Enzyme besitzen eine hohe Selektivität und werden von lebenden Organismen verwendet, um eine Vielzahl chemischer Reaktionen mit hoher Geschwindigkeit durchzuführen. Sie behalten ihre Aktivität nicht nur im Mikrobereich der Zelle, sondern auch außerhalb des Körpers. Enzyme sind weit verbreitet in solchen Branchen wie Backen, Brauen, Weinherstellung, Tee-, Leder- und Pelzherstellung, Käseherstellung, Kochen (für die Fleischverarbeitung) usw. In den letzten Jahren wurden Enzyme in der Feinchemie zur Durchführung organischer chemischer Reaktionen wie Oxidation, Reduktion, Desaminierung, Decarboxylierung, Dehydratisierung, Kondensation sowie zur Trennung und Isolierung von Aminosäure-Isomeren der L-Serie (racemische Gemische von L- und D-Isomere), die in Industrie, Landwirtschaft, Medizin verwendet werden. Die Beherrschung der subtilen Wirkmechanismen von Enzymen bietet zweifellos unbegrenzte Möglichkeiten, nützliche Substanzen in großen Mengen und mit hoher Geschwindigkeit im Labor mit nahezu 100% iger Ausbeute zu gewinnen.

Derzeit entwickelt sich ein neuer Wissenschaftszweig - die industrielle Enzymologie, die die Grundlage der Biotechnologie bildet. Ein Enzym, das kovalent an einen organischen oder anorganischen polymeren Träger (Matrix) gebunden ("genäht") wird, wird als immobilisiert bezeichnet. Die Enzymimmobilisierungstechnik ermöglicht die Lösung einer Reihe von Schlüsselfragen der Enzymologie: Sicherstellung der hohen Spezifität der Enzymwirkung und Erhöhung ihrer Stabilität, leichte Handhabung, Wiederverwendbarkeit und Verwendung in Synthesereaktionen im Strom. Die Verwendung einer solchen Technologie in der Industrie hat den Namen der technischen Enzymologie erhalten. Eine Reihe von Beispielen zeugt von den enormen Möglichkeiten der technischen Enzymologie in verschiedenen Bereichen der Industrie, der Medizin und der Landwirtschaft. Insbesondere wird immobilisierte & bgr; -Galactosidase, die an einen Magnetrührstab gebunden ist, verwendet, um den Milchzuckergehalt in Milch zu reduzieren, d. ein Produkt, das sich im Körper eines erkrankten Kindes mit erblicher Laktoseintoleranz nicht spaltet. Außerdem wird auf diese Weise behandelte Milch viel länger im gefrorenen Zustand aufbewahrt und verdickt sich nicht.

Es wurden Projekte entwickelt, um Nahrungsmittelprodukte aus Zellulose zu gewinnen, die mithilfe von immobilisierten Enzymen - Cellulasen - in Glukose umgewandelt werden, die in ein Lebensmittelprodukt umgewandelt werden kann - Stärke. Mit der Enzymtechnologie ist es prinzipiell auch möglich, Nahrungsmittel, insbesondere Kohlenhydrate, aus flüssigem Brennstoff (Öl) zu gewinnen, in Glyceraldehyd aufzuspalten und dann unter Beteiligung von Enzymen Glucose und Stärke daraus zu synthetisieren. Zweifellos gibt es eine große Zukunftsmodellierung unter Verwendung der Engineering-Enzymologie des Photosyntheseprozesses, d.h. natürlicher Fixierungsprozess₂; Neben der Immobilisierung erfordert dieser für die gesamte Menschheit wichtige Prozess die Entwicklung neuer, ursprünglicher Ansätze und die Anwendung einer Reihe spezifischer immobilisierter Coenzyme.

Solche Reaktionen haben in der pharmazeutischen Industrie zum Beispiel bei der Synthese des antirheumatischen Arzneimittels Prednisolon aus Hydrocortison Verwendung gefunden. Darüber hinaus können sie als Modell für die Verwendung zur Synthese und Erzielung unersetzbarer Faktoren dienen, da es unter Verwendung immobilisierter Enzyme und Coenzyme möglich ist, konjugierte chemische Reaktionen (einschließlich der Biosynthese unersetzbarer Metaboliten) direkt durchzuführen, wodurch der Mangel an Substanzen mit erblichen Stoffwechselstörungen beseitigt wird. So macht die Wissenschaft mit Hilfe eines neuen methodischen Ansatzes erste Schritte auf dem Gebiet der "synthetischen Biochemie".

