Die Zusammensetzung der Proteine enthält mehrere Aminosäuren, die zweiwertigen Schwefel enthalten. Cystin
es kommt in den meisten Proteinen vor, aber in besonders großen Mengen in Proteinen des Epithelgewebes (Horn, Wolle, Haare, Federn). 6-7% Cystin kann aus dem Horn extrahiert werden, 13-14% aus menschlichem Haar. Cystin ist sehr schwer in Wasser zu lösen. Die Disulfidgruppe von Cystin kann leicht zur Sulfhydrylgruppe reduziert werden (z. B. durch Einwirkung von Zinkstaub in einem sauren Medium oder durch Hydrierung mit Palladium). Gleichzeitig wird Cystin in Cystein (β-Mercapto-α-aminopropionsäure) umgewandelt, das durch Oxidation in Cystin umgewandelt werden kann:
Die Oxidation von Cystein zu Cystin ist auch unter dem Einfluss von Luftsauerstoff (vorzugsweise in schwach alkalischem Medium in Gegenwart von Spuren von Eisen- oder Kupfersalzen) sehr leicht.
Wenn Cystein mit Bromwasser oxidiert wird, wird die Sulfhydrylgruppe eine Sulfogruppe, und Aminosulfonsäure wird gebildet - Cysteinsäure HO3S - CH2-CH (NH2) -COOH. Durch Erhitzen mit Wasser in einem verschlossenen Rohr wird CO entfernt.2 und die Bildung von Taurin H2N-CH2-SH2-So3H. Taurin wurde in den Produkten der Hydrolyse von Rindergalle (aus Lat. Taurus - bull) entdeckt, wo es in Form von Taurocholsäure C enthalten ist24H39Oh!4-NH-CH2-CH2-So3H. Taurin kommt im Fleischextrakt und in einigen Organen der niederen Tiere vor.
http://www.xumuk.ru/organika/416.htmlGroße Enzyklopädie von Öl und Gas
Schwefel enthaltende Aminosäuren
Schwefelhaltige Aminosäuren: Cystein, Cystin und Methionin - sind Quellen von Urinsulfat. Diese Aminosäuren werden in den Geweben des Körpers unter Bildung von Schwefelsäureionen oxidiert. [1]
Das Keratin enthält schwefelhaltige Aminosäuren, dank derer es in einer Vielzahl von Haarpflegeprodukten verwendet wird. Die aktive Wirkung des Hydrolysats in kosmetischen Zubereitungen erklärt sich aus der Tatsache, dass die Aminosäuren in der Zusammensetzung gut auf dem Haar adsorbiert sind, wodurch die zerstörten Sulfhydridgruppen wiederhergestellt werden und das Haar weich, geschmeidig und glänzend wird. Darüber hinaus werden Proteinhydrolysate, die am Eiweißstoffwechsel teilnehmen, gut von der Haut aufgenommen und dienen als zusätzliche Quelle für Proteinernährung in der Haut bei kosmetischen Erkrankungen oder zur Vorbeugung gegen deren Alterung. [2]
In Proteinmolekülen befinden sich drei schwefelhaltige Aminosäuren (Methionin, Cystein und Cystin), die metabolisch eng verwandt sind. [3]
Es ist bekannt, dass Sulfat zu Sulfid, einem Bestandteil schwefelhaltiger Aminosäuren (Cystin, Cystein, Methyonin), im konstruktiven Metabolismus der meisten Eubakterien reduziert wird. Es findet immer statt, wenn Bakterien in einer Umgebung gezüchtet werden, in der Sulfate eine Schwefelquelle sind. Die Aktivität des Prozesses ist durch die Anforderungen der Zelle an schwefelhaltigen Komponenten begrenzt, sie sind jedoch gering. [4]
Zu diesem Zweck wurden Substanzen mit antioxidativer Wirkung speziell getestet: schwefelhaltige Aminosäuren (Methionin und Cystin), Natriumselenit und Vitamin Be, die bis zu einem gewissen Grad die Symptome eines E-Vitaminmangels verhindern, sowie Vitamin E selbst, Phytin und andere Arzneimittel. [5]
Die Stoffwechselwege für die Umwandlung von Methionin in Geweben sind viel vielfältiger als die für die Umwandlung anderer schwefelhaltiger Aminosäuren; Methionin-Katabolismus tritt jedoch durch Cystein auf. [6]
Eine der Manifestationen der biologischen Funktion von Selen im tierischen Organismus ist seine Beteiligung am Austausch schwefelhaltiger Aminosäuren. Dieses Element schützt vor der Oxidation der SH-Gruppe von Proteinen der Erythrozytenmembranen und Mitochondrien und wirkt auch der durch Schwermetalle verursachten Schwellung der Mitochondrien entgegen. [7]
CHF, CI2CH2COO) bildet die Dicarbonsäure Dicarbonsäure Cystathio-nin (149), die eine Schlüsselrolle im Metabolismus schwefelhaltiger Aminosäuren spielt. Prozesse werden durch 0-Acetyl- und O-Succile katalysiert. [8]
Schwefel ist ein Element, dessen Wert in der Ernährung hauptsächlich von der Tatsache bestimmt wird, dass es in Proteinen in Form schwefelhaltiger Aminosäuren (Methionin und Cystin) sowie in der Zusammensetzung bestimmter Hormone und Vitamine enthalten ist. Der Schwefelgehalt ist normalerweise proportional zum Proteingehalt in Lebensmitteln, daher ist er in tierischen Produkten höher als in pflanzlichen Produkten. Der Bedarf an Schwefel (ca. 1 g pro Tag) wird durch die übliche tägliche Ernährung befriedigt. [9]
In vielen Fällen bei Leberschäden ist es unklar, ob es eine direkte Auswirkung von Brombenzol auf die Leber oder eine Intoxikation aus dem relativen Mangel an schwefelhaltigen Aminosäuren gibt. [10]
Darüber hinaus ist es ratsam, Lebensmittel, die reich an den oben genannten Bestandteilen sind, wie Hüttenkäse (der große Mengen schwefelhaltiger Aminosäuren enthält), Maisöl (enthält Vitamin E) und andere, in die Ernährung von Menschen aufzunehmen, die mit Triarylphosphaten arbeiten. [11]
Unter Beteiligung von Pyridoxalphosphat kommt es zu einer Decarboxylierung von Aminosäuren, die zur Bildung biogener Amine (prothetische Decarboxylasegruppe) sowie zur nichtoxidativen Desaminierung von Serin, Threonin, Tryptophan und schwefelhaltigen Aminosäuren führt. Die Zusammensetzung der Muskelphosphorylase (Dimer) für jedes Monomer macht 1 Mol Pyridoxalphosphat aus. [12]
Der Schlamm enthielt 42–8% Rohprotein, Fett 2–2, Asche 21–7, Phosphor 1–7, Calcium 2–3% (Trockensubstanz), Vitamin Bj2 20–25 mg / kg, einige schwefelhaltige Aminosäuren, aktive Zusätze Der Schlamm betrug 2–8% und ersetzte teilweise das Hefe- und Sojamehl, das als Kontrollprobe für den Futtermittelzusatz diente. [13]
Einer der Gründe für den schnellsten Weinüberlauf nach der Fermentation ist der Wunsch, die Bildung von Schwefelwasserstoff als Folge der Aufspaltung von am Boden des Tanks angesammelten Hefezellen zu vermeiden. Als Ergebnis dieser Autolyse werden schwefelhaltige Aminosäuren freigesetzt, und unter dem Einfluss günstiger Bedingungen für Rückgewinnungsreaktionen kann sich am Boden des Tanks Schwefelwasserstoff bilden. In großen Tanks kann Wein zusammen mit der Hefe für bis zu zwei Wochen gelagert werden. Die Bildung von Schwefelwasserstoff muss jedoch überwacht werden. Wenn er erkannt wird, sollte der Wein sofort gefiltert werden. Zum Vergleich: Bei der Herstellung von Vintage-Weinen mit einem vollen Bouquet von Hefe-Autolyse während der Fermentation in Fässern wird oftmals der Komplementärfaktor für ein komplexeres Bouquet von Wein betrachtet. Solche Weine können bis zu 12 Monate mit Hefe gealtert werden. Das begrenzte Volumen des Fasses und die Methode der Ablagerung von Hefe an den Wänden führen dazu, dass an jeder Stelle des Fasses eine Schicht Hefesediment klein ist. [14]
Das Erkennen des Marfan-Syndroms bereitet gewisse Schwierigkeiten, nicht nur wegen der gelöschten Formen der Krankheit, sondern auch bei seiner Phänokopie - der Homocystinurie. Homocystinurie ist eine Krankheit, die durch eine Stoffwechselstörung schwefelhaltiger Aminosäuren verursacht wird - Homocystin (Carson, Neill, 1962; Gerritson et al. Nach Arnott (1964), Pietruschk (1971)). Sidlory (1967, 1968) gibt an, dass 5% der Patienten mit Ektopie der Linse an Homocystinurie leiden, bei den anderen ophthalmologischen Anzeichen dieser Erkrankung treten Katarakte, Myopie und Netzhautdegeneration auf Ich habe das Auge mit Marfan-Syndrom und Homocystinurie nicht beschrieben, da die Untersuchung klinischer Symptome hauptsächlich bei Erwachsenen durchgeführt wurde. In diesem Zusammenhang ist es wichtig, die frühen ophthalmologischen Anzeichen des Marfan-Syndroms und der Homocystinurie zu untersuchen. Außerdem scheint es sinnvoll, die Ausscheidung von Hydroxyprolin und Urin zu untersuchen KSAG, da es keine Daten zur Durchführung komplexer biochemischer Untersuchungen zur Ausscheidung von KGAG und Hydroxyprolin gibt. [15]
http://www.ngpedia.ru/id12208p1.htmlChemikerhandbuch 21
Chemie und chemische Technologie
Aminosäuren, die Schwefel enthalten
DNP-Derivate von Schwefel und Hydroxy enthaltenden Aminosäuren werden teilweise zerstört. Bei der Ammonolyse werden einige andere Aminosäuren zerstört, daher sollte die Inkubation mit Ammoniak so kurz wie möglich sein. Die für diese Reaktion benötigte Zeit wird durch die Analyse kleiner [S.271] ausgewählt.
