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Aufgabe mit Antworten: Chemie. EGE - 2018

Wählen Sie aus der bereitgestellten Liste zwei für Phenylalanin spezifische Aussagen aus.

1) hat die Formel

2) bezieht sich auf aromatische Amine

3) bildet mit Alkoholen Ester

4) reagiert nicht mit Basen

5) interagiert nicht mit Salpetersäure

Notieren Sie die ausgewählten Assertionsnummern im Antwortfeld.

Lösungsinformationen

Betrachten Sie jede Option.

1. Hat eine Formel - das ist wirklich die Formel dieser Verbindung.

2. Bezieht sich auf aromatische Amine - nein, dies ist eine Aminosäure.

3. Mit Alkoholen bilden sich Ester - ja, wie andere Aminosäuren.

4. Reagiert nicht mit Basen - stimmt nicht.

5. Interagiert nicht mit Salpetersäure - nicht wahr.

Die richtige Antwort lautet 13.
Richtige Antwort: 13 | 31

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Phenylalanin hat die Formel für aromatische Amine.

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Wählen Sie aus der bereitgestellten Liste zwei für Phenylalanin spezifische Aussagen aus.

1) hat die Formel

2) bezieht sich auf aromatische Amine

3) interagiert mit Alkoholen

4) reagiert nicht mit Alkalien

5) interagiert nicht mit Salpetersäure

Notieren Sie die ausgewählten Assertionsnummern im Antwortfeld.

Diese Substanz gehört zur Klasse der Aminosäuren. Aminosäuren sind organische amphotere Substanzen, daher reagieren sie mit Säure und Alkali. Sie sind durch Reaktionen von Carbonsäuren und Aminen gekennzeichnet. Da Carbonsäuren mit Alkohol unter Bildung von Estern reagieren können, treten bei Wechselwirkung mit Metallen, Metalloxiden, Basen, Salzen schwächerer Säuren die Reaktion der Substitution von Wasserstoff in der Carboxylgruppe am Metall auf.

http://chem-ege.sdamgia.ru/problem?id=8000

Phenylalanin hat die Formel für aromatische Amine.

"Großer Ahne" wichtiger Substanzen

Phenylalanin ist eine essentielle aromatische α - Aminosäure.

Phenylalanin ist eine der 20 wichtigsten Aminosäuren, die an den biochemischen Prozessen der Proteinbildung beteiligt ist und von einem spezifischen DNA-Gen kodiert wird.

Phenylalanin-2-amino-3-phenylpropansäure oder α-Amino-β-phenylpropionsäure.

Phenylalanin (Phen, Phe, F) ist eine essentielle Aminosäure, da tierische Gewebe nicht die Fähigkeit haben, ihren Benzolring zu synthetisieren. Chemische Formel C₉H₁₁NEIN₂ (Von₆H₅CH₂CH (NH₂) COOH).

Phenylalanin wurde erstmals 1881 von E. Schulze und I. Barbieri aus den Keimlingen von Lupinen isoliert.

Phenylalanin ist in der Natur weit verbreitet, es findet sich in allen Organismen in der Zusammensetzung von Proteinmolekülen, insbesondere Insulin, Eiprotein, Hämoglobin, Fibrin.

Der tägliche Bedarf an Phenylalanin beträgt 2-4 Gramm.

Physikalische Eigenschaften

Phenylalanin ist eine farblose kristalline Substanz, die sich beim Schmelzen (283 0 C) zersetzt. In Wasser löslich, in Ethanol leicht löslich.

Phenylalanin-Stoffwechsel beim Menschen

Im Körper wird Phenylalanin nur bei der Proteinsynthese verwendet. Alle ungenutzten Aminosäuren werden in Tyrosin umgewandelt. Die Umwandlung von Phenylalanin zu Tyrosin ist in erster Linie notwendig für

Überschüssiges Phenylalanin entfernen, da seine hohen Konzentrationen für Zellen toxisch sind.

Die Bildung von Tyrosin spielt keine große Rolle, da es in den Zellen so gut wie nicht fehlt. Tyrosin ist bei ausreichender Zufuhr von Phenylalanin mit der Nahrung vollständig ersetzbar.

Phenylalanin wird im Körper während des Abbaus von Nahrungsproteinen und Gewebeproteinen kontinuierlich gebildet. Der Bedarf an Phenylalanin steigt in Abwesenheit von Tyrosin der Nahrungsaminosäure.

Die biologische Rolle von Phenylalanin ist für den Menschen sehr wichtig.

Phenylalanin ist der Rohstoff für die Synthese einer anderen Aminosäure - Tyrosin, die wiederum eine Vorstufe von Adrenalin, Noradrenalin und Dopamin sowie Melanin-Hautpigmenten ist.

Phenylalanin wird im Körper während des Abbaus des synthetischen Süßstoffs gebildet - Aspartam, das in der Lebensmittelindustrie aktiv verwendet wird.

Phenylalanin liefert dem Gehirn die notwendige Substanzmenge für biochemische Prozesse, die bei einer Erhöhung der Belastung ausgelöst werden. Die mentale Aktivität wird automatisch stimuliert, wodurch das menschliche Lernen gefördert wird.

Phenylalanin ist mit der Funktion der Schilddrüse und der Nebennieren verbunden, ist an der Bildung von Thyroxin beteiligt - dem wichtigsten Schilddrüsenhormon. Dieses Hormon reguliert die Stoffwechselrate, beschleunigt beispielsweise die "Verbrennung" von Nährstoffen, die reichlich vorhanden sind. Phenylalanin normalisiert die Schilddrüse.

Phenylalanin spielt eine wichtige Rolle bei der Synthese von Proteinen wie Insulin, Papain und Melanin und fördert auch die Ausscheidung von Stoffwechselprodukten durch die Nieren und die Leber.

Es hilft, die sekretorische Funktion der Bauchspeicheldrüse und der Leber zu verbessern.

Phenylalanin ist an der Synthese von Substanzen beteiligt, deren Wirkung der von Adrenalin ähnelt.

Phenylalanin ist ein Teil der Proteine, hat die Funktion von Proteinbausteinen und ist ein wichtiger "Baustein" in der "Konstruktion" des Körpers.

Phenylalanin ist ein Teil der körpereigenen Proteine, die Muskeln, Sehnen, Bänder und andere Organe bilden. Darüber hinaus ist es Teil von Fettverbrennern.

Dies ist wichtig für diejenigen, die Muskelmasse aufbauen möchten. Zunächst geht es um Bodybuilder. Bei einem Mangel an Phenylalanin können im Bodybuilding keine guten Ergebnisse erzielt werden.

Daher enthalten viele Nahrungsergänzungsmittel in der Sporternährung, die zur Steigerung der Intensität und zur Maximierung der Energierückgewinnung entwickelt wurden, Phenylalanin.

Im Körper kann Phenylalanin in eine andere Aminosäure umgewandelt werden, Tyrosin, aus der zwei Hauptneurotransmitter synthetisiert werden: Dopamin und Noradrenalin, die direkt an der Übertragung von Nervenimpulsen beteiligt sind.

Daher beeinflusst diese Aminosäure die Stimmung, reduziert Schmerzen, verbessert das Gedächtnis und die Lernfähigkeit, erhöht das sexuelle Verlangen.

Phenylalanin stimuliert die Produktion von Melanin und ist daher an der Regulierung der Hautfarbe beteiligt.

Die Unterbrechung des normalen Wegs für die Umwandlung von Phenylalanin führt zur Entwicklung der Phenylketonurie-Krankheit.

Natürliche Quellen

Natürliche Quellen für Phenylalanin sind Fleisch (Schweinefleisch, Lammfleisch und Rindfleisch), Hühnchen und Eier, Kaviar, Fisch und Meeresfrüchte, Nüsse, Mandeln, Erdnüsse, Sojabohnensamen und andere Hülsenfrüchte, Hartkäse, Käse, Quark, Milch und Milchprodukte. die es in großen Mengen enthalten ist.

Die Aufnahme von Phenylalanin erhöht Vitamin C, B₆, Eisen, Kupfer und Niacin (Nikotinsäure, Vitamin B₃, Vitamin pp).

Erkrankungen, die mit einem gestörten Stoffwechsel von Phenylalanin verbunden sind

Deprimiert

Phenylalanin ist das wichtigste "Baumaterial" für Neurotransmitter. Es trägt zu Vitalität, guter Stimmung, positiver Wahrnehmung der Welt und sogar zur Linderung von Schmerzen, Depressionen, Apathie, Lethargie bei.

Phenylalanin ist die Grundlage für die Synthese von Endorphinen, die als "Glückshormone" bezeichnet werden.

Diese Hormone und Neurotransmitter bewirken eine positive Aktivierung der Psyche, Klarheit und Schärfe des Denkens, Übermut, einen optimistischen Blick auf die Welt und die eigene Persönlichkeit. Eine Person erlebt ein Gefühl der Freude, des Wohlbefindens und der Ruhe.

Darüber hinaus lindern Endorphine chronische und akute Schmerzen und beschleunigen die Genesung von verschiedenen Krankheiten.

Phenylalanin ist die einzige Substanz, aus der Phenylethylamin synthetisiert werden kann, das in Schokolade enthalten ist und leicht stimulierend wirkt und gleichzeitig eine beruhigende Wirkung auf die Psyche hat.

Tägliche Einnahme von Phenylalanin in Kombination mit Vitamin B₆ führte zu einer schnellen Verbesserung.

Chronische Schmerzen

Phenylalanin hat eine analgetische Wirkung auf Arthritis, Rückenschmerzen und schmerzhafte Menstruation.

Phenylalanin reduziert Entzündungen und kann die Wirkung von Schmerzmitteln verstärken.

Vitiligo

Phenylalanin kann dazu beitragen, die Pigmentierung der Haut wiederherzustellen und die Verfärbung von Vitiligo zu reduzieren. Bei dieser Krankheit ist Phenylalanin fast genauso wirksam wie Tyrosin.

Bewährte Cremes mit Phenylalanin, aber um das beste Ergebnis zu erzielen, müssen Sie Phenylalalin in Kombination mit Kupfer verwenden. Der Körper muss Melanin herstellen - ein natürliches Hautpigment.

