Einfache und komplexe Proteine. Alle Proteine ​​sind in zwei große Gruppen unterteilt: einfach und komplex. Einfache Proteine ​​werden nur aus Aminosäuren aufgebaut, komplexe Proteine ​​enthalten neben Aminosäuren Metallatome oder andere komplexe Nicht-Protein-Substanzen.

Einfache Proteine ​​unterscheiden sich durch die Löslichkeit in Wasser und anderen Lösungsmitteln. Proteine, die sich in reinem destilliertem Wasser lösen können, werden als Albumin bezeichnet. Ein Beispiel für Albumin ist Eiweiß sowie Weizen- und Erbsenproteine. Proteine, die sich in einer schwachen Salzlösung, Globulinen, auflösen können. Vertreter von Globulinen können Blutproteine ​​und viele pflanzliche Proteine ​​genannt werden. Die Zellen lebender Organismen enthalten auch Proteine, die in Alkoholen und schwachen alkalischen Lösungen löslich sind.

Komplexe Proteine. Abhängig von der Art der Nichtproteinnatur der Verbindungen, aus denen Proteine ​​bestehen, werden sie in Nukleoproteine, Chromoproteine, Lipoproteine ​​usw. unterteilt.

Chromoproteine ​​- gefärbte Proteine ​​- sind in lebenden Organismen weit verbreitet. Bluthämoglobin ist also ein Chromoprotein und enthält Eisenatome. Nukleproteine ​​sind komplexe Verbindungen, die aus der Kombination von Protein und Nukleinsäuren entstehen. Sie kommen in allen lebenden Organismen vor und sind ein wesentlicher Bestandteil des Zellkerns und des Zytoplasmas.

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Einfache und komplexe Proteine

Je nach chemischer Zusammensetzung wird eine umfangreiche Klasse von Proteinen in einfache Proteine ​​(Proteine) und komplexe Proteine ​​(Proteide) unterteilt.

Einfache Proteine ​​oder Proteine ​​werden aus Aminosäuren aufgebaut und zerlegen sich bei Hydrolyse jeweils in Aminosäuren. Komplexe Proteine ​​oder Proteide sind Zwei-Komponenten-Proteine, die aus einem einfachen Protein und einer Nicht-Protein-Komponente bestehen, die als prothetische Gruppe bezeichnet wird. Bei der Hydrolyse von komplexen Proteinen werden neben den freien Aminosäuren der nicht-proteinhaltige Teil oder dessen Abbauprodukte freigesetzt.

Einfache Proteine ​​wiederum werden nach bestimmten, bedingt gewählten Kriterien in eine Reihe von Untergruppen unterteilt: Protamine, Histone, Albumin, Globuline, Prolamine, Gluteline, Proteinoide usw.

Die Klassifizierung von komplexen Proteinen beruht auf der chemischen Natur ihrer Nicht-Proteinkomponente:

• 1) Glycoproteine ​​(Kohlenhydrate enthalten);
• 2) Lipoproteine ​​(Lipide enthalten);
• 3) Phosphoproteine ​​(Phosphorsäure enthalten);
• 4) Chromoproteine ​​(farbige Prothesengruppe enthalten);
• 5) Metalloproteine ​​(enthalten Ionen verschiedener Metalle);
• 6) Nukleoproteine ​​(Nukleinsäuren enthalten).
• 1. Glycoproteine Prothetische Gruppen werden durch Kohlenhydrate und ihre Derivate (1–30%) dargestellt, die über die OH-Gruppen (Serin, Threonin) oder die NH-Gruppe (Lysin, Asparagin, Glutamin) über eine kovalente glycosidische Bindung mit dem Proteinteil verbunden sind.

Die Zusammensetzung der prothetischen Gruppe der Glycoproteine:

• - Monosaccharide (Aldosen, Ketosen);
• - Oligosaccharide (Disaccharide, Trisaccharide usw.);
• - Polysaccharide (Homopolysaccharide, Heteropolysaccharide).

H-Homopolysaccharide enthalten Monosaccharide nur eines Typs, Heteropolysaccharide enthalten unterschiedliche Monomereinheiten. Homopolysaccharide werden in Struktur und Reserve unterteilt.

Stärke - ein Reservepflanzenhomopolysaccharid. Konstruiert aus Resten a-Glucose, verbunden durch a-glycosidische Bindungen.

Glykogen ist das wichtigste Homopolysaccharid von Menschen und höheren Tieren. Konstruiert ihre Rückstände α-Glukose. In allen Organen und Geweben enthalten, vor allem in der Leber und den Muskeln.

• - Zellmembranrezeptoren;
• - Interferone;
• - Plasmaproteine ​​(außer Albumin);
• - Immunglobuline;
• - Gruppe Blutsubstanzen;
• - Fibrinogen, Prothrombin;
• - Haptoglobin, Transferrin;
• - Ceruloplasmin;
• - Membranenzyme;
• - Hormone (Gonadotropin, Corticotropin).

Proteoglykane (Glykosaminoglykane) sind lineare, unverzweigte Polymere, die aus wiederkehrenden Disaccharideinheiten aufgebaut sind. Kohlenhydrate sind Heteropolysaccharide mit hohem Molekulargewicht und machen 95% des Moleküls aus. Kohlenhydrate und Proteine ​​sind durch glykosidische Bindungen über die OH-Gruppen (Serin, Threonin) und NH'2 (Lysin, Asparagin und Glutamin) verbunden.

Die Fülle an funktionellen ionisierten Gruppen sorgt für einen hohen Hydratationsgrad sowie für die Elastizität, Dehnbarkeit und den Schleimcharakter von Proteoglykanen. Proteoglykane sind Heparin, Hyaluronsäure und Chondroitinsäure.

• 2. Lipoproteine ​​- enthalten Lipide verschiedener Klassen als prothetische Gruppe, die mit Lipiden und Cholesterin aufgrund verschiedener nicht-kovalenter Kräfte verbunden sind.
• 3. Phosphoproteine ​​- komplexe Proteine. Die prothetische Gruppe wird durch Phosphorsäure dargestellt. Die Phosphorreste sind durch Esterbindungen über die Hydroxygruppen der Aminosäuren Serin und Threonin mit dem Proteinteil des Moleküls verbunden.

Dazu gehören Beinmilchproteine, Vitellen - Eigelbproteine, Eieralbumin - Hühnereiprotein. Eine große Menge ist im zentralen Nervensystem enthalten. Viele wichtige Zellenzyme sind nur in phosphorylierter Form aktiv. Phosphoprotein - eine Energie- und Kunststoffquelle.

4. Chromoproteine ​​(CP) sind komplexe Proteine, deren prothetische Gruppe ihnen Farbe verleiht.

Hämoproteine ​​- prothetische Gruppe, hat eine Hemeenstruktur. Flavoproteine ​​- prothetische Gruppe - FAD oder FMN.

5. Metalloproteine ​​- enthalten Ionen eines oder mehrerer Metalle, die durch Koordinationsbindungen mit den funktionellen Gruppen des Proteins verbunden sind. Oft sind Enzyme.

Metallgehalt in Metalloproteinen:

• - Ferritin, Transferrin - Fe;
• - Alkoholdehydrogenase - Zn;
• - Cytochromoxidase - Cu;
• - Proteinasen - Mg, K;
• - ATP-Aza-Na, K, Ca, Mg.

Funktionen von Metallionen:

• - sind das aktive Zentrum des Enzyms;
• - als Brücke zwischen dem aktiven Zentrum des Enzyms und dem Substrat dienen, sie zusammenbringen;
• - dienen als Elektronenakzeptoren in einem bestimmten Stadium der enzymatischen Reaktion
• 6. Nucleoproteine ​​- komplexe Proteine, in denen Nicht-Protein-Komponente
• - Nukleinsäuren - DNA oder RNA sind durch zahlreiche ionische Bindungen mit den Proteinkomponenten positiv geladener Aminosäuren - Arginin und Lysin - verbunden. Nukleoproteine ​​sind daher Polykationen (Histone). Proteinkomponenten werden als einfache Proteine ​​ausgetauscht.

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8 Einfache und komplexe Proteine

Einfache Eichhörnchen werden aus Rückständen aufgebaut. Aminosäuren und bei Hydrolyse brechen dementsprechend nur frei Aminosäuren.

