Phenylalanin ist eine essentielle Aminosäure, da tierische Gewebe nicht die Fähigkeit haben, ihren Benzolring zu synthetisieren. Gleichzeitig ist Tyrosin bei ausreichender Zufuhr von Phenylalanin mit der Nahrung vollständig ersetzbar. Dies erklärt sich aus der Tatsache, dass der hauptsächliche Weg zur Umwandlung von Phenylalanin mit seiner Oxidation (genauer Hydroxylierung) zu Tyrosin beginnt (Abb. 12.6). Die Hydroxylierungsreaktion wird durch eine spezifische Phenylalanin-4-monooxygenase katalysiert, die als Coenzym wie alle anderen Hydroxylasen Tetrahydro-Biopterin enthält. Die Blockierung dieser Reaktion, die in Verletzung der Synthese der Phenylalanin-4-monooxygenase in der Leber beobachtet wird, führt zur Entwicklung einer schweren Erbkrankheit, der Phenylketonurie (Phenylpyruvic-Oligophrenie). Bei der Transaminierung wird Tyrosin in n-Hydroxyphenylbrenztraubensäure umgewandelt, die unter Einwirkung spezifischer Oxidase Oxidation, Decarboxylierung, Hydroxylierung und intramolekularer Bewegung der Seitenkette unter Bildung von Homogentisinsäure durchläuft; Diese Reaktion erfordert die Anwesenheit von Ascorbinsäure, deren Rolle noch nicht geklärt ist. Die weitere Umwandlung von Homogentisinsäure zu Malacetoessigsäure wird durch Homogentisinsäureoxidase katalysiert. Maleylacetoessigsäure unter Einwirkung einer spezifischen Isomerase in Gegenwart von Glutionen wird zu Fumarylacetessigsäure, die unter Bildung von Fumarsäure und Acetessigsäure hydrolysiert wird, deren weitere Umwandlungen bereits bekannt sind.
Abb. 12.6. Die wichtigsten metabolischen Umwandlungen von Phenylalanin und Tyrosin.
Die Zahlen in den Kreisen sind die Blöcke für Blockierungsreaktionen bei Phenylketonurie (1), Tyrosinose (2), Albinismus (3) und Alcaptonurie (4).
Die Beteiligung des Tyrosinmoleküls an der Biosynthese von Schilddrüsenhormonen und Katecholaminen ist in Kapitel 8 ausführlich dargestellt. Phenylalanin und Tyrosin sind auch Vorläufer von Melaninen. In diesem wichtigen biologischen Prozess, der die Pigmentierung von Haut, Augen, Haaren ermöglicht, nimmt das Enzym Tyrosinase einen aktiven Anteil ein.
http://www.xumuk.ru/biologhim/198.htmlTryptophan, Threonin, Phenylalanin, Tyrosin und andere Aminosäuren
Täglicher Bedarf und Haupteinkommensquellen:
8 mg pro 1 kg Körpergewicht. Threonin enthält Milchprodukte und Eier in Maßen - Nüsse, Bohnen und Samen
Threonin ist wie Methionin eine lipotrope Substanz - beteiligt sich an der Bekämpfung der Fettablagerung in der Leber; unterstützt ein reibungsloseres Funktionieren des Verdauungstraktes; nimmt allgemein an den Prozessen des Stoffwechsels und der Resorption teil. Eine wichtige Komponente bei der Synthese von Purinen, die wiederum Harnstoff abbauen, ein Nebenprodukt der Proteinsynthese. Aminosäuren wie Glycin und Serin werden im Körper aus Threonin synthetisiert. Threonin ist für ein normales Wachstum unerlässlich, da es die Bildung von Kollagen-, Elastin- und Zahnschmelzproteinen fördert. Threonin ist für die Synthese von Immunglobulinen und Antikörpern für die normale Funktion des Immunsystems erforderlich. Im Blutplasma finden sich Babys in großen Mengen, um das Immunsystem zu schützen. Threonin reguliert auch die Übertragung von Nervenimpulsen durch Neurotransmitter im Gehirn und hilft gegen Depressionen. Studien haben gezeigt, dass es die Glutenunverträglichkeit von Weizen reduzieren kann. Vegetarier haben in der Regel einen Mangel an dieser Aminosäure.
Umsetzung und Verteilung:
Bei einer hohen Belastung hat der Körper einen erhöhten Energiebedarf, so dass in der anabolen Phase die Aufnahme von Threonin steigt. Um es effektiv einsetzen zu können, benötigen wir die entsprechenden Mengen an Vitamin B3, B6 und Magnesium.
Klinische Manifestationen und Auswirkungen auf die Körperstruktur.
Das Fehlen von Threonin trägt zur schnellen Abnahme der Energie bei. Im Gegenteil führt ein Überschuss davon zu einer erhöhten Ansammlung von Harnsäure.
Struktur: Summenformel C4H9NO3
Täglicher Bedarf und Haupteinkommensquellen: 8 mg pro 1 kg Körpergewicht. In den meisten pflanzlichen Proteinen enthalten, sind vor allem Sojabohnen reich an ihnen. Es gibt eine sehr geringe Menge an Mais und tierischem Eiweiß. Eine der besten Quellen für Tryptophan sind Erdnüsse, sowohl Nüsse als auch Erdnussbutter. Über Drogen mit Tryptophan müssen Sie wegen Diskreditierung vergessen. In Kapseln von 50 mg. 1-2 Kapseln 2-3 mal täglich 30 Minuten vor den Mahlzeiten. Vita-Linie - des Medikaments aufgrund eines Fehlers in der Technologie seiner Produktion durch ein japanisches Unternehmen.
Wurde früher als natürliche Schlafpille verwendet, da sie beruhigend wirkt. Tryptophan zerfällt in Serotonin, einen Neurotransmitter, der die Tiere zum Schlafen bringt. Verwenden Sie kein abgelaufenes Tryptophan!
- notwendig für die Synthese von Serotonin im Gehirn, einem der wichtigsten Neurotransmitter;
- ist an der Produktion von Nicotinsäure (Vitamin B3) beteiligt;
- notwendig, um die Freisetzung von Wachstumshormon zu erhöhen;
- verbessert die Stimmung, reduziert das Gefühl von Angst und Anspannung, beseitigt Dysphorie, reduziert Angstzustände;
- verbessert den Schlaf, lindert Depressionen;
- magersüchtig (reduziertes Verlangen nach Nahrungsmitteln, insbesondere Kohlenhydraten), Gewichtsverlust;
- hilft, die schädlichen Wirkungen von Nikotin zu reduzieren.
Umsetzung und Verteilung:
wird unter Beteiligung von Vitamin B6 in Nikotinsäure umgewandelt
Klinische Manifestationen und Auswirkungen auf die Körperstruktur. Sein Empfang wird unter folgenden Bedingungen gezeigt:
- Depressionen verschiedener Herkunft;
- Schlaflosigkeit;
- Angst- und Spannungsgefühl, Angstgefühle;
- prämenstruelle Angstzustände und andere emotionale Störungen;
- Bulimisches Syndrom, Anorexie, Alkoholismus;
- umfassende Gewichtsabnahmeprogramme;
- Schmerzsyndrom, Fibromyalgie;
- chronisches Erschöpfungssyndrom.