Neurologische Erkrankungen

Phenylalanin verringert deutlich die Manifestation einer Reihe von Symptomen der Parkinson-Krankheit (insbesondere Depressionen, Sprachstörungen, Gehbeschwerden und steife Gliedmaßen).

Koffeinsucht

Phenylalanin ist ein guter Ersatz für Koffein und hilft endlich aufzuwachen und fröhlicher zu werden.

Phenylketonurie

Dies ist eine häufige Erbkrankheit, die mit einer Verletzung des Eiweißstoffwechsels im menschlichen Körper zusammenhängt.

Eine der schwerwiegendsten Folgen der Phenylketonurie sind Hirnschäden und begleitende psychische und körperliche Beeinträchtigungen bei Kindern. Wenn die Krankheit Stoffwechselprozesse gestört ist, besonders wichtig für das sich entwickelnde Gehirn des Kindes.

Häufige Störungen bei erblichen Aminosäuremetabolismusdefekten sind die Ausscheidung von Aminosäuren im Urin und die Gewebsazidose.

Kinder mit Phenylketonurie werden oft von gesunden Eltern geboren, die Träger des veränderten (mutierten) Gens sind.

Durch die Früherkennung der Krankheit und die richtige Ernährung kann ein Kind mit Phenylketonurie vollkommen gesund aufwachsen.

Phenylalanin ist bei Phenylketonurie schädlich.

Anwendungsbereiche

Im Gegensatz zu künstlichen Stimulanzien (Kaffee, Alkohol), die Energie verbrauchen und den Menschen in einen Zustand der Leere und Irritation führen, kann diese Aminosäure mit Irritationen und Angstzuständen erfolgreich umgehen.

Phenylalanin hilft einer Person, Stress ohne Alkoholkonsum abzubauen, wodurch die Abhängigkeit von Alkohol und Opiumkonsum verringert wird.

Phenylalanin trägt durch die Bildung von Melaninpigment zur Regulierung der natürlichen Hautfarbe bei. Es ist für Vitiligo erforderlich, wenn ein teilweiser Verlust der Hautpigmentierung auftritt. Phenylalanin hilft, die Hautfarbe an der Stelle von blassen Flecken wiederherzustellen.

Phenylalanin ist nützlich bei der Parkinson-Krankheit (verringert die Schwere der Symptome - Depressionen, Sprachstörungen, Steifheit der Extremitäten).

Phenylalanin enthaltende Produkte

L-Phenylalanin

Es wird bei Schilddrüsenerkrankungen, chronischem Müdigkeitssyndrom, Depressionen, Aufmerksamkeits- und / oder Hyperaktivitätsstörungen, Alkoholismus, Fettleibigkeit, Arthritis, prämenstruellem Syndrom, Migräne, chronischen und akuten Schmerzen (einschließlich Krebs), Abhängigkeit (von Koffein, Alkohol, narkotisch), Vitiligo, Parkinson-Krankheit.

Es verbessert die intellektuellen Fähigkeiten, unterdrückt den Appetit und stellt die Pigmentierung der Haut wieder her.

Vitamin B ist für den Metabolismus von Phenylalanin unerlässlich und stimuliert dessen Wirkung.₆, Vitamin C, Kupfer, Eisen und Niacin.

DL-Phenylalanin

Es wirkt als natürliches Schmerzmittel bei einigen Verletzungen der Halswirbelsäule (wie bei einer Gehirnerschütterung bei einem Unfall), bei Arthrose, rheumatoider Arthritis, Schmerzen im unteren Rückenbereich, Migräne, Krämpfen in den Muskeln der Arme und Beine, Schmerzen nach der Operation und Neuralgie.

http://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/aminokisloty/fenilalanin.html

Phenylalaninaminosäure

Phenylalanin ist eine essentielle alpha-Aminosäure, die an der Produktion von Insulin, Dopamin und Melanin beteiligt ist. In der Zusammensetzung von Proteinen enthalten. Wohltuende Wirkung auf den physischen und psychischen Zustand. Es verbessert die Funktion der Schilddrüse und des Nervensystems. Die nachstehende Tabelle beschreibt kurz, was Phenylalanin ist und welche Funktionen es erfüllt.

Phenylalanin (Phenylalanin)

Lupinensprossen, Serumalbumin (7,8%), Gammaglobulin (4,6%), Ovalbumin (7,7%)

WHO g / 100 g Protein

Daten von verschiedenen Autoren

2-4 g / Tag; 1,1 g / Tag; 14 mg / kg

RF (2004) g / Tag ausreichend max

Auswirkungen auf den Körper, die Hauptfunktion

Nimmt an der Bildung von Dopamin, Adrenalin und Noradrenalin teil. Stärkt das Gedächtnis, verbessert den Schlaf, bekämpft chronische Müdigkeit, verhindert übermäßige Fettablagerung, stellt Denkfähigkeit und Vitalität wieder her. Bietet Tyrosinproduktion

* - zusammen mit Tyrosin

Was ist Phenylalanin?

Phenylalanin (α-Amino-β-phenylpropionsäure) ist eine essentielle aromatische Aminosäure. Die Substanz kann nicht selbständig im Körper synthetisiert werden und geht dort mit der Nahrung ein. Das Aussehen ähnelt einem farblosen kristallinen Pulver. Formel von Phenylalanin - C9H11NO2.

Phenylalanin-Strukturformel (Foto: wikipedia.org)

Eigenschaften und Eigenschaften. Die Substanz liegt in Form von L-, D-Phenylalanin und in Form eines Racemats (DL-Phenylalanin) vor. Form L bezieht sich auf proteinogene Aminosäuren und ist in der Proteinzusammensetzung aller lebenden Organismen vorhanden.

Chemische Eigenschaften von Phenylalanin:

es ist gut in Wasser gelöst, es ist schlecht - in Ethanol;
wenn das Schmelzen sich zersetzt;
beim Erhitzen wird decarboxyliert.

Für die vollständige Absorption von Säure im Körper müssen Eisen, Kupfer, Vitamine C, B3 und B6 vorhanden sein.

Rolle im Körper. Aminosäure lindert Depressionen, Angstzustände, Stress und psycho-emotionale Störungen. Bekämpft chronische Müdigkeit. Nimmt an der Produktion von Tyrosin teil. Beeinflusst die Bildung von Neurotransmittern (Dopamin, Epinephrin, Noradrenalin), die das ordnungsgemäße Funktionieren des Nervensystems gewährleisten.

Die Wirkung einer Substanz auf den Körper:

an der Proteinsynthese beteiligt;
stärkt das Gedächtnis;
fördert die Produktion von Melatonin, das für den richtigen Schlafzyklus erforderlich ist;
reguliert den Stoffwechsel;
verhindert übermäßige Ansammlung von Körperfett;
reduziert die Schmerzempfindlichkeit;
verbessert die Stimmung;
reguliert die natürliche Hautfarbe;
positive Wirkung auf die Arbeit der Nebennieren und der Schilddrüse.

Interessant Phenylalanin ist der Rohstoff für die Herstellung von Phenylethylamin. Diese Substanz ist für das Gefühl der Liebe verantwortlich

Nutzen und Schaden. Aminosäure normalisiert das Nervensystem, die Leber, die Schilddrüse und die Nieren. Beteiligt sich an der Synthese von Melanin-Hautpigmenten, das die Farbe der Haut, Augen, Haare, Augenbrauen und Wimpern beeinflusst. Beeinflusst die Insulinproduktion.

Phenylalanin verbessert die Stimmung und bekämpft Depressionen (Foto: iherb.com)

Die Substanz hilft bei Depressionen, bipolaren Störungen, Angstzuständen, Schlafstörungen und chronischer Müdigkeit. Der Nutzen und Schaden von Phenylalanin hängt vom Gesundheitszustand ab. In einigen Fällen kann es den Körper beeinträchtigen. Die Gefahr ist eine Überdosis. Das Essen von mehr als 5 Gramm Säure pro Tag kann das Nervensystem ernsthaft schädigen.

Der Schaden von Phenylalanin äußert sich in Störungen des Aminosäurestoffwechsels (einer genetischen Erkrankung namens Phenylketonurie). In diesem Fall wird es für den Körper giftig.

Der tägliche Bedarf des Körpers an Phenylalanin. Die empfohlene Dosis an Aminosäuren hängt von Alter, Gesundheit und körperlicher Aktivität ab. Im Durchschnitt liegt die Tagesrate der Substanz zwischen 100-500 mg und 1-2 g. Die genaue Dosierung wird vom Arzt bestimmt.

Phenylalanin-Biosynthese. Die Substanz wird in der Natur von Pflanzen, Pilzen und Mikroorganismen synthetisiert. Von Shikimatnom Weg gebildet. Quellen für Phenylalanin sind Lupinensprossen, Serumalbumin, Gammaglobulin und Ovalbumin. Im menschlichen Körper kann eine Aminosäure nicht synthetisiert werden, sie muss regelmäßig mit Nahrung versorgt werden.

Welche Produkte enthalten

Die Substanz ist in Käse, Sojabohnen, Nüssen, Fleisch, Samen, Fisch, Eiern, Bohnen, Joghurt, Vollmilch und anderen Milchprodukten enthalten. Es kann auch in Vollkornprodukten, Bananen, getrockneten Aprikosen, Petersilie, Pilzen und Linsen gefunden werden.

Wo ist Phenylalanin (pro 100 g Produkt, mg):

Sojabohne (2066);
Hartkäse (1922);
Nüsse und Samen (1733);
Rindfleisch (1464);
Vogel (1294);
mageres Schweinefleisch (1288);
Thunfisch (1101);
Eier (680);
Bohnen (531);
Vollkornprodukte (300).