Schwefelhaltige Aminosäuren [S.792]
K-Gruppen dieser Klasse von Aminosäuren sind Kohlenwasserstoffe und daher hydrophob (Abb. 5-6). Diese Klasse umfasst fünf Aminosäuren mit aliphatischen K-Gruppen (Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin und Prolin), zwei Aminosäuren mit aromatischen Ringen (Phenylalanin und Tryptophan) und eine schwefelhaltige Aminosäure (Methionin). Eine besondere Erwähnung verdient Prolin, da seine a-Aminogruppe nicht frei ist, sondern durch einen Teil der K-Gruppe ersetzt wird, wodurch das Molekül eine cyclische Struktur erhält (Abb. 5-6). [c.115]
Schwefelhaltige Aminosäuren sind Cystein und Cystin. Das Auge verwandelt sich leicht ineinander, wenn Cystein oxidiert wird, Cis-Zinn gebildet wird, bei sorgfältiger Wiederherstellung von Cystin wird Cystein erhalten [c.380]
Diese Reaktion beruht auf der Anwesenheit von schwefelhaltigen Aminosäuren im Proteinmolekül. Beim Kochen mit Alkali wird der Schwefel dieser Aminosäuren unter Bildung von Natriumsulfid gespalten. Letzteres bildet mit Bleiionen einen schwarzen Niederschlag von Bleisulfid [S.278]
Cystinurie Cystinurie ist eine Störung im Stoffwechsel von schwefelhaltigen Aminosäuren. Cystinurie ist viel häufiger als die oben beschriebenen Aminosäureaustauschanomalien. Es manifestiert sich in einer erhöhten Sekretion von Cystin im Urin. Wenn normales Cystin im Urin ausgeschieden wird (1–85 mg pro Tag), steigt bei Cystinurie die Menge an ausgeschiedenem Cystin dramatisch an (auf 400–1000 mg pro Tag). Aufgrund der geringen Löslichkeit fällt Cystin im Urin in Form von kristallinen oder amorphen Sedimenten an, von denen Cystinsteine im Nierenbecken und im Harntrakt gebildet werden und manchmal ein hohes Gewicht erreichen (50 g). Cystinablagerungen werden jedoch nicht nur in den Nieren, sondern auch in anderen Organen (z. B. in der Darmwand, in der Leber, in der Milz und in den Lymphknoten) beobachtet. Dies bedeutet, dass Cystinurie keine Nierenerkrankung ist. In den schwersten Fällen der Cystinurie treten im Urin signifikante Mengen anderer Aminosäuren (z. B. Lysin, Tryptophan, Leucin, Tyrosin) und sogar Diamine (Putrescin und Cadaverin, S. 319) auf. All dies deutet auf eine weitgehende Verletzung des Aminosäuremetabolismus im Allgemeinen hin. [c.372]
Bei Vitamin-B-Mangel werden außerdem die Umwandlungen von schwefelhaltigen Serin und Aminosäuren verletzt. [c.373]
Neben Cystein und Cystin gibt es auch eine schwefelhaltige Aminosäure in ihrem Molekül, die von n-Buttersäure abgeleitet ist und als Methionin bezeichnet wird [c.28]
Wir weisen auch darauf hin, dass bei Verwendung einer schwefelhaltigen Aminosäure, Methionin, angegeben wurde, dass sie unter sterilen Bedingungen in Sämlinge von Buchweizen, Mais und Erbsen eindringen könnte. Diese Substanz sammelte sich jedoch mehr in den Wurzeln und nicht in den Luftorganen. Nachdem sie eine der Varianten der Rhizosphärenbakterien mit radioaktivem Schwefel markiert hatten, verwendeten sie ihre Zerfallsprodukte (Autolyse), darunter Methionin, zur Keimung von Buchweizensämlingen unter sterilen Bedingungen. In diesen Experimenten wurde radioaktiver Schwefel in den Wurzeln und teilweise im oberirdischen Teil gefunden. Ähnliche Ergebnisse wurden erhalten, wenn Buchweizensamen mit dem gleichen mit radioaktivem Schwefel markierten Bakterium (8) beimpft wurden. [ca. 89]
Die Inhibierung von Enzymen wird auch durch die Art des Metallions bestimmt. Die meisten Enzyme umfassen Metalle aus der 4. Periode. Wenn sie durch Schwermetallionen koordiniert werden, ist eine vollständige Unterdrückung der Enzymaktivität möglich. Hg2 + -Ionen, zum Beispiel H +, sind besonders giftig für Enzyme: Sie hemmen die Aktivität der Carboxypeptidase A vollständig. Quecksilber besitzt eine außergewöhnliche Affinität für Schwefel und versucht daher, mit schwefelhaltigen Aminosäuren (Cystein, Cystin, Methionin) die stabilsten Komplexe zu bilden. Die Hemmung des Enzyms durch Hg2 + -Ionen wird zur Identifizierung von (wenn auch nicht sehr zuverlässigen) Mercaptogruppen verwendet [56]. [ca. 589]
Reaktion auf schwefelhaltige Aminosäuren [S.294]
Laut einigen Autoren verbindet sich eine signifikante Menge Blausäure mit schwefelhaltigen Aminosäuren (Glutathion, Cystein, Cystin) und wird in Form von Rodanisty-Verbindungen aus dem Körper ausgeschieden. Daher haben viele Forscher versucht, Schwefelverbindungen während der Vergiftung mit Blausäure zu verwenden. Lang war dies der erste, der dies im Jahr 1895 tat, der Natriumthiosulfat als Gegenmittel gegen H N vorschlug. Das Medikament wirkt jedoch langsam. Dies erklärt sich aus der Tatsache, dass zunächst freier Schwefel freigesetzt wird und dann Rodanid entsteht. Folglich schien der Einsatz von kolloidalem Schwefel wirksamer zu sein, aber bei intravenöser Infusion von etwa 10% davon in Schwefelwasserstoff übergehen, der die intrazelluläre Atmung auf dieselbe Weise wie Blausäure unterdrückt. Bei subkutaner Verabreichung verlangsamt sich die Wirkung dieses Arzneimittels. [ca. 167]
Für einige Verbindungen ist eine genaue Zuordnung der C-S-Frequenz der Oszillationen nicht möglich, aber für sie ist auch eine Bande in dieser Region zu finden. In solchen Fällen, in denen Phenyl direkt an das Schwefelatom gebunden ist, scheint die CS-Bande näher an der oberen Grenze des Frequenzbereichs zu liegen. Zimerman und Willis geben auch die Werte der CS-Frequenzen für mehrere schwefelhaltige Aminosäuren an, die im Bereich von 700 bis 600 f liegen. [ca. 504]
Mit Nahrungsmitteln eingeführte Proteine galten lange Zeit nur als Stickstoff- und Aminosäurequelle. Auf dieser Grundlage versuchten die Forscher, das Proteinminimum zu ermitteln, das zur Aufrechterhaltung des normalen Körperzustands erforderlich ist. Bald wurde jedoch klar, dass die Festlegung eines solchen gemeinsamen Minimums unmöglich ist, da Proteine einen unterschiedlichen biologischen Wert haben. Proteine wie Milch, Fleisch und Eier haben einen viel höheren biologischen Wert als Kollagen oder Proteine pflanzlichen Ursprungs [37]. Der Grund für diese Unterschiede ist in der Tabelle klar dargestellt. 1 zeigt, dass die hohe biologische Wertigkeit von Casein, Myosin oder Eialbumin von ihrem hohen Gehalt an essentiellen Aminosäuren abhängt. Bei einigen Pflanzenproteinen fehlt es an Lysin, und Kollagen enthält nicht genügend schwefelhaltige Aminosäuren. Daher können diese Proteine dem Körper nicht alle wichtigen Aminosäuren liefern, die er benötigt. Daher ist es viel sinnvoller, [c.368] zu bestimmen.
Cystein und Cystin. Von besonderer Bedeutung sind die Proteine schwefelhaltiger Aminosäuren. In tab. 14 bereits erwähntes Cystein (siehe) a-Aminosäure, bei dem es sich um ein Derivat von Alanin handelt, bei dem am p-Kohlenstoffatom ein Hydrogensulfidrest - Hydrosulfid oder eine Mercaptogruppe - 5H (siehe) vorhanden ist. Aufgrund dieser Gruppe oxidiert Cystein leicht zwei seiner Moleküle, um sich zu verbinden - eine Disulfidbindung tritt auf - 5–5– (siehe) und eine Aminosäure wird gebildet - Cystin [S. 325]
Aminosäuren, die Schwefel enthalten [c.385]
Cystin - eine schwefelhaltige Aminosäure, liefert ein spezielles, komplexes EPR-Signal. [ca. 300]
Verwenden Sie zum Nachweis von schwefelhaltigen Aminosäuren andere empfindlichere Reagenzien und [c.159]
Wasserlösliche, blutgruppenspezifische Substanzen sind kovalent gebundene Kohlenhydrat-Protein-Biopolymere, die 80–90% Kohlenhydrate enthalten. Bei den Aminosäuren überwiegen Serum, Threonin, Prolin und Alanin. Aromatische Aminosäuren und schwefelhaltige Aminosäuren fehlen praktisch. Die Zusammensetzung der Polysaccharidkomponenten schließt L-Fucose, D-Galactose, N-Acetylglucosamin, N-Acetylgalactosamin und Sialinsäure ein. Das Mengenverhältnis verschiedener Monosaccharide ist in verschiedenen Gruppen leicht unterschiedlich. Die Molekülmasse der gruppenspezifischen Substanzen beträgt 0,26H-M, 8) -10. [c.94]
Schwefelhaltige Aminosäuren sind Cystein und Cystin. Sie werden leicht durch Oxidation von Cystein ineinander überführt, wobei Cystin mit Vorsicht gebildet wird [S.321].