Diese Aminosäure ist in der Pharmakologie von besonderer Bedeutung, wo sie und ihre Derivate als Bestandteile vieler Arzneimittel verwendet werden. Bei so schweren Erkrankungen wie Krebs, Tuberkulose trägt Diabetes Tryptophan zum normalen Funktionieren verschiedener Körpersysteme bei. Ein Mangel davon bei Mensch und Tier führt zur Entwicklung von Pellagra, Zahnschäden, Trübung der Hornhaut der Augen und Katarakten.
Täglicher Bedarf und Haupteinkommensquellen:
16 mg pro 1 kg Körpergewicht. Enthalten in einem Süßstoff - Aspartam (Süßes, Süßes, Dulcimet) ist 100-150 mal süßer als Zucker.
Phenylalanin ist eine essentielle Aminosäure. Diese Aminosäure beeinflusst die Stimmung, lindert Schmerzen, verbessert das Gedächtnis und die Lernfähigkeit, unterdrückt den Appetit. Phenylalanin kommt in drei Formen vor: D, L; D; L. Die L-Form ist die häufigste und gehört zu den meisten Proteinen des menschlichen Körpers. D-Form wirkt analgetisch. D, L-Form ist eine Mischung dieser Formen.
Umsetzung und Verteilung:
Im Körper kann es sich in eine andere Aminosäure verwandeln - Tyrosin, das wiederum bei der Synthese von zwei Hauptneurotransmittern verwendet wird: Dopamin und Noradrenalin
Klinische Manifestationen und Auswirkungen auf die Körperstruktur.
Phenylalanin wird zur Behandlung von Arthritis, Depressionen, Schmerzen während der Menstruation, Migräne, Adipositas und Parkinson angewendet. Zubereitungen mit Phenylalanin werden am besten vor dem Schlafengehen oder mit Lebensmitteln, die große Mengen an Kohlenhydraten enthalten, eingenommen. Es wird normalerweise beim prämenstruellen Syndrom verwendet. Nahrungsergänzungsmittel, die Phenylalanin enthalten, geben schwangere Frauen, Menschen mit Angstzuständen, Diabetes, Bluthochdruck, Phenylketonurie, Pigmentmelanom nicht.
Täglicher Bedarf und Haupteinkommensquellen:
16 mg pro 1 kg Körpergewicht. Zu den natürlichen Tyrosinquellen zählen Mandeln, Avocados, Bananen, Milchprodukte, Kürbiskerne und Sesam. Tyrosin kann aus Phenylalanin im menschlichen Körper synthetisiert werden.
Tyrosin ist die Vorstufe der Neurotransmitter Noradrenalin und Dopamin. Diese Aminosäure ist an der Regulierung der Stimmung beteiligt. Tyrosin unterdrückt den Appetit, hilft bei der Verringerung von Fettablagerungen, fördert die Melatoninproduktion (der zyklische Rhythmus von Schlaf und Wachsein wird durch das Hormon Melatonin reguliert, das von der Zirbeldrüse ausgeschieden wird. In kurzen Herbsttagen und im Winter sekretiert die Zirbeldrüse viel mehr dieses Hormons. Die Natur selbst reguliert die Menge der Sedativa im Gehirn, so dass Sie nicht zu viel Süßes essen und versuchen sollten, sich zu beruhigen.) und die Funktion der Nebennieren, der Schilddrüse, verbessert und Hypophyse. Tyrosin ist auch am Austausch von Phenylalanin beteiligt. Schilddrüsenhormone entstehen, wenn Jodatome an Tyrosin gebunden werden. Es ist daher nicht überraschend, dass niedrige Plasmatyrosinkonzentrationen mit Hypothyreose verbunden sind. Die Einnahme von Nahrungsergänzungsmitteln mit Tyrosin wird zur Verringerung von Stress verwendet. Es wird angenommen, dass sie bei chronischem Erschöpfungssyndrom und Narkolepsie helfen. Sie werden bei Angstzuständen, Depressionen, Allergien und Kopfschmerzen sowie bei Medikamentenmissbrauch eingesetzt. Tyrosin kann bei der Parkinson-Krankheit nützlich sein.
Umsetzung und Verteilung:
Tyrosin kann aus Phenylalanin im menschlichen Körper synthetisiert werden.
Klinische Manifestationen und Auswirkungen auf die Körperstruktur.
Ein Mangel an Tyrosin führt zu einem Mangel an Noradrenalin, was wiederum zu Depressionen führt. Ein niedriger Plasma-Tyrosin ist mit einer Hypothyreose verbunden. Symptome von Tyrosinmangel sind auch niedriger Blutdruck, niedrige Körpertemperatur und Restless-Legs-Syndrom. Während der Behandlung mit Monoaminoxidase-Inhibitoren (normalerweise zur Depression verschrieben) sollten Tyrosin-haltige Produkte fast vollständig aufgegeben werden und BAPD nicht mit Tyrosin einnehmen, da dies zu einem unerwarteten und dramatischen Blutdruckanstieg führen kann.
Alanin ist eine Nahtinopropionsäure, eine acyclische Aminosäure, die in der Natur weit verbreitet ist. Molekulargewicht 89,09. a-A. [CH3 CH (MH2) COOH] ist in allen Proteinen enthalten und wird in Organismen im freien Zustand gefunden. Es gehört zu der Anzahl ersetzbarer Aminosäuren, da es im Organismus von Mensch und Tier leicht aus stickstofffreien Vorläufern und assimilierbarem Stickstoff hergestellt werden kann. bA. [CH2 (NH2) CH2COOH] wird nicht in Proteinen gefunden, sondern ist ein Produkt des intermediären Aminosäuremetabolismus und ist Teil einiger biologisch aktiver Verbindungen, z. B. Stickstoffextrakte aus Skelettmuskel, Carnosin und Anzerin, Coenzym A. sowie eines der Vitamine B - Pantothensäure. Alanin, Aminopropionsäure. Zwei Isomere sind in der Natur weit verbreitet. L-alpha-Alanin ist eine austauschbare Aminosäure. In der Zusammensetzung verschiedener Proteine (in Fibroinseide bis zu 40%) enthalten, ist es im freien Zustand im Blutplasma enthalten. Das Murein der bakteriellen Zellwände enthält L- und D-Formen von Alanin. Die Biosynthese von Alanin aus Pyruvat durch Transaminierung steht in engem Zusammenhang mit dem Austausch anderer Aminosäuren im Körper. Alanin ist eine der Glukosequellen im Körper (durch Glukoneogenese). Beta-Alanin kommt in Proteinen nicht vor; Es ist Teil der Dipeptide Anzerin und Carnosin, Pantothensäure und Alaninacetyl-Coenzym. Es entsteht während der Zersetzung von Uracil und der Decarboxylierung von Asparaginsäure. http://rekicen.ru/php/content.php?group=2id=457
Täglicher Bedarf und Haupteinkommensquellen:
Alanin ist eine wichtige Energiequelle für Muskelgewebe, das Gehirn und das zentrale Nervensystem. stärkt das Immunsystem durch die Produktion von Antikörpern; ist aktiv am Stoffwechsel von Zuckern und organischen Säuren beteiligt. Alanin normalisiert den Kohlenhydratstoffwechsel. Es ist ein wesentlicher Bestandteil solcher essentiellen Nährstoffe wie Pantothensäure und Coenzym A. Als Bestandteil des Enzyms Alaninaminotransferase in der Leber und anderen Geweben.