Weitere Informationen! Fans von Coca-Cola und dem Sprite könnten daran interessiert sein, was Phenylalanin in kohlensäurehaltigen Getränken ist. Die Antwort ist einfach: Die Aminosäure ist in der Zusammensetzung des synthetischen Süßstoffs Aspartam (Lebensmittelzusatzstoff E951) enthalten, der häufig zu diesen Getränken hinzugefügt wird, sowie Kaugummis und Säfte

Über Überschuss und Mangel

Eine Überdosierung von Phenylalanin kann allergische Reaktionen, Hautausschläge, Juckreiz, Schwellungen, Übelkeit, Sodbrennen und Kopfschmerzen verursachen. Schwäche, Nervosität, Angstzustände, Atemnot, Schlafstörungen, Schwindel. Die Aufnahme von mehr als 5 g Substanz pro Tag schädigt das Nervensystem ernsthaft.

Der Mangel an Phenylalanin ist ebenso wie sein Überschuss gesundheitsschädlich (Foto: neurolikar.com.ua)

nervöse Störungen;
Gedächtnisstörung;
erhöhte chronische Schmerzen;
Verletzung der Nebennieren und der Schilddrüse;
drastischer Gewichtsverlust, Abnahme der Muskelmasse;
Parkinson-Krankheit;
Verschlechterung von Haaren, Haut, Nägeln;
hormonelle Störungen.

Phenylketonurie

Eine genetische Anomalie, die sich in einer metabolischen Störung der Aminosäuren äußert, wird als Phenylketonurie bezeichnet. Die Krankheit wird durch eine Mutation im Phenylalaninhydroxylase-Gen verursacht. Im Körper des Babys ist nicht genug Enzym, das Phenylalanin zu Tyrosin spaltet. Als Ergebnis sammelt sich eine übermäßige Menge an Aminosäure an. Dies hat eine schwerwiegende toxische Wirkung auf die Gesundheit.

Jedes Kind nach der Geburt wird durch einen Bluttest auf das Vorhandensein dieser Pathologie untersucht. In Ermangelung moderner Diagnoseverfahren hat das Neugeborene Verzögerungen in der geistigen und körperlichen Entwicklung, was zu einer frühzeitigen Behinderung führen kann. Proteinreiche Nahrungsmittel sind bei Kindern mit Phenylketonurie kontraindiziert.

Phenylalanin als Medikament

Aminosäure wird von verschiedenen Herstellern in Form von Nahrungsergänzungsmitteln hergestellt. Es kann in reiner Form vorliegen oder zusätzliche Bestandteile enthalten (Vitamine, Mineralstoffe, Pflanzenextrakte usw.).

Zusammensetzung und Freigabeform. L-Phenylalanin wird in Kapselform hergestellt. Sie sind in einem weißen und orangefarbenen Plastikbehälter mit blauem Deckel verpackt. Jede Kapsel enthält 500 mg L-Phenylalanin.

Pharmakodynamik und Pharmakokinetik. Das Medikament verbessert die Stimmung, beseitigt Depressionen, verringert die Schmerzempfindlichkeit, verbessert das Gedächtnis und hilft bei Reizbarkeit und Angstzuständen. Normalisiert die Schilddrüse, regt die geistige Aktivität an, beseitigt Drogen- und Alkoholsucht.

Ein Teil des L-Phenylalanins im Körper wandelt sich in L-Tyrosin um, das Dopamin, Adrenalin, Noradrenalin und Melanin synthetisiert.

Preis in Apotheken. Die durchschnittlichen Kosten des Medikaments betragen 1300-1600 Rubel. Der Preis hängt von der Anzahl der Kapseln und dem Vertriebsnetz der Apotheke ab.

Kosten für andere Nahrungsergänzungsmittel mit Aminosäure, Rubel:

Lebensverlängerung DL Phenyalanin - 1400;
Wahrer Fokus von jetzt Foods - 1500;
Neurodose von Vitamer - 1600.

Lagerbedingungen Das Medikament muss an einem trockenen, kühlen Ort aufbewahrt werden, den Kinder nicht finden können. Zulässige Temperatur - bis zu 25 ° C. Haltbarkeit - 2 Jahre.

Hinweise

Vor der Verwendung des Werkzeugs wird empfohlen, einen Arzt zu konsultieren, um negative Folgen zu vermeiden.

Phenylalanin hilft bei Stress und Depressionen (Foto: alcostad.ru)

Das Medikament wird in solchen Fällen verwendet:

verminderte Leistung;
Depressionen, psychische Störungen;
chronische Schmerzen nach der Operation, bei Migräne, Krämpfen oder Gelenkentzündung;
erhöhte Müdigkeit;
Schilddrüsenerkrankung;
Vitiligo (Verletzung der Hautpigmentierung);
Sprechstörung;
Alkohol- und Drogenabhängigkeit.

Depressionstherapie Aminosäure ist an der Produktion von Dopamin beteiligt, das als "Glückshormon" bekannt ist. Funktionsstörungen dieser Substanz im Gehirn können einige Formen der Depression verursachen. Phenylalanin beeinflusst die Produktion vieler Neurotransmitter, die die Stimmung verbessern, Angstzustände und Angststörungen reduzieren und zur Bekämpfung von Depressionen und Depressionen beitragen.

Gegenanzeigen

Das Medikament sollte nicht mit individueller Unverträglichkeit seiner Bestandteile verwendet werden. Während der Schwangerschaft und Stillzeit können Sie das Medikament nur auf Rezept einnehmen. Bei der Anwendung von Aminosäuren bei chronischer Herzinsuffizienz, Strahlenkrankheit und Bluthochdruck ist Vorsicht geboten. Die Kontraindikation dient auch als Phenylketonurie.

Anweisung

Das Medikament wird 1-3 mal täglich eingenommen, 1 Kapsel eine halbe Stunde vor den Mahlzeiten. Die Regeln für die Einnahme von anderen Nahrungsergänzungsmitteln mit Aminosäuren können abweichen. Sie sind in den Anweisungen angegeben.

Nebenwirkungen

In seltenen Fällen ist die Manifestation von Übelkeit, Beschwerden im Herzen, Kopfschmerzen.

Wechselwirkung mit anderen Stoffen

Phenylalanin ist am wirksamsten in Kombination mit den Vitaminen C, B3, B6, Eisen und Kupfer. Es kann gut mit anderen Aminosäuren, Fetten, Wasser und Verdauungsenzymen interagieren.

Die gleichzeitige Einnahme einer Substanz mit einem Psychopharmakon kann den Druck erhöhen, Verstopfung verursachen, den Schlaf stören, Dyskinesie und Hypomanie hervorrufen. Die Aminosäure Phenylalanin ist in der Lage, die Wirksamkeit von Drucksenkungsmitteln zu reduzieren und die Wirkung von Sedativa zu verbessern.

Wo man hochwertiges Phenylalanin kaufen kann

Sie können das Produkt in Apotheken oder in zuverlässigen Online-Shops mit gutem Ruf kaufen, die seit langem auf dem Pharmamarkt tätig sind und ein Zertifikat der Produktqualität liefern. Die Wahl des richtigen Medikaments und des Kauforts hilft dem Arzt.

L-Phenylalanine Bewertungen

Die meisten Bewertungen über die Zulassung von Aminosäuren positiver Natur. Die Wirksamkeit des Mittels bei der Bekämpfung von Depressionen, Müdigkeit, Schlafstörungen und chronischen Schmerzen wird festgestellt. Benutzerkommentare können auf großen Marktplätzen wie iherb eingesehen werden.

Analoge

In Apotheken finden Sie Produkte, die mit L-Phenylalanin eine ähnliche Wirkung haben. Konsultieren Sie vor der Verwendung Ihren Arzt.

Bitredin hilft bei psycho-emotionalem Stress, verminderter geistiger Leistungsfähigkeit und Alkoholismus (Foto: biotiki.org)

Welches Medikament wird als Analogon dienen:

Phenylalanin ist eine essentielle Aminosäure, die für eine Reihe wichtiger Prozesse verantwortlich ist, die im Körper ablaufen. Es hilft gegen Depressionen, bipolare Störungen, chronische Müdigkeit und Alkohol- und Opiatsucht. Bietet emotionale Ausgeglichenheit, verbessert das Nervensystem, verbessert die Stimmung, verringert das Verlangen nach Kaffee und beseitigt übermäßigen Appetit. Das Video beschreibt detaillierter, was Phenylalanin ist und wie gefährlich es ist.

http://hudey.net/organicheskie-veschestva/aminokisloty/fenilalanin/

Aminosäuren Aufgaben zur Vorbereitung auf die Prüfung.

Aminosäuren Testen Sie die Elemente mit zwei Antwortoptionen.

Wählen Sie zwei Aussagen aus, die für Alanin zutreffen.

1) wasserlöslich

2) ist ein aromatisches Amin

3) eine Polykondensationsreaktion eingehen

4) ist ein natürliches Polymer

5) kommt in der Natur nicht vor

Antwort: 13

Wählen Sie zwei Aussagen aus, die für Glycin zutreffen.

1) unlöslich in Wasser

2) kristalline Substanz

3) enthält zwei funktionelle Gruppen

4) ist das primäre Amin

5) hat einen stechenden Geruch

Antwort: 23

Wählen Sie zwei Aussagen aus, die für Alanin zutreffen.

1) bildet Ester

2) ist eine amphotere organische Verbindung

3) kann in einer Stufe aus Benzol gewonnen werden

4) Farben Lackmusblau

5) ist unter normalen Bedingungen flüssig.

Antwort: 12

Wählen Sie zwei Aussagen aus, die für Phenylalanin gültig sind.

1) bezieht sich auf α-Aminosäuren

2) reagiert nicht mit Methanol

3) bildet keine Salze

5) Phenylalaninlösung ist stark alkalisch.

Antwort: 14

Wählen Sie zwei Aussagen, die für Phenylalanin nicht angemessen sind.

1) wasserlöslich

3) kommt in der Natur vor

4) reagiert mit Säuren

5) gehört zur Klasse der Phenole

Antwort: 25

Wählen Sie zwei Aussagen aus, die für Aminoessigsäure nicht gültig sind.

1) bildet Ester

2) ist eine amphotere organische Verbindung

3) reagiert mit Methan

4) Wechselwirkungsprodukte mit anderen Substanzen können eine Peptidbindung enthalten.

5) ist unter normalen Bedingungen flüssig.