Die Essenz der Reaktion ist wie folgt: - Die Zusammensetzung der Proteine umfasst schwefelhaltige Aminosäuren Ein Beispiel für solche Aminosäuren ist Cystein (S. 268), [c.269]
Reaktion auf schwefelhaltige Aminosäuren (Cyst-AI, Cystin). Drei serosoderzhkie Aminosäuren Cystein, Cystin und Methionin sind bekannt. [c.15]
Schwefelhaltige Aminosäuren vergiften den Katalysator, aber in einigen Fällen ist es möglich, Methionin enthaltende Peptide unter Verwendung eines Katalysatorüberschusses zu hydrieren [57, 931. Schutzgruppen wie die Formyl-, Phthaloyl-, Toluolsulfonyl- und Carboxy-tert-butyloxygruppe werden nicht gespalten katalytische Hydrierung unter Bedingungen, die üblicherweise zur Entfernung von Carbobenzyloxygruppen verwendet werden. Die Benzylester, p-Nitrobenzylester und Benzylether lassen sich fast so leicht abspalten wie die Carbobenzyloxygruppe. Die schützende Triphenylmethylgruppe [1811] sowie die den Histidinimidazolring schützende Benzylgruppe [46, 1231] werden langsamer abgespalten. [ca. 164]
Die Klassifizierung von Aminosäuren basiert auf der chemischen Struktur der Radikale, obwohl andere Prinzipien vorgeschlagen wurden. Es gibt aromatische und aliphatische Aminosäuren sowie Aminosäuren, die Schwefel- oder Hydroxylgruppen enthalten. Oft basiert die Klassifizierung auf der Art der Aminosäureladung. Wenn das Radikal neutral ist (solche Aminosäuren enthalten nur eine Amp- und eine Carboxylgruppe), werden sie als neutrale Ampnox-Slots bezeichnet. Wenn die Aminosäure einen Überschuss an gesättigten oder Carboxylgruppen enthält, wird sie als Haupt- oder Säureampnoxlotop bezeichnet. [c.34]
Keratinhydrolysat wird durch saure, alkalische oder enzymatische Hydrolyse von Keratinhaaren und anschließende Neutralisation (außer durch enzymatische Spaltung erhalten) erhalten. Eine Mischung von Aminosäuren (Cystein, Cystin, Histidin, Asparaginsäure), von denen 16-25% schwefelhaltige Aminosäuren enthalten, auch Pentose, Kieselsäure usw. Wird bei der Behandlung von Haar in Fällen verwendet, in denen Schwefel verwendet wird. Leicht von der Haut aufgenommen. Es kann aus den Hörnern, Hufen, Wolle, Federn erhalten werden. [ca. 82]
Von den schwefelhaltigen Aminosäuren kann sich Schwefelwasserstoff NgZ als Folge von Zerfall bilden, und durch das Mercaptan von CH3NOs wird der in diesen Verbindungen enthaltene Schwefel häufig zu Schwefelsäure oxidiert, die an der Bildung gepaarter Verbindungen beteiligt ist. [c.222]
1951 veröffentlichten Date und Harris [114] einen Bericht, wonach der Urin von Katzen und Ozelots eine Substanz enthält, die eine Ninhydrinreaktion ergibt. Diese Substanz wurde von Vestalle untersucht [115]. Es wurde gefunden, dass auf zweidimensionalen Chromatogrammen auf Papier in den Systemen Phenol-Ammoniak und Collidin-Lutidin Leucin und Isoleucin überlappt werden. Durch eindimensionale Chromatographie unter Verwendung von Gretbalkoholalkohol kann ein einzelner Fleck erhalten werden, der nach Behandlung mit Wasserstoffperoxid nicht mehr an derselben Stelle gefunden werden kann. Es schien wahrscheinlich, dass es sich um eine neue schwefelhaltige Aminosäure handelte. In einem solchen Fall würde das Verschwinden des Flecks durch die Oxidation dieser Aminosäure zu Sulfoxid oder wahrscheinlicher zum Sulfon erklärt werden. In Übereinstimmung mit diesem Verhalten wurde unter ähnlichen Bedingungen eine Reihe von Aminosäuren untersucht. [c.79]
Bei der Untersuchung der Produkte des pyrolytischen Abbaus von 16 Aminosäuren [122] wurde eine relativ große Menge Methan, Kohlendioxid, Kohlenmonoxid, Propan und Wasserstoff gefunden. Bei der Pyrolyse von schwefelhaltigen Aminosäuren (Methionin, Cystin, Cystein, Taurin) werden Schwefelwasserstoff und Schwefelkohlenstoff gefunden. Die Zusammensetzung der leichten Pyrolyseprodukte mit der Anzahl der Kohlenstoffatome von eins bis sechs hängt von der Struktur der untersuchten Aminosäure ab. Chromatogramme der Pyrolyseprodukte von Aminosäuren ähnlicher Struktur unterscheiden sich im Mengenverhältnis der Komponenten. [c.43]
G. M. Shalovsky (1953) erklärte unter Verwendung einer schwefelmethioninhaltigen Aminosäure, dass er unter sterilen Bedingungen in Sämlinge von Buchweizen, Mais und Erbsen eindringen könnte, obwohl diese Substanz sich mehr in den Wurzeln ansammelte als in den oberirdischen Organen. Markieren eines der verschiedenen Elemente [S.82]
Aminosäuren, die Schwefel enthalten. Diese Aminosäuren sind Derivate der Hydroschwefelsäure, d. H. Sie enthalten die Sulfhydrylgruppe 5H, daher wird der Name mit Hilfe des Präfix tio gebildet. [c.420]
Die Essenz der Reaktion liegt in der Tatsache, dass Schwefel, der in schwefelhaltigen Proteinen, z. B. Cystin, enthalten ist, mit Alkali ausgekocht wird. Der Schwefel wird abgespalten, um Natriumsulfid zu bilden.
Aminosäuren, die Schwefel enthalten. Neben dem bisher bekannten Allipip wurde in Pflanzen 8-Methyl-1-methylmethionin gefunden (3-Amipo [c.441]
Siehe die Seiten, auf denen der Begriff schwefelhaltige Aminosäuren erwähnt wird: [c.653] [c.144] [c.259] [c.374] [c.147] [c.412] [c.415] Organic Chemistry Edition 3 (1980) ) - [c.385]
http://chem21.info/info/991330/Die Aminosäure besteht aus Schwefel
Was ist die aromatische Aminosäure?
B) Asparaginsäure
109. Was ist heterocyclische Aminosäure:
Welche Aminosäure zeigt basische Eigenschaften
B) Asparaginsäure
111. Geben Sie das Aminosäure-Zwitterion an:
112. Was ist die Peptidbindung:
113. Aminosäure, in deren Molekül sich kein asymmetrisches Kohlenstoffatom befindet:
Die Aminosäure besteht aus Schwefel
115. Aminosäure, in deren Molekül sich keine freie Aminogruppe befindet:
C) Glutaminsäure
116. Wenn der pH-Wert der Aminosäurelösung gleich dem Wert des isoelektrischen Punkts ist, dann gilt:
A) ein Aminosäuremolekül ist negativ geladen
B) das Aminosäuremolekül ist positiv geladen
C) das Aminosäuremolekül ist neutral
D) die Aminosäure ist in Wasser gut löslich
E) ein Aminosäuremolekül wird leicht zerstört
117. Wenn der pH-Wert der Aminosäurelösung gleich dem Wert des isoelektrischen Punkts ist, dann gilt:
A) Aminosäuremolekül in Form eines bipolaren Ions
B) ein anionisches Aminosäuremolekül
C) Aminosäuremolekül in Form eines Kations.