Hergestellt aus verzweigten Aminosäuren (Leucin, Isoleucin, Valin).
Umsetzung und Verteilung:
o Alpha-Alanin ist eine austauschbare Aminosäure, die leicht in den Metabolismus von Kohlenhydraten und organischen Säuren eingebaut werden kann und im Körper aus Pyruvinsäure hergestellt werden kann. Beteiligt sich an der Entgiftung von Ammoniak bei starker körperlicher Anstrengung. o Beta-Alanin ist in der Struktur von Coenzym A und einer Reihe biologisch aktiver Peptide einschließlich Carnosin enthalten. Im freien Zustand befindet sich im Hirngewebe.
Alanin kann ein Rohstoff für die Glukosesynthese im Körper sein. Dies macht es zu einer wichtigen Energiequelle und zu einem Blutzuckerregulator. Sinkende Zuckerspiegel und Mangel an Kohlenhydraten in Lebensmitteln führen dazu, dass Muskelprotein zerstört wird und die Leber das resultierende Alanin in Glukose (den Prozess der Glukoneogenese) umwandelt, um den Blutzuckerspiegel zu nivellieren.
Klinische Manifestationen und Auswirkungen auf die Körperstruktur.
Täglicher Bedarf und Haupteinkommensquellen:
Es spielt eine wichtige Rolle beim Austausch stickstoffhaltiger Substanzen. Beteiligt sich an der Bildung von Pyrimidinbasen, Harnstoff. Die biologische Wirkung von Asparaginsäure: immunmodulatorisch, erhöht die körperliche Ausdauer, normalisiert das Gleichgewicht von Erregung und Hemmung im zentralen Nervensystem.
Die bemerkenswerte Fähigkeit von Asparaginsäure ist ihre Fähigkeit, die Permeabilität von Zellmembranen für Kalium- und Magnesiumionen zu erhöhen. Zu diesem Zweck setzen sie Kalium- und Magnesiumsalze der Asparaginsäure (Asparkam, Panangin) frei. Asparaginsäure als ob "zieht Kalium und Magnesium in die Zelle und erhöht dadurch das Ruhepotential der Zelle.
Umsetzung und Verteilung:
Im Körper ist es in der Zusammensetzung von Proteinen und in freier Form vorhanden. Wenn Überschuss in Glukose umgewandelt wird
Klinische Manifestationen und Auswirkungen auf die Körperstruktur.
Täglicher Bedarf und Haupteinkommensquellen:
Glycin bremst die Degeneration von Muskelgewebe ab, da es eine Quelle für Kreatin ist - eine Substanz, die im Muskelgewebe enthalten ist und zur Synthese von DNA und RNA verwendet wird.
Glycin ist notwendig für die Synthese von Nukleinsäuren, Gallensäuren und essentiellen Aminosäuren im Körper.
Glycin gehört zu vielen Antazida-Medikamenten, die bei Erkrankungen des Magens eingesetzt werden.
Glycin ist nützlich für die Reparatur von geschädigtem Gewebe, da es in großen Mengen in der Haut und im Bindegewebe vorkommt.
Es ist notwendig für das zentrale Nervensystem und den guten Zustand der Prostatadrüse.
Es wirkt als inhibitorischer Neurotransmitter und kann so epileptischen Anfällen vorbeugen.
Umsetzung und Verteilung:
Bei Bedarf kann Glycin im Körper zu Serin werden.
Klinische Manifestationen und Auswirkungen auf die Körperstruktur.
Es wird zur Behandlung der manisch-depressiven Psychose eingesetzt, Glycin kann bei Hyperaktivität wirksam sein. Überschüssiges Glycin im Körper verursacht Ermüdungserscheinungen, aber eine ausreichende Menge versorgt den Körper mit Energie.
Täglicher Bedarf und Haupteinkommensquellen:
Glutamin kommt in vielen Produkten pflanzlichen und tierischen Ursprungs vor, wird jedoch beim Erhitzen leicht zerstört. 200 g tierisches Protein enthalten mindestens 50 g Glutaminsäure
1. Integration des Stickstoffstoffwechsels
2. Synthese anderer Aminosäuren inkl. und Histidin.
3. Neutralisation von Ammoniak
4. Biosynthese von Kohlenhydraten.
5. Beteiligung an der Synthese von Nukleinsäuren
6. Synthese von Folsäure (Interoylglutaminsäure).
7. Oxidation in den Zellen des Gehirngewebes unter Freisetzung von in Form von ATP gespeicherter Energie.
8. Neurotransmitterfunktion.
9. Umwandlung in Aminobuttersäure (GABA).
10. Beteiligung an der Synthese von c-AMP - Mediator bestimmter Hormon- und Neurotransmittersignale.
11. Beteiligung an der Synthese von c-GMP, die auch hormonelle und Mediatorsignale vermittelt.
12. Beteiligung an der Synthese von Enzymen, die Redoxreaktionen (NAD) durchführen.
13. Beteiligung an der Synthese von Serotonin (vermittelt durch Tryptophan).
14. Die Fähigkeit, die Permeabilität von Muskelzellen für Kaliumionen zu erhöhen.
15. Synthese von n-Aminobenzoesäure.
16. Erhöht die Aktivität des Parasympathikus (Acetylcholin-Produktion) und stimuliert dadurch die anabolen Prozesse im Körper.
Glutaminsäure ist ein Neurotransmitter, der Impulse im zentralen Nervensystem überträgt. Diese Aminosäure spielt eine wichtige Rolle im Kohlenhydratstoffwechsel und fördert die Kalziumpenetration durch die Blut-Hirn-Schranke. Glutaminsäure kann von Gehirnzellen als Energiequelle verwendet werden. Es neutralisiert auch Ammoniak und entfernt die Stickstoffatome während der Bildung einer anderen Aminosäure - Glutamin. Dieser Prozess ist der einzige Weg, um Ammoniak im Gehirn zu neutralisieren. Es dringt sehr leicht in die Blut-Hirn-Schranke ein und dringt in die Gehirnzellen in Glutaminsäure und zurück ein. Glutamin erhöht die Menge an Gamma-Aminobuttersäure, die zur Aufrechterhaltung einer normalen Gehirnfunktion notwendig ist. Glutamin hält auch ein normales Säure-Basen-Gleichgewicht im Körper und einen gesunden Zustand des Gastrointestinaltrakts aufrecht, der für die Synthese von DNA und RNA erforderlich ist.