Antwort: 35

Wählen Sie zwei Aussagen aus, die sowohl für Alanin als auch für Anilin gelten.

1) gut wasserlöslich

2) gehören zur Klasse der Amine

3) reagieren mit säuren

4) Verbrennen unter Bildung von Stickstoff

5) die Moleküle schließen Nitrogruppen ein

Antwort: 34

Wählen Sie zwei Aussagen, die sowohl für Glycin als auch für Methylamin gelten.

1) reagieren mit wasser

2) gehören zur Klasse der Aminosäuren

3) mit Alkalien reagieren

4) mit Salpetersäure reagieren

5) enthält Aminogruppen

Antwort: 45

Wählen Sie zwei Aussagen aus, die sowohl für Glycin als auch für Alanin gültig sind.

1) sind amphotere organische Verbindungen

2) Ester bilden

3) reagieren mit wasser

4) mit Kupfer reagieren

5) sind Homologe von Dimethylamin

Antwort: 12

Wählen Sie zwei Aussagen, die sowohl für Glycin als auch für Phenylalanin nicht gültig sind.

1) unter normalen Bedingungen Feststoffe

2) gehören zu α-Aminosäuren

3) in der Lage, Substanzen mit Peptidbindungen in Reaktionen zu bilden

4) zeigen nur grundlegende Eigenschaften.

5) kann während der Oxidation von Aminen gebildet werden

Antwort: 45

Wählen Sie zwei Aussagen, die für Glycin und Alanin nicht gültig sind.

1) kann an Polykondensationsreaktionen teilnehmen

2) Silberspiegel reagieren

3) gut wasserlöslich

4) bei der Wechselwirkung mit Säuren Salze bilden

5) ihre wässerigen Lösungen sind sauer

Antwort: 25

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Reaktionsliste zwei aus, in die Glycin eintreten kann.

Antwort: 14

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Reaktionsliste zwei aus, bei denen es sich um Phenylalanin handeln kann.

Antwort: 34

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Reaktionsliste zwei aus, die Alanin sein können.

Antwort: 25

Wählen Sie aus der bereitgestellten Liste zwei Substanzen aus, die homolog zu Glycin sind.

Antwort: 24

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste zwei Substanzen aus, die Strukturisomere von Alanin sind.

1) Aminoacetatmethylester

3) 3-Aminopropansäure

4) Aminoessigsäureethylester

5) 2-Aminobutansäure

Antwort: 13

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste zwei Substanzen aus, die Strukturisomere von α-Aminobutansäure sind.

1) α-Aminobuttersäure

2) α-Amino-α-methylpropansäure

3) 2-Amino-3-methylbuttersäure

4) α-Aminobutansäuremethylester

5) 3-Aminobutansäure

Antwort: 25

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, mit denen Aminoessigsäure reagieren kann.

1) Natriumsulfat

Antwort: 45

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, mit denen Alanin reagieren kann.

1) Schwefelsäure

2) Natriumchlorid

5) Aluminiumsulfat

Antwort: 13

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, mit denen Glycin reagieren kann.

3) Kaliumhydroxid

Antwort: 34

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, mit denen α-Aminopropansäure reagieren kann.

2) Bariumhydroxid

3) Salpetersäure

4) Kaliumsulfat

Antwort: 23

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, mit denen Phenylalanin reagieren kann.

1) Salzsäure

4) Eisen (III) chlorid

Antwort: 15

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste zwei Substanzen aus, die mit sauren Lösungen reagieren können.

1) α-Aminobuttersäure

Antwort: 12

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, die in die Veresterungsreaktion eingehen können.

Antwort: 34

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, die bei der Hydrohalogenierungsreaktion reagieren können.

3) Ethansäure

Antwort: 15

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, die bei der Polykondensationsreaktion reagieren können.

Antwort: 24

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, die in die Veresterungsreaktion eingehen können.

Antwort: 13

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, die keine Polykondensationsreaktionen eingehen können.

1) Terephthalsäure

4) Aminoessigsäure

Antwort: 23

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, die mit HCl zu Salz reagieren können.

5) 2-Aminobuttersäure

Antwort: 35

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, die in die Veresterungsreaktion zwischen ihnen eingehen können.

Antwort: 15

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, die bei der Polykondensationsreaktion reagieren können.

Antwort: 34

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, die mit HCl reagieren können

Antwort: 35

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, die mit Natriumhydroxid reagieren können:

Antwort: 23

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, die mit Kaliumhydroxid reagieren können:

Antwort: 14

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste zwei Substanzen aus, mit denen sowohl 2-Aminopropansäure als auch Ethylamin reagieren können

2) Natriumhydroxid

5) Salzsäure

Antwort: 45

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste zwei Substanzen aus, mit denen sowohl Glycin als auch Ethylamin reagieren können

3) Kupfer (II) sulfat

4) Schwefelsäure

Antwort: 14

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste zwei Substanzen aus, mit denen sowohl Alanin als auch Anilin reagieren können

3) Natriumhydroxid

Antwort: 15

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste zwei Stoffpaare aus, von denen jedes Aminoessigsäure reagiert.

Antwort: 15

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Substanzen zwei so aus, dass bei der Reaktion mit Schwefelsäure ein Salz entsteht

2) Propansäure

3) α-Aminovaleriansäure

Antwort: 34

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, die bei der Hydrolysereaktion reagieren können.

2) Alaninmethylester

4) Natriummethoxid

Antwort: 24

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, deren wässrige Lösungen alkalisch sind.

2) Alaninmethylester

3) Natriumethylat

5) Kaliumglycinsalz

Antwort: 35

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, deren wässrige Lösungen alkalisch sind:

1) Isopropylglycinester

3) Natriumphenolat

4) Aminoessigsäure

5) Alanin-Natriumsalz

Antwort: 35

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Reaktionsliste zwei aus, die zur Synthese von Glycin verwendet werden können:

Antwort: 23

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Reaktionen zwei aus, die zur Gewinnung von Alanin verwendet werden können.

Antwort: 35

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Substanzen zwei so aus, dass bei der Reaktion mit einer wässrigen Lösung von Natriumhydroxid kein Salz als Endprodukt entsteht.

3) Glycinhydrochlorid

4) Aminoacetatmethylester

Antwort: 12

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Verbindungen zwei Substanzen aus, deren wässrige Lösungen alkalisch sind.

Antwort: 15

Das folgende Schema von Substanztransformationen wird vorgestellt:

Essigsäure X Glycin

Bestimmen Sie, welche dieser Substanzen die Substanzen X und Y sind.

Antwort: 34

Das folgende Schema von Substanztransformationen wird vorgestellt:

Glycinmethylester-Glycin NH₂CH₂COONa

Bestimmen Sie, welche dieser Substanzen die Substanzen X und Y sind

Antwort: 35

Das folgende Schema von Substanztransformationen wird vorgestellt:

Chloressigsäure-Aminoessigsäure Y

Bestimmen Sie, welche dieser Substanzen die Substanzen X und Y sind

Antwort: 42

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste der Substanzklassen zwei aus, mit denen Alanin interagiert.

3) basische Oxide

4) aromatische Kohlenwasserstoffe

5) Ether

Antwort: 23

Wählen Sie aus der vorgeschlagenen Liste von Substanzklassen zwei aus, so dass Phenylalanin nicht mit diesen interagiert.

5) Ether

Antwort: 35

Aminosäuren Compliance-Zuweisungen

Stellen Sie die Entsprechung zwischen dem Namen des Stoffes und der Klasse / Gruppe organischer Verbindungen, zu denen dieser Stoff gehört, fest: Wählen Sie für jede durch einen Buchstaben angegebene Position die entsprechende Position aus, die durch eine Nummer angegeben ist.

3) aromatisches Amin

4) aromatischer Alkohol

5) aliphatisches Amin

Notieren Sie die ausgewählten Nummern in der Tabelle unter den entsprechenden Buchstaben.

Antwort: 2132

B) Carbolsäure

3) primäres Amin

6) aromatischer Alkohol

Notieren Sie die ausgewählten Nummern in der Tabelle unter den entsprechenden Buchstaben.

Die Antwort lautet: 3425

5) Carbonsäure

Notieren Sie die ausgewählten Nummern in der Tabelle unter den entsprechenden Buchstaben.

Antwort: 6542

Stellen Sie eine Übereinstimmung zwischen den Formeln der Substanzen und dem Reagenz her, mit denen sie unterschieden werden können: Wählen Sie für jede durch einen Buchstaben angegebene Position die entsprechende durch die Nummer angegebene Position aus

A) Propen und Propin

B) Ameisensäure und Essigsäure

B) Phenol und Anilin

D) Glycin und Anilin

Notieren Sie die ausgewählten Nummern in der Tabelle unter den entsprechenden Buchstaben.

Die Antwort lautet: 1154

A) Hexan und Ethanol

B) Aceton und Glycin

B) Methanol und tert-Butylalkohol

D) Alanin und Glycerin

Notieren Sie die ausgewählten Nummern in der Tabelle unter den entsprechenden Buchstaben.

Antwort: 3232

Stellen Sie eine Übereinstimmung zwischen den Ausgangssubstanzen und dem Produkt her, die als Ergebnis der Reaktion zwischen ihnen gebildet wird: Wählen Sie für jede durch einen Buchstaben angegebene Position die entsprechende durch die Nummer angegebene Position aus

Notieren Sie die ausgewählten Nummern in der Tabelle unter den entsprechenden Buchstaben.

Antwort: 3314

Notieren Sie die ausgewählten Nummern in der Tabelle unter den entsprechenden Buchstaben.

Die Antwort lautet: 2263

Stellen Sie eine Übereinstimmung zwischen den Ausgangssubstanzen und dem Produkt her, das als Ergebnis der Reaktion zwischen ihnen gebildet wird: Wählen Sie für jede durch einen Buchstaben angegebene Position die entsprechende durch eine Zahl angegebene Position aus.

Notieren Sie die ausgewählten Nummern in der Tabelle unter den entsprechenden Buchstaben.