D) das Aminosäuremolekül ist nicht geladen
E) das Aminosäuremolekül wird zerstört
118. Als Teil eines Proteinmoleküls tritt nicht auf:
119. Glycin = 2,4, pK2 Glycin = 9,7, der isoelektrische Punkt von Glycin ist:
120. Die Zusammensetzung des Proteinmoleküls umfasst:
A) Carbonsäure
B) D-Aminosäuren
C) D-Aminosäuren
D) L-Aminosäuren
E) L-Aminosäuren +
121. Aminosäure, die nicht in der Zusammensetzung des Proteinmoleküls enthalten ist:
B) Asparaginsäure
122. Auswechselbare Aminosäuren gelten nicht:
C) Glutaminsäure
123. Gehört nicht zu unersetzlichen Aminosäuren:
124. Zu ersetzbaren Aminosäuren gehören:
C) Asparaginsäure +
125. Zu den essentiellen Aminosäuren gehören:
B) Glutaminsäure
126. Ninhydrinreaktion - eine qualitative Reaktion auf:
A) freie Aminogruppen +
B) freie Carboxylgruppen
C) zur Bestimmung von Hydroxylgruppen
D) um SH-Gruppen zu definieren
E) zur Bestimmung von aromatischen Aminosäuren
127. Zur Bestimmung von Protein in Lösung verwenden:
A) Selivanov-Reaktion
B) Biuretreaktion +
C) Sakaguchi-Reaktion
D) Nitroprussidreaktion
E) Millons Reaktion
128. Millons Reaktion wird verwendet, um zu bestimmen:
A) Tyrosinreste im Proteinmolekül +
B) Guanidingruppe von Arginin
C) Imidazol-Gruppe von Histidin
D) aromatische Aminosäuren
E) SH-Gruppencystein
129. Was ist eine Dicarbonsäure-Aminosäure:
B) Glutaminsäure +
130. In der Zusammensetzung des Hämoglobinmoleküls:
A) 1 Untereinheit
B) 3 Untereinheiten
D) 4 Untereinheiten +
E) 2 Untereinheiten
131. Wie viele Untereinheiten befinden sich in einem Albuminmolekül:
132. Wenn der pH-Wert der Proteinlösung höher ist als der isoelektrische Punkt des Proteinmoleküls, dann gilt:
A) ein Proteinmolekül ist negativ geladen +
B) das Proteinmolekül ist positiv geladen
C) Proteinmolekül ist nicht geladen
D) ein Proteinmolekül wird denaturiert
E) Protein ist unlöslich
133. Zu den globulären Proteinen gehören nicht:
134. Fibrilläre Proteine umfassen nicht:
135. Die Zusammensetzung der Glykoproteine umfasst:
E) Metallionen
136. Proteinmolekül am isoelektrischen Punkt:
A) negativ geladen
B) ist positiv aufgeladen
C) die Gesamtladung ist Null
E) löslich in Lösung
137. Für die enzymatische Aktivierung von Aminosäuren ist Folgendes erforderlich:
138. Die Zusammensetzung von Hämoglobin umfasst:
139. Die prothetische Gruppe von Myoglobin ist:
140. Die Bildung der Tertiärstruktur des Proteinmoleküls umfasst:
A) kovalente Bindungen
B) Wasserstoffbrückenbindungen
C) hydrophobe Wechselwirkungen
D) ionische Wechselwirkungen
E) alle angegebenen Links +
141. Protein, das eine quaternäre Struktur hat:
142. Träger von molekularem Sauerstoff im Körper:
143. Die Zusammensetzung der Phosphoproteine umfasst:
E) Metallionen
144. Eine Schutzfunktion im Körper wird ausgeführt:
145. Die Funktion, die Proteine im Körper haben:
E) alle angegebenen Funktionen +
146. Ein Lipoprotein ist ein Protein, das in seiner Zusammensetzung enthält:
B) Metallionen
147. Nukleoproteine sind:
A) komplexe Proteine, die Lipide enthalten
B) Komplexe von Nukleinsäuren mit Proteinen +
C) komplexe Proteine, die Kohlenhydrate umfassen
D) komplexe Proteine, die Phosphate einschließen
E) komplexe Proteine, die Metallionen einschließen
148. Für Pepsinaktivität:
A) Der pH-Wert des Mediums sollte gleich 1,5 bis 3,0 sein
B) Die Umgebung muss neutral sein
C) das Medium muss alkalisch sein
D) Metallionen müssen im Medium vorhanden sein
E) freie Aminosäuren müssen im Medium vorhanden sein
149. Fettsäurebindendes Blutprotein:
150. Im Prozess der Transaminierung von Aminosäuren werden gebildet:
D) ungesättigte Kohlenwasserstoffe
151. Die Pufferungseigenschaften von Aminosäuren sind zurückzuführen auf:
A) die Anwesenheit einer Carboxylgruppe
B) die Anwesenheit einer Aminogruppe
C) gute Löslichkeit
D) die Art des Radikals
E) die Anwesenheit im Molekül gleichzeitig Carboxyl- und Aminogruppen +
152. Tyrosin wird in der Leber gebildet aus:
153. Aminosäuren werden im Körper verwendet:
A) zur Proteinsynthese
B) zur Synthese von Hormonen
C) zur Bildung von Ketosäuren
D) als Stickstoffquelle für die Synthese von stickstoffhaltigen Verbindungen, die keine Aminosäuren sind
E) in allen angegebenen Fällen +
154. Im Harnstoffzyklus bildet sich:
155. In den Körperenzymen:
A) die Geschwindigkeit der chemischen Reaktion katalysieren
B) eine strukturelle Funktion ausführen
C) Reservepool chemischer Energie für anabole Reaktionen
D) eine Schutzfunktion ausführen
E) den osmotischen Druck regulieren
156. Redoxreaktionen katalysieren:
157. Enzyme, die den Transfer von Atomen und Atomgruppen katalysieren:
158. Enzyme, die die Hydrolyse chemischer Bindungen katalysieren:
159. Enzyme katalysieren Isomerisierungsreaktionen:
160. Enzyme, die die Bildung einer neuen Bindung katalysieren:
161. Enzyme, die die Reaktion der nichthydrolytischen Spaltung und der Bildung einer Doppelbindung katalysieren:
162. Die Klasse der Hydrolasen umfasst:
E) alle angegebenen Enzymklassen +
163. Die Oxidoreduktasen enthalten nicht:
164. Wohnung ist:
A) Prothetikgruppe
B) ein Protein, das mit der prothetischen Gruppe verbunden ist
C) der Proteinteil des Enzyms, dessen aktive Form Coenzym enthält
D) organische Enzymkofaktoren
E) einfaches Protein
165. Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid ist ein Coenzym, das Folgendes überträgt:
A) Methylgruppen
B) Alkylgruppen
C) Acylgruppen
D) Amingruppen
E) Wasserstoffatome +
166. Coenzyme gelten nicht:
167. Coenzym, das Acylgruppen trägt:
E) Folsäure
168. Die Eigenschaften von Enzymen gelten nicht:
A) verringert nicht die Aktivierungsenergie von chemischen Reaktionen +
B) Wirksamkeit der Maßnahmen
C) hohe Spezifität in Bezug auf das Substrat
D) reduziert die Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion
E) Spezifität der Wirkung bezüglich der Art der chemischen Reaktion
169. Hydrolyse von Estern katalysieren:
170. Coenzyme umfassen:
A) Tetrahydrofolsäure
E) alle angegebenen Verbindungen
171. Gilt nicht für proteolytische Enzyme:
172. Proteolytische Enzyme katalysieren:
A) Hydrolyse der Peptidbindung +
B) Hydrolyse der glycosidischen Bindung
C) Esterbindungshydrolyse
D) Hydrolyse der Phosphoetherbindung
E) Hydrolyse der Etherbindung
173. Enzyme sind:
A) biologische Katalysatoren, die chemische Reaktionen beschleunigen
B) das Hauptbaustoffmaterial der Zellmembranen
C) Entgiftungssubstanzen
D) chemische Reaktionsinhibitoren
E) Substanzen, die an der Übertragung von Signalinformationen beteiligt sind
174. Kompetitive Inhibitoren:
A) binden an Substrate
B) binden an das aktive Zentrum des Enzyms +
C) nicht an den Enzym-Substrat-Komplex binden
D) nicht an das aktive Zentrum des Enzyms binden, an einen anderen Teil des Enzyms binden
E) irreversibel an das allosterische Zentrum des Enzyms binden
175. Nicht-kompetitive Inhibitoren:
A) haben eine ähnliche Struktur wie das Substrat
B) unterscheiden sich in ihrer Struktur vom Substrat +
C) binden an das aktive Zentrum des Enzyms
D) Denaturieren
E) an das Substrat gebunden sind.
