

a) in vollständiger oder teilweiser Abwesenheit von enzymatischer Aktivität;

b) bei übermäßiger Steigerung der Enzymaktivität;

c) bei der Produktion von pathologischen Enzymen, die nicht bei einem gesunden Menschen gefunden werden.

Es gibt erbliche und erworbene Enzymopathien. Erbliche Enzymopathien gehen mit einer Störung im genetischen Apparat der Zelle einher, so dass die Synthese bestimmter Enzyme ausbleibt.

Erbkrankheiten umfassen Enzymopathien, die mit einer beeinträchtigten Aminosäureumwandlung verbunden sind:

1. Phenylketonurie ist eine erbliche Verletzung der Synthese des Enzyms Phenylalaninhydroxylase, bei deren Beteiligung die Umwandlung von Phenylalanin in Tyrosin erfolgt. Bei dieser Pathologie tritt eine Erhöhung der Blutkonzentration von Phenylalanin auf. Bei dieser Krankheit bei Kindern sollte Phenylalanin von der Diät ausgeschlossen werden.

2. Albinismus - eine Krankheit, die mit einem genetischen Defekt des Enzyms Tyrosinase zusammenhängt. Wenn Melanozyten ihre Fähigkeit verlieren, dieses Enzym zu synthetisieren (oxidiert Tyrosin in DOPA und DOPA-Chinon), wird Melanin nicht in Haut, Haar und Retina gebildet.

Erworbene Enzymopathien, d.h. Die gestörte Enzymsynthese kann sich ergeben aus:

1. langfristige Einnahme von Medikamenten (Antibiotika, Sulfonamide);

2. Infektionskrankheiten der Vergangenheit;

3. aufgrund von Avitaminose;

4. maligne Tumoren.

Enzymdiagnostika bestimmen die Aktivität von Enzymen zur Diagnose von Krankheiten. Plasmaenzyme werden in 3 Gruppen eingeteilt: Sekretion, Indikator und Ausscheidung. Indikator - zelluläre Enzyme. Bei Erkrankungen, die eine Schädigung der Zellmembranen mit sich bringen, erscheinen diese Enzyme in großen Mengen im Blut, was auf eine Pathologie in bestimmten Geweben hindeutet. Beispielsweise steigt die Aktivität von Amylase im Blut und im Urin bei akuter Pankreatitis.

Für die Enzymdiagnostik werden Isoenzyme bestimmt. Unter pathologischen Bedingungen kann die Freisetzung des Enzyms im Blut aufgrund von Zustandsänderungen der Zellmembran erhöht werden. Die Untersuchung der Aktivität von Blutenzymen und anderen biologischen Flüssigkeiten wird häufig zur Diagnose von Krankheiten verwendet. Zum Beispiel Diastasen von Urin und Blutamylase bei Pankreatitis (erhöhte Aktivität), eine Abnahme der Aktivität von Amylase bei chronischer Pankreatitis.

Enzymtherapie - die Verwendung von Enzymen als Arzneimittel. Beispielsweise wird bei gastrointestinalen Erkrankungen mit verminderter Sekretion eine Mischung von Enzymzubereitungen aus Pepsin, Trypsin, Amylase (Pankreatin, festal) verwendet, Trypsin und Chymotrypsin werden in der chirurgischen Praxis bei eitrigen Erkrankungen zur Hydrolyse von Bakterienproteinen verwendet.

Enzymopathie bei Kindern und die Bedeutung ihrer biochemischen Diagnose (z. B. Störungen des Stickstoff- und Kohlenhydratstoffwechsels).

Die häufigste Variante von Enzymopathien, die zur Entwicklung einer hämolytischen Anämie führen, ist der Mangel an Glukosephosphatdehydrogenase. Berücksichtigen Sie die Ursachen von Enzymopathien bei Kindern. Die Krankheit ist unter Afroamerikanern (630%) weit verbreitet, unter den Tataren (3,3%) und Dagestan (511,3%); selten in der russischen Bevölkerung entdeckt (0,4%). Ein besonderer Fall eines Mangels an Glukose-Phosphat-Dehydrogenase - Favizm. Die Hämolyse entwickelt sich durch den Verzehr von Bohnen, Bohnen, Erbsen und Inhalieren von Naphthalinstaub.

Ursachen von Enzymopathien bei Kindern Vererbung von Glukosemangel Phosphatdehydrogenase (N), weshalb Männer häufiger krank sind. Weltweit gibt es etwa 400 Millionen Träger dieses pathologischen Gens. Die Krankheit tritt in der Regel nach der Einnahme bestimmter Arzneimittel (Nitrofuranderivate, Chinin, Isoniazid, Fivazid, Aminosalicylsäure (Natriumparaaminosalicylat), Nalidixinsäure, Sulfonamide usw.) oder vor dem Hintergrund einer Infektion auf.

Enzymopathien bei Kindern sind Anzeichen.

Die Krankheit manifestiert sich durch die schnelle Entwicklung der Hämolyse bei der Verwendung der oben genannten Substanzen oder Infektionen (insbesondere bei Lungenentzündung, Typhus, Hepatitis). Ein Ausfall der Glucose-Phosphat-Dehydrogenase kann zu Gelbsucht bei Neugeborenen führen. Bei der Analyse von Blut, Retikulozytose werden ein Anstieg des Niveaus an direktem und indirektem Bilirubin, LDH und alkalischer Phosphatase nachgewiesen.

Die Erythrozytenmorphologie und die Erythrozytenindizes werden nicht verändert. Die Diagnose wird auf der Grundlage der Ergebnisse der Bestimmung der Aktivität des Enzyms gestellt.

Enzymopathie bei Kindern - Behandlung.

Es gibt keine Behandlung außerhalb der Krise. Während des Fiebers werden physikalische Kühlmethoden verwendet. Bei der chronischen Hämolyse wird Folsäure alle 3 Monate 3 Wochen lang mit 1 ml / Tag verabreicht. Wenn eine Krise aufgehoben wird, werden alle Arzneimittel verabreicht und die Infusionstherapie wird vor dem Hintergrund der Dehydrierung durchgeführt.

Vitamine, die Einstufung von Vitaminen (nach Löslichkeit und Funktion). Geschichte der Entdeckung und Erforschung von Vitaminen.

Vitamine sind niedermolekulare organische Verbindungen verschiedener chemischer Natur und verschiedener Strukturen, die hauptsächlich von Pflanzen und teilweise von Mikroorganismen synthetisiert werden.

Für den Menschen sind Vitamine unverzichtbare Nährstoffe. Vitamine sind an einer Vielzahl biochemischer Reaktionen beteiligt, die eine katalytische Funktion als Teil der aktiven Zentren einer Vielzahl von Enzymen ausüben oder als informative Regulierungsmediatoren fungieren und die Signalfunktionen von exogenen Prohormonen und Hormonen übernehmen. Vitamine werden aufgrund ihrer chemischen Struktur und ihrer physikochemischen Eigenschaften (insbesondere der Löslichkeit) in zwei Gruppen unterteilt.

Wasserlöslich:

• Vitamin B₁ (Thiamin);
• Vitamin B₂ (Riboflavin);
• Vitamin PP (Nikotinsäure, Nikotinsäureamid, Vitamin B)₃);
• Pantothensäure (Vitamin B₅);
• Vitamin B₆ (Pyridoxin);
• Biotin (Vitamin H);
• Folsäure (Vitamin b_mit, In₉);
• Vitamin B₁₂ (Cobalamin);
• Vitamin C (Ascorbinsäure);
• Vitamin P (Bioflavonoide).

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