Die Antwort lautet: 5634

A) Propantriol-1,2,3 + Salpetersäure

B) Methylamin + Salzsäure

B) Glycin + Schwefelsäure

D) Aminopropansäure + Methanol

1) Methylammoniumchlorid

2) Glyziniasulfat

4) Aminopropansäuremethylester

5) Aminopropansäurepropylester

Notieren Sie die ausgewählten Nummern in der Tabelle unter den entsprechenden Buchstaben.

Antwort: 6124

Stellen Sie eine Übereinstimmung zwischen den Ausgangsmaterialien und den möglichen organischen Produkten dieser Reaktion her: Wählen Sie für jede durch einen Buchstaben angegebene Position die entsprechende durch eine Zahl angegebene Position aus.

1) β-Aminopropansäurehydrosulfit

2) β-Aminopropansäuresulfat

3) 3-Aminopropionat-Natrium

4) α-Aminopropansäurehydrosulfat

5) Substanzen interagieren nicht

Notieren Sie die ausgewählten Nummern in der Tabelle unter den entsprechenden Buchstaben.

Die Antwort lautet: 3235

Stellen Sie die Entsprechung zwischen der Formel eines Stoffes und der Farbe des Methylorange-Indikators in seiner wässrigen Lösung fest: Wählen Sie für jede durch einen Buchstaben angegebene Position die entsprechende durch eine Zahl angegebene Position aus.

Notieren Sie die ausgewählten Nummern in der Tabelle unter den entsprechenden Buchstaben.

Antwort: 3322

Es ist notwendig zu wissen:

Sergey, Frage 8 schauen. Anscheinend sollte es keine Nitrogruppe geben, sondern eine Aminogruppe.

ja, behoben, danke

Hallo, in Aufgabe 7 für Compliance gab es einen Tippfehler in der Formel des Reaktionsprodukts (Antwort 2). Eine Substanz muss gebildet werden:
CH3-CH (NH3) COOH Cl

Guten Tag. In den Fragen 4 und 5 widersprechen sich die Antworten (in einer der Fragen wird der Stoff falsch erfasst)

Es gibt keine Widersprüche, lesen Sie die Fragen noch einmal. Alles wird so aufgezeichnet, wie es sollte. Achten Sie darauf, wo gerade "fair" ist und wo "nicht fair".

Ja in der Tat. Sie sah unachtsam aus, sorry.

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http://scienceforyou.ru/tematicheskie-zadanija-dlja-podgotovki-k-egje/zadanija-dlja-podgotovki-k-egje-na-aminokisloty

Phenylalanin hat die Formel für aromatische Amine.

Pollen - Der Satz von Pollenkörnern, die in Mikrosporangien gebildet werden; Es kann durch einzelne Pollenkörner, Pollen-Tetrad und Polyaden (verbunden durch 8, 12, 16 oder mehr Zellen) sowie durch Pollinium (kombinieren aller Pollen der anderen Hälften zu einer Gesamtmasse) dargestellt werden.

Handbuch

Phytotoxine sind Toxine, die von Nekrotrophen abgegeben werden und Pflanzengewebe abtöten.

Handbuch

Interozeptive konditionierte Reflexe - Reflexe, die durch physikalische und chemische Reize von Interorezeptoren erzeugt werden und physiologische Prozesse der homöostatischen Regulation der Funktion der inneren Bilder liefern

Handbuch

Integration - Die Insertion einer viralen oder einer anderen DNA-Sequenz in das Genom der Wirtszelle, was zu einer kovalenten Konjunktion mit der Wirtssequenz führt.

Handbuch

Selektive Verschiebung - Bei künstlicher Selektion die Differenz zwischen den Durchschnittswerten des Merkmals im Nachwuchs der ausgewählten Eltern und in der Elterngeneration insgesamt.

Handbuch

Brandschutzanforderungen sind soziale und / oder technische Sozialbedingungen, die zur Gewährleistung des Brandschutzes durch die Gesetzgebung der Russischen Föderation, behördliche Dokumente oder eine autorisierte staatliche Stelle festgelegt werden.

http://molbiol.kirov.ru/spravochnik/structure/47/380.html

KAPITEL 12. α-AMINOSÄURE, PEPTIDE UND PROTEINE

Proteine bilden die materielle Basis der zellchemischen Aktivität. Die Funktionen von Proteinen in der Natur sind universell. Der Name Proteine, der in der heimischen Literatur am meisten akzeptiert wird, entspricht dem Begriff Proteine (aus dem Griechischen. Proteios - der erste). Bis heute wurden große Fortschritte bei der Bestimmung des Zusammenhangs zwischen Struktur und Funktionen von Proteinen, dem Mechanismus ihrer Beteiligung an den wichtigsten Prozessen der Vitalaktivität des Organismus und beim Verständnis der molekularen Grundlagen der Pathogenese vieler Krankheiten gemacht.

Je nach Molekulargewicht werden Peptide und Proteine unterschieden. Peptide haben ein niedrigeres Molekulargewicht als Proteine. Die regulatorische Funktion ist charakteristischer für Peptide (Hormone, Inhibitoren und Aktivatoren von Enzymen, Träger von Ionen durch Membranen, Antibiotika, Toxine usw.).

Peptide und Proteine werden aus α-Aminosäureresten aufgebaut. Die Gesamtzahl der natürlich vorkommenden Aminosäuren übersteigt 100, aber einige von ihnen sind nur in einer bestimmten Gemeinschaft von Organismen zu finden. Die 20 wichtigsten α-Aminosäuren sind in allen Proteinen ständig zu finden (Schema 12.1).

α-Aminosäuren sind heterofunktionelle Verbindungen, deren Moleküle gleichzeitig eine Aminogruppe und eine Carboxylgruppe am selben Kohlenstoffatom enthalten.

Schema 12.1. Essentielle α-Aminosäuren *

* Die abgekürzte Notation wird nur zur Aufzeichnung von Aminosäureresten in Peptid- und Proteinmolekülen verwendet. ** essentielle Aminosäuren

Die Namen von α-Aminosäuren können auf der Ersatznomenklatur aufbauen, aber häufiger werden ihre Trivialnamen verwendet.

Triviale α-Aminosäurenamen sind normalerweise mit Ausscheidungsquellen verbunden. Serin ist Teil des Seidenfibroins (aus dem lateinischen. Serieus - seidig); Tyrosin wurde zuerst aus Käse (aus dem griechischen Tyros - Käse) isoliert; Glutamin - aus Getreidegluten (davon. Gluten - Kleber); Asparaginsäure - aus den Sprossen des Spargels (aus dem lateinischen Spargel - Spargel).

Viele α-Aminosäuren werden im Körper synthetisiert. Einige Aminosäuren, die für die Proteinsynthese im Körper notwendig sind, werden nicht gebildet und müssen von außen stammen. Solche Aminosäuren werden als essentiell bezeichnet (siehe Schema 12.1).

Zu den essentiellen α-Aminosäuren gehören:

Valin-Isoleucin-Methionin-Tryptophan

Leucin Lysin Threonin Phenylalanin

α-Aminosäuren werden auf verschiedene Weise klassifiziert, abhängig von den Merkmalen, die ihrer Unterteilung in Gruppen zugrunde liegen.

Ein Klassifizierungsmerkmal ist die chemische Natur des Rests R. Demnach werden Aminosäuren in aliphatische, aromatische und heterocyclische Gruppen unterteilt (siehe Schema 12.1).

Aliphatische α-Aminosäuren. Dies ist die zahlreichste Gruppe. In ihm werden Aminosäuren unter Einbeziehung zusätzlicher Klassifizierungsmerkmale unterteilt.

Abhängig von der Anzahl der Carboxylgruppen und Aminogruppen im Molekül wird Folgendes freigesetzt:

• neutrale Aminosäuren - eine Gruppe NH 2 und COOH;

• basische Aminosäuren - zwei Gruppen von NH 2 und eine Gruppe

• saure Aminosäuren - eine NH-Gruppe₂ und zwei COOH-Gruppen.

Es kann festgestellt werden, dass in der Gruppe der aliphatischen neutralen Aminosäuren die Anzahl der Kohlenstoffatome in der Kette nicht mehr als sechs beträgt. Gleichzeitig gibt es keine Aminosäuren mit vier Kohlenstoffatomen in der Kette, und Aminosäuren mit fünf und sechs Kohlenstoffatomen haben nur eine verzweigte Struktur (Valin, Leucin, Isoleucin).

Der aliphatische Rest kann "zusätzliche" funktionelle Gruppen enthalten:

• Hydroxyl-Serin, Threonin;

• Carboxyl - Asparagin- und Glutaminsäure;

• Amid - Asparagin, Glutamin.

Aromatische α-Aminosäuren. Diese Gruppe umfasst Phenylalanin und Tyrosin, die so konstruiert sind, dass die Benzolringe in ihnen durch die Methylengruppe -CH 2 vom üblichen α-Aminosäurefragment getrennt sind.

Heterocyclische α-Aminosäuren. Das zu dieser Gruppe gehörende Histidin und Tryptophan enthalten Heterocyclen - Imidazol bzw. Indol. Die Struktur und Eigenschaften dieser Heterocyclen werden unten diskutiert (siehe 13.3.1; 13.3.2). Das allgemeine Prinzip des Aufbaus heterocyclischer Aminosäuren ist das gleiche wie bei aromatischen.

Heterocyclische und aromatische α-Aminosäuren können als β-substituierte Alaninderivate betrachtet werden.

Die Aminosäure Prolin, bei der die sekundäre Aminogruppe in der Pyrrolidingruppe enthalten ist, bezieht sich auch auf Gerocyclus.

In der Chemie der α-Aminosäuren wird der Struktur und den Eigenschaften der "Seiten" -Radikale R, die eine wichtige Rolle bei der Bildung der Struktur von Proteinen und ihrer biologischen Funktionen spielen, große Aufmerksamkeit gewidmet. Eigenschaften wie die Polarität der "Seiten" -Radikale, das Vorhandensein von funktionellen Gruppen in den Radikalen und die Fähigkeit dieser funktionellen Gruppen zur Ionisierung sind von großer Bedeutung.