176. Proteolytisches Enzym Pepsin:
A) Funktionen im Magensaft bei pH 1,5-3,0 +
B) Funktionen im Magensaft bei pH 9,0-11,0
C) Teil der Darmschleimhaut
D) Funktionen im Dünndarm
E) sorgt für die Hydrolyse von Triacylglyceriden im Fettgewebe
177. Trypsin wird als Vorstufe in
B) Pankreas +
C) Dünndarm
D) Fettgewebe
E) Magenschleimhaut
178. Enzymaktivität ist verbunden mit:
A) Umgebungstemperatur
C) das Vorhandensein verschiedener chemischer Verbindungen in der Umgebung
D) die Art des Substrats
E) mit allen angegebenen Bedingungen +
179. Enzyme beschleunigen den Ablauf chemischer Reaktionen, da:
A) die Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion verringern +
B) die Aktivierungsenergie der Reaktion erhöhen
C) die Konzentration des Reaktionsprodukts verringern
D) Ändern Sie die Struktur des Substrats
E) Ändern der Konzentration der Ausgangsmaterialien
180. Die Zusammensetzung der Nukleotide umfasst nicht:
A) Phosphorsäurerest
B) Pyrimidinbasen
C) Purinbasen
181. Die Zusammensetzung von Ribonukleosiden umfasst:
A) Phosphorsäurerest und Stickstoffbase
B) Stickstoffbase und Ribose +
C) Stickstoffbase und Desoxyribose
D) der Rückstand von Phosphorsäure und Desoxyribose
E) Phosphorsäurerest und Ribose
182. Die DNA enthält nicht:
183. Die Zusammensetzung von RNA umfasst:
184. Das Nukleotid ist:
C) Adenylsäure +
185. Die Zusammensetzung von Desoxyribonukleotiden umfasst:
A) Phosphorsäurerest und Stickstoffbase
B) Stickstoffbase und Ribose
C) Stickstoffbase und Desoxyribose
D) der Rückstand von Phosphorsäure und Desoxyribose
E) Phosphorsäurerest, Desoxyribose und eine Stickstoffbase +
186. Stickstoffhaltige Base, die nicht in der RNA-Zusammensetzung enthalten ist:
187. Die DNA enthält:
188. Ein Nukleosid ist nicht:
189. Monomere Einheiten von Nukleinsäuren sind:
B) stickstoffhaltige Basen
190. In Nukleinsäuremolekülen sind Nukleotide verwandt:
A) Disulfidbindungen
B) Peptidbindungen
C) 2 -5-Phosphodiesterbindungen
D) Wasserstoffbrückenbindungen
3 -5-Phosphodiesterbindungen
191. Kern-DNA von Menschen und Tieren:
A) Doppelhelix +
B) cyclisches Polynukleotid
C) besteht aus einer Polynukleotidkette
D) besteht aus zwei cyclischen Polynukleotiden
E) besteht aus drei Polynukleotidketten
192. In einem DNA-Molekül entstehen Wasserstoffbrücken:
A) Zwischen Adenin und Timine, Guanin und Cytosin +
B) nur zwischen Adenine und Timine
C) nur zwischen Guanin und Cytosin
D) nur zwischen Guanin und 5-Methylcytosin
E) zwischen Guanin und Adenin
193. Eine Art von RNA, die als Träger aktiver Aminosäuren zur Synthesestelle dient:
A) Messenger-RNA
C) ribosomale RNA
D) Transport RNA +
E) RNA und Proteinkomplex
194. Informationen über die Struktur des Proteins von der DNA zu den Ribosomen werden übertragen durch:
A) Messenger-RNA +
B) Ribosomale RNA
D) Transport-RNA
E) alle angegebenen RNA
195. Ribosomen bestehen aus:
A) 2 Untereinheiten +
B) 4 Untereinheiten
C) 1. Untereinheit
D) 3 Untereinheiten
E) Komplex aus RNA und Kohlenhydraten
196. Die Zusammensetzung des Ribosoms umfasst:
A) ribosomale RNA +
C) Transport-RNA
D) Messenger-RNA
197. Arten von RNA, die in tierischen Zellen funktionieren:
A) Messenger-RNA
B) Ribosomale RNA
C) Transport-RNA
E) alle angegebenen Arten von RNA +
198. Die Synthese von Messenger-RNA auf einer DNA-Vorlage heißt:
199. DNA-Synthese heißt:
200. Geerbte Informationen werden übermittelt durch:
201. DNA-Molekül:
A) ist im Zytosol der Zellen
B) ist Teil des Zellkerns +
C) ist an die Zellmembran gebunden
D) ist mit dem endoplasmatischen Retikulum assoziiert
E) ist mit Ribosomen assoziiert
202. Die Struktur eines Kleeblattes ist:
A) die Sekundärstruktur des DNA-Moleküls
B) mRNA-Sekundärstruktur
C) die Sekundärstruktur des tRNA-Moleküls +
D) die Sekundärstruktur des rRNA-Moleküls
E) Die Sekundärstruktur des viralen RNA-Moleküls
203. Bei der Proteinsynthese ist jede α-Aminosäure:
A) bindet an spezifische tRNA +
B) bindet an spezifische mRNA
C) hat spezifische rRNA
D) bindet an tRNA mit einer spezifischen Sekundärstruktur
E) bindet an tRNA mit einer spezifischen Tertiärstruktur
204. Die Stelle im tRNA-Molekül, an die die Aminosäure bindet:
http://lektsii.org/14-13267.htmlSchwefel - mineralische Schönheit
Ökologie der Gesundheit: Bei Tieren und Menschen erfüllt Schwefel unersetzliche Funktionen: Er sorgt für die räumliche Organisation der für seine Funktion notwendigen Proteinmoleküle, schützt Zellen, Gewebe und biochemische Synthesewege vor Oxidation und den gesamten Organismus vor den toxischen Wirkungen von Fremdsubstanzen.
Bei Tieren und Menschen erfüllt Schwefel unersetzliche Funktionen: Er sorgt für die räumliche Organisation von Proteinmolekülen, die für seine Funktion notwendig sind, schützt Zellen, Gewebe und biochemische Synthesewege vor Oxidation und den gesamten Organismus vor den toxischen Wirkungen von Fremdsubstanzen.
http://econet.ru/articles/150759-sera-mineral-krasotyDie biologische Rolle von Schwefelverbindungen
Humane Proteine bestehen aus 2 Aminosäuren, die Schwefel, Methionin und Cystein enthalten. Diese Aminosäuren sind metabolisch eng verwandt.
Methionin ist eine essentielle Aminosäure. Es ist für die Synthese von Körperproteinen notwendig, ist an Desaminierungsreaktionen beteiligt, ist eine Quelle von Schwefelatomen für die Cysteinsynthese. Die Methylgruppe von Methionin ist ein mobiles Einzelkohlenstofffragment, das zur Synthese einer Reihe von Verbindungen verwendet wird. Die Übertragung der Methylgruppe von Methionin auf den entsprechenden Akzeptor wird als Transmethylierungsreaktion bezeichnet, die eine wichtige metabolische Bedeutung hat: Die Metallgruppe im Methioninmolekül ist fest mit dem Schwefelatom verbunden, daher ist der direkte Donor dieses Ein-Kohlenstoff-Fragments die aktive Form der Aminosäure-S-Adenosylmethionin (SAM) - der Sulfonform.
Die zweite schwefelhaltige Aminosäure ist Cystein. Es ist bedingt ersetzbar, da seine Synthese ein Schwefelatom erfordert, dessen Quelle das essentielle Aminosäure-Methionin ist. Für die Synthese von Cystein sind 2 Aminosäuren notwendig: Serin - eine Kohlenstoffgerüstquelle; Methionin ist die Hauptquelle des Atoms S. Cystein spielt eine außerordentlich wichtige Rolle bei der Proteinfaltung. Gleichzeitig bilden 2 Cysteinreste ein Cystinmolekül. Die Wiederherstellung von SH-Gruppen geschieht häufig mit der Verwendung. Glutathion kann in zwei Formen vorliegen - reduziert (G-SH) und oxidiert (G-S-S-F) - und dient als aktives Antioxidans im menschlichen Körper. Cystein ist auch die Vorstufe des HS-KoA-Thioethanolamin-Fragments (Coenzym A) [21].
Thiolgruppen, SH-Gruppen organischer Verbindungen, weisen eine hohe und vielfältige Reaktivität auf: Sie werden leicht zu Disulfiden, Sulfensäuren, Sulfinsäuren oder Sulfonsäuren oxidiert; treten leicht in Alkylierungs-, Acylierungs- und Thiol-Disulfid-Austauschreaktionen ein, bilden Mercaptide (durch Reaktion mit Schwermetallionen), Mercaptal, Mercaptole (durch Reaktion mit Aldehyden und Ketonen). Sie spielen eine wichtige Rolle in biochemischen Prozessen. Die Sulfhydrylgruppen des Coenzyms, der Liponsäure und des 4-Phosphopantheteins sind an den enzymatischen Reaktionen der Bildung und des Transfers von Acylresten beteiligt, die mit dem Stoffwechsel von Lipiden und Kohlenhydraten assoziiert sind; In Glutathion spielen sie eine Rolle bei der Neutralisierung fremder organischer Verbindungen, bei der Wiederherstellung von Peroxiden und bei der Umsetzung ihrer Coenzymfunktionen. In Proteinen gehören diese Gruppen zu den Aminosäure-Cysteinresten. Als Teil der aktiven Zentren einer Reihe von Enzymen sind Sulfhydrylgruppen an ihrer katalytischen Wirkung, an der Bindung von Substraten, Coenzymen und Metallionen beteiligt. Die katalytische Rolle dieser Enzymgruppen besteht in der Bildung von Zwischenverbindungen mit Substraten (oder deren Resten) oder in der Übertragung von Elektronen und Protonen von Substraten zu Akzeptoren (in einigen oxidativen Enzymen). Das Blockieren von Sulfhydrylgruppen unter Verwendung spezifischer Reagenzien bewirkt eine teilweise oder vollständige Hemmung der Aktivität vieler Enzyme. Die Spaltung von Disulfidbindungen führt zur Zerstörung der nativen Struktur von Proteinen und zum Verlust der biologischen Aktivität [24].
Es gibt ein Phänomen der Freisetzung von Nicht-Protein-Sulfhydrylgruppen (SH-Gruppen) als Ergebnis der Bildung von Immunkomplexen in Antigen-Antikörper-Reaktionen. Die Anzahl der gebildeten Nicht-Protein-SH-Gruppen kann verwendet werden, um den funktionellen Zustand von spezifischen Proteinen, beispielsweise von Immunglobulinen, zu beurteilen.Die Nicht-Protein-SH-Gruppen befinden sich hauptsächlich in einem abgelagerten Zustand und bilden gemischte Disulfidbindungen mit Proteinen. Das Auftreten von Nicht-Protein-SH-Gruppen kann zu diagnostischen Zwecken verwendet werden, um den Funktionszustand der Proteine der Akutphase zu beurteilen [12].