Nicht weniger wichtige Forschungsbereiche sind die Immobilisierung von Zellen und die Entwicklung gentechnischer Methoden (gentechnisches Design) industrieller Mikroorganismenstämme - Hersteller von Vitaminen und essentiellen Aminosäuren. Ein Beispiel für die medizinische Verwendung der Biotechnologie ist die Immobilisierung von Schilddrüsenzellen zur Bestimmung des thyreotropen Hormons in biologischen Flüssigkeiten oder Gewebeextrakten. Der nächste Schritt ist die Schaffung eines biotechnologischen Verfahrens zur Herstellung von nicht nahrhaften Bonbons, d.h. Nahrungsmittelzuckerersatzstoffe, die ein Gefühl der Süße erzeugen können, ohne kalorienreich zu sein. Eine dieser vielversprechenden Substanzen ist Aspartam, ein Methylester des Dipeptids - Aspartylphenylalanin. Aspartam ist fast 300 Mal süßer als Zucker, ist harmlos und wird im Körper in natürlich vorkommende freie Aminosäuren zerlegt: Asparaginsäure (Aspartat) und Phenylalanin. Aspartam wird zweifellos sowohl in der Medizin als auch in der Lebensmittelindustrie weit verbreitet sein (in den USA zum Beispiel wird es für Babynahrung verwendet und wird anstelle von Zucker zu Diät-Cola hinzugefügt). Für die Herstellung von Aspartam mittels Gentechnik ist es erforderlich, nicht nur freie Asparaginsäure und Phenylalanin (Vorläufer) zu erhalten, sondern auch ein bakterielles Enzym, das die Biosynthese dieses Dipeptids katalysiert.

Der Wert der technischen Enzymologie sowie der Biotechnologie im Allgemeinen wird in Zukunft steigen. Nach Schätzungen von Spezialisten werden die Produkte aller biotechnologischen Prozesse in der chemischen, pharmazeutischen, Lebensmittel -, Medizin - und Landwirtschaftsbranche, die innerhalb eines Jahres in der Welt eingehen, bis zum Jahr 2000 Dutzende von Milliarden Dollar betragen. In unserem Land werden bis 2000 die Produktion von gentechnisch hergestelltes L-Threonin und Vitamin B₂. Bereits 1998 wurde die Produktion einer Reihe von Enzymen, Antibiotika, α₁-, β-, γ-Interferon; Insulin und Wachstumshormon werden derzeit klinisch getestet.

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Enzymanwendung

Enzymanwendung

Die Verwendung von Enzymen in verschiedenen Wirtschaftssektoren ist heute eine fortgeschrittene Errungenschaft. Enzyme fanden in der Lebensmittelindustrie eine besondere Bedeutung. Denn gerade durch die Anwesenheit von Enzymen im Teig kommt es zu seiner Erhöhung und Schwellung. Wie Sie wissen, erfolgt der Quelltest unter Einwirkung von Kohlendioxid CO₂, Dieses wird wiederum durch den Abbau von Stärke durch die Wirkung des Enzyms Amylase gebildet, das bereits im Mehl enthalten ist. Aber im Mehl dieses Enzyms ist es nicht genug, es wird normalerweise zugegeben. Ein weiteres Proteaseenzym, das dem Teig Gluten verleiht, trägt zur Rückhaltung von Kohlendioxid im Teig bei.

Die Herstellung alkoholischer Getränke ist auch ohne die Beteiligung von Enzymen nicht vollständig. In diesem Fall werden Enzyme, die in Hefe gefunden werden, weit verbreitet. Eine Vielzahl von Bieren wird genau durch verschiedene Kombinationen komplexer Enzymverbindungen erhalten. Enzyme sind auch an der Auflösung des Niederschlags in alkoholischen Getränken beteiligt, so dass Bier kein Sediment enthält. Dazu werden Proteasen (Papain, Pepsin) gegeben, die die ausgefällten Proteinverbindungen lösen.

Die Herstellung fermentierter Milchprodukte, beispielsweise Joghurt, basiert auf der chemischen Umwandlung von Laktose (dh Milchzucker) in Milchsäure. Kefir wird auf ähnliche Weise hergestellt, aber das Produktionsmerkmal ist, dass sie nicht nur Milchsäurebakterien, sondern auch Hefe aufnehmen. Durch die Verarbeitung von Laktose entsteht nicht nur Milchsäure, sondern auch Ethylalkohol. Bei Erhalt von Kefir tritt eine weitere Reaktion auf, die für den menschlichen Körper durchaus nützlich ist - es ist die Hydrolyse von Proteinen, die infolge des menschlichen Verzehrs von Kefir zu einer besseren Resorption beiträgt.

Die Käseproduktion ist auch mit Enzymen verbunden. Milch enthält Protein, Kasein, das sich während einer chemischen Reaktion unter der Wirkung von Proteasen verändert und als Folge der Reaktion ausfällt.