Phenylalanin- und Tyrosinstoffwechsel
Phenylalanin- und Tyrosinstoffwechsel
Phenylalanin ist eine essentielle Aminosäure, da sein Benzolring nicht in tierischen Zellen synthetisiert wird. Methionin wird auf zwei Wegen metabolisiert: Es wird in Proteine eingebaut oder durch Einwirkung einer spezifischen Monooxygenase, der Phenylalaninhydroxylase, in Tyrosin umgewandelt. Diese Reaktion ist irreversibel und spielt eine wichtige Rolle bei der Entfernung von überschüssigem Phenylalanin, da seine hohen Konzentrationen für Zellen toxisch sind.
Der Austausch von Tyrosin ist viel komplizierter. Zusätzlich zur Verwendung bei der Proteinsynthese wirkt Tyrosin in verschiedenen Geweben als Vorläufer solcher Verbindungen wie Katecholamine, Thyroxin, Melanin usw.
Ein Tyrosinkatabolismus tritt in der Leber zu den Endprodukten von Fumarat und Acetoacetat auf. Fumarat kann zu CO oxidiert werden2 und H2Über oder zur Glukoneogenese verwendet.
Die Umwandlung von Tyrosin in Melanozyten. Es ist eine Vorstufe zu Melanin. Die Synthese von Melaninen ist ein komplexer mehrstufiger Prozess. Die erste Reaktion - die Umwandlung von Tyrosin zu DOPA - wird durch Tyrosinase unter Verwendung von Kupferionen als Cofaktor katalysiert.
Thyroxin und Triiodthyronin werden in der Schilddrüse aus Tyrosin synthetisiert.
In der Medulla der Nebennieren und des Nervensystems ist Tyrosin die Vorstufe von Katecholaminen. Das Zwischenprodukt ihrer Synthese ist DOPA. Im Gegensatz zu Melanozyten wird jedoch die Hydroxylierung von Tyrosin unter der Wirkung von Tyrosinhydroxylase durchgeführt, bei der es sich um ein Fe 2+ -abhängiges Enzym handelt, und seine Aktivität reguliert die Geschwindigkeit der Katecholaminsynthese.
http://bio.wikireading.ru/7883Phenylalanin- und Tyrosinaustausch
Phenylalanin ist eine essentielle Aminosäure.
Wird im Körper nur in 2 Prozessen verwendet:
Das Substrat für die Synthese von Proteinen und verwandelt sich in Tyrosin.
! Um einen Fön in einen Reifen zu verwandeln, müssen Sie 1 Überschüssigen Fön entfernen, weil Seine hohen Konzentrationen sind für Zellen toxisch.
In Tyre dreht sich
Umwandlung von Fen in Tyr ist die 1. Reaktion des Hauptstoffwechsels von Fen.
Alle weiteren Transformationen im Körper finden bereits bei Tyre statt.
Bei einer Verletzung der Reaktion der Umwandlung von Fen in Tyr tritt eine Krankheit auf - die Phenylketonurie (Phenylpyruvic-Oligophrenie).
Aufgrund der Unmöglichkeit, Fen in Reifen zu verwandeln, verläuft der Katabolismus von Phenylalanin auf einem alternativen Weg:
Gleichzeitig erhöht sich im Blut und im Urin der Gehalt an Phenylalanin und der Metaboliten eines alternativen Pfads: Phenylpyruvat, Phenyllactat, Phenylacetat usw.
Symptome: Eine scharfe Verletzung der geistigen und körperlichen Entwicklung, ein krampfartiges Syndrom und ein "Mausgeruch".
Auch gefunden: eine Verletzung der Hautpigmentierung.
Ein Haartrockner und seine Derivate wirken mit ihrem Überschuss toxisch auf Gehirnzellen, weil:
Begrenzen Sie den Transport von Tire und Tri durch die Blut-Hirn-Schranke und hemmen Sie die Synthese von Neurotransmittern (Dopamin, Noradrenalin, Serotonin).
Ohne Behandlung werden Patienten mit Phenylketonurie nicht 30 Jahre alt.
Die Krankheit wird autosomal rezessiv vererbt.
Es gibt zwei Formen der Phenylketonurie:
Grund: erblicher Defekt des Enzyms Phenylalaninhydroxylase.
Krankheitshäufigkeit: 1 Fall pro
Grund: Mutationen in Genen, die den H-Stoffwechsel steuern4-Biopterin.
Tritt auf: 1-2 Fälle pro
1 Million Neugeborene.
H4-Biopterin ist für die Hydroxylierung nicht nur von Fen, sondern auch von Tyrus und Drei notwendig. Daher beeinträchtigt diese Form der Erkrankung den Metabolismus aller drei Aminosäuren sowie die Synthese vieler Neurotransmitter.
Bei dieser Form der Erkrankung treten schwere neurologische Störungen und ein früher Tod auf.
Phenylketonurie-Behandlung: Diät, mit fast vollständigem Ausschluss aus der Nahrung Phenylalanin.
! Start: unmittelbar nach der Geburt des Kindes.
Zur Diagnose der Phenylketonurie wird die Konzentration von Phenylalanin und pathologischen Metaboliten im Blut und im Urin des Patienten bestimmt.
Um bei der genetischen Beratung einen heterozygoten Träger der Krankheit zu identifizieren, verwenden Sie den Toleranztest für Phenylalanin:
http://studfiles.net/preview/1658724/Austausch von Phenylalanin und Tyrosin
Phenylalanin ist eine essentielle Aminosäure, da tierische Gewebe nicht die Fähigkeit haben, ihren Benzolring zu synthetisieren.
Im Körper wird Phenylalanin nur bei der Proteinsynthese verwendet, der gesamte ungenutzte Vorrat an Aminosäuren wird in Tyrosin umgewandelt. Dies ist direkt an dem Enzym Phenylalanin-4-monooxygenase (Phenylalaninhydroxylase) beteiligt, das eine Oxidation des aromatischen Rings bewirkt. Das Coenzym Tetrahydrobiopterin in der Reaktion wird zu Dihydroform oxidiert. Die Wiederherstellung des Coenzyms trägt Dihydrobiopterin-Reduktase mit seinem Coenzym NADPH.
Die Reaktion der Umwandlung von Phenylalanin zu Tyrosin
Neben der Beteiligung an der Proteinsynthese ist Tyrosin ein Vorläufer des Hormons Nebennieren Adrenalin, der Mediatoren Noradrenalin und Dopamin, der Schilddrüsenhormone Thyroxin und Triiodthyronin sowie des Pigmentmelanins.
http://biokhimija.ru/narushenie-aminokislot/fenilalanin-tirozin.htmlAustausch von Phenylalanin und Tyrosin
Vitamin B12, Cobalamin, antianämisches Vitamin
Vitamin B12 enthält in der Mitte einen Kobaltring. Es wird in der Leber Fleisch gefunden. Täglicher Bedarf an Vitamin b12macht 3 mkg. Biologische Rolle:
- an der Synthese von Methionin beteiligt (Remethylierung)
- ist am Abbau von Fettsäuren mit einer ungeraden Anzahl von Kohlenhydratatomen beteiligt
- an der Gewinnung von Ribonukleotiden zu Desoxyribonukleotiden beteiligt
Vitaminmangel äußert sich in Anämie und Schädigungen einiger Rückenmarkstrukturen.