Eine hohe Degeneration bei dopaminergen nigrostriatalen neuronalen männlichen WV / WV-Mäusen ist mit signifikanten Veränderungen (Thiol-Redox-Zuständen) -TRS und einem Anstieg der Lipidperoxidation im Mittelhirn verbunden, was auf die Beteiligung von oxidativem Stress bei der Degeneration von dopaminergen Neuronen schließen lässt. Sie bestätigen auch die Möglichkeit, mit Thiol-Antioxidantien neue neuroprotektive Therapiestrategien für neurodegenerative Erkrankungen wie Parkinson zu entwickeln [41].
http://www.medwealth.ru/mwks-205-2.htmlSchwefel - In einigen Aminosäuren enthalten (Cystein, Methionin),
Schwefel - In einigen Aminosäuren (Cystein, Methionin), Vitamin B1 und einigen Enzymen enthalten. Kalium ist in den Zellen in Form von + Ionen enthalten, aktiviert die Vitalaktivität der Zelle, aktiviert die Arbeit von Enzymen und beeinflusst den Rhythmus der Herzaktivität. Eisen - ist Teil des Hämoglobins und vieler Enzyme, ist an der Atmung und der Photosynthese beteiligt. Jod - ein Teil der Schilddrüsenhormone - ist an der Regulation des Stoffwechsels beteiligt. Chlor - ist am Wasser-Salz-Stoffwechsel, an der Übertragung von Nervenimpulsen, an der Zusammensetzung der Salzsäure des Magensaftes beteiligt, aktiviert das Enzym Pepsin.
Bild 14 der Präsentation "Chemikalien der Zelle" zu den Biologie-Lektionen zum Thema "Die chemische Zusammensetzung der Zelle"
Abmessungen: 960 x 720 Pixel, Format: jpg. Um ein kostenloses Bild für einen Biologieunterricht herunterzuladen, klicken Sie mit der rechten Maustaste auf das Bild, und klicken Sie auf Bild speichern unter. ". Um die Bilder in der Lektion anzuzeigen, können Sie auch die Präsentation „Chemicals of cells.ppt“ kostenlos mit allen Bildern in einem ZIP-Archiv herunterladen. Archivgröße - 333 KB.
Zellchemische Zusammensetzung
"Cell Chemicals" - Anorganische Substanzen. Funktionen von Wasser. Transport von Stoffen Das Verhältnis der chemischen Verbindungen in der Zelle. Kationen (+ Ionen). Makroelemente. Enthalten in den Körpern unbelebter und lebendiger Natur. Beteiligt sich an chemischen Reaktionen. Wasser und Salz. In Wasser löslich. Schutz des Körpers vor Überhitzung und Unterkühlung.
"Die Struktur der Zelle und ihre Funktionen" - Die Funktionen der Mitochondrien. Mitochondrien Funktionen: Bietet Proteinbiosynthese (Zusammenbau eines Proteinmoleküls aus Aminosäuren). Zilien (zahlreiche zytoplasmatische Auswüchse auf der Membran). CYTOLOGY (von cyto. I. Logic) - die Wissenschaft der Zelle. Zelltheorie Gen (DNA-Segment). Golgi-Apparat Flagellen (einzelne zytoplasmatische Auswüchse auf der Membran).
"Der Zellkern" - follikuläres endoplasmatisches Retikulum. Eukaryotische Zelle. Dna 0,25 Mikrometer. Merkmale der Struktur. Mitochondrien Plasmide sind kleine zirkuläre DNAs im Zytoplasma. Vacuoli Einzellig (Bakterien, Protozoen). Der Kern Äußere Schale Flagellum. 0,1 Mikrometer. DNA-Mitochondrien, Chloroplasten. Die Funktionen des Zellkerns in der prokaryotischen Zelle werden vom Golgi-Apparat ausgeführt.
"Organische Substanzen der Zelle" - Organische Substanzen, aus denen die Zelle besteht. Fazit RNA: i-RNA, t-RNA, r-RNA. Kohlenhydrate bestehen aus Kohlenstoffatomen und Wassermolekülen. Was sind die Funktionen von Kohlenhydraten und Lipiden? Planen Eine Schlussfolgerung ziehen Pflanzliche und tierische Proteine Listen Sie die Funktionen von Proteinen auf. Verankerung Organische Verbindungen: Proteine, Fette, Kohlenhydrate.
"Die Struktur der Pflanzenzelle" - Ziele und Ziele der Lektion. Brennende Zellen Das Ergebnis ist jedem bekannt, der sich mit Brennesseln beschäftigt hat. Die Käfigzellen sind abgestorben und mit Substanzen imprägniert, die keinen Wasser- und Luftdurchtritt erlauben. Wurzelhaare. Hausaufgaben. Das Mikroskop wurde platziert, die Droge wurde auf den Tisch gelegt, die Linse wurde geschickt, schaute, und die Zwiebel war aus Scheiben! Vacuoli Lr.№2 "Plastiden in den Zellen der Elodea-Blätter".
"Biologie Zellstruktur" - Studienfächer: Biologie, Physik Projektteilnehmer: Studierende der 10. Klasse. OPV: WARUM VERSTEHEN WIR KEINE ZELLE? Finden Sie die Mechanismen des Substanztransports durch die Zellmembran heraus. Zellmembran Thema des Bildungsprojekts: Strukturelle Organisation der Zelle. Website. Didaktische Materialien. Transport von Substanzen in der Zelle.
Insgesamt hat das Thema "Die chemische Zusammensetzung der Zelle" 15 Vorträge
http://900igr.net/kartinki/biologija/KHimicheskie-veschestva-kletki/014-Sera-Vkhodit-v-sostav-nekotorykh-aminokislot-tsistein-metionin.htmlSchwefel ist ein Teil der Aminosäuren
Schwefel ist ein Element der Gruppe VI des Periodensystems mit der Ordnungszahl 16. Schwefel ist im freien Zustand relativ stabil, unter normalen Bedingungen liegt es in Form des S8-Moleküls vor, das eine cyclische Struktur aufweist. Natürlicher Schwefel besteht aus einer Mischung von vier stabilen Isotopen mit at. 32, 33, 34 und 36. Während der Bildung chemischer Bindungen kann Schwefel alle sechs Elektronen der äußeren Elektronenhülle verwenden (Oxidationszustände von Schwefel: 0, 2, 4 und 6).
Schwefel ist eine kristalline (in Form einer dichten Masse) oder amorphe Form (feines Pulver). Schwefel ist aufgrund seiner chemischen Eigenschaften ein typisches Metalloid und verbindet sich mit vielen Metallen.
In der Natur ist Schwefel sowohl im nativen Zustand als auch in der Zusammensetzung von schwefelhaltigen und sulfatierten Mineralien (Gips, Schwefelpyrit, Glaubersalz, Bleiglanz usw.) zu finden.
Der russische Name des Elements stammt aus dem alten indischen (Sanskrit) Wort "sira" - hellgelb. Das Präfix "thio", häufig für Schwefelverbindungen verwendet, kommt vom griechischen Namen für Schwefel - "Thayon" (göttlich, himmlisch), da Schwefel seit langem ein Symbol für die Brennbarkeit ist; Das Feuer galt als Eigentum der Götter, bis Prometheus, wie der Mythos sagt, es den Menschen brachte.
Schwefel ist der Menschheit seit der Antike bekannt. Als sie sich in freier Natur traf, machte sie auf die charakteristische gelbe Farbe sowie den scharfen Geruch aufmerksam, der das Verbrennen begleitete. Es wurde auch geglaubt, dass der Geruch und die blaue Flamme, die brennenden Schwefel verbreiten, Dämonen vertreiben.
Schwefelanhydrid, ein erstickendes Gas, das während der Verbrennung von Schwefel gebildet wurde, wurde in alten Zeiten zum Bleichen von Textilien verwendet. Während der Ausgrabungen fand Pompeji ein Bild, das ein Backblech mit Schwefel und eine Vorrichtung zum Aufhängen von Gegenständen zeigte. Schwefel und seine Verbindungen werden seit langem zur Herstellung von Kosmetika und zur Behandlung von Hautkrankheiten verwendet. Vor sehr langer Zeit wurde es für militärische Zwecke eingesetzt. So brannten die Verteidiger von Konstantinopel 670 die arabische Flotte mit Hilfe des "griechischen Feuers" nieder. Es war eine Mischung aus Salpeter, Kohle und Schwefel. Die gleichen Substanzen waren Teil des schwarzen Pulvers, das im Mittelalter und bis zum Ende des 19. Jahrhunderts in Europa verwendet wurde.
In Wasserstoff- und Sauerstoffverbindungen findet sich Schwefel in verschiedenen Anionen, bildet viele Säuren und Salze. Die meisten der schwefelhaltigen Salze sind in Wasser schwer löslich.
Schwefel bildet mit Sauerstoff Oxide, von denen Schwefel und Schwefelsäureanhydride die wichtigsten sind. Schwefel hat in der gleichen Gruppe mit Sauerstoff ähnliche Redoxeigenschaften. Schwefel bildet mit Wasserstoff ein in Wasser leicht lösliches Gas - Schwefelwasserstoff. Dieses Gas ist sehr giftig, da es fest mit den Kupferkationen in den Enzymen der Atmungskette verbunden werden kann.
Schwefelsäure, eine der wichtigsten Schwefelverbindungen, wurde offenbar im 10. Jahrhundert entdeckt, ab dem 18. Jahrhundert wurde sie im industriellen Maßstab hergestellt und bald wurde sie zum wichtigsten chemischen Produkt, das in der Metallurgie und in der Textilindustrie benötigt wird in anderen sehr unterschiedlichen Branchen. In diesem Zusammenhang wurde eine noch intensivere Suche nach Schwefelablagerungen, der Untersuchung der chemischen Eigenschaften von Schwefel und seinen Verbindungen und der Verbesserung von Methoden für deren Gewinnung aus natürlichen Rohstoffen begonnen.
Die biologische Rolle von Schwefel ist extrem hoch.