Komplexe Proteine ​​sind zwei Komponenten. Eichhörnchen, die aus einigen einfachen bestehen Eichhörnchen und eine Nicht-Protein-Komponente, die als proästhetische Gruppe bezeichnet wird. Mit Hydrolyse herausfordernd Proteine, außerdem frei Aminosäuren, Der Nicht-Protein-Anteil oder seine Abbauprodukte werden freigesetzt.

Einfach Eichhörnchen werden wiederum auf der Grundlage einiger bedingt ausgewählter Kriterien in eine Reihe von Untergruppen unterteilt: Protamine, Histone, Albumins, Globuline, Prolamine, Gluteline und andere Klassifizierung herausfordernd Proteine (siehe Kapitel 2) basiert auf der chemischen Natur des Nicht-Eiweißbestandteils. Dementsprechend werden Phosphoproteine ​​unterschieden (Phosphorsäure enthalten), Chromoproteine ​​(Pigmente sind in ihnen eingeschlossen), Nukleoproteine ​​(enthalten Nukleinsäuren), Glykoproteine (enthalten Kohlenhydrate)Lipoproteine (enthalten Lipide) und Metalloproteine ​​(enthalten Metalle).

Protamin (Protamin) - Hauptkernprotein mit niedrigem Molekulargewicht (4-12 kD). Bei vielen Tieren ist das Protamin in der Reihenfolge der Sigone in den Permatozoiden enthalten, und bei einigen Tieren (zum Beispiel bei Fischen) werden die Histone vollständig ersetzt. Die Anwesenheit von Protamin schützt die DNA vor der Wirkung des Zellkerns und verleiht dem Chromatin eine kompakte Form.

HISTONES (aus dem griechischen Histos-Gewebe), eine Gruppe von stark basischen einfachen Proteinen (p / 9,5–12,0), die in den Kernen tierischer und pflanzlicher Zellen enthalten sind. Es wird vermutet, dass G. extrem lange an der Übersetzung beteiligt istMolekülechromosomalDNAin einer für Räume geeigneten Form. Trennung von EinzelpersonenChromosomenund bewegen sie währendAbteilungZellen. Es wird auch angenommen, dass G. an den Mechanismen beteiligt istTranskriptionenundReplikationen.

ALBUMINE (aus dem Lateinischen. Albumen, Gattung. Fall von Albuminis-Protein), wasserlösliche globuläre Proteine, die Teil des Serums sind, das Zytoplasma der lebenden Zellen und Pflanzen sowie Milch. Naib. Molke und Ei A. sind ebenso bekannt wie Laktalbumin (die Hauptkomponenten des jeweiligen Serums, Ovidoproteine ​​und Milch).

Globulin (Globulin) - Globuline - eine Familie von globulären Proteinen, die in Lösungen von Salzen, Säuren und Laugen löslich sind (Polypeptidketten werden in sphärische oder ellipsoide Strukturen - Globuli gefaltet). Globuline sind an Immunreaktionen (Immunglobulinen), an Blutgerinnung (Prothrombin, Fibrinogen) usw. beteiligt.

PROLAMINE, Ersatzproteine ​​von Getreidesaatgut (in Weizen werden diese Proteine ​​als Piatalin, in Mais-Zeins, in Gersten-Hordeinen, in Roggensekalinen, in Hafer-Avsnina) bezeichnet. P. wird in zwei Gruppen unterteilt - schwefelhaltige (S-reich) und schwefelhaltige (S-arm). Alle diese Proteine ​​werden von Familien verwandter Gene kodiert, die einen gemeinsamen Vorläufer haben. Glutenine (Glutoline oder HMW) stehen häufig auch in Beziehung zu P. Alle diese Proteingruppen unterscheiden sich in der Aminosäurezusammensetzung, enthalten viele Reste von Glutamin und Prolin, wenige Reste basischer Aminosäuren (siehe Tabelle).

GLYKOPROTEINY (Glycoproteine), Comm., In Molekülen sind Oligo- oder Polysaccharidreste (O- oder N-glycosidische Bindungen) mit Polypeptidketten des Proteins verknüpft. G. weit verbreitet in der Natur. Dazu gehören wichtige Bestandteile des Blutserums (Immunglobuline, Transferrin usw.), Blutgruppengruppen, die die Blutgruppe von Mensch und Tier bestimmen, antigene Viren (Influenza, Masern, Enzephalitis usw.), Nekrophilimormone, Lectine, Enzyme.

IPOPROTEINY (Lipoproteine), die Komplexe, die aus Aufschlüssen (Apolipoproteinen; in der abgekürzten Form - apo-L.) Oder Pidov bestehen, wird die Kommunikation zwischen Rymi mittels hydrophober und elektrostatischer Verbindungen durchgeführt. Wechselwirkungen. L. unterteilt in freies oder p-enterierbares (L. Plasma aus Blut, Milch, Eigelb usw.) und unlöslich, so genannt. strukturell (L.Membrankleki, die Myelinhülle der Nervenfasern, Chloroplasten). Nichtkovalente Bindungen in L.-Interproteinen oder -Lipiden haben eine wichtige Funktion. Wert von Es bestimmt die Möglichkeit des freien. mit Modulation von St. in L. im Organismus ausgetauscht. Unter frei. L. (sie nehmen eine Schlüsselposition beim Transport von imetabolismistischen Lipiden ein) naib. Untersucht wird das Blutplasma von L., wobei Roggen nach ihrer Dichte klassifiziert wird.

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Einfache und komplexe Proteine

Man spricht von einfachen Proteinen, die bei der Hydrolyse nur in Aminosäuren zerfallen. Der Name ist ziemlich beliebig, da die meisten der sogenannten einfachen Proteine ​​in Zellen mit anderen Nicht-Proteinmolekülen assoziiert sind.

Dennoch werden die folgenden Gruppen von einfachen Proteinen traditionell unterschieden:

1. Histone - Hauptproteine ​​mit niedrigem Molekulargewicht, die an der Verpackung von Zell-DNA beteiligt sind, sind hochkonservative Proteine, deren Mutationen tödlich sind. Es werden fünf Histonfraktionen unterschieden: Die H1-Fraktion ist reich an Lysin, die H2A- und H2b-Fraktionen sind mäßig reich an Lysin und die H3- und H4-Fraktionen sind reich an Arginin. Die Aminosäuresequenz der Histone hat sich im Laufe der Evolution wenig verändert, die Histone von Säugetieren, Pflanzen und Hefe sind einander sehr ähnlich. Zum Beispiel unterscheiden sich H4 von Mensch und Weizen nur in wenigen Aminosäuren, abgesehen von der Größe des Proteinmoleküls und seiner Polarität ist es ziemlich konstant. Daraus können wir schließen, dass die Histone in der Zeit der gemeinsamen Vorstufe von Tieren, Pflanzen und Pilzen (vor mehr als 700 Millionen Jahren) optimiert wurden. Obwohl seitdem unzählige Punktmutationen in den Histon-Genen aufgetreten sind, führten sie offenbar alle zum Aussterben mutierter Organismen.

2. Protamine - eine Gruppe einfachster niedermolekularer Proteine, die aufgrund des Gehalts von 60–85% Arginin ausgeprägte Grundeigenschaften aufweisen, sind in Wasser gut löslich, sind Analoga von Histonen, packen die DNA jedoch näher in Wirbeltierspermien, um Lücken in der Zellteilung zu vermeiden.

3. Prolamine sind Getreideproteine, enthalten 20–25% Glutaminsäure und 10–15% Prolin, die in 60–80% Alkohol löslich sind, während andere Proteine ​​unter diesen Bedingungen ausfallen. In den Prolaminen ist fast kein Lysin enthalten, was den Nährwert von Pflanzenproteinen erheblich verringert.