Stoffwechselstörung schwefelhaltiger Aminosäuren
Cystinurie - eine Krankheit, bei der schwefelhaltige Aminosäuren im Urin infolge einer gestörten Nierenresorption verloren gehen
Zystinose - die Anhäufung schwefelhaltiger Aminosäuren in Geweben infolge einer Abnahme der Aktivität lysosomaler Enzyme bei ihrem Abbau
Homocystinurie ist ein pathologischer Zustand, bei dem Homocystein im Urin als Folge einer Störung der Zwischenstufen des Austausches von schwefelhaltigen Aminosäuren ausgeschieden wird. In der Literatur zusammengetretene Daten legen nahe, dass Homocystein eine bedeutende Rolle bei der Pathogenese von Herz-Kreislauf-Erkrankungen, Thrombosen, spielt.
Phenylalanin ist eine essentielle Aminosäure. Die Hauptreaktion der Umwandlung von Phenylalanin im Körper ist seine Oxidation zu Tyrosin unter Beteiligung des Enzyms Phenylalaninhydroxylase und Coenzym Tetrahydrobiopterin. Bei einem angeborenen Defekt dieses Enzyms entwickelt sich eine Phenylketonurie-Krankheit, in denen Phenylalanin in Verbindungen eingreift, die für das Gehirngewebe toxisch sind: Phenylpyruvat, Phenylacetat. Und der daraus resultierende Tyrosinmangel blockiert die Synthese von Neurotransmittern. Die Phenylketonurie wird begleitet von der Entwicklung von Demenz (Phenylpyruvikum-Oligophrenie).
Tyrosin ist eine austauschbare Aminosäure. Es wird zur Synthese vieler wichtiger Substanzen verwendet:
- Synthese von Thyroxin (Schilddrüsenhormon)
- durch Oxidation gelangt es zu Dioxiphenylalanin (DOPA), das in der Haut zur Synthese von Melaninen verwendet wird, und im endokrinen System zur Synthese von Noradrenalin, Epinephrin, Dopamin (Katecholaminen)
- durch Transaminierung wird es in Fumarsäure umgewandelt, die zur Synthese von Kohlenhydraten verwendet wird, und zu Acetessigsäure, die zur Synthese von Acetonkörpern führt.
Bei der Störung der Aktivität der Enzyme der Melaninsynthese entwickelt sich Albinis.m, bei dem die photoprotektive, antioxidative, immunmodulierende Funktion von Melaninen abnimmt.
Mit einem angeborenen Defekt von Transaminase, Hydroxylase und Hydrolase entwickeln sich verschiedene Arten von Tyrosinose. In Abwesenheit von Homogentisinsäureoxidase wird eine Alkathonurie beobachtet, die durch eine erhöhte Harnausscheidung von Homogentisinsäure gekennzeichnet ist, die sich bei Kontakt mit Luft in dunkel gefärbte Produkte verwandelt.
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sehr notwendig
Phenylalanin- und Tyrosinstoffwechsel;
Austausch von Diaminomonocarbonsäuren.
Austausch von Dicarboxylaminosäuren
Austausch verzweigtkettiger Aminosäuren.
Der Katabolismus von Leucin, Isoleucin und Valin wird überwiegend nicht in der Leber, sondern im Muskel- und Fettgewebe, in den Nieren und im Gehirngewebe durchgeführt. Durch Transaminierung und anschließende oxidative Decarboxylierung werden sie in Acyl-CoA-Derivate umgewandelt:
Leu, Ile, Val ® α-Ketosäuren ® Acyl-CoA-Derivate
Bei der Erbkrankheit "Ahornsirup-Krankheit" ist die Decarboxylierung dieser α-Ketosäuren aufgrund eines Defekts im Dehydrogenasekomplex beeinträchtigt. Aminosäuren und α-Ketosäuren reichern sich im Blut an, sie werden mit dem Urin ausgeschieden. Es riecht nach Ahornsirup. Die Krankheit ist selten und tritt in der Regel früh auf. Es führt zu Funktionsstörungen des Gehirns und zum Tod.
Glutaminsäure ist eine glykogene und austauschbare Aminosäure. Beteiligt sich an der Synthese von Glutathion und Glutamin. Dies ist neben Glukose eine der wenigen Verbindungen, die als energetisches Material für Hirngewebe dienen.
Glutamin ist am Ammoniaktransport beteiligt, der Regulation des Säure-Basen-Gleichgewichts, ist eine Stickstoffquelle bei der Synthese von Purin- und Pyrimidinnukleotiden, Aminozuckern.
Asparaginsäure ist auch eine glykogene Aminosäure, die an der Biosynthese von Kohlenhydraten beteiligt ist. Beteiligt sich am Ornithin-Zyklus, an Transaminierungsreaktionen, an der Synthese von Carnosin- und Anserin-, Purin- und Pyrimidinnukleotiden.
Der Hauptweg für den Argininstoffwechsel ist der Weg für die Synthese von Harnstoff. Die Hydrolyse von Arginin führt zur Bildung der Aminosäure Ornithin, aus der Glutaminsäure oder Prolin gebildet wird.
Histidinstoffwechsel: Bildung und Oxidation von Histamin.
Ein Mangel an Histidin wird von einer Abnahme der Hämoglobinkonzentration begleitet. Bei Argininmangel tritt Hypospermie auf. Mangel an Lysinau Person verursacht Schwindel, Übelkeit, erhöhte Empfindlichkeit gegenüber Lärm.
Während der Oxidation von Phenylalanin wird Tyrosin gebildet:
Phenylalanin ist eine essentielle Aminosäure und Tyrosin ist bedingt ersetzbar, da es aus Phenylalanin gebildet wird. Phenylalanin wird hauptsächlich für die Proteinsynthese verwendet und in Tyrosin umgewandelt. Aus Phenylalanin und Tyrosin werden infolge einer Reihe von Reaktionen Fumarat und Acetoacetat gebildet.
Bei angeborener Abwesenheit von Homogentisinsäure-Oxidase in der Leber und Niere mit Urin werden große Mengen davon ausgeschieden. Mit Luftsauerstoff oxidiert, erhält der Urin eine dunkle Farbe. In schweren Fällen kommt es zu einer Ablagerung von Pigmenten im Gewebe und zu einer Verdunkelung der Nase, der Ohren und der Sklera. Die Krankheit wird Alcaptonurie genannt.
Bei der Synthese inaktiver Formen des Enzyms Phenylalaninhydroxylase manifestiert sich ein erblicher Defekt. Die Konzentration von Phenylalanin in den Geweben des Patienten verzehnfacht sich. Ein erheblicher Teil davon wird in Phenylbrenztraubensäure und Phenylmilchsäure umgewandelt. Sie werden im Urin des Patienten ausgeschieden. Die Krankheit wird als Phenylketonurie bezeichnet.