Je nach Seitenradikal werden Aminosäuren mit unpolaren (hydrophoben) Resten und Aminosäuren mit polaren (hydrophilen) Resten freigesetzt.

Die erste Gruppe umfasst Aminosäuren mit aliphatischen Seitenradikalen - Alanin, Valin, Leucin, Isoleucin, Methionin - und aromatische Seitenradikale - Phenylalanin, Tryptophan.

Die zweite Gruppe umfasst Aminosäuren mit polaren funktionellen Gruppen im Radikal, die unter Körperbedingungen ionisierbar (ionisch) sind oder nicht in den ionischen Zustand (nichtionisch) gelangen können. In Tyrosin ist beispielsweise die Hydroxylgruppe ionogen (hat einen phenolischen Charakter), während sie in Serin nichtionisch ist (sie hat alkoholischen Charakter).

Polare Aminosäuren mit ionischen Gruppen in Radikalen können unter bestimmten Bedingungen im ionischen (anionischen oder kationischen) Zustand vorliegen.

Der Haupttyp des Aufbaus von α-Aminosäuren, d. H. Die Bindung desselben Kohlenstoffatoms mit zwei verschiedenen funktionellen Gruppen, dem Rest und dem Wasserstoffatom, bestimmt selbst die Chiralität des α-Kohlenstoffatoms. Die Ausnahme ist die einfachste Aminosäure Glycin H 2 NCH 2 COOH, die kein Chiralitätszentrum hat.

Die Konfiguration von α-Aminosäuren wird durch den Konfigurationsstandard - Glycerolaldehyd bestimmt. Die Anordnung in der Standard-Fisher-Projektionsformel der linken Aminogruppe (wie die OH-Gruppe in 1-Glycerolaldehyd) entspricht der l-Konfiguration rechts der d-Konfiguration des chiralen Kohlenstoffatoms. Im R, S-System hat das α-Kohlenstoffatom aller α-Aminosäuren der l-Reihe die S- und die d-Reihe die R-Konfiguration (eine Ausnahme ist Cystein, siehe 7.1.2).

Die meisten α-Aminosäuren enthalten ein asymmetrisches Kohlenstoffatom in einem Molekül und liegen als zwei optisch aktive Enantiomere und ein optisch inaktives Racemat vor. Nahezu alle natürlichen α-Aminosäuren gehören zur l-Serie.

Aminosäuren Isoleucin, Threonin und 4-Hydroxyprolin enthalten zwei Chiralitätszentren in einem Molekül.

Solche Aminosäuren können als vier Stereoisomere existieren, die zwei Enantiomerenpaare darstellen, von denen jedes ein Racemat bildet. Um tierische Proteine aufzubauen, wird nur eines der Enantiomere verwendet.

Die Isoleucin-Stereoisomerie ähnelt der zuvor diskutierten Threonin-Stereoisomerie (siehe 7.1.3). Von den vier Stereoisomeren umfassen die Proteine 1-Isoleucin mit der S-Konfiguration der beiden asymmetrischen Kohlenstoffatome C-α und C-β. In den Namen des anderen Enantiomerenpaares, die in Bezug auf Leucin Diastereomere sind, wird das Präfix allo verwendet.

Racemate-Spaltung. Die Quelle zur Gewinnung von α-Aminosäuren der l-Serie sind die Proteine, die dieser hydrolytischen Spaltung unterliegen. Im Zusammenhang mit dem großen Bedarf an einzelnen Enantiomeren (zur Synthese von Proteinen, Arzneistoffen usw.) wurden chemische Verfahren zur Spaltung von synthetischen racemischen Aminosäuren entwickelt. Ein enzymatisches Aufschlussverfahren unter Verwendung von Enzymen ist bevorzugt. Derzeit wird die Chromatographie an chiralen Sorbentien zur Trennung racemischer Gemische verwendet.

12.1.3. Säure-Base-Eigenschaften

Amphotere Aminosäuren sind auf saure (COOH) und basische (NH 2) -Funktionsgruppen in ihren Molekülen zurückzuführen. Aminosäuren bilden Salze sowohl mit Alkali als auch mit Säuren.

Im kristallinen Zustand existieren α-Aminosäuren als dipolare H3N + - CHR-COO- -Ionen (üblicherweise verwendet)

Die Struktur der Aminosäure in nicht ionisierter Form dient nur der Bequemlichkeit.

In einer wässrigen Lösung liegen Aminosäuren als Gleichgewichtsgemisch aus einem dipolaren Ion, kationischen und anionischen Formen vor.

Die Gleichgewichtsposition hängt vom pH-Wert des Mediums ab. Alle Aminosäuren werden in stark sauren (pH 1-2) und anionischen Formen in stark alkalischen (pH> 11) Medien von kationischen Formen dominiert.

Die ionische Struktur bestimmt eine Reihe spezifischer Eigenschaften von Aminosäuren: hoher Schmelzpunkt (über 200 ° C), Löslichkeit in Wasser und Unlöslichkeit in unpolaren organischen Lösungsmitteln. Die Fähigkeit der meisten Aminosäuren, sich in Wasser gut aufzulösen, ist ein wichtiger Faktor für die Sicherstellung ihrer biologischen Funktion. Sie hängt mit der Absorption von Aminosäuren, ihrem Transport im Körper usw. zusammen.

Eine vollständig protonierte Aminosäure (kationische Form) ist vom Standpunkt der Brønsted-Theorie eine zweibasige Säure.

enthaltend zwei saure Gruppen: nicht dissoziierte Carboxylgruppe und protonierte Aminogruppe mit entsprechenden pK-Werten_a1 und pK_a2

Durch die Abgabe eines Protons wird aus einer solchen zweibasischen Säure eine schwache einbasige Säure - ein Dipolarion mit einer Säuregruppe NH 3 +. Die Deprotonierung des dipolaren Ions führt zur anionischen Form des Aminosäurecarboxylats, das die Basis von Bronsted darstellt. Charakteristische Werte

die sauren Eigenschaften der Carboxylgruppe von Aminosäuren liegen üblicherweise im Bereich von 1 bis 3; pK-Werte_a2 Charakterisierung der Acidität der Ammoniumgruppe von 9 bis 10 (Tabelle. 12.1).

Tabelle 12.1. Säure-Base-Eigenschaften der wichtigsten α-Aminosäuren

Die Gleichgewichtsposition, d. H. Das Verhältnis verschiedener Formen der Aminosäure in der wässerigen Lösung bei bestimmten pH-Werten, hängt im wesentlichen von der Struktur des Radikals ab, hauptsächlich von der Anwesenheit ionogener Gruppen darin, die die Rolle zusätzlicher saurer und basischer Zentren spielen.

Der pH-Wert, bei dem die Konzentration der Dipolarionen maximal ist und die minimalen Konzentrationen der kationischen und anionischen Formen der Aminosäure gleich sind, wird als isoelektrischer Punkt (p /) bezeichnet.

Neutrale α-Aminosäuren. Diese Aminosäuren haben einen pI-Wert von etwas weniger als 7 (5,5-6,3) aufgrund der größeren Ionisationskapazität der Carboxylgruppe unter dem Einfluss der - / - Wirkung der NH-Gruppe.₂. In Alanin liegt der isoelektrische Punkt beispielsweise bei pH 6,0.

Saure α-Aminosäuren Diese Aminosäuren haben im Rest eine zusätzliche Carboxylgruppe und sind in stark saurem Milieu vollständig protoniert. Saure Aminosäuren sind drei-basisch (nach Brønsted) mit drei pK-Werten._a, wie im Beispiel von Asparaginsäure (p / 3,0).

In sauren Aminosäuren (Asparaginsäure und Glutamin) liegt der isoelektrische Punkt bei einem pH-Wert von deutlich unter 7 (siehe Tabelle. 12.1). Im Körper liegen diese Säuren bei physiologischen pH-Werten (zum Beispiel Blut, pH 7,3-7,5) in anionischer Form vor, da beide Carboxylgruppen in ihnen ionisiert sind.

Basische α-Aminosäuren Bei basischen Aminosäuren liegen isoelektrische Punkte im pH-Bereich über 7. In stark saurem Milieu sind diese Verbindungen auch dreiwertige Säuren, deren Ionisationsstadien am Beispiel von Lysin gezeigt werden (p / 9.8).

Im Körper liegen die basischen Aminosäuren in Form von Kationen vor, das heißt, sie haben beide protonierte Aminogruppen.

Im Allgemeinen befindet sich keine α-Aminosäure in vivo in ihrem isoelektrischen Punkt und fällt nicht in einen Zustand, der der geringsten Löslichkeit in Wasser entspricht. Alle Aminosäuren im Körper liegen in ionischer Form vor.

12.1.4. Analytisch wichtige α-Aminosäure-Reaktionen

α-Aminosäuren gehen als heterofunktionelle Verbindungen Reaktionen ein, die für Carboxyl- und Aminogruppen charakteristisch sind. Einige chemische Eigenschaften von Aminosäuren beruhen auf funktionellen Gruppen im Radikal. In diesem Abschnitt werden Reaktionen beschrieben, die für die Identifizierung und Analyse von Aminosäuren von praktischer Bedeutung sind.

Veresterung. Bei der Wechselwirkung von Aminosäuren mit Alkoholen in Gegenwart eines sauren Katalysators (z. B. gasförmiger Chlorwasserstoff) werden Ester in Form von Hydrochloriden in guter Ausbeute erhalten. Um freie Ester zu isolieren, wird das Reaktionsgemisch mit Ammoniakgas behandelt.

Ester von Aminosäuren haben keine dipolare Struktur, daher lösen sie sich im Gegensatz zu den ursprünglichen Säuren in organischen Lösungsmitteln auf und sind flüchtig. Glycin ist also eine kristalline Substanz mit einem hohen Schmelzpunkt (292 ° C) und sein Methylester ist eine Flüssigkeit mit einem Siedepunkt von 130 ° C. Die Analyse von Aminosäureestern kann unter Verwendung von Gas-Flüssigkeits-Chromatographie durchgeführt werden.

Reaktion mit Formaldehyd. Von praktischer Bedeutung ist die Reaktion mit Formaldehyd, die der quantitativen Bestimmung von Aminosäuren nach der Methode der Formoltitration (Sörensen-Methode) zugrunde liegt.