4. Gluteine ​​- auch Proteine ​​pflanzlichen Ursprungs - machen den Großteil des Glutens aus Getreide aus.

5. Albumine - Blutproteine, die mehr als die Hälfte der Blutproteine ​​ausmachen, sind globuläre Proteine, die in Wasser löslich sind und schwache Salzlösungen, die in gesättigter Lösung ausfallen (NH₄)₂SO₄, Der isoelektrische Punkt - 4,7 hat eine hohe negative Ladung beim pH-Wert im Blut. Menschliches Blutalbumin besteht aus einer einzelnen Polypeptidkette, die aus 584 Aminosäureresten mit einem hohen Gehalt an Asparagin- und Glutaminsäuren besteht. Das Molekül hat drei sich wiederholende homologe Domänen, von denen jede sechs Disulfidbrücken enthält. Es kann davon ausgegangen werden, dass das dieses Protein bestimmende Gen im Laufe der Evolution doppelt vorhanden ist. Albumin verursacht den osmotischen Hauptdruck des Blutes (es wird als onkotisch bezeichnet) und hat die Fähigkeit, lipophile Substanzen zu binden, wodurch es Fettsäuren, Bilirubin, medizinische Substanzen, einige Steroidhormone, Vitamine, Calcium- und Magnesiumionen transportieren kann. Albumine existieren in Pflanzenzellen, wo sie durch einen hohen Gehalt an Methionin und Tryptophan gekennzeichnet sind.

6. Globuline - globuläre Plasmaproteine ​​lösen sich nur in einer schwachen Lösung von NaCl in einer ungesättigten Lösung (NH₄)₂SO₄ ausgefällt, wodurch sie von Albumin getrennt werden können. Das Verhältnis von Albumin und Globulinen ist ein wichtiges biochemisches Merkmal des Blutes, das auf einem konstanten Niveau gehalten wird. Während der Elektrophorese werden Globuline in mehrere Fraktionen aufgeteilt:

α₁ - Antitrypsin, Antichymotrypsin, Prothrombin, Corticosteroide, Transcortin, Progesteron-Transporter, Thyroxin-transferierendes Globulin;

α₂ - Antithrombin, Cholinesterase, Plasminogen, Makroglobulin, Bindungsproteinasen und Transport von Zinkionen, Retinol-Transportprotein, Vitamin D-Transportprotein;

β - enthält Transferrin, Eisenträger, Ceruloplasmin, Kupferträger, Fibrinogen, Geschlechtshormon-tragendes Globulin, Transcobalamin, Vitamin B-Träger₁₂, C-reaktives Protein, das das Komplementsystem aktiviert;

Es gibt auch Pflanzenglobuline, die sich durch einen hohen Gehalt an Arginin, Asparagin und Glutamin auszeichnen und aus zwei Fraktionen bestehen.

7. Skleroproteine ​​- Proteine, die in Wasser unlöslich oder teilweise löslich sind, wässrige Lösungen von neutralen Salzen, Ethanol und Mischungen von Ethanol mit Wasser. Hierbei handelt es sich um fibrilläre Proteine ​​(Keratine, Kollagen, Fibroin usw.), sie sind sehr resistent gegen chemische Reagenzien, die Wirkung proteolytischer Enzyme und erfüllen im Körper eine strukturelle Funktion.

8. Toxische Proteine ​​- Giftstoffe von Schlangengift, Skorpione, Bienen. Sie zeichnen sich durch ein sehr niedriges Molekulargewicht aus.

Komplexe Proteine ​​sind Proteine, die während der Hydrolyse in Aminosäuren und Nichtproteinmaterie zerfallen. Wenn eine Nicht-Eiweißsubstanz stark mit der Eiweißkomponente assoziiert ist, wird sie als prothetische Gruppe bezeichnet.

Komplexe Proteine ​​werden in Abhängigkeit von der Nichtproteinkomponente in Typen unterteilt.

Chromoproteine ​​- enthalten eine farbige Substanz als prothetische Gruppe.

In drei Gruppen unterteilt:

a) Hämoproteine ​​(Eisenporphyrine) - Hämoglobin, Myoglobin, Cytochrome, Katalase, Peroxidase,

c) Flavoproteine ​​- FAD und FMN, die Bestandteil von Oxidoreduktasen sind.

Metalloproteine ​​- enthalten neben Proteinen Ionen eines oder mehrerer Metalle. Dazu gehören Proteine, die nicht-hemeinisches Eisen enthalten, sowie an Metallatome in komplexen Enzymproteinen koordinierte Proteine:

a) Ferritin - ein hochmolekulares wasserlösliches komplexes Protein, das etwa 20% Eisen enthält und in der Milz, der Leber und dem Knochenmark konzentriert ist, wirkt im Körper als Eisendepot. Eisen in Ferritin ist in oxidierter Form (FeO · OH)₈· (FeO · PO₃H₂) und die Eisenatome koordinativ an die Stickstoffatome der Peptidgruppen gebunden sind;

b) Transferrin - ein Teil der β-Globulinfraktion, enthält 0,13% Eisen, ist ein Eisenträger im Körper. Das Eisenatom verbindet sich mit dem Protein durch Koordinationsbindungen für Hydroxylgruppen von Tyrosin.

Phosphoproteine ​​- Proteine, die Phosphorsäure enthalten und durch eine Esterbindung an die Hydroxylradikale Serin und Threonin gebunden sind. Der Phosphorsäuregehalt in Phosphoproteinen beträgt 1%. Führen Sie eine Ernährungsfunktion aus, indem Sie Phosphor aufbauen, um Knochen- und Nervengewebe aufzubauen.

Vertreter von Phosphoproteinen sind:

a) Vitelin - Eigelbweiß;

b) Ichthulinphosphoprotein von Fischrogen.

c) Caseinogen, ein Phosphoprotein der Milch, liegt in Form eines mit Ca 2+ löslichen Salzes vor, wenn sich die Milch koaguliert, sich Ca 2+ löst und Casein ausfällt;

Lipoproteine ​​- Proteine, die neutrale Fette, freie Fettsäuren, Phospholipide und Cholesteride als prothetische Gruppe enthalten. Lipoproteine ​​sind Teil der zytoplasmatischen Membran und der intrazellulären Membranen des Zellkerns, der Mitochondrien und des endoplasmatischen Retikulums und auch in freiem Zustand (hauptsächlich im Blutplasma). Lipoproteine ​​werden durch nichtkovalente Bindungen verschiedener Art stabilisiert.

Plasma-Lipoproteine ​​haben eine charakteristische Struktur: Im Inneren befindet sich ein Fetttropfen (Kern), der nichtpolare Lipide enthält (Triacylglyceride, verestertes Cholesterin); der Fetttropfen ist von einer Hülle umgeben, die Phospholipide und freies Cholesterin enthält, deren polare Gruppen in Wasser umgewandelt werden und die hydrophoben in den Kern eingetaucht sind; Der Proteinanteil wird durch als Apoproteine ​​bezeichnete Proteine ​​dargestellt. Apoproteine ​​spielen eine entscheidende Rolle für das Funktionieren von Lipoproteinen: Sie dienen als Erkennungsmoleküle für Membranrezeptoren und essentielle Partner für Enzyme und Proteine, die am Stoffwechsel und Stoffwechsel von Lipiden beteiligt sind.

Plasma-Lipoproteine ​​werden in mehrere Gruppen unterteilt:

- Chylomikronen (CM), Transportlipide von Darmzellen zu Leber und Gewebe;

- Pre-β-Lipoproteine ​​(Lipoproteine ​​sehr niedriger Dichte - VLDL) transportieren Lipide, die in der Leber synthetisiert werden;

- β-Lipoproteine ​​(Low Density Lipoproteins - LDL) transportieren Cholesterin zum Gewebe;

- α-Lipoproteine ​​(High Density Lipoproteins - HDL) transportieren Cholesterin aus den Geweben zur Leber, entfernen überschüssiges Cholesterin aus den Zellen, spenden Apoproteine ​​für die verbleibenden Lipoproteine.

Je größer der Lipidkern ist, dh je größer der Anteil der nichtpolaren Lipide ist, desto geringer ist die Dichte des Lipoproteinkomplexes. Chylomikronen können aufgrund ihrer Größe nicht in die Gefäßwand eindringen, HDL, LDL und teilweise VLDL. HDL lässt sich jedoch aufgrund seiner geringen Größe leichter durch das Lymphsystem von der Wand entfernen, außerdem haben sie einen höheren Prozentsatz an Proteinen und Phospholipiden und werden schneller metabolisiert als solche, die reich an Cholesterin und Triacylglycerid-LDL und VLDL sind.

Glykoproteine ​​- enthalten Kohlenhydrate und ihre Derivate, die stark mit dem Proteinteil des Moleküls verbunden sind. Die Kohlenhydratkomponenten erhöhen zusätzlich zu der informativen (immunologischen) Funktion die Stabilität von Molekülen gegenüber verschiedenen Arten chemischer, physikalischer Effekte erheblich und schützen sie vor der Wirkung von Proteasen.