Es gibt eine starke Beeinträchtigung der geistigen und körperlichen Entwicklung, wahrscheinlich aufgrund der toxischen Wirkungen hoher Phenylalaninkonzentrationen.
In der Medulla der Nebennieren und im Nervengewebe dient Tyrosin als Vorläufer von Katecholaminen, von denen Dopamin, Noradrenalin und Adrenalin die wichtigsten sind.
Adrenalin - ein Hormon der Nebennierenmark, stimuliert die Mobilisierung abgelagerter Kohlenhydrate und Fette. Dopamin und Noradrenalin sind Vermittler bei der Übertragung von Nervenimpulsen.
In Pigmentzellen (Melanozyten) dient Tyrosin als Vorläufer von Melaninpigmenten, die unter Beteiligung des Tyrosinaseenzyms hergestellt werden. Melanine sind eine Gruppe von polymeren Verbindungen mit einer ungeordneten Struktur. Angeborene Abwesenheit von Tyrosinase in Melanozyten oder die Abwesenheit von Melanozyten selbst manifestiert sich als Albinismus. Diese Krankheit ist durch das Fehlen einer Pigmentierung der Haut und der Haare, Photophobie und verminderter Sehschärfe gekennzeichnet.
http://studopedia.su/15_13680_obmen-fenilalanina-i-tirozina.htmlPhenylalanin und Tyrosin
Phenylalanin und Tyrosin
Tyrosin verbessert die Stimmung. Es ist der Vorläufer von Neurotransmittern, die die Stimmung beeinflussen.
Die essentielle Aminosäure Phenylalanin kann in der Leber zu Tyrosin umgewandelt werden. Bei schwerem Stress, Infektion, Trauma, chronischen Erkrankungen oder Lebererkrankungen wird jedoch die Umwandlung von Phenylalanin in Tyrosin in der Leber gestört und Tyrosin wird zu einer essentiellen Aminosäure.
• Vorstufe zur Synthese der Neurotransmitter Dopamin, Noradrenalin und Adrenalin
• Reduziert die Aufteilung der Enkephaline (opiatartige Substanzen, die den Schmerz reduzieren) im Gehirn
• Vorläufer für die Produktion von Schilddrüsenhormonen
Eine Ersatztherapie mit Phenylalanin oder Tyrosin kann Kopfschmerzen, Müdigkeit und in manchen Fällen Bluthochdruck verursachen. Diese Aminosäuren sollten nicht von Frauen während der Schwangerschaft und Stillzeit sowie von Personen eingenommen werden, die an Phenylpyruvid-Oligophrenie leiden. Hohe Mengen dieser Aminosäuren im Blut können bei Patienten mit Lebererkrankungen eine Enzephalopathie verursachen. Es wird nicht empfohlen, Phenylalanin oder Tyrosin für Menschen, die Monoaminoxidase, einen Antidepressivum-Hemmer, einnehmen, zu verschreiben, da der Blutdruck zusammengenommen zu einem gefährlichen Niveau ansteigen kann. Eine Ersatztherapie mit Phenylalanin oder Tyrosin ist bei Schizophrenen kontraindiziert, insbesondere bei Patienten mit erhöhtem Dopaminspiegel, da eine solche Therapie den Dopaminspiegel weiter erhöhen und die Krankheitssymptome verstärken kann.
Phenylalanin und Tyrosin
Die essentielle Aminosäure Phenylalanin kann in der Leber zu Tyrosin umgewandelt werden. Bei schwerem Stress, Infektion, Trauma, chronischen Erkrankungen oder Lebererkrankungen wird jedoch die Umwandlung von Phenylalanin in Tyrosin in der Leber gestört und Tyrosin wird zu einer essentiellen Aminosäure.
• Vorstufe zur Synthese der Neurotransmitter Dopamin, Noradrenalin und Adrenalin
• Reduziert die Abspaltungsrate von Enkephalinen (opiatartige Substanzen, die den Schmerz reduzieren) im Gehirn
Vorläufer für die Produktion von Schilddrüsenhormonen
Empfohlene tägliche Dosis von Phenylalanin und Tyrosin
Ein gesunder Erwachsener benötigt 14 mg pro kg Gewicht, um die während des Eiweißstoffwechsels verbrauchte Aminosäure zu ersetzen. Bei einer Ersatztherapie mit Phenylalanin beträgt die tägliche Dosis 0,2 bis 8 g. Bei einer Ersatztherapie mit Tyrosin beträgt die tägliche Dosis 0,2 bis 6 g. Wenn Phenylalanin und Tyrosin gleichzeitig eingenommen werden, steigt das Risiko für Nebenwirkungen. Die Umwandlung dieser Aminosäuren in Neurotransmitter im Gehirn wird verbessert, wenn Aminosäuren zusammen mit Vitamin B6 eingenommen werden.
Empfehlungen zur Verwendung
Eine Ersatztherapie mit Phenylalanin oder Tyrosin kann Kopfschmerzen, Müdigkeit und in manchen Fällen Bluthochdruck verursachen. Diese Aminosäuren sollten nicht von Frauen während der Schwangerschaft und Stillzeit sowie von Personen eingenommen werden, die an Phenylpyruvid-Oligophrenie leiden. Hohe Mengen dieser Aminosäuren im Blut können bei Patienten mit Lebererkrankungen eine Enzephalopathie verursachen. Phenylalanin oder Tyrosin wird nicht für Personen empfohlen, die Monoaminoxidase, einen Antidepressiva-Hemmer, einnehmen, da der Blutdruck zusammengenommen zu einem gefährlichen Niveau ansteigen kann. Eine Ersatztherapie mit Phenylalanin oder Tyrosin ist bei Schizophrenen kontraindiziert, insbesondere bei Patienten mit erhöhtem Dopaminspiegel, da eine solche Therapie den Dopaminspiegel weiter erhöhen und die Krankheitssymptome verstärken kann.
http://medic.news/zabolevaniya_845/fenilalanin-tirozin-44620.htmlZiffer 68. 1. Austausch von Phenylalanin und Tyrosin
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ABSATZ 68.1:
Austausch von Phenylalanin und Tyrosin
Siehe Abschnitte 105, 104, 8, 68.2, „105 TABLE“.
Der Inhalt von Absatz 68.1:
Wiederholung
68.1.1. Transformation Fen in Tyre
68.1.2. Synthese von Jodthyroninen aus Tyrosin
68.1.3. Synthese von Melanin aus Tyrosin
68.1.4. Synthese von Katecholaminen aus Tyrosin.
68.1.5. Tyrosin-Katabolismus.
68.1.6. Tissue-Funktionen der gemeinsamen Nutzung von Haartrockner und Tyr:
68.1.7. Stoffwechselblöcke im Austausch Tyr und Fen.
Eine Wiederholung dessen, was in anderen Abschnitten gesagt wurde:
1
Phenylalanin und Tyrosin sind Protein AK,
und mit ihrem Mangel im Körper wird die Synthese von Körperproteinen reduziert;
Der Grund für den Mangel an Fen und Tyr im Körper ist der Mangel an Nahrung (Mangel an vollständiger Proteinernährung).