Amphotere Aminosäuren erlauben für analytische Zwecke keine direkte Titration mit Alkali. Wenn Aminosäuren mit Formaldehyd interagieren, werden relativ stabile Aminoalkohole (siehe 5.3) erhalten - N-Hydroxymethylderivate, deren freie Carboxylgruppe dann mit Alkali titriert wird.

Qualitative Reaktionen Die Besonderheit der Chemie von Aminosäuren und Proteinen liegt in der Verwendung zahlreicher qualitativer (Farb-) Reaktionen, die zuvor die Grundlage der chemischen Analyse bildeten. Derzeit werden bei der Durchführung von Studien mit physikalisch-chemischen Methoden weiterhin viele qualitative Reaktionen zum Nachweis von α-Aminosäuren verwendet, beispielsweise in der chromatographischen Analyse.

Chelation Mit Schwermetallkationen bilden α-Aminosäuren als bifunktionelle Verbindungen Intrakomplexsalze, beispielsweise mit frisch hergestelltem Kupferhydroxid (11), wobei unter milden Bedingungen gut kristallisierte Chelatverbindungen erhalten werden.

blaue Kupfersalze (11) (eine der nichtspezifischen Methoden zum Nachweis von α-Aminosäuren).

Ninhydrin-Reaktion. Die allgemeine qualitative Reaktion von α-Aminosäuren ist die Reaktion mit Ninhydrin. Das Reaktionsprodukt hat eine blauviolette Farbe, die zum visuellen Nachweis von Aminosäuren auf Chromatogrammen (auf Papier, in einer dünnen Schicht) sowie zur spektrophotometrischen Bestimmung an Aminosäureanalysatoren (das Produkt absorbiert Licht im Bereich von 550 bis 570 nm) verwendet wird.

Deamination Unter Laborbedingungen wird diese Reaktion unter Einwirkung von salpetriger Säure auf α-Aminosäuren durchgeführt (siehe 4.3). Gleichzeitig bildet sich die entsprechende α-Hydroxysäure und es wird Stickstoffgas freigesetzt, dessen Volumen die Menge der Aminosäure bestimmt, die in die Reaktion eingegangen ist (Van-Slyka-Methode).

Xantoproteinreaktion. Mit dieser Reaktion werden aromatische und heterocyclische Aminosäuren nachgewiesen - Phenylalanin, Tyrosin, Histidin, Tryptophan. Beispielsweise wird unter der Einwirkung von konzentrierter Salpetersäure auf Tyrosin ein Nitroderivat gebildet, das gelb gefärbt ist. In einem alkalischen Medium wird die Farbe aufgrund der Ionisierung der phenolischen Hydroxylgruppe und einer Erhöhung des Beitrags des Anions zur Konjugation orange.

Es gibt auch eine Reihe besonderer Reaktionen, die den Nachweis einzelner Aminosäuren ermöglichen.

• Tryptophan wird durch Reaktion mit p- (Dimethylamino) benzaldehyd in einem Schwefelsäuremedium durch Auftreten von Rotviolettfärbung (Ehrlich-Reaktion) nachgewiesen. Diese Reaktion wird zur Quantifizierung von Tryptophan in Proteinverdauungsprodukten verwendet.

• Cystein wird mithilfe verschiedener qualitativer Reaktionen basierend auf der Reaktivität der darin enthaltenen Mercaptogruppe nachgewiesen. Wenn zum Beispiel eine Proteinlösung mit Bleiacetat (CH3COOH) 2Pb in einem alkalischen Medium erhitzt wird, wird ein schwarzer Niederschlag von Bleisulfid PbS gebildet, der die Anwesenheit von Cystein in Proteinen anzeigt.

12.1.5. Biologisch wichtige chemische Reaktionen

Im Körper findet unter der Wirkung verschiedener Enzyme eine Reihe wichtiger chemischer Umwandlungen von Aminosäuren statt. Solche Umwandlungen umfassen Transaminierung, Decarboxylierung, Eliminierung, Aldolspaltung, oxidative Deaminierung, Oxidation von Thiolgruppen.

Die Transaminierung ist der Hauptweg der Biosynthese von α-Aminosäuren aus α-Oxosäuren. Der Aminogruppendonor ist eine Aminosäure, die in ausreichender Menge oder im Überschuss in den Zellen vorhanden ist und deren Akzeptor α-Oxosäure ist. In diesem Fall wird die Aminosäure in eine Oxosäure und eine Oxosäure in eine Aminosäure mit der entsprechenden Struktur der Reste umgewandelt. Folglich ist die Transaminierung ein reversibler Prozess des Austauschs von Amino- und Oxogruppen. Ein Beispiel für eine solche Reaktion ist die Herstellung von 1-Glutaminsäure aus 2-Oxoglutarsäure. Donoraminosäure kann beispielsweise 1-Asparaginsäure sein.

α-Aminosäuren enthalten in α-Stellung zur Carboxylgruppe die elektronenziehende Aminogruppe (genauer die protonierte NH 3 + -Aminogruppe) und sind daher zur Decarboxylierung befähigt.

Die Eliminierung ist speziell für Aminosäuren, die im Seitenrest in β-Stellung zur Carboxylgruppe eine elektronenziehende funktionelle Gruppe enthalten, beispielsweise Hydroxyl oder Thiol. Ihre Spaltung führt zu intermediären reaktiven α-Enaminosäuren, die leicht in tautomere Aminosäuren umgewandelt werden können (Analogie zum Keto-Enol-Tautomerismus). α-Iminosäuren als Ergebnis der Hydratation an der C = N-Bindung und der anschließenden Abspaltung des Ammoniakmoleküls werden in α-Oxosäuren umgewandelt.

Diese Art der Umwandlung wird als Eliminationshydratation bezeichnet. Ein Beispiel ist die Herstellung von Brenztraubensäure aus Serin.

Aldolspaltung tritt bei α-Aminosäuren auf, die eine Hydroxylgruppe in β-Position aufweisen. Zum Beispiel wird Serin gespalten, um Glycin und Formaldehyd zu bilden (letzteres wird nicht in freier Form freigesetzt, sondern sofort an das Coenzym gebunden).

Die oxidative Desaminierung kann unter Beteiligung von Enzymen und Coenzym NAD + oder NADF + durchgeführt werden (siehe 14.3). α-Aminosäuren können nicht nur durch Transaminierung, sondern auch durch oxidative Desaminierung in α-Oxosäuren umgewandelt werden. Beispielsweise wird α-Oxoglutarsäure aus 1-Glutaminsäure gebildet. In der ersten Stufe der Reaktion wird Glutaminsäure zu α-Iminoglutarsäure dehydratisiert (oxidiert).

Säure. In der zweiten Stufe findet eine Hydrolyse statt, die zu α-Oxoglutarsäure und Ammoniak führt. Die Stufenhydrolyse erfolgt ohne Beteiligung des Enzyms.

In umgekehrter Richtung verläuft eine reduktive Aminierungsreaktion von α-Oxosäuren. Die stets in Zellen enthaltene α-Oxoglutarsäure (als Produkt des Kohlenhydratstoffwechsels) wird auf diesem Weg in L-Glutaminsäure umgewandelt.

Die Oxidation der Thiolgruppen unterliegt den gegenseitigen Umwandlungen von Cystein- und Cystinresten, die eine Reihe von Redoxprozessen in der Zelle bewirken. Wie alle Thiole (siehe 4.1.2) wird Cystein leicht zu einem Disulfid, Cystin, oxidiert. Die Disulfidbindung in Cystin wird leicht zu Cystein reduziert.

Aufgrund der Fähigkeit der Thiolgruppe, leicht zu oxidieren, erfüllt Cystein eine Schutzfunktion, wenn es Substanzen ausgesetzt wird, die eine hohe Oxidationsfähigkeit besitzen. Außerdem war er das erste Medikament, das eine Strahlenschutzwirkung zeigte. Cystein wird in der pharmazeutischen Praxis als Arzneimittelstabilisator eingesetzt.

Die Umwandlung von Cystein zu Cystin führt zur Bildung von Disulfidbindungen, beispielsweise in reduziertem Glutathion

12.2. Die Primärstruktur von Peptiden und Proteinen

Es wird vorausgesetzt, dass Peptide bis zu 100 in einem Molekül enthalten (was einem Molekulargewicht von bis zu 10.000 entspricht) und Proteine mehr als 100 Aminosäurereste enthalten (Molekulargewicht von 10.000 bis zu mehreren Millionen).

In der Gruppe der Peptide wiederum ist es üblich, zwischen Oligopeptiden (niedermolekularen Peptiden), die nicht mehr als 10 Aminosäurereste in einer Kette enthalten, und Polypeptiden zu unterscheiden, deren Kette bis zu 100 Aminosäurereste enthält. Makromoleküle mit einer Anzahl von Aminosäureresten, die sich 100 nähern oder etwas übersteigen, unterscheiden nicht zwischen den Konzepten von Polypeptiden und Proteinen. Diese Ausdrücke werden oft als Synonyme verwendet.

Formal kann ein Peptid- und Proteinmolekül als Produkt der Polykondensation von α-Aminosäuren dargestellt werden, wobei eine Peptid (Amid) -Bindung zwischen monomeren Einheiten gebildet wird (Schema 12.2).

Das Design der Polyamidkette ist für alle Peptide und Proteine gleich. Diese Kette hat eine unverzweigte Struktur und besteht aus alternierenden Peptid (Amid) -Gruppen -CO-NH- und Fragmenten -CH (R) -.

Ein Ende der Kette, an dem sich eine Aminosäure mit der freien NH 2 -Gruppe befindet, wird als N-Terminus bezeichnet, das andere ist der C-Terminus.

Schema 12.2. Konstruktionsprinzip der Peptidkette

welches eine Aminosäure mit einer freien COOH-Gruppe enthält. Peptid- und Proteinketten werden vom N-Terminus aus aufgezeichnet.