Glykosylierte Proteine ​​befinden sich meistens auf der Außenseite der Zytoplasmamembran und werden von den Zellproteinen sekretiert. Die Verbindung zwischen der Kohlenhydratkomponente und dem Proteinanteil in verschiedenen Glycoproteinen erfolgt durch Kommunikation durch eine der drei Aminosäuren: Asparagin, Serin oder Threonin.

Glykoproteine ​​umfassen alle Plasmaproteine, außer Albumin, Glykoproteine ​​der Zytoplasmamembran, einige Enzyme, einige Hormone, Glycoproteine ​​der Schleimhäute, Blutfrostschutzmittel von antarktischen Fischen.

Ein Beispiel für Glycoproteine ​​sind Immunglobuline - eine Familie von Y-förmigen Glycoproteinen, bei denen beide Peaks ein Antigen binden können. Immunglobuline im Körper liegen in Form von Membranproteinen auf der Oberfläche von Lymphozyten und in freier Form im Blutplasma (Antikörper) vor. Ein IgG-Molekül ist ein großes Tetramer aus zwei identischen schweren Ketten (H-Ketten) und zwei identischen leichten Ketten (L-Ketten). In beiden H-Ketten befindet sich ein kovalent gebundenes Oligosaccharid. IgG-Schwerketten bestehen aus vier globulären Domänen V, C₁, Mit₂, Mit₃, leichte Ketten - aus zwei globularen Domänen V und C. Der Buchstabe C steht für konstante Regionen, V - variabel. Beide schweren Ketten sowie eine leichte Kette mit einer leichten Kette sind durch Disulfidbrücken verbunden. Die Domänen im Inneren werden auch durch Disulfidbrücken stabilisiert.

Domänen haben eine Länge von etwa 110 Aminosäureresten und weisen eine gegenseitige Homologie auf. Eine solche Struktur entstand offensichtlich aufgrund von Genverdopplung. Im zentralen Bereich des Immunglobulinmoleküls befindet sich ein angelenkter Bereich, der den Antikörpern eine intramolekulare Mobilität verleiht. Immunglobuline werden vom Enzym Papain in zwei F zerlegt_ab und ein f_c-ein Fragment Beide f_ab-Fragmente bestehen aus einer L-Kette und einem N-terminalen Teil der H-Kette und behalten die Fähigkeit, Antigen zu binden. F_c-das Fragment besteht aus der C-terminalen Hälfte beider H-Ketten. Dieser Teil des IgG erfüllt die Funktionen der Bindung an die Zelloberfläche, interagiert mit dem Komplementsystem und ist am Transfer von Immunglobulinen durch Zellen beteiligt.

Glycophorin, ein Erythrozytenmembranglycoprotein, enthält etwa 50% Kohlenhydrate in Form einer langen Polysaccharidkette, die kovalent an einem der Enden der Polypeptidkette befestigt ist. Die Kohlenhydratkette ragt von der Außenseite der Membran nach außen, sie enthält antigene Determinanten, die die Blutgruppe bestimmen, darüber hinaus gibt es Bereiche, die pathogene Viren binden. Die Polypeptidkette ist in die Membran eingetaucht und befindet sich in der Mitte des Glycophorinmoleküls, die hydrophobe Peptidregion durchläuft die Lipiddoppelschicht, das polare Ende mit negativ geladenem Glutamat und Aspartat bleibt im Zytoplasma.

Proteoglykane - unterscheiden sich von Glykoproteinen durch das Verhältnis von Kohlenhydrat- und Proteinanteilen. In Glykoproteinen ist ein großes Proteinmolekül an einigen Stellen mit Kohlenhydratresten glykosyliert, Proteoglykane bestehen aus langen Kohlenhydratketten (95%), die mit einer geringen Proteinmenge (5%) assoziiert sind. Proteoglykane sind die Hauptsubstanz der extrazellulären Matrix des Bindegewebes, sie werden auch Glykosaminoglykane, Mucopolysaccharide, genannt. Der Kohlenhydratanteil wird durch lineare, unverzweigte Polymere dargestellt, die aus wiederkehrenden Disaccharideinheiten aufgebaut sind und immer die Reste des Monomers Glucosamin oder Galactosamin und D- oder L-Iduronsäure enthalten.

Die Zusammensetzung der Proteoglykane umfasst 0,04% Silizium, d. H. 130 bis 280 sich wiederholende Einheiten tierischer Proteoglykane machen ein Atom dieses Elements aus, bei den Vertretern des Pflanzenreichs ist der Gehalt an Silizium in Pektinen etwa fünfmal höher. Es wird angenommen, dass Orthokieselsäure Si (OH)₄ reagiert mit den Hydroxylgruppen von Kohlenhydraten und bildet dabei Etherbindungen, die als Brücken zwischen den Ketten fungieren können:

Einige Vertreter von Proteoglykanen:

1. Hyaluronsäure ist ein sehr weit verbreitetes Proteoglycan. Es ist im Bindegewebe der Tiere, im Glaskörper des Auges, in der Gelenkflüssigkeit der Gelenkflüssigkeit vorhanden. Darüber hinaus wird es von verschiedenen Bakterien synthetisiert. Die Hauptfunktionen von Hyaluronsäure sind die Bindung von Wasser im interzellulären Raum, die Rückhaltung von Zellen in der geleeartigen Matrix, die Gleitfähigkeit und die Fähigkeit, Schocks zu mildern, sowie die Beteiligung an der Regulation der Gewebepermeabilität. Der Proteinanteil beträgt 1–2%.

Die Disaccharideinheit besteht aus einem Glucuronsäurerest und einem N-Acetylglucosaminrest, der durch eine β (1 → 3) -Glycosidbindung verbunden ist, und die Disaccharideinheiten sind durch eine β (1 → 4) -Glycosidbindung verknüpft. Aufgrund der Anwesenheit von β (1 → 3) -Bindungen nimmt das Hyaluronsäuremolekül mit mehreren tausend Monosaccharidresten die Helix-Konformation an. Es gibt drei Disaccharidblöcke pro Wendelwindung. An der Außenseite der Helix lokalisierte hydrophile Carboxylgruppen von Glucuronsäureresten können Ca 2+ -Ionen binden. Aufgrund der starken Hydratation dieser Gruppen binden Hyaluronsäure und andere Proteoglycane bei der Gelbildung das 10.000-fache des Wasservolumens.

Glucuronsäurerest + N-Acetylglucosaminrest

2. Chondroitinsulfate - unterscheiden sich von Hyaluronsäure darin, dass sie anstelle von N-Acetylglucosamin N-Acetylgalactosamin-4 (oder 6) -sulfat enthält. Chondroitin-4-sulfat ist hauptsächlich in Knorpel, Knochen, Hornhaut und Embryoknorpel lokalisiert. Chondroitin-6-sulfat - in der Haut, Sehnen, Bändern, Nabelschnur, Herzklappen.

3. Heparin ist ein Antikoagulans des Blutes und der Lymphe von Säugetieren, das von Mastzellen gebildet wird, die ein Element des Bindegewebes sind. Es ist durch seine chemische Struktur mit Proteoglykanen vereint - die Disaccharideinheit besteht aus dem Glucuronat-2-Sulfat-Rest und dem N-Acetyl-Glucosamin-6-Sulfat-Rest. Es gibt verschiedene Arten von Heparinen, deren Struktur sich leicht unterscheidet. Heparin ist sehr stark an Protein gebunden. Die Kohlenhydratkette von Heparin- und Chondroitinsulfaten ist an das Protein über eine O-glycosidische Bindung gebunden, die den letzten Kohlenhydratrest und den Serinrest des Proteinmoleküls verbindet.

4. Murein - das Hauptstrukturpolysaccharid bakterieller Zellwände. In Murein wechseln sich die Reste von zwei verschiedenen Monosacchariden ab, die in der β (1 → 4) -Position verknüpft sind: N-Acetylglucosamin und N-Acetylmuraminsäure, charakteristisch für Murein. Letzteres ist ein einfacher Milchsäureester mit N-Acetylglucosamin. In der Zellwand ist die Carboxylgruppe der Milchsäure durch eine Amidbindung an das Pentapeptid gebunden, das die einzelnen Ketten des Mureins zu einer dreidimensionalen Netzwerkstruktur verbindet.