2
Neben Proteinen werden sie aus Phenylalanin und Tyrosin synthetisiert.
Katecholaminhormone (siehe S. 63, 105)
und Jodothyronine,
sowie Melaninpigment.
3
Ab S.67:
Tyrosin wird zum Metabolismus von TCA abgebaut
(Fumarata und AcetylcoA),
die in CO2 umgewandelt werden kann,
Dies führt zum Katabolismus des Kohlenstoffgerüsts von Tyrus.
Dieser Stoffwechselweg ermöglicht es Ihnen, ATP und Wärme zu bekommen
mit einem Mangel an Energie
und im Falle eines Glukosemangels
Glukose kann aus Fumarat synthetisiert werden - S. 66 und 55.
68.1.1. Transformation Fen in Tyre
ermöglicht es Ihnen, Tyrosin zu bekommen
und ist eine Synthesereaktion von Tyrus im Körper.
Da wird der Fön im Körper nicht synthetisiert
(d. h. eine unersetzliche AK),
dann ist die Reifensynthese unter der Bedingung möglich, dass Fen geliefert wird,
Daher ist Reifen eine bedingt ersetzbare AK.
Die Hauptbedeutung dieser Reaktion besteht jedoch nicht darin, Tyrosin zu erhalten.
weil Tyrosin kann aus der Nahrung stammen (als Teil des Nahrungsproteins),
und bei der Beseitigung von Phenylalanin
und damit zur Erlösung von Oligophrenie (Erklärung unten).
Phenylalanin wird vom Körper benötigt, um Proteine zu synthetisieren.
aber die Menge an Phenylalanin, die nicht für die Proteinsynthese aufgewendet wird
(einschließlich wegen des Mangels an anderen AK),
sollte sich in Tyrosin und Metaboliten des weiteren Metabolismus von Tyr verwandeln.
Ansonsten baut sich Phenylalanin auf.
und verwandelt sich in Stoffwechselprodukte,
(einschließlich Phenylpyruvat als Ergebnis der Über- / Aminierungsreaktion;
und auch - Phenyllactat, Phenylacetat),
deren Anhäufung führt zur Entwicklung von Oligophrenie.
Phenylpyruvat wird im Urin ausgeschieden,
seine Anwesenheit im Urin wird als Phenyl / Keton / Harnstoff bezeichnet.
Da Phenylketonurie in diesem Fall ein Zeichen von Oligophrenie ist,
dann heißt diese Oligophrenie
PHENYLPYROVINOGRADNYA OLIGOPHRENIA (FPOF).
Obwohl oft stattdessen sagen sie einfach "Phenylketonurie", was FPOF bedeutet.
(Lesen Sie erneut Absatz 8).
Der Hauptgrund für die Akkumulation von Phenylalanin und seiner Metaboliten
-
Dies ist eine geringe Enzymaktivität
Umwandlung von Phenylalanin zu Tyrosin
(d.h. Phenylalanin / Hydroxylase),
und der Hauptgrund für die geringe Aktivität dieses Enzyms ist ein Defekt (Mutation) eines Gens
für dieses Enzym kodiert
(Phenylpyruvische Oligophrenie bezieht sich auf die primären Enzymopathien,
Erbkrankheiten (genetisch bedingt).
Die Entwicklung einer Phenylpyruvidoligophrenie kann verhindert werden
aufgrund einer speziellen Diät:
müssen die Menge der Nahrung in der Diät begrenzen,
Phenylalanin enthält
(aber schließen Sie Produkte mit Haartrockner nicht vollständig von der Ernährung aus,
da eine gewisse Menge Phenylalanin für die Proteinsynthese mit dem intensiven Wachstum des Körpers des Kindes benötigt wird)
das ist das Prinzip der Therapie
in diesem Fall primäre Enzymopathie
ist keine Gentherapie,
und Begrenzen der Aufnahme der Substratreaktion.
Limit brauche Milch
(einschließlich mütterlicherseits - durch Überführen des Kindes in eine Mischung mit einem Minimum an Haartrockner),
Fleisch und andere Eiweißprodukte.
In einigen Ländern wird der Urin von Neugeborenen auf Phenylpyruvat untersucht.
und wenn es erkannt wird
Das Baby ernährt sich von speziellen Mischungen
(Muttermilch, wie viele andere Produkte,
mit Phenylketonurie ist für das Kind kontraindiziert,
weil Milchproteine enthalten Phenylalanin).
Gesundes Bedürfnis zu wissen:
Ein Vitamin-PP-Mangel verringert auch die Aktivität von Phenylalanin / Hydroxylase
und führt (als Ergebnis) zur Anhäufung von Phenylalanin und seinen Metaboliten,
Es kann zu psychischen Störungen beitragen.
PP-Vitaminmangel wird als Pellagra bezeichnet.
Eine der Manifestationen von Pellagra ist Demenz (psychische Störung).
68.1.2. Synthese von Jodthyroninen aus Tyrosin
(Siehe Seite 104)
- tritt in der Schilddrüse auf,
- erfordert die Stimulation mit Thyrotropin (Hypophysenhormonen),
- das Vorhandensein von Jod und einer gesunden Schilddrüse.
Zu den Folgen übermäßiger und unzureichender IT-Synthese siehe S.104.
68.1.3. Synthese von Melanin aus Tyrosin
kommt in Melanozyten vor
Pigment synthetisierende Melaninzellen.
Melanin wird aus DOPA synthetisiert
(DOPA ist ein intermediärer Metabolit in der Synthese von Melanin und Katecholaminen,
dh der allgemeine Metabolit dieser Synthesen - siehe S. 63).
Melanin hat die Funktion des UV-Schutzes;
bei Melaninmangel ist die Haut weniger vor ultravioletter Strahlung geschützt,
und Sie müssen vorsichtiger sonnenbaden.
Ansonsten altern die Haut schnell durch Sonnenbrand,
erhöht das Risiko von Hautkrebs.
Die Menge an Melanin hängt von der Intensität seiner Synthese ab.
und die Menge an Melanin hängt ab von:
1) wie gut die Haut vor ultravioletter Strahlung geschützt ist,
2) Ein Mann wird blond oder brünett sein
3) wie dunkle Haut wird,
4) Haselnuss oder Grau wird Augenfarbe sein
(Je mehr Melanin, desto dunkler die Haut über der Haut, Iris).
Mit starker Abnahme der Melaninsynthese
Haut und Haare sind sehr blond,
Augen sind blau oder sogar rot
(wegen durchscheinender Gefäße) -
Diese Eigenschaft des Körpers wird Albinismus genannt.
("Alba" übersetzt als weiß),
Und Leute mit Albinismus werden Albinos genannt.