Proteasen werden häufig zur Behandlung von Lederrohstoffen eingesetzt. Seine Fähigkeit, Proteinhydrolyse (Proteinabbau) zu erzeugen, wird häufig verwendet, um hartnäckige Flecken aus Schokolade, Saucen, Blut usw. zu entfernen. Cellulase-Enzym - wird in Waschmitteln verwendet. Er kann die "Pellets" von der Oberfläche des Gewebes entfernen. Ein wichtiges Merkmal des Waschens mit Pulvern, die ganze Enzymkomplexe enthalten, besteht darin, dass das Waschen in warmem, jedoch nicht in heißem Wasser erfolgt, da heißes Wasser für Enzyme zerstörerisch ist.

Die Verwendung von Enzymen in der Medizin hängt mit ihrer Fähigkeit zusammen, Wunden zu heilen und die resultierenden Blutgerinnsel aufzulösen. Manchmal werden absichtlich Enzyme in den Körper eingeführt, um sie zu aktivieren, und manchmal können sie aufgrund von übermäßiger Aktivität von Enzymen Substanzen injizieren, die als Inhibitoren wirken (Substanzen, die den Fluss chemischer Reaktionen verlangsamen). Zum Beispiel verlieren Bakterien unter der Wirkung einzelner Inhibitoren ihre Fähigkeit, sich zu vermehren und zu wachsen.

Die Verwendung von Enzymen in der Medizin ist auch mit der Durchführung verschiedener Analysen zur Bestimmung von Krankheiten verbunden. In diesem Fall spielen Enzyme die Rolle von Substanzen, die chemische Wechselwirkungen eingehen oder chemische Umwandlungen in physiologischen Körperflüssigkeiten fördern. Als Ergebnis werden bestimmte Produkte chemischer Reaktionen erhalten, durch die Laboratorien das Vorhandensein des einen oder anderen Erregers erkennen. Unter diesen Enzymen und ihren Anwendungen ist das Enzym Glucoseoxidase das bekannteste, mit dem die Anwesenheit von Zucker im Urin oder im menschlichen Blut bestimmt werden kann. Zusätzlich zu den markierten gibt es Enzyme, die das Vorhandensein von Alkohol im Blut bestimmen können. Dieses Enzym wird als Alkohol-Dehydrogenase bezeichnet.

So trennen Sie das Enzym von den Reaktionsprodukten

Stellen Sie sich vor, wir haben ein Enzym im flüssigen Zustand, es ist bereit für eine chemische Reaktion. Aber wie kann man das Enzym von den Reaktionsprodukten trennen? Für solche Zwecke werden speziell feste Katalysatoren verwendet, dann ist die Abtrennung der Reaktionsprodukte nicht schwierig. Außerdem lernten sie in der zweiten Hälfte des 20. Jahrhunderts, wie Enzyme an feste Substanzen gebunden werden können. Ein solcher Prozess wird als Immobilisierung von Enzymen bezeichnet, dh als Immobilität; Es ist in der katalytischen Reaktion weit verbreitet geworden.

Es gibt zwei Möglichkeiten, Enzyme an den Träger zu binden: Die erste Methode erfolgt auf physikalischer Ebene, dh das Enzym bildet keine chemischen Bindungen mit dem Träger. die zweite ist jeweils chemisch mit der Bildung chemischer Bindungen. Bei der physikalischen Methode wird Adsorption verwendet (Bindung der Substanz an die Körperoberfläche). In diesem Fall wird das Enzym unter Verwendung beispielsweise elektrostatischer Bindungen an einen festen Trägerkörper gebunden. Natürlich ist eine solche Enzymhalterung nicht dauerhaft!

Auf andere Weise gibt es physikalische Methoden, die das Enzym fest in der Nähe des Trägers halten. Dazu ist es notwendig, dass die Struktur des Trägers eine Gitterart ist, für die das Enzym fällt und dort verweilt. Während einer chemischen Reaktion gelangen die Reagenzien in das Gitter, werden der Wirkung des Enzyms ausgesetzt, wonach die Reaktionsprodukte das Gitter frei hinterlassen.

Um das Enzym (seine Immobilität) zu immobilisieren, können Sie Gele verwenden, die zu den Arten von dispergierten Systemen gehören, die aus vielen kleinen Partikeln verschiedener Moleküle bestehen. Durch Wasserstoffbrücken werden diese Partikel nebeneinander gehalten und bilden so ein räumliches Gitter (oder eine Struktur). Wenn ein Enzym in einer solchen Lösung enthalten ist, wird es durch eine solche Struktur zurückgehalten.