Nukleoproteine ​​sind komplexe Proteine, bei denen Nukleinsäuren als Nichtproteinteile fungieren.

Trotz der Vielfalt der Proteine, die in den Zellen vorhanden sind, hat die Natur nicht alle möglichen Kombinationen von Aminosäuren herausgesucht. Die meisten Proteine ​​stammen aus einer begrenzten Anzahl von Ahnengenen.

Man spricht von homologen Proteinen, die in verschiedenen Spezies die gleichen Funktionen ausüben, z. B. transportiert Hämoglobin in allen Wirbeltieren Sauerstoff und Cytochrom C in allen Zellen ist an biologischen Oxidationsprozessen beteiligt.

Homologe Proteine ​​der meisten Arten:

a) das gleiche oder sehr enge Molekulargewicht haben;

b) in vielen Positionen die gleichen Aminosäuren enthalten, die als unveränderliche Reste bezeichnet werden;

c) in einigen Positionen gibt es signifikante Unterschiede in der Aminosäuresequenz, den sogenannten variablen Regionen;

d) homologe Sequenzen enthalten - eine Reihe ähnlicher Merkmale in der Aminosäuresequenz der verglichenen Proteine; Diese Sequenzen enthalten neben identischen Aminosäuren Aminosäurereste, die sich jedoch in ihren physikalisch-chemischen Eigenschaften unterscheiden.

Ein Vergleich der Aminosäuresequenz homologer Proteine ​​ergab:

1) konservative, invariante Aminosäurereste sind wichtig für die Bildung einer einzigartigen räumlichen Struktur und biologischen Funktion dieser Proteine;

2) das Vorhandensein homologer Proteine ​​weist auf einen gemeinsamen evolutionären Ursprung der Spezies hin;

3) die Anzahl der variablen Aminosäurereste in homologen Proteinen ist proportional zu den phylogenetischen Unterschieden zwischen den verglichenen Spezies;

4) in manchen Fällen können selbst kleine Änderungen in der Aminosäuresequenz Störungen in den Eigenschaften und Funktionen von Proteinen verursachen;

5) jedoch verursachen nicht alle Änderungen in der Aminosäuresequenz Störungen in den biologischen Funktionen von Proteinen;

6) Die größten Verletzungen der Struktur und Funktion von Proteinen treten auf, wenn die Aminosäuren im Kern der Proteinfaltung, die Teil des aktiven Zentrums sind, am Schnittpunkt der Polypeptidkette während der Bildung der Tertiärstruktur ausgetauscht werden.

Proteine, die homologe Regionen der Polypeptidkette, eine ähnliche Konformation und verwandte Funktionen aufweisen, werden in Proteinfamilien isoliert. Zum Beispiel sind Serinproteinasen eine Familie von Proteinen, die als proteolytische Enzyme fungieren. Einige Aminosäuresubstitutionen haben zu einer Änderung der Substratspezifität dieser Proteine ​​und zur Entstehung funktioneller Diversität innerhalb der Familie geführt.

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Die Struktur von Proteinen. Proteinstrukturen: primäre, sekundäre, tertiäre und quartäre. Einfache und komplexe Proteine

Die Struktur von Proteinen. Proteinstrukturen: primäre, sekundäre, tertiäre und quartäre. Einfache und komplexe Proteine

Der Name "Proteine" kommt von der Fähigkeit vieler von ihnen, sich beim Erhitzen weiß zu färben. Der Name "Proteine" kommt vom griechischen Wort "first", was auf ihre Bedeutung im Körper schließen lässt. Je höher der Organisationsgrad der Lebewesen ist, desto vielfältiger ist die Zusammensetzung der Proteine.

Proteine ​​werden aus Aminosäuren gebildet, die durch eine kovalente Peptidbindung miteinander verbunden sind: zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen. In der Wechselwirkung von zwei Aminosäuren wird ein Dipeptid gebildet (aus Resten von zwei Aminosäuren, aus griechischem Peptos - geschweißt). Der Ersatz, Ausschluss oder die Umlagerung von Aminosäuren in der Polypeptidkette verursacht die Entstehung neuer Proteine. Wenn zum Beispiel nur eine Aminosäure (Glutamin gegen Valin) ersetzt wird, tritt eine schwere Erkrankung auf - Sichelzellenanämie, wenn Erythrozyten eine andere Form haben und ihre Grundfunktionen nicht erfüllen können (Sauerstofftransport). Bei Bildung einer Peptidbindung wird ein Wassermolekül abgespalten. Abhängig von der Anzahl der Aminosäurereste emittieren:

- Oligopeptide (Di-, Tri-, Tetrapeptide usw.) - enthalten bis zu 20 Aminosäurereste;

- Polypeptide - 20 bis 50 Aminosäurereste;

- Proteine ​​- über 50, manchmal tausende Aminosäurereste

Entsprechend den physikalisch-chemischen Eigenschaften sind Proteine ​​hydrophil und hydrophob.

Es gibt vier Organisationsebenen des Proteinmoleküls - äquivalente räumliche Strukturen (Konfigurationen, Konformationen) von Proteinen: primäre, sekundäre, tertiäre und quartäre.

Die Primärstruktur von Proteinen

Die Primärstruktur von Proteinen ist die einfachste. Es hat die Form einer Polypeptidkette, bei der Aminosäuren durch eine starke Peptidbindung miteinander verbunden sind. Bestimmt durch die qualitative und quantitative Zusammensetzung der Aminosäuren und deren Reihenfolge.

Sekundäre Proteinstruktur

Die Sekundärstruktur wird vorwiegend durch Wasserstoffbrücken gebildet, die zwischen den Wasserstoffatomen der NH-Gruppe einer Helix-Curl und dem Sauerstoff der CO-Gruppe der anderen gebildet werden und entlang der Helix oder zwischen parallelen Falten des Proteinmoleküls gerichtet sind. Das Proteinmolekül ist teilweise oder vollständig zu einer α-Helix verdreht oder bildet eine β-gefaltete Struktur. Zum Beispiel bilden Keratinproteine ​​eine α-Helix. Sie sind Teil der Hufe, Hörner, Haare, Federn, Nägel, Krallen. β-gefaltet haben Proteine, die Teil von Seide sind. Aminosäurereste (R-Gruppen) bleiben außerhalb der Helix. Wasserstoffbindungen sind viel schwächer als kovalente Bindungen, bilden jedoch mit einer beträchtlichen Menge eine ziemlich feste Struktur.

Die Funktion in Form einer verdrehten Helix ist für einige fibrilläre Proteine ​​charakteristisch - Myosin, Actin, Fibrinogen, Kollagen usw.

Tertiäre Proteinstruktur

Tertiäre Proteinstruktur. Diese Struktur ist konstant und für jedes Protein einzigartig. Sie wird durch die Größe, Polarität der R-Gruppen, die Form und Reihenfolge der Aminosäurereste bestimmt. Die Polypeptid-Helix dreht und passt auf eine bestimmte Weise. Die Bildung der Tertiärstruktur des Proteins führt zur Bildung einer speziellen Proteinkonfiguration - Globule (vom lateinischen Globulus - der Kugel). Seine Bildung wird durch verschiedene Arten nicht-kovalenter Wechselwirkungen verursacht: hydrophob, Wasserstoff, ionisch. Disulfidbrücken treten zwischen Cystein-Aminosäureresten auf.

Hydrophobe Bindungen sind schwache Bindungen zwischen unpolaren Seitenketten, die aus der gegenseitigen Abstoßung von Lösungsmittelmolekülen resultieren. In diesem Fall wird das Protein so verdreht, dass die hydrophoben Seitenketten tief in das Molekül eingetaucht werden und es vor einer Wechselwirkung mit Wasser schützen, und die hydrophilen Seitenketten befinden sich außerhalb.

Die meisten Proteine ​​haben eine Tertiärstruktur - Globuline, Albumin usw.

Quartäre Proteinstruktur

Quartäre Proteinstruktur. Es entsteht als Ergebnis der Kombination einzelner Polypeptidketten. Zusammen bilden sie eine funktionale Einheit. Die Bindungsarten sind unterschiedlich: hydrophob, Wasserstoff, elektrostatisch, ionisch.

Elektrostatische Bindungen entstehen zwischen elektronegativen und elektropositiven Resten von Aminosäureresten.