Der Grund für die Abnahme der Melaninsynthese ist die geringe Aktivität der Enzyme der Melaninsynthese aufgrund von Mutationen der sie kodierenden Gene.
68.1.4. Synthese von Katecholaminen aus Tyrosin.
Kurz:
Katecholamine sind eine Gruppe von drei Hormonen -
Dopamin, Noradrenalin, Adrenalin.
Tyrosin wird durch DOPA in Dopamin umgewandelt,
und Adrenalin wird aus Dopamin durch Noradrenalin hergestellt.
Siehe Punkt 63 zu Dopamin und Punkt 105.1, Datei "Tabelle 105":
Tyrosin wird zu Dopamin
als Folge der Zugabe des O-Atoms und der Entfernung von CO2.
Nach dem Anhängen eines Atoms wird O Tyrosin zu DOPA,
und nachdem CO2 von DOPA abgespalten wurde, wird es zu Dopamin.
Dopamin wird zu Noradrenalin
infolge der Zugabe eines Sauerstoffatoms (durch Hydrosilylierung)
zum Kohlenstoffatom im ersteren;
Enzym - JA - Hydroxylase,
benötigen Ascorbat als Quelle für 2H,
bei Hypovitaminose C nimmt daher die Synthese von HA und A ab.
Noradrenalin wird zu Adrenalin
als Ergebnis der Zugabe der CH3 (Methyl) -Gruppe
zum Stickstoffatom
durch Übertragen von Methyl von SAM
(ein Prozess, der als (Trans) Methylierung bezeichnet wird,
Enzym - Noradrenalin / Methyl / Transferase).
Zu den Funktionen von Katecholaminen siehe 105.
Die reduzierte Katecholaminsynthese führt zu einer Abnahme ihrer Funktionen und dem Auftreten einer Reihe von Konsequenzen.
68.1.5. Tyrosin-Katabolismus.
Beim Tyrosin-Katabolismus werden Fumarat und Acetoacetat (Beta-Ketobutyrat) gebildet.
Fumarat kann verwendet werden, um Glukose zu synthetisieren
in GNG während des Fastens, S.67 und 33.
-Ketobutyrat - ein Ketonkörper, der alle Zellen ernähren kann
(ausgenommen rote Blutkörperchen) während des Fastens - S.47.
In S.67 wurde gezeigt, dass Phenylalanin in Tyrosin umgewandelt wird.
so kann Phenylalanin zu den gleichen Substanzen werden
in dem Tyrosin dreht.
Der Tyrosinkatabolismus beginnt mit Transaminierungsreaktionen (S. 64):
Tyrosin reagiert mit Ketoglutarat,
KETOglutarate wird dadurch zu AMINOglutaRat (= Glutamat).
und Tyrosin wird in ein Paar von (4) -Hydroxy / Phenyl / Pyruvat umgewandelt:
eine Substanz, die eine Ketogruppe anstelle der Aminogruppe von Tyrosin aufweist.
Tipp: Tyrosin ist Hydroxyphenylalanin.
Alanin verwandelt sich in Pyruvat,
Phenyl / ALANIN - zu Phenyl / PIRUVAT,
Hydroxy / Phenyl / Alanin (= Tyrosin) - in Hydroxy / Phenyl / PIRUVAT.
Katalytische Transaminierung
Aminotransferaseenzyme
unter Beteiligung von Pyridoxalphosphat-Coenzym
welches aus Pyridoxal (Vitamin B6) gebildet wird
wenn Phosphat hinzugefügt wird (während der Phosphorylierung).
4-Hydroxy / Phenyl / Pyruvat während mehrerer Reaktionen
verwandelt sich in HOMOGENTIZINIC Säure (GGK, Homogentisat),
deren Zerfall führt zu den endgültigen Metaboliten
Tyrosin- und Phenylalaninkatabolismus:
Fumarat und Acetoacetat.
Bei niedriger Enzymaktivität
Spaltung von Homogentisinsäure
die Geschwindigkeit der Spaltung dieser Säure wird verringert,
was zur Akkumulation von Homogentisinsäure und ALKAPTON / URII führt.
Mit Alkaptonurie weniger schwere Körperschäden
als bei Phenylpyruvidoligophrenie,
es besteht jedoch die Gefahr der Urolithiasis.
Symptome bei Alcaptonurie:
Verdunkelung des Knorpels der Nase, der Ohren.
68.1.6. Tissue-Funktionen der gemeinsamen Nutzung von Haartrockner und Tyr:
das heißt, in welche Gewebe (oder Zellen) sich das verwandelt, in das sie sich verwandeln
1) in den Zellen der Schilddrüse - in die Hormone von IODYTHRONINE (S.104),
2) im Nebennierenmark - im Hormon ADRENALINE,
3) in den sympathischen Nerven und im Gehirn - im Hormon NORADRENALIN,
4) im Gehirn, Darm, Nieren und Gefäßen - im Hormon DOPAMIN
5) in Melanozyten - im Pigment MELANIN,
6) in der Leber - Katabolismus zu FUMARAT und Acetoacetat.
Der Weg des Reifentauschs in bestimmten Zellen hängt von der Menge der Enzyme in diesen Zellen ab:
welche Enzyme wirken - solche Reaktionen und gehen weiter.
Zum Beispiel ist Noadrenalin / Methyl / Transferase nur in der Nebennierenmark vorhanden.
Nur hier kann sich Noradrenalin in Adrenalin verwandeln,
Daher produzieren und sekretieren nur die Nebennieren Adrenalin.
Die Menge der Enzyme in der Zelle hängt davon ab, welche Gene in der Zelle wirken (exprimiert),
dh welche Gene werden zur Synthese von RNA verwendet (transkribiert),
Welche RNA wird zur Synthese von Enzymen und anderen Proteinen verwendet? - S.84.
68.1.7. Stoffwechselblöcke im Austausch Tyr und Fen.
Phenylketonurie, Albinismus und Alkaptonurie sind
Beispiele für METABOLISCHE BLÖCKE und Enzymopathien - S.8.
Der metabolische Block ist eine Abnahme der Reaktionsgeschwindigkeit,
was zu einer Ansammlung von Reaktionssubstraten führt
und Mangel an Reaktionsprodukten,
was zum Tod oder zur Entwicklung der Krankheit führen kann.
Ursache der Stoffwechselblockade
(reduzierte Reaktionsgeschwindigkeit) -
reduzierte Enzymaktivität
- wegen der Mutation des kodierenden Gens
- oder Mangel an Kofaktor
- wegen des Mangels an Vitamin mit Nahrung
- oder Verletzung der Umwandlung von Vitamin-Cofaktor
wegen des Mangels an Vitamin-Aktivierungsenzymen (S.11).
Hier müssen Sie eine Tabelle hinzufügen
"Stoffwechselblock und Austausch von Schießstand."
Aber während es in einer separaten Datei ist.
Und hier müssen Sie hinzufügen
die Tabelle "Räcque n i bmen von Phenylalanin und t und r über z und N a".
Im Moment liegt es jedoch in einer separaten Datei.