Die Struktur, die Enzyme auf diese Art halten kann, sind Polystyrol- oder Nylonfäden. Beim Strecken dehnt sich das strukturelle "Gitter" des Materials aus und das Enzym dringt frei in das Innere ein. Im Normalzustand kann das Enzym das Gitter nicht verlassen, während die Produkte einer chemischen Reaktion es frei durchdringen.

Die Immobilisierung des Enzyms kann auf chemische Weise durchgeführt werden: Das Enzymprotein wird durch chemische Bindung an den Träger und an das benachbarte Enzym gebunden, wodurch ganze fixierte Ketten von großer Größe (von außen - wie ein festes Teilchen) gebildet werden. Die auf diese Weise in chemischen Reaktionen kombinierten Enzyme verbinden sich nicht mit den Reaktionsprodukten. Außerdem ist das Enzymprotein aufgrund der Tatsache, dass es seine übermäßige Mobilität verliert, weniger anfällig für Denaturierung, und in einem solchen Zustand haben Studien gezeigt, dass Enzyme schwer zu zerstören sind.

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Wo Enzyme verwendet werden

In der Landwirtschaft werden Enzyme zur Zubereitung von Futtermitteln sowie zur Verbesserung ihrer Aufnahme durch Tiere verwendet 261 * 266. Zunehmend werden Enzyme zur Herstellung von Medikamenten sowie in der Medizin während der Diagnose eingesetzt. Darüber hinaus werden Enzyme in der wissenschaftlichen Forschung verwendet, um die Struktur einiger Verbindungen, insbesondere Proteine ​​und NK, ihre Biosynthese, die Struktur subzellulärer Strukturen, als analytische Reagenzien und für andere Zwecke zu untersuchen 259.

Die Herstellung und Verwendung von Enzymen wird insbesondere in Ländern wie den USA und Japan entwickelt 271, 272. Beispielsweise wurden in den Vereinigten Staaten 1970 32.000 Tonnen Enzymzubereitungen hergestellt, mehr als 120 Artikel, und in Japan 50.000 Tonnen von mehr als 80 Arten. Von den 1967 in Japan insgesamt erhaltenen Enzymzubereitungen wurden 26% in der Lebensmittelindustrie verwendet 272, 23% in der Textilindustrie, 38% in der Futtermittel- und Tierfutterproduktion, 4% in der Lederindustrie, 9% in der Medizin. Es wurde veröffentlicht (in Tonnen): Amylase - 9850, Protease - 8906. Glucoseoxidase - 2200, Lipasen und Cellulasen - jeweils 100, andere Enzyme - 200.

In den USA wird neben der Lebensmittelindustrie ein erheblicher Teil der Enzyme für die Herstellung von Waschmitteln verwendet (1971 - 34%).

In der UdSSR wurde in den 30er Jahren die Enzymindustrie gegründet. Besonders schnell ist seine Entwicklung in den GUS-Staaten in letzter Zeit. 259, 263, 273

Mikroorganismen werden zunehmend als Rohstoff für die Herstellung von Enzymen eingesetzt. So machten in Japan nach Angaben für 1967 die Gesamtmenge der hergestellten Enzyme Zubereitungen aus Bakterien zu 80% aus Schimmelpilzen - 10% aus Hefe - 3% aus tierischen Rohstoffen - 0,2%.

Enzyme werden in Form von Zubereitungen hergestellt, die ein oder überwiegend ein Enzym enthalten, sowie komplexe, die eine Anzahl von Enzymen umfassen, und Zubereitungen derselben Enzyme können unterschiedliche Markennamen haben.

Die am häufigsten verwendeten Wirkstoffe sind Zubereitungen von hydrolytischen Enzymen, von denen Amylasen die wichtigsten sind, die die Verflüssigung und Verzuckerung von Stärke in verschiedenen Substraten durchführen. Neben malzigen Amylasen in verschiedenen Bereichen der Lebensmittelindustrie werden zur Herstellung von Alkohol und zum Brauen zunehmend Präparate von Enzymen aus Pilzen und Bakterien eingesetzt 263, 266, 274. Zum Beispiel war die Verwendung von Pilzamylase beim Brotbacken und in der Alkoholindustrie sehr erfolgreich. In der Textilindustrie werden bakterielle Amylasen 263, 266 seit langem zum Entfernen von Stoffen verwendet.

Komplexe Zubereitungen von Enzymen von Mikroorganismen, zu denen Amylasen zählen, werden in der Tierhaltung sowie bei der Behandlung von Abwasser- und Wasserleitungen 261, 263, 271, 272 verwendet.

Pankreas-Präparate, die - und -Amylase (Diastase) enthalten, werden in der Medizin verwendet. Es werden auch Arzneimittelzubereitungen erhalten, die Amylasen von Mikroorganismen enthalten, die zur Verbesserung der Verdauung bei bestimmten Krankheiten verwendet werden *. In der Medizin und in der Parfümindustrie hat die Verwendung einer speziellen Zubereitung der Pilzdiastase Verwendung gefunden.