12.2.1. Die Struktur der Peptidgruppe

In der Peptidgruppe (Amidgruppe) befindet sich das -CO-NH-Kohlenstoffatom im Hybridisierungszustand sp2. Das einzige Elektronenpaar des Stickstoffatoms ist mit den π-Elektronen der C = O-Doppelbindung konjugiert. Vom Standpunkt der elektronischen Struktur aus ist die Peptidgruppe ein p-π-konjugiertes System mit drei Zentren (siehe 2.3.1), in dem die Elektronendichte in Richtung eines elektronegativeren Sauerstoffatoms verschoben wird. Atome C, Oi und N, die ein konjugiertes System bilden, liegen in derselben Ebene. Die Elektronendichteverteilung in der Amidgruppe kann durch die Grenzstrukturen (I) und (II) oder die Elektronendichteverschiebung als Folge der + M- und M-Effekte der NH- bzw. C = O-Gruppe (III) dargestellt werden.

Infolge der Konjugation tritt eine gewisse Ausrichtung der Bindungslängen auf. Die Doppelbindung C = O ist gegenüber der üblichen Länge von 0,121 nm auf 0,124 nm verlängert und die CN-Bindung wird - 0,132 nm - im Vergleich zu 0,147 nm im Normalfall kürzer (Abb. 12.1). Das flache Konjugatsystem in der Peptidgruppe verursacht die Schwierigkeit der Rotation um die CN-Bindung (die Rotationsbarriere beträgt 63–84 kJ / mol). Somit gibt die elektronische Struktur eine ziemlich starre flache Struktur der Peptidgruppe vor.

Wie aus fig. In 12.1 befinden sich α-Kohlenstoffatome von Aminosäureresten in der Ebene der Peptidgruppe auf gegenüberliegenden Seiten der CN-Bindung, d. H. In einer günstigeren Trance-Position: Die Seitenradikale R der Aminosäurereste sind in diesem Fall im Weltraum am weitesten voneinander entfernt.

Die Polypeptidkette hat eine überraschend ähnliche Struktur und kann als Reihe von winklig zueinander dargestellt werden.

Abb. 12.1. Planare Anordnung der Peptidgruppe -CO-NH- und α-Kohlenstoffatome von Aminosäureresten

an einen Freund der Ebenen von Peptidgruppen, die durch α-Kohlenstoffatome mit Сα-N- und Сα-Сsp2-Bindungen miteinander verbunden sind (Abb. 12.2). Die Rotation um diese Einfachbindungen ist aufgrund von Schwierigkeiten bei der räumlichen Verteilung der Seitenradikale von Aminosäureresten sehr begrenzt. Somit bestimmt die elektronische und räumliche Struktur der Peptidgruppe weitgehend die Struktur der Polypeptidkette insgesamt.

Abb. 12.2. Die gegenseitige Position der Ebenen der Peptidgruppen in der Polypeptidkette

12.2.2. Zusammensetzung und Aminosäuresequenz

Bei einer einheitlich aufgebauten Polyamidkette wird die Spezifität von Peptiden und Proteinen durch zwei wichtige Eigenschaften bestimmt - die Aminosäurezusammensetzung und die Aminosäuresequenz.

Die Aminosäurezusammensetzung von Peptiden und Proteinen ist die Art und der Anteil der darin enthaltenen α-Aminosäuren.

Die Aminosäurezusammensetzung wird durch Analyse der Peptid- und Proteinhydrolysate hauptsächlich durch chromatographische Methoden bestimmt. Derzeit wird diese Analyse mit Aminosäureanalysatoren durchgeführt.

Amidbindungen können sowohl unter sauren als auch unter alkalischen Bedingungen hydrolysieren (siehe 8.3.3). Peptide und Proteine hydrolysieren, um entweder kürzere Ketten zu bilden - dies ist die sogenannte partielle Hydrolyse, oder ein Gemisch von Aminosäuren (in ionischer Form) - vollständige Hydrolyse. Typischerweise wird die Hydrolyse in einer sauren Umgebung durchgeführt, da unter den Bedingungen der alkalischen Hydrolyse viele Aminosäuren instabil sind. Es ist zu beachten, dass auch die Amidgruppen von Asparagin und Glutamin einer Hydrolyse unterliegen.

Die Primärstruktur von Peptiden und Proteinen ist die Aminosäuresequenz, d. H. Die Reihenfolge des Wechsels von α-Aminosäureresten.

Die Primärstruktur wird durch sequentielle Abspaltung von Aminosäuren von jedem Ende der Kette und deren Identifizierung bestimmt.

12.2.3. Die Struktur und Nomenklatur der Peptide

Die Namen der Peptide werden durch sequentielle Aufzählung von Aminosäureresten ausgehend vom N-Terminus unter Hinzufügung des Suffix -yl aufgebaut, mit Ausnahme der letzten C-terminalen Aminosäure, deren voller Name erhalten bleibt. Mit anderen Worten, die Namen

Aminosäuren, die auf Kosten ihrer "eigenen" COOH-Gruppe in die Bildung von Peptidbindungen eingegangen sind, enden im Namen des Peptids mit -yl: Alanyl, Valyl usw. (für Asparagin- und Glutaminsäurereste die Namen Aspartyl und ). Namen und Symbole von Aminosäuren bedeuten, dass sie zur l-Serie gehören, sofern nicht anders angegeben (d oder dl).

In der abgekürzten Notation mit den Symbolen H (als Teil der Aminogruppe) und OH (als Teil der Carboxylgruppe) werden manchmal die unsubstituierten funktionellen Gruppen der terminalen Aminosäuren angegeben. Auf diese Weise ist es zweckmäßig, funktionelle Derivate von Peptiden darzustellen; Zum Beispiel wird das Amid des obigen Peptids an der C-terminalen Aminosäure als H-Asn-Gly-Phe-NH2 bezeichnet.

Peptide kommen in allen Organismen vor. Im Gegensatz zu Proteinen weisen sie eine heterogenere Aminosäurezusammensetzung auf, insbesondere umfassen sie oft die Aminosäuren der d-Ordnung. Strukturell sind sie auch vielfältiger: Sie enthalten zyklische Fragmente, verzweigte Ketten usw.

Glutathion ist einer der häufigsten Vertreter von Tripeptiden - im Körper aller Tiere, in Pflanzen und Bakterien.

Cystein in der Zusammensetzung von Glutathion bestimmt die Möglichkeit, dass Glutathion sowohl in reduzierter als auch in oxidierter Form vorliegt.

Glutathion ist an einer Reihe von Redoxprozessen beteiligt. Es wirkt als Protektor für Proteine, d. H. Eine Substanz, die Proteine mit freien Thiolgruppen SH vor Oxidation unter Bildung von Disulfidbindungen -S-S- schützt. Dies gilt für die Proteine, für die ein solcher Prozess unerwünscht ist. Glutathion nimmt in diesen Fällen die Wirkung eines Oxidationsmittels an und "schützt" somit das Protein. Wenn Glutathion oxidiert wird, tritt aufgrund einer Disulfidbindung eine intermolekulare Vernetzung von zwei Tripeptidfragmenten auf. Der Prozess ist reversibel.

12.3. Die Sekundärstruktur von Polypeptiden und Proteinen

Für hochmolekulare Polypeptide und Proteine sind neben der Primärstruktur auch höhere Organisationsebenen bekannt, die als Sekundär-, Tertiär- und Quartärstrukturen bezeichnet werden.

Die Sekundärstruktur wird durch die räumliche Orientierung der Haupt-Polypeptidkette, des Tertiärs, durch die dreidimensionale Architektur des gesamten Proteinmoleküls beschrieben. Sowohl die Sekundär- als auch die Tertiärstruktur ist mit einer geordneten Anordnung der makromolekularen Kette im Raum verbunden. Die Tertiär- und Quartärstruktur von Proteinen wird im Verlauf der Biochemie betrachtet.

Berechnungen haben gezeigt, dass für eine Polypeptidkette eine der vorteilhaftesten Konformationen eine räumliche Anordnung in Form einer rechtsgängigen Helix ist, die als α-Helix bezeichnet wird (Abb. 12.3, a).

Die räumliche Anordnung der α-helikalen Polypeptidkette kann dargestellt werden, indem man sich vorstellt, dass sie sich umwickelt

Abb. 12.3. α-helikale Konformation der Polypeptidkette

Zylinder (siehe Abb. 12.3, b). Im Durchschnitt 3,6 Aminosäurereste pro Wendel der Helix, die Helix-Ganghöhe beträgt 0,54 nm, der Durchmesser beträgt 0,5 nm. Die Ebenen zweier benachbarter Peptidgruppen befinden sich in einem Winkel von 108 °, und die Seitenradikale von Aminosäuren befinden sich an der Außenseite der Helix, d. H. Von der Oberfläche des Zylinders.

Die Hauptrolle bei der Fixierung dieser Kettenkonformation spielen die Wasserstoffbrückenbindungen, die in der α-Helix zwischen dem Carbonylsauerstoffatom jedes ersten und dem Wasserstoffatom der NH-Gruppe jedes fünften Aminosäurerestes gebildet werden.

Wasserstoffbrücken sind fast parallel zur Achse der α-Helix gerichtet. Sie halten die Kette in einem verdrehten Zustand.

Normalerweise sind Proteinketten nicht vollständig helikal, sondern nur teilweise. Proteine wie Myoglobin und Hämoglobin enthalten ziemlich lange α-helikale Regionen wie die Myoglobinkette.

spiralförmig 75%. In vielen anderen Proteinen kann der Anteil der helikalen Stellen in der Kette gering sein.

Eine andere Art von Sekundärstruktur von Polypeptiden und Proteinen ist die β-Struktur, auch Faltblatt genannt, oder gefaltete Schicht. Die gefalteten Blätter enthalten längliche Polypeptidketten, die durch eine Vielzahl von Wasserstoffbrücken zwischen den Peptidgruppen dieser Ketten miteinander verbunden sind (Abb. 12.4). Viele Proteine enthalten gleichzeitig α-helikale und β-gefaltete Strukturen.

Abb. 12.4. Die Sekundärstruktur der Polypeptidkette in Form eines Faltblattes (β-Struktur)

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