Für einige Proteine ​​ist die globuläre Platzierung von Untereinheiten charakteristisch - dies sind globuläre Proteine. Globuläre Proteine ​​lösen sich leicht in Wasser oder Salzlösungen. Mehr als 1000 bekannte Enzyme gehören zu globulären Proteinen. Globuläre Proteine ​​umfassen einige Hormone, Antikörper und Transportproteine. Beispielsweise ist ein komplexes Hämoglobinmolekül (Blood Red Blood Cell Proteins) ein globuläres Protein und besteht aus vier Makromolekülen aus Globinen: zwei α-Ketten und zwei β-Ketten, von denen jede mit einem Häm verbunden ist, das Eisen enthält.

Andere Proteine ​​sind durch Koaleszenz zu helikalen Strukturen gekennzeichnet - dies sind fibrilläre (aus dem lateinischen. Fibrilla - faserige) Proteine. Mehrere (von 3 bis 7) α - Helices verschmelzen miteinander wie Fasern in einem Kabel. Faserproteine ​​sind in Wasser unlöslich.

Proteine ​​sind in einfach und komplex unterteilt.

Einfache Proteine ​​(Proteine)

Einfache Proteine ​​(Proteine) bestehen nur aus Aminosäureresten. Die einfachen Proteine ​​umfassen Globuline, Albumin, Gluteline, Prolamine, Protamine, Kapseln. Albumin (z. B. Serumalbumin) ist in Wasser löslich, Globuline (z. B. Antikörper) sind in Wasser unlöslich, jedoch in wässrigen Lösungen bestimmter Salze (Natriumchlorid usw.) löslich.

Komplexe Proteine ​​(Proteide)

Komplexe Proteine ​​(Proteide) umfassen neben Aminosäureresten Verbindungen unterschiedlicher Natur, die als prothetische Gruppe bezeichnet werden. Zum Beispiel sind Metalloproteine ​​Proteine, die Nicht-Häm-Eisen enthalten oder durch Metallatome gebunden sind (die meisten Enzyme), Nukleoproteine ​​sind Proteine, die an Nukleinsäuren (Chromosomen usw.) gebunden sind, Phosphoproteine ​​sind Proteine, die Phosphorsäurereste enthalten (Ei-Proteine) Eigelb usw., Glykoproteine ​​- Proteine ​​in Verbindung mit Kohlenhydraten (einige Hormone, Antikörper usw.), Chromoproteine ​​- Proteine, die Pigmente enthalten (Myoglobin usw.), Lipoproteine ​​- Proteine, die Lipide enthalten (eingeschlossen in der Zusammensetzung der Membranen).

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Woraus besteht Protein? Beispiele für einfache und komplexe Proteine. Beispiele für einfache Proteine

Woraus besteht Protein? Beispiele für einfache und komplexe Proteine

Um sich die Bedeutung von Proteinen vorzustellen, genügt es, sich an den bekannten Satz von Friedrich Engels zu erinnern: „Das Leben ist eine Existenzweise von Proteinkörpern“. Tatsächlich verursachen diese Substanzen auf der Erde zusammen mit Nukleinsäuren alle Manifestationen lebender Materie. In diesem Artikel erfahren wir, woraus das Protein besteht, untersuchen, welche Funktion es erfüllt, und bestimmen auch die Strukturmerkmale verschiedener Spezies.

Peptide - hochorganisierte Polymere

In der lebenden Zelle sowohl von Pflanzen als auch von Tieren überwiegen Proteine ​​quantitativ gegenüber anderen organischen Substanzen und erfüllen auch die meisten verschiedenen Funktionen. Sie sind an einer Vielzahl sehr wichtiger zellulärer Prozesse wie Bewegung, Schutz, Signalisierung usw. beteiligt. Zum Beispiel machen Peptide in tierischem und menschlichem Muskelgewebe bis zu 85 Gew.-% der Trockensubstanz aus und in Knochen und Dermat von 15 bis 50%.

Alle Zell- und Gewebeproteine ​​bestehen aus Aminosäuren (20 Arten). Ihre Anzahl in lebenden Organismen entspricht immer zwanzig Arten. Verschiedene Kombinationen von Peptidmonomeren bilden in der Natur eine Vielzahl von Proteinen. Sie wird anhand der astronomischen Anzahl von 2x1018 möglichen Arten berechnet. In der Biochemie werden Polypeptide als hochmolekulare biologische Polymere - Makromoleküle - bezeichnet.

Aminosäuren - Proteinmonomere

Alle 20 Arten dieser chemischen Verbindungen sind Struktureinheiten von Proteinen und haben die allgemeine Formel Nh3-R-COOH. Sie sind amphotere organische Substanzen, die sowohl basische als auch saure Eigenschaften zeigen können. Nicht nur einfache, sondern auch komplexe Proteine ​​enthalten die sogenannten essentiellen Aminosäuren. Aber unverzichtbare Monomere wie Valin, Lysin, Methionin sind nur in einigen Proteintypen zu finden, die als vollständig bezeichnet werden.

Bei der Charakterisierung eines Polymers wird daher nicht nur berücksichtigt, wie viele Aminosäuren aus Protein bestehen, sondern auch, welche Monomere durch Peptidbindungen zu einem Makromolekül verbunden sind. Wir fügen außerdem hinzu, dass ersetzbare Aminosäuren wie Asparagin, Glutaminsäure und Cystein unabhängig voneinander in menschlichen und tierischen Zellen synthetisiert werden können. In den Zellen von Bakterien, Pflanzen und Pilzen bilden sich unersetzliche Monomere von Proteinen. Sie gelangen nur mit der Nahrung in heterotrophe Organismen.

Wie entsteht das Polypeptid?

Wie Sie wissen, können 20 verschiedene Aminosäuren zu vielen verschiedenen Proteinmolekülen kombiniert werden. Wie funktioniert die Bindung von Monomeren? Es stellt sich heraus, dass die Carboxyl- und Amingruppen der benachbarten Aminosäuren miteinander interagieren. So genannte Peptidbindungen werden gebildet und Wassermoleküle werden als Nebenprodukt der Polykondensationsreaktion freigesetzt. Die resultierenden Proteinmoleküle bestehen aus Aminosäureresten und repetitiven Peptidbindungen. Daher werden sie auch als Polypeptide bezeichnet.

Oft können Proteine ​​nicht nur eine, sondern mehrere Polypeptidketten auf einmal enthalten und bestehen aus vielen Tausenden von Aminosäureresten. Darüber hinaus können einfache Proteine ​​sowie Proteide ihre räumliche Konfiguration erschweren. Dies schafft nicht nur die primäre, sondern auch die sekundäre, tertiäre und sogar quartäre Struktur. Betrachten Sie diesen Prozess genauer. Um die Frage zu untersuchen, woraus das Protein besteht, wollen wir herausfinden, welche Konfiguration dieses Makromolekül hat. Wir haben oben festgestellt, dass eine Polypeptidkette viele kovalente chemische Bindungen enthält. Eine solche Struktur wird als Primärstruktur bezeichnet.

Es spielt eine wichtige Rolle für die quantitative und qualitative Zusammensetzung von Aminosäuren sowie für die Reihenfolge ihrer Verbindungen. Die Sekundärstruktur tritt zum Zeitpunkt der Bildung der Spirale auf. Es wird durch viele neu entstehende Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert.

Höhere Proteinorganisation

Die Tertiärstruktur erscheint durch die Verpackung der Spirale in Form einer Kugel - eine Kugel, zum Beispiel Muskelprotein Myoglobin, hat genau diese räumliche Struktur. Es wird sowohl von neu gebildeten Wasserstoffbrücken als auch von Disulfidbrücken unterstützt (falls sich mehrere Cysteinreste im Proteinmolekül befinden). Die quaternäre Form ist das Ergebnis der Kombination mehrerer Proteinkügelchen in einer einzigen Struktur durch neue Arten von Wechselwirkungen, z. B. hydrophob oder elektrostatisch. Neben den Peptiden sind auch Nichtproteinteile in der Quartärstruktur enthalten. Dies können Ionen von Magnesium, Eisen, Kupfer oder Reste von Orthophosphat oder Nukleinsäuren sowie Lipide sein.