Sie stellen Glucoamylasezubereitungen her, die zur Herstellung von Glukose aus Stärke in der Stärkeindustrie, in der Brotherstellung und anderen Branchen verwendet werden.

Von den am häufigsten verwendeten Kohlenhydraten ist die Invertase, die Saccharose in Glukose und Fruktose umwandelt. Es wird in der Süßwarenindustrie und bei der Herstellung von Likören verwendet, um die Kristallisation von Produkten aufgrund der hohen Saccharosekonzentration zu verhindern. Zu dem gleichen Zweck wird Laktose verwendet (zerlegt Milchzucker), wenn Eiscreme, Cremes und Milchkonzentrate erhalten werden 266. 272, 275

Quellen und Anwendungsbereiche der hauptsächlich hergestellten Enzymzubereitungen

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Enzyme

Enzyme sind eine besondere Art von Proteinen, die von Natur aus die Rolle von Katalysatoren verschiedener chemischer Prozesse spielen.

Dieser Begriff ist ständig zu hören, jedoch versteht nicht jeder, was ein Enzym oder ein Enzym ist, welche Funktionen diese Substanz erfüllt und wie sich Enzyme von Enzymen unterscheiden und ob sie sich überhaupt unterscheiden. Das alles jetzt und finde es heraus.

Ohne diese Substanzen könnten weder Menschen noch Tiere Nahrung verdauen. Zum ersten Mal nutzte die Menschheit vor mehr als fünftausend Jahren den Gebrauch von Enzymen im Alltag, als unsere Vorfahren lernten, Milch aus Tiermägen in „Geschirr“ zu lagern. Unter solchen Bedingungen verwandelte sich Milch unter dem Einfluss von Lab in Käse. Und dies ist nur ein Beispiel dafür, wie ein Enzym als Katalysator wirkt, der biologische Prozesse beschleunigt. Enzyme sind heute in der Industrie unverzichtbar, sie sind wichtig für die Produktion von Zucker, Margarinen, Joghurt, Bier, Leder, Textilien, Alkohol und sogar Beton. Diese nützlichen Substanzen sind auch in Waschmitteln und Waschpulvern enthalten - sie helfen, Flecken bei niedrigen Temperaturen zu entfernen.

Entdeckungsgeschichte

Das Enzym ist aus dem Griechischen übersetzt "Sauerteig". Die Entdeckung dieser Substanz durch die Menschheit ist dem Niederländer Jan Baptista Van Helmont zu verdanken, der im 16. Jahrhundert lebte. Zu einer Zeit interessierte er sich sehr für die alkoholische Gärung und fand im Verlauf seiner Forschung eine unbekannte Substanz, die diesen Prozess beschleunigt. Der Niederländer nannte es Fermentum, was "Fermentation" bedeutet. Dann, fast drei Jahrhunderte später, kam der Franzose Louis Pasteur, der auch die Fermentationsprozesse beobachtete, zu dem Schluss, dass Enzyme nur Substanzen der lebenden Zelle sind. Nach einiger Zeit hat der Deutsche Edward Buchner das Enzym aus Hefe gewonnen und festgestellt, dass diese Substanz kein lebender Organismus ist. Er gab ihm auch seinen Namen - "Zimaza". Einige Jahre später schlug ein anderer Deutscher, Willy Kühne, vor, alle Proteinkatalysatoren in zwei Gruppen einzuteilen: Enzyme und Enzyme. Außerdem schlug er vor, den zweiten Begriff „Sauerteig“ zu nennen, dessen Handlungen sich außerhalb lebender Organismen ausbreiten. Und erst 1897 setzte man allen wissenschaftlichen Auseinandersetzungen ein Ende: Es wurde beschlossen, beide Begriffe (Enzym und Enzym) als absolute Synonyme zu verwenden.

Struktur: eine Kette von Tausenden von Aminosäuren

Alle Enzyme sind Proteine, aber nicht alle Proteine ​​sind Enzyme. Wie andere Proteine ​​bestehen auch Enzyme aus Aminosäuren. Interessanterweise reicht die Schaffung eines jeden Enzyms von hundert bis zu einer Million Aminosäuren, die wie Perlen an einer Schnur aufgereiht sind. Aber dieser Faden ist nie gerade - normalerweise hunderte Male gekrümmt. Somit wird für jedes Enzym eine dreidimensionale einzigartige Struktur erzeugt. Inzwischen ist das Enzymmolekül eine relativ große Formation, und nur ein kleiner Teil seiner Struktur, das sogenannte aktive Zentrum, nimmt an biochemischen Reaktionen teil.