Schwefel ist ein konstanter Bestandteil von Pflanzen und ist in Form verschiedener anorganischer und organischer Verbindungen in diesen enthalten. Viele Pflanzen bilden schwefelhaltige Glykoside und andere organische Schwefelverbindungen (z. B. Aminosäuren - Cystein, Cystin, Methionin). Es ist auch bekannt, dass Bakterien Schwefel produzieren können. Einige Mikroorganismen bilden als Abfallprodukte spezifische Schwefelverbindungen (z. B. synthetisieren Pilze schwefelhaltiges Antibiotikum Penicillin).
Bei Tieren und Menschen erfüllt Schwefel unersetzliche Funktionen: Er sorgt für die räumliche Organisation von Proteinmolekülen, die für seine Funktion notwendig sind, schützt Zellen, Gewebe und biochemische Synthesewege vor Oxidation und den gesamten Organismus vor den toxischen Wirkungen von Fremdsubstanzen.
Beim Menschen ist Schwefel ein wesentlicher Bestandteil von Zellen, Enzymen, Hormonen, insbesondere von der Bauchspeicheldrüse produziertem Insulin, und schwefelhaltigen Aminosäuren. Viel Schwefel findet sich im Nerven- und Bindegewebe sowie in den Knochen.
Schwefel ist ein Bestandteil von schwefelhaltigen Aminosäuren - Cystein, Cystin, der essentiellen Aminosäure Methionin, biologisch aktiven Substanzen (Histamin, Biotin, Liponsäure usw.). Die aktiven Zentren der Moleküle einer Reihe von Enzymen umfassen SH-Gruppen, die an vielen enzymatischen Reaktionen beteiligt sind, einschließlich der Erzeugung und Stabilisierung der nativen dreidimensionalen Struktur von Proteinen und in einigen Fällen direkt als katalytische Zentren von Enzymen.
Schwefel sorgt in der Zelle für ein so heikles und komplexes Verfahren wie die Übertragung von Energie: Überträgt Elektronen und bringt eines der ungepaarten Elektronen des Sauerstoffs in das freie Orbital. Dies erklärt den hohen Bedarf des Körpers an diesem Element.
Schwefel ist an der Fixierung und dem Transport von Methylgruppen beteiligt. Es ist auch Teil verschiedener Coenzyme, einschließlich Coenzym A.
Die Entgiftungsfunktion von Schwefel ist sehr wichtig.
Trotz einer erheblichen Anzahl von Studien wurde die Rolle von Schwefel bei der Aufrechterhaltung der körperlichen Aktivität nicht vollständig geklärt. Zwar gibt es keine eindeutigen klinischen Beschreibungen von bestimmten Erkrankungen, die mit einer unzureichenden Aufnahme von Schwefel im Körper zusammenhängen. Gleichzeitig sind Acidinoaminopathien bekannt - Erkrankungen, die mit einem gestörten Metabolismus schwefelhaltiger Aminosäuren verbunden sind (Homocystinurie, Cystationurie). Es gibt auch umfangreiche Literatur zur Klinik der akuten und chronischen Vergiftung mit Schwefelverbindungen.
Experimentelle Studien an Tieren haben gezeigt, dass bei Injektion von Hyperthyreose oder Hydrocortison der Einbau von Sulfat in den Knorpel von wachsenden Knochen gehemmt wird. Nach der Adrenalektomie steigt die Gesamtschwefelmenge im Blut dramatisch an und die Ausscheidung mit dem Urin nimmt zu.
Schwefel gelangt mit der Nahrung in den Körper, in die Zusammensetzung anorganischer und organischer Verbindungen. Der größte Teil des Schwefels dringt in die Zusammensetzung der Aminosäuren ein.
Anorganische Schwefelverbindungen (Salze der Schwefel- und Schwefelsäure) werden nicht absorbiert und mit einem Stuhl aus dem Körper ausgeschieden. Organische Proteinverbindungen werden im Darm abgebaut und absorbiert.
Schwefel wird in allen Geweben des menschlichen Körpers gefunden; Besonders viel Schwefel in den Muskeln, im Skelett, in der Leber, im Nervengewebe, im Blut. Die Oberflächenschichten der Haut sind auch reich an Schwefel, wobei Schwefel zu Keratin und Melanin gehört.
In Geweben findet man Schwefel in einer Vielzahl von Formen, sowohl anorganisch (Sulfat, Sulfit, Sulfide, Thiocyanat usw.) als auch organisch (Thiole, Thioether, Sulfonsäuren, Thioharnstoff usw.). In Form eines Sulfatanions liegt Schwefel in Körperflüssigkeiten vor. Schwefelatome sind ein wesentlicher Bestandteil der Moleküle essenzieller Aminosäuren (Cystin, Cystein, Methionin), Hormone (Insulin, Calcitonin), Vitamine (Biotin, Thiamin), Glutathion, Taurin und andere für den Körper wichtige Verbindungen. Schwefel nimmt in seiner Zusammensetzung an Redoxreaktionen, Gewebeatmung, Energieerzeugung und der Übertragung genetischer Informationen teil und erfüllt viele andere wichtige Funktionen.
Schwefel ist ein Bestandteil des Kollagenstrukturproteins. Chondroitinsulfat ist in Haut, Knorpel, Nägeln, Bändern und Herzklappen vorhanden. Hämoglobin, Heparin, Cytochrome, Östrogene, Fibrinogen und Sulfolipide sind ebenfalls wichtige schwefelhaltige Metaboliten.
Schwefel wird hauptsächlich mit Urin in Form von neutralem Schwefel und anorganischen Sulfaten ausgeschieden, ein geringerer Teil des Schwefels wird durch die Haut und die Lunge ausgeschieden. und wird hauptsächlich als SO2-4 im Urin ausgeschieden.
Die im Körper gebildete endogene Schwefelsäure ist an der Neutralisierung toxischer Verbindungen (Phenol, Indol usw.) beteiligt, die von der Darmflora produziert werden; und bindet auch Fremdsubstanzen an den Körper, einschließlich Drogen und deren Metaboliten. Gleichzeitig bilden sich harmlose Verbindungen von Konjugaten, die dann aus dem Körper ausgeschieden werden.
Der Schwefelstoffwechsel wird durch solche Faktoren gesteuert, die auch den Eiweißstoffwechsel regulierend beeinflussen (Hormone der Hypophyse, Schilddrüse, Nebennieren, Geschlechtsdrüsen).
Der Schwefelgehalt im Körper eines Erwachsenen beträgt etwa 0,16% (110 g pro 70 kg Körpergewicht). Der tägliche Bedarf an einem gesunden Organismus in Schwefel beträgt 4-5 g.
Der tägliche Bedarf an Schwefel wird normalerweise durch eine ordnungsgemäß organisierte Ernährung bereitgestellt.
Fettarmes Fleisch, Fisch, Schalentiere, Eier, Käse, Milch, Kohl und Bohnen sind die schwefelreichsten.
Auch Schwefel enthält: Haferflocken und Buchweizengrütze, Backwaren, Milch, Käse und alle Hülsenfrüchte.
Reiner Schwefel ist für den Menschen nicht toxisch. Daten zur Toxizität von Schwefel in Lebensmitteln sind nicht verfügbar. Die tödliche Dosis für Menschen wurde nicht bestimmt.
Viele Schwefelverbindungen sind toxisch. Zu den gefährlichsten Schwefelverbindungen gehören Schwefelwasserstoff, Schwefeloxid und Schwefeldioxid.
Um den Zustand des elementaren Status von Schwefel zu beurteilen, werden Indikatoren für den Aminosäure- und Proteinmetabolismus untersucht und Indikatoren für die Entgiftungsfunktion der Leber untersucht.
Bislang gibt es praktisch keine klinischen Daten zu Erkrankungen, die mit einem Schwefelmangel im Körper zusammenhängen. Gleichzeitig haben experimentelle Studien gezeigt, dass der Mangel an Methionin in Lebensmitteln das Wachstum junger Tiere hemmt und die Produktivität erwachsener Tiere verringert. Da Methionin an der Synthese derartiger schwefelhaltiger Verbindungen wie Cystein (Cystin), Glutathion, Biotin, Thiamin, Acetyl-Coenzym A, Liponsäure und Taurin beteiligt ist, können Manifestationen eines Mangels im Körper dieser Verbindungen auf die eine oder andere Weise den Symptomen des Schwefel-Mangels zugeschrieben werden.
Die Hauptursache für Schwefelmangel ist ein Verstoß gegen die Regulation des Schwefelstoffwechsels.
Die wichtigsten möglichen Manifestationen eines Schwefelmangels:
- Symptome einer Lebererkrankung.
- Symptome von Erkrankungen der Gelenke.
- Symptome von Hautkrankheiten.
- Verschiedene und zahlreiche Manifestationen eines Mangels im Körper und Stoffwechselstörungen biologisch aktiver schwefelhaltiger Verbindungen.
Daten zur Toxizität von Schwefel in Lebensmittelprodukten sind in der Literatur nicht verfügbar. Es gibt jedoch Beschreibungen der Klinik der akuten und chronischen Vergiftung mit Schwefelverbindungen wie Schwefelwasserstoff, Schwefelkohlenstoff, Schwefeldioxid.
Bei hohen Schwefelwasserstoffkonzentrationen in der Atemluft entwickelt sich das klinische Bild der Intoxikation sehr schnell, innerhalb weniger Minuten kommt es zu Krämpfen, Bewusstlosigkeit und Atemstillstand. In der Zukunft können die Auswirkungen der Vergiftung anhaltende Kopfschmerzen, psychische Störungen, Lähmungen, Erkrankungen des Atmungssystems und des Gastrointestinaltrakts hervorrufen.