Merkmale der Proteinbiosynthese

Zuvor haben wir herausgefunden, was das Protein ist. Es besteht aus einer Sequenz von Aminosäuren. Ihr Einbau in eine Polypeptidkette erfolgt in den Ribosomen - Nicht-Membranorganellen von pflanzlichen und tierischen Zellen. An der Biosynthese nehmen auch Informations- und Transport-RNA-Moleküle teil. Ersteres ist die Matrix für die Proteinassemblierung, und letztere transportieren verschiedene Aminosäuren. Im Prozess der Zellbiosynthese entsteht ein Dilemma: Das Protein besteht aus Nukleotiden oder Aminosäuren. Die Antwort ist eindeutig - sowohl einfache als auch komplexe Polypeptide bestehen aus amphoteren organischen Verbindungen - Aminosäuren. Im Lebenszyklus einer Zelle gibt es Aktivitätsperioden, in denen die Proteinsynthese besonders aktiv ist. Dies sind die sogenannten Interphasenstufen J1 und J2. Zu diesem Zeitpunkt wächst die Zelle aktiv und benötigt eine große Menge an Baumaterial, das heißt Protein. Als Folge der Mitose, die mit der Bildung von zwei Tochterzellen endet, benötigt jede von ihnen eine große Menge organischer Substanzen. Daher gibt es auf den Kanälen des glatten endoplasmatischen Retikulums eine aktive Synthese von Lipiden und Kohlenhydraten und auf granulärem EPS eine Biosynthese von Proteinen.

Proteinfunktionen

Wenn man weiß, woraus ein Protein besteht, kann man sowohl die große Artenvielfalt als auch die einzigartigen Eigenschaften dieser Substanzen erklären. Proteine ​​erfüllen eine Vielzahl von Funktionen in der Zelle, z. B. die Konstruktion, da sie Teil der Membranen aller Zellen und Organoide sind: Mitochondrien, Chloroplasten, Lysosomen, Golgi-Komplex und so weiter. Peptide wie Gamoglobuline oder Antikörper sind Beispiele für einfache Proteine, die eine Schutzfunktion ausüben. Mit anderen Worten ist die zelluläre Immunität das Ergebnis der Wirkung dieser Substanzen. Ein komplexes Protein, Hämocyanin, erfüllt zusammen mit Hämoglobin eine Transportfunktion bei Tieren, d. H. Es trägt Sauerstoff im Blut. Die Signalproteine, aus denen die Zellmembranen bestehen, stellen sicher, dass die Zelle selbst über Substanzen informiert wird, die versuchen, in ihr Zytoplasma zu gelangen. Peptidalbumin ist für grundlegende Blutparameter verantwortlich, zum Beispiel für seine Gerinnungsfähigkeit. Eieralbumin-Hühnereiprotein wird in der Zelle gespeichert und dient als Hauptquelle für Nährstoffe.

Proteine ​​- die Basis des Zytoskeletts der Zelle

Eine der wichtigen Funktionen von Peptiden ist die Unterstützung. Es ist sehr wichtig, die Form und das Volumen lebender Zellen zu erhalten. Die sogenannten Submembranstrukturen - Mikrotubuli und Ineinandergreifen von Mikroniten bilden das innere Skelett der Zelle. Proteine, die in ihrer Zusammensetzung enthalten sind, beispielsweise Tubulin, können leicht schrumpfen und sich dehnen. Dies hilft der Zelle, ihre Form während verschiedener mechanischer Verformungen beizubehalten.

In Pflanzenzellen übernehmen neben den Proteinen des Hyaloplasmas auch die Stränge des Zytoplasmas, das Plasmodesma, eine tragende Funktion. Sie gehen durch die Poren in der Zellwand und bestimmen die Beziehung zwischen benachbarten Zellstrukturen, die pflanzliches Gewebe bilden.

Enzyme - Eiweißstoffe

Eine der wichtigsten Eigenschaften von Proteinen ist ihre Wirkung auf die Geschwindigkeit chemischer Reaktionen. Die Hauptproteine ​​sind zur partiellen Denaturierung befähigt - dem Prozess des Abwickelns des Makromoleküls in einer Tertiär- oder Quartärstruktur. Die Polypeptidkette selbst wird nicht zerstört. Die partielle Denaturierung beruht sowohl auf den Signal- als auch auf den katalytischen Funktionen des Proteins. Die letztere Eigenschaft ist die Fähigkeit von Enzymen, die Geschwindigkeit biochemischer Reaktionen im Zellkern und im Zytoplasma der Zelle zu beeinflussen. Peptide, die im Gegenteil die Geschwindigkeit chemischer Prozesse reduzieren, werden nicht als Enzyme, sondern als Inhibitoren bezeichnet. Beispielsweise ist einfaches Katalase-Protein ein Enzym, das den Prozess der Aufspaltung der toxischen Substanz Wasserstoffperoxid beschleunigt. Es entsteht als Endprodukt vieler chemischer Reaktionen. Catalase beschleunigt die Verwendung zu neutralen Substanzen: Wasser und Sauerstoff.

Eigenschaften von Proteinen

Peptide werden in vielerlei Hinsicht klassifiziert. Zum Beispiel können sie in Bezug auf Wasser in hydrophile und hydrophobe unterteilt werden. Die Temperatur beeinflusst auch die Struktur und Eigenschaften von Proteinmolekülen auf unterschiedliche Weise. Beispielsweise kann Keratinprotein - ein Bestandteil von Nägeln und Haaren - sowohl niedrigen als auch hohen Temperaturen standhalten, das heißt, es ist hitzelabil. Das bereits zuvor erwähnte Ovalbumin-Protein wird jedoch durch Erhitzen auf 80-100 ° C vollständig zerstört. Dies bedeutet, dass seine Primärstruktur in Aminosäurereste aufgeteilt ist. Ein solcher Prozess wird Zerstörung genannt. Unabhängig von den Bedingungen, die wir schaffen, kann das Protein nicht zu seiner natürlichen Form zurückkehren. Motorproteine ​​- Aktin und Milosin sind in Muskelfasern enthalten. Ihre abwechselnde Kontraktion und Entspannung beruht auf der Arbeit des Muskelgewebes.

1.10.1. Einfache Proteine ​​(Proteine)

Proteine ​​(einfache Proteine) umfassen Proteine, die nur aus Aminosäuren bestehen.

Sie sind wiederum in Gruppen eingeteilt, abhängig von den physikochemischen Eigenschaften und Eigenschaften der Aminosäurezusammensetzung. Folgende Gruppen einfacher Proteine ​​werden unterschieden:

Albumine sind eine weit verbreitete Gruppe von Proteinen in den Geweben des menschlichen Körpers.

Sie haben ein relativ niedriges Molekulargewicht von 50 bis 70 Tausend D. Albumine im physiologischen pH-Bereich sind negativ geladen, da sie aufgrund des hohen Gehalts an Glutaminsäure in ihrer Zusammensetzung im isoelektrischen Zustand bei pH 4,7 liegen. Albumin hat ein niedriges Molekulargewicht und eine ausgeprägte Ladung und bewegt sich während der Elektrophorese mit einer ausreichend hohen Geschwindigkeit. Die Aminosäurezusammensetzung von Albumin ist vielfältig und enthält die gesamte Menge essentieller Aminosäuren. Albumine sind stark hydrophile Proteine. Sie sind in destilliertem Wasser löslich. Um das Albuminmolekül bildet sich eine starke Hydratationsschale. Daher ist eine hohe 100% ige Ammoniumsulfatkonzentration erforderlich, um sie aus Lösungen auszusalzen. Albumine haben eine strukturelle Transportfunktion im Körper und beteiligen sich an der Aufrechterhaltung physikochemischer Blutkonstanten.

Globuline sind eine weit verbreitete heterogene Gruppe von Proteinen, die normalerweise mit Albumin assoziiert sind. Sie haben ein höheres Molekulargewicht als Albumin - bis zu 200.000 oder mehr. Daher bewegen sie sich während der Elektrophorese langsamer. Der isoelektrische Punkt von Globulinen liegt bei pH 6,3 - 7. Sie unterscheiden sich in einer Reihe von Aminosäuren. Globuline sind in destilliertem Wasser nicht löslich, aber in Salzlösungen (KCl, NaCl 5–10%) löslich. Globuline sind weniger hydratisiert als Albumin und werden daher bereits mit 50% iger Sättigung mit Ammoniumsulfat aus den Lösungen ausgesalzen. Globuline im Körper haben hauptsächlich strukturelle, schützende Transportfunktionen.