Jede Aminosäure ist an eine andere spezifische Art von chemischer Bindung gebunden, und jedes Enzym hat seine eigene einzigartige Aminosäuresequenz. Etwa 20 Arten von Aminsubstanzen werden verwendet, um die meisten davon herzustellen. Selbst geringfügige Änderungen in der Reihenfolge der Aminosäuren können das Aussehen und die "Talente" des Enzyms drastisch verändern.

Biochemische Eigenschaften

Obwohl in der Natur Enzyme vorhanden sind, gibt es eine Vielzahl von Reaktionen, die jedoch alle in 6 Kategorien eingeteilt werden können. Dementsprechend läuft jede dieser sechs Reaktionen unter dem Einfluss eines bestimmten Enzymtyps ab.

Enzymreaktionen:

1. Oxidation und Reduktion.

Die an diesen Reaktionen beteiligten Enzyme werden Oxidoreduktasen genannt. Als ein Beispiel können wir uns daran erinnern, wie Alkoholdehydrogenasen primäre Alkohole in Aldehyd umwandeln.

Die Enzyme, die diese Reaktionen ermöglichen, werden als Transferasen bezeichnet. Sie haben die Fähigkeit, funktionelle Gruppen von einem Molekül zu einem anderen zu verschieben. Dies geschieht zum Beispiel, wenn Alaninaminotransferase alpha-Aminogruppen zwischen Alanin und Aspartat bewegt. Transferasen bewegen auch Phosphatgruppen zwischen ATP und anderen Verbindungen, und Disaccharide werden aus Glucoseresten gebildet.

Die an der Reaktion beteiligten Hydrolasen können Einzelbindungen durch Zugabe von Wasserelementen aufbrechen.

1. Erstellen oder löschen Sie eine Doppelbindung.

Diese Art der nichthydrolytischen Reaktion tritt unter Beteiligung einer Lyase auf.

1. Isomerisierung funktioneller Gruppen.

Bei vielen chemischen Reaktionen variiert die Position der funktionellen Gruppe innerhalb des Moleküls, das Molekül selbst besteht jedoch aus der gleichen Anzahl und Art der Atome, die vor Beginn der Reaktion waren. Mit anderen Worten sind das Substrat und das Reaktionsprodukt Isomere. Diese Art der Transformation ist unter dem Einfluss von Isomeraseenzymen möglich.

1. Die Bildung einer einzigen Verbindung mit der Beseitigung des Elements Wasser.

Hydrolasen zerstören die Bindung, indem sie dem Molekül Wasser hinzufügen. Lyasen führen die umgekehrte Reaktion durch, indem sie den Wasseranteil aus den funktionellen Gruppen entfernen. Erstellen Sie also eine einfache Verbindung.

Wie arbeiten sie im Körper?

Enzyme beschleunigen fast alle in Zellen ablaufenden chemischen Reaktionen. Sie sind für den Menschen lebensnotwendig, erleichtern die Verdauung und beschleunigen den Stoffwechsel.

Einige dieser Substanzen helfen, zu große Moleküle in kleinere „Stücke“ zu zerlegen, die der Körper verdauen kann. Andere binden an kleinere Moleküle. Enzyme sind jedoch in wissenschaftlicher Hinsicht hochselektiv. Das bedeutet, dass jede dieser Substanzen nur eine bestimmte Reaktion beschleunigen kann. Die Moleküle, mit denen Enzyme "arbeiten", werden Substrate genannt. Substrate bilden wiederum eine Bindung mit einem Teil des Enzyms, der als aktives Zentrum bezeichnet wird.

Es gibt zwei Prinzipien, die die Spezifität der Wechselwirkung von Enzymen und Substraten erklären. Im sogenannten Key-Lock-Modell tritt das aktive Zentrum des Enzyms an die Stelle einer streng definierten Konfiguration. Gemäß einem anderen Modell ändern beide Reaktionspartner, das aktive Zentrum und das Substrat, ihre Form, um sich zu verbinden.

Unabhängig vom Prinzip der Wechselwirkung ist das Ergebnis immer dasselbe - die Reaktion unter dem Einfluss des Enzyms erfolgt um ein Vielfaches schneller. Durch diese Wechselwirkung werden neue Moleküle „geboren“, die dann vom Enzym getrennt werden. Ein Substanzkatalysator verrichtet weiterhin seine Arbeit, jedoch unter Mitwirkung anderer Partikel.