Es wurde festgestellt, dass die parenterale Verabreichung von fein gemahlenem Schwefel in einer Öllösung in einer Menge von 1–2 ml von Hyperthermie mit Hyperleukozytose und Hypoglykämie begleitet wird. Es wird angenommen, dass bei parenteraler Verabreichung die Toxizität von Schwefelionen 200-mal höher ist als die von Chlorionen.
Die Toxizität von Schwefelverbindungen, die im Magen-Darm-Trakt eingeschlossen sind, hängt mit ihrer Umwandlung durch die Darmflora in Schwefelwasserstoff zusammen, einer sehr toxischen Verbindung.
Bei Todesfällen nach einer Schwefelvergiftung bei der Autopsie zeigen sich Anzeichen von Emphysem, Gehirnentzündung, akuter katarrhalischer Enteritis, Lebernekrose, Blutungen (Petechien) im Myokard.
Bei chronischer Vergiftung (Schwefelkohlenstoff, Schwefeldioxid) werden psychische Störungen, organische und funktionelle Veränderungen des Nervensystems, Muskelschwäche, Sehstörungen und verschiedene Störungen anderer Körpersysteme beobachtet.
In den letzten Jahrzehnten haben sich schwefelhaltige Verbindungen (Sulfite), die vielen Lebensmitteln, alkoholischen und nichtalkoholischen Getränken als Konservierungsmittel zugesetzt werden, zu einer der Quellen für eine übermäßige Schwefelaufnahme im menschlichen Körper entwickelt. Besonders viel Sulfite in geräuchertem Fleisch, Kartoffeln, frischem Gemüse, Bier, Apfelwein, Fertigsalaten, Essig, Weinfarben. Möglicherweise ist der zunehmende Konsum von Sulfiten mitverantwortlich für die Zunahme von Asthma. Es ist zum Beispiel bekannt, dass 10% der Patienten mit Bronchialasthma eine erhöhte Empfindlichkeit gegenüber Sulfiten zeigen (d. H. Sie sind gegenüber Sulfit sensibilisiert). Um die negativen Auswirkungen von Sulfiten auf den Körper zu reduzieren, wird empfohlen, den Gehalt an Käse, Eiern, fetthaltigem Fleisch und Geflügel in der Ernährung zu erhöhen.
Die Hauptursachen für übermäßigen Schwefel
- Übermäßige Aufnahme von Schwefel und seinen Verbindungen.
- Fehlregulierung des Schwefelstoffwechsels.
Die Hauptmanifestationen von überschüssigem Schwefel:
- Pruritus, Hautausschlag, Furunkulose.
- Rötung und Schwellung der Bindehaut.
- Das Auftreten von kleinen Punktfehlern auf der Hornhaut.
- Quetschungen in Augenbrauen und Augäpfeln, Sandgefühl in den Augen.
- Photophobie, reißt.
- Allgemeine Schwäche, Kopfschmerzen, Schwindel, Übelkeit.
- Katar obere Atemwege, Bronchitis.
- Hörverlust
- Verdauungsstörungen, Durchfall, Gewichtsverlust.
- Anämie
- Krämpfe und Bewusstseinsverlust (mit akuter Vergiftung).
- Psychische Störungen, Senkung der Intelligenz.
Die Elemente, die die Absorption von S fördern, sind F und Fe, und die Antagonisten sind As, Ba, Fe, Pb, Mo und Se.
Bei unzureichender Aufnahme von Schwefel im Körper ist es notwendig, die Menge der Produkte mit einem hohen Gehalt dieses Bioelements (Käse, Eier, Meeresfrüchte, Kohl, Bohnen) sowie Thiamin, Biotika von Methionin und schwefelhaltigen Nahrungsergänzungsmitteln zu erhöhen. Es wird angenommen, dass ein derartiger Zustand äußerst selten vorkommt und Änderungen des Bioelementstatus von Schwefel hauptsächlich mit einem gestörten Schwefelmetabolismus verbunden sind.
Bei übermäßiger Schwefelaufnahme im Körper (Vergiftung unter Produktionsbedingungen) müssen geeignete Schutzmaßnahmen getroffen werden.
Zu den gefährlichsten Schwefelverbindungen als Umweltschadstoffe gehören Schwefelwasserstoff, Schwefeloxid und Schwefeldioxid.
Schwefelwasserstoff wird in die Atmosphäre eines Ölraffinerieunternehmens, einer Kokschemikalie und eines Stickstoffdüngemittels abgegeben. In hohen Konzentrationen wirkt Schwefelwasserstoff als starkes Nervengift. Wenn die Konzentration 1000 mg / m3 und mehr beträgt, entwickelt eine Person Krämpfe, das Atmen kann anhalten oder Herzlähmung kann auftreten. Schwefelwasserstoff blockiert die Atmungsenzyme aufgrund seiner Wechselwirkung mit Eisen. Reizt die Atemwege und die Augenschleimhaut. Schwefelwasserstoff ist extrem giftig: Bereits bei einer Konzentration von 0,1% wirkt es auf das zentrale Nervensystem, das Herz-Kreislauf-System, schädigt die Leber, den Magen-Darm-Trakt und den endokrinen Apparat. Bei chronischer Exposition gegenüber niedrigen Schwefelwasserstoffkonzentrationen tritt eine Änderung der Lichtempfindlichkeit der Augen und der elektrischen Aktivität des Gehirns auf, Veränderungen der morphologischen Zusammensetzung des Blutes werden festgestellt, und der Zustand des Herz-Kreislauf- und Nervensystems einer Person verschlechtert sich.
Schwefeloxid (IV) dringt in die Luft als Folge der Verbrennung von Brennstoff und zum Schmelzen von schwefelhaltigen Erzen ein. Die Hauptquellen der Luftverschmutzung sind SO 2 : Kraftwerke, Nichteisenmetallurgieunternehmen und Sulfatproduktion. Geringere Emissionen von Unternehmen der Eisenmetallurgie und des Maschinenbaus, Kohle- und Erdölverarbeitungsindustrie, Produktion von Superphosphat, Transport. SO-Emissionen 2 die Luft in beträchtlicher Entfernung von der Quelle (für tausend oder mehr Kilometer) verschmutzen. Schwefeloxid (IV) kann den Kohlenhydrat- und Eiweißstoffwechsel stören, die Bildung von Methämoglobin fördern und die Abwehrkräfte des Körpers beeinträchtigen. Schwefeloxid (IV) wird als eine der Hauptwirkstoffe von "toxischen Nebeln" und als eine der aktiven Komponenten der Smogbildung angesehen.
Schwefeldioxid kann zu einer allgemeinen Vergiftung des Körpers führen, die sich in Veränderungen der Blutzusammensetzung, einer Schädigung der Atmungsorgane und einer erhöhten Anfälligkeit für Infektionskrankheiten äußert. Entwickelt Stoffwechselstörungen, erhöhter Blutdruck bei Kindern, Laryngitis, Konjunktivitis, Rhinitis, Bronchopneumonie, allergische Reaktionen, akute Erkrankungen der oberen Atemwege und des Kreislaufsystems. Bei kurzzeitiger Exposition - Reizung der Augenschleimhaut, Tränen, Atemnot, Übelkeit, Erbrechen, Kopfschmerzen. Erhöhte Müdigkeit, Schwächung der Muskelkraft, Gedächtnisverlust. Verlangsamung der Wahrnehmung, Schwächung der Funktionsfähigkeit des Herzens, Veränderung der bakteriziden Wirkung der Haut.
Schwefelverbindungen werden in der chemischen Industrie, in der Textil-, Papier-, Leder- und Automobilindustrie häufig eingesetzt. bei der Herstellung von Kunststoffen, Paraffin, Sprengstoffen, Farben, Düngemitteln und toxischen Chemikalien für die Landwirtschaft.
Für medizinische Zwecke wird seit langem die desinfizierende Wirkung von Schwefel, die zur Behandlung von Hautkrankheiten eingesetzt wurde, sowie die bakterizide Wirkung von Schwefeldioxid, das bei der Verbrennung von Schwefel entsteht, genutzt.
Bei Einnahme wirkt elementarer Schwefel als Abführmittel. Gereinigtes Schwefelpulver wird bei der Enterobiasis als Antihelminthikum verwendet. Schwefelverbindungen in Form von Sulfamitteln (Biseptol, Sulfacylnatrium, Sulgin usw.) haben antimikrobielle Wirkung.
Eine sterile Lösung von 1-2% Schwefel in Pfirsichöl wird zur pyrogenen Therapie bei der Behandlung von Syphilis verwendet.
Schwefel und seine anorganischen Verbindungen werden bei chronischen Arthropathien, bei Erkrankungen des Herzmuskels (Kardiosklerose), bei vielen chronischen Haut- und gynäkologischen Erkrankungen, bei der Berufsvergiftung mit Schwermetallen (Quecksilber, Blei) - Natriumthiosulfat verwendet.
Gereinigter und ausgefällter Schwefel wird äußerlich in Salben und Puder bei Hautkrankheiten (Seborrhoe, Sykose) verwendet. Bei der Behandlung von Seborrhoe der Kopfhaut wird Selendisulfid verwendet. Natriumthiosulfat wird auch als äußeres Agens bei der Behandlung von Patienten mit Krätze und einigen Hautkrankheiten eingesetzt.
Schwefel ist ein Bestandteil vieler anderer pharmazeutischer Arzneimittelzubereitungen mit sedativer, neuroleptischer Antitumorwirkung (Thiopental, Thioproperazin, Thioridazin usw.).
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