Histone haben ein kleines Molekulargewicht (11-24 Tausend Zoll). Sie sind reich an alkalischen Aminosäuren Lysin und Arginin und liegen daher in einem stark alkalischen Milieu bei pH 9,5 - 12 im isoelektrischen Zustand. Unter physiologischen Bedingungen haben Histone eine positive Ladung. In verschiedenen Arten von Histonen variiert der Gehalt an Arginin und Lysin, weshalb sie in 5 Klassen unterteilt sind. Die Histone N1 und H2 sind reich an Lysin, die Histone H3 sind Arginin. Histonmoleküle sind polar und sehr hydrophil, so dass sie kaum aus Lösungen ausgesalzen. In Zellen werden positiv geladene Histone normalerweise mit negativ geladener DNA in der Zusammensetzung von Chromatin assoziiert. Histone im Chromatin bilden den Kern, auf dem das DNA-Molekül aufgewickelt ist. Die Hauptfunktionen von Histonen sind strukturell und regulatorisch.

Protamin - niedermolekulare alkalische Proteine. Ihre molekulare Masse beträgt 4-12.000 d. Protamine enthalten bis zu 80% Arginin und Lysin. Sie sind in der Zusammensetzung solcher Nukleoproteine ​​der Milch von Fischen enthalten, wie beispielsweise Crupein (Hering), Makrele (Makrele).

Prolamine, Gluteline sind pflanzliche Proteine, die reich an Glutaminsäure (bis zu 43%) und hydrophoben Aminosäuren sind, insbesondere Prolin (bis zu 10-15%). Aufgrund der Besonderheiten der Aminosäurezusammensetzung sind Prolamine und Gluteline in Wasser und Salzlösungen nicht löslich, jedoch in 70% igem Ethanol löslich. Prolamine und Gluteline sind Nahrungsproteine ​​von Getreide, die sogenannten Glutenproteine. Glutenproteine ​​schließen Sekalin (Roggen), Gliadin (Weizen), Hordein (Gerste), Avenin (Hafer) ein. In der Kindheit kann es zu einer Unverträglichkeit gegen Glutenproteine ​​kommen, gegen die Antikörper in lymphoiden Darmzellen produziert werden. Die Gluten-Enteropathie entwickelt sich, die Aktivität der Darmenzyme nimmt ab. In dieser Hinsicht wird Kindern empfohlen, ab dem Alter von 4 Monaten Getreidesuderbraten einzuführen. Enthalten Sie kein Glutenprotein, Reis und Mais.

Proteinoide (proteinartig) - fibrilläre, wasserunlösliche Proteine ​​der Stützgewebe (Knochen, Knorpel, Sehnen, Bänder). Sie werden durch Kollagen, Elastin, Keratin, Fibroin dargestellt.

Kollagen (Geburtsleim) - ein Protein, das im Körper weit verbreitet ist, macht etwa ein Drittel aller Körperproteine ​​aus. In den Knochen, Knorpel, Zähnen, Sehnen und anderen Bindegewebsarten enthalten.

Zu den Merkmalen der Aminosäurezusammensetzung von Kollagen gehören vor allem ein hoher Gehalt an Glycin (1/3 aller Aminosäuren), Prolin (1/4 aller Aminosäuren) und Leucin. Die Zusammensetzung von Kollagen enthält seltene Aminosäuren, Hydroxyprolin und Hydroxylysin, aber es gibt keine cyclischen Aminosäuren.

Kollagen-Polypeptidketten enthalten etwa 1000 Aminosäuren. Es gibt verschiedene Arten von Kollagen, abhängig von der Kombination verschiedener Arten von Polypeptidketten. Kollagenfibrillen bildende Typen umfassen Kollagen des ersten Typs (in der Haut vorherrschend), Kollagen des zweiten Typs (dominiert im Knorpel) und Kollagen des dritten Typs (in Gefäßen vorherrschend). Bei Neugeborenen wird der Großteil des Kollagens durch Typ III repräsentiert, bei Erwachsenen Typ II und I.

Die Sekundärstruktur von Kollagen ist eine spezielle „gebrochene“ Alpha-Helix, in deren Spule 3,3 Aminosäuren passen. Die Helixsteigung beträgt 0,29 nm.

Die drei Polypeptidketten von Kollagen sind in Form eines dreifach verdrehten Seils angeordnet, das durch Wasserstoffbrückenbindungen fixiert ist, und bilden die Struktureinheit der Kollagenfaser - Tropokollagen. Tropocollagen-Strukturen sind parallel angeordnet, in Reihen in der Länge versetzt, durch kovalente Bindungen fixiert und bilden eine Kollagenfaser. In den Intervallen zwischen den Tropocollagen lagert sich im Knochengewebe Kalzium ab. Kollagenfasern enthalten Kohlenhydrate, die die Kollagenbündel stabilisieren.

Keratine - Proteine ​​der Haare, Nägel. Sie sind in Lösungen von Salzen, Säuren, Laugen nicht löslich. In der Keratinzusammensetzung gibt es eine Fraktion, die eine große Menge serosodorisierender Aminosäuren (bis zu 7-12%) enthält, Disulfidbrücken bildet und diesen Proteinen hohe Festigkeit verleiht. Das Molekulargewicht der Keratine ist sehr hoch und erreicht 2.000.000 d. Keratine können eine α-Struktur und eine β-Struktur haben. In α - Keratinen werden drei α - Helices zu einer Superspule zusammengefasst und bilden Protofibrillen. Protofibrillen werden zu Profibrillen kombiniert, dann zu Makrofibrillen. Ein Beispiel für β-Keratine ist Fibroinseide.

Elastin ist ein Protein aus elastischen Fasern, Bändern und Sehnen. Elastin ist nicht wasserlöslich, nicht quellfähig. Bei Elastin ist der Anteil von Glycin, Valin und Leucin hoch (bis zu 25–30%). Elastin kann sich unter der Wirkung der Last dehnen und seine Größe nach dem Entfernen der Last wiederherstellen. Die Elastizität hängt mit der Anwesenheit einer großen Anzahl von Vernetzungen zwischen den Ketten in Elastin zusammen, an denen die Lysinaminosäure beteiligt ist. Zwei Ketten bilden eine Verknüpfung Lysyl - Norleucin, vier Ketten bilden eine Verknüpfung - Desmosin.

Chemieproteine

PROTEINE sind stickstoffhaltige hochmolekulare organische Substanzen mit Komplex

Zusammensetzung und Struktur von Molekülen.

Protein kann als komplexes Polymer von Aminosäuren betrachtet werden.

Proteine ​​sind Teil aller lebenden Organismen, spielen jedoch eine besonders wichtige Rolle

in tierischen Organismen, die aus bestimmten Formen von Proteinen (Muskel,

Integumentärgewebe, innere Organe, Knorpel, Blut).

Pflanzen synthetisieren Proteine ​​(und ihre Bestandteile einer α-Aminosäure) aus Kohlendioxid.

CO2-Gas und H2O-Wasser durch Photosynthese, assimilierend

andere Proteinelemente (Stickstoff N, Phosphor P, Schwefel S, Eisen Fe, Magnesium Mg) aus

lösliche Salze im Boden gefunden.

Tierische Organismen erhalten meistens vorgefertigte Aminosäuren aus der Nahrung und von ihnen

Basisaufbauproteine ​​ihres Körpers. Eine Reihe von Aminosäuren (essentielle Aminosäuren)

kann direkt von tierischen Organismen synthetisiert werden.

Ein charakteristisches Merkmal von Proteinen ist ihre Diversität

Anzahl, Eigenschaften und Verbindungsmethoden in ihrem Molekül

Aminosäuren. Proteine ​​erfüllen die Funktion von Biokatalysatoren - Enzymen,

Regulierung der Geschwindigkeit und Richtung chemischer Reaktionen im Körper. In

Komplex mit Nukleinsäuren sorgen für Wachstumsfunktionen und Transfer

erbliche Merkmale sind die strukturelle Grundlage für Muskeln und Bewegung

Proteinmoleküle enthalten repetitive so genannte C (O) -NH-Amidbindungen

Peptid (die Theorie des russischen Biochemikers A. Ya. Danilevsky).

Somit ist ein Protein ein Polypeptid, das Hunderte oder enthält

http://rinnipool.ru/raznoe/prostye-belki-primery.html