Hyper- und Hypoaktivität

Es gibt Fälle, in denen Enzyme ihre Funktionen mit unregelmäßiger Intensität ausführen. Übermäßige Aktivität verursacht eine übermäßige Bildung des Reaktionsprodukts und einen Mangel des Substrats. Das Ergebnis ist eine Verschlechterung der Gesundheit und eine schwere Erkrankung. Die Ursache für das Enzym Hyperaktivität kann sowohl eine genetische Störung als auch ein Überschuss an Vitaminen oder Spurenelementen sein, die in der Reaktion verwendet werden.

Die Hypoaktivität von Enzymen kann sogar zum Tod führen, wenn zum Beispiel Enzyme keine Toxine aus dem Körper entfernen oder ein ATP-Mangel auftritt. Ursache für diesen Zustand können auch mutierte Gene oder umgekehrt Hypovitaminose und Mangel an anderen Nährstoffen sein. Darüber hinaus verlangsamt eine niedrige Körpertemperatur die Funktion von Enzymen.

Katalysator und nicht nur

Heute kann man oft von den Vorteilen von Enzymen hören. Aber von welchen Substanzen hängt die Leistungsfähigkeit unseres Körpers ab?

Enzyme sind biologische Moleküle, deren Lebenszyklus nicht durch einen Rahmen von Geburt und Tod bestimmt wird. Sie arbeiten einfach im Körper, bis sie sich auflösen. Dies geschieht in der Regel unter dem Einfluss anderer Enzyme.

Bei biochemischen Reaktionen werden sie nicht Teil des Endprodukts. Wenn die Reaktion abgeschlossen ist, verlässt das Enzym das Substrat. Danach ist die Substanz bereit, sich wieder an die Arbeit zu machen, jedoch an einem anderen Molekül. Und so geht es weiter, solange der Körper es braucht.

Die Einzigartigkeit der Enzyme besteht darin, dass jedes von ihnen nur eine ihm zugewiesene Funktion erfüllt. Eine biologische Reaktion tritt nur auf, wenn das Enzym das richtige Substrat dafür findet. Diese Interaktion kann mit dem Funktionsprinzip des Schlüssels und des Schlosses verglichen werden - nur richtig ausgewählte Elemente können "zusammenarbeiten". Ein weiteres Merkmal: Sie können bei niedrigen Temperaturen und moderaten pH-Werten arbeiten und sind als Katalysatoren stabiler als alle anderen Chemikalien.

Enzyme als Katalysatoren beschleunigen Stoffwechselprozesse und andere Reaktionen.

In der Regel bestehen diese Prozesse aus bestimmten Stufen, von denen jede die Arbeit eines bestimmten Enzyms erfordert. Andernfalls kann der Umwandlungs- oder Beschleunigungszyklus nicht abgeschlossen werden.

Die wohl bekannteste aller Funktionen von Enzymen ist die Rolle eines Katalysators. Dies bedeutet, dass Enzyme Chemikalien so kombinieren, dass die für eine schnellere Produktbildung erforderlichen Energiekosten gesenkt werden. Ohne diese Substanzen würden chemische Reaktionen hunderte Male langsamer ablaufen. Aber die Enzymfähigkeiten sind nicht erschöpft. Alle lebenden Organismen enthalten die Energie, die sie benötigen, um weiterleben zu können. Adenosintriphosphat oder ATP ist eine Art geladener Batterie, die Zellen mit Energie versorgt. Aber das Funktionieren von ATP ist ohne Enzyme nicht möglich. Und das Hauptenzym, das ATP produziert, ist Synthase. Für jedes Glucosemolekül, das in Energie umgewandelt wird, produziert Synthase etwa 32 bis 34 ATP-Moleküle.

Darüber hinaus werden Enzyme (Lipase, Amylase, Protease) in der Medizin aktiv eingesetzt. Sie sind insbesondere Bestandteil von Enzympräparaten wie Festal, Mezim, Panzinorm, Pancreatin zur Behandlung von Verdauungsstörungen. Einige Enzyme können jedoch auch das Kreislaufsystem beeinflussen (Blutgerinnsel auflösen) und die Heilung eitriger Wunden beschleunigen. Und auch bei Krebsmedikamenten greifen Sie auf die Verwendung von Enzymen zurück.

Faktoren, die die Aktivität von Enzymen bestimmen

Da das Enzym die Reaktion um ein Vielfaches beschleunigen kann, wird seine Aktivität durch die sogenannte Umdrehungszahl bestimmt. Dieser Begriff bezieht sich auf die Anzahl der Substratmoleküle (Reaktant), die 1 Enzymmolekül in 1 Minute umwandeln kann. Es gibt jedoch mehrere Faktoren, die die Reaktionsgeschwindigkeit bestimmen:

Eine Erhöhung der Substratkonzentration führt zu einer Beschleunigung der Reaktion. Je mehr Moleküle des Wirkstoffs, desto schneller verläuft die Reaktion, da mehr aktive Zentren involviert sind. Eine Beschleunigung ist jedoch nur möglich, bis alle Enzymmoleküle aktiviert sind. Danach wird selbst die Erhöhung der Substratkonzentration die Reaktion nicht beschleunigen.

Typischerweise führt eine Temperaturerhöhung zu schnelleren Reaktionen. Diese Regel gilt für die meisten enzymatischen Reaktionen, jedoch nur bis die Temperatur über 40 ° C steigt. Nach dieser Markierung beginnt die Reaktionsgeschwindigkeit dagegen stark zu sinken. Wenn die Temperatur unter den kritischen Punkt fällt, steigt die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktionen wieder an. Wenn die Temperatur weiter steigt, werden die kovalenten Bindungen abgebrochen und die katalytische Aktivität des Enzyms geht für immer verloren.

Die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktionen wird auch vom pH-Wert beeinflusst. Für jedes Enzym gibt es einen eigenen optimalen Säuregrad, bei dem die Reaktion am besten geeignet ist. Änderungen des pH-Werts beeinflussen die Aktivität des Enzyms und damit die Reaktionsgeschwindigkeit. Wenn die Änderungen zu groß sind, verliert das Substrat seine Fähigkeit, an den aktiven Kern zu binden, und das Enzym kann die Reaktion nicht mehr katalysieren. Mit der Wiederherstellung des erforderlichen pH-Wertes wird auch die Aktivität des Enzyms wiederhergestellt.

Enzyme für die Verdauung

Im menschlichen Körper vorhandene Enzyme können in 2 Gruppen eingeteilt werden:

Metabolische "Arbeit" zur Neutralisierung toxischer Substanzen sowie zur Produktion von Energie und Proteinen. Und natürlich beschleunigen Sie die biochemischen Prozesse im Körper.

Wofür der Verdauungsapparat verantwortlich ist, geht aus dem Namen hervor. Aber auch hier gilt das Prinzip der Selektivität: Eine bestimmte Art von Enzym betrifft nur eine Art von Lebensmitteln. Um die Verdauung zu verbessern, können Sie auf ein wenig Trickserei zurückgreifen. Wenn der Körper nichts aus der Nahrung verdaut, ist es notwendig, die Diät mit einem Produkt zu ergänzen, das ein Enzym enthält, das schwer abbaubare Nahrung aufzubauen vermag.

Lebensmittelenzyme sind Katalysatoren, die Lebensmittel in einen Zustand abbauen, in dem der Körper Nährstoffe aus ihnen aufnehmen kann. Verdauungsenzyme sind verschiedene Typen. Im menschlichen Körper sind verschiedene Arten von Enzymen in verschiedenen Teilen des Verdauungstrakts enthalten.

Mundhöhle

In diesem Stadium ist die Nahrung von alpha-Amylase betroffen. Es baut Kohlenhydrate, Stärken und Glukose in Kartoffeln, Obst, Gemüse und anderen Lebensmitteln ab.

Magen

Hier spaltet Pepsin Proteine ​​zu einem Zustand von Peptiden und Gelatinease-Gelatine und Kollagen, die im Fleisch enthalten sind.

Bauchspeicheldrüse

Zu diesem Zeitpunkt "arbeiten":

• Trypsin ist für den Abbau von Proteinen verantwortlich.
• Alpha-Chymotrypsin - hilft bei der Assimilation von Proteinen;
• Elastase - brechen einige Arten von Proteinen auf;
• Nukleasen - helfen, Nukleinsäuren abzubauen;
• Steapsin - fördert die Aufnahme von fetthaltigen Lebensmitteln;
• Amylase - ist für die Absorption von Stärke verantwortlich;
• Lipase - zerlegt Fette (Lipide), die in Milchprodukten, Nüssen, Ölen und Fleisch enthalten sind.

Dünndarm

Über Nahrungspartikel "zaubern":

• Peptidasen - spalten Peptidverbindungen auf Aminosäureniveau;
• Sucrase - hilft bei der Verdauung komplexer Zucker und Stärken;
• Maltase - zerlegt Disaccharide zu Monosacchariden (Malzzucker);
• Laktase - baut Laktose ab (Glukose in Milchprodukten);
• Lipase - fördert die Assimilation von Triglyceriden, Fettsäuren;
• Erepsin - beeinflusst Proteine;
• Isomaltase - arbeitet mit Maltose und Isomaltose.

Dickdarm

Hier sind die Funktionen von Enzymen:

• E. coli - ist verantwortlich für die Verdauung von Laktose;
• Laktobazillen - beeinflussen Laktose und einige andere Kohlenhydrate.

Neben diesen Enzymen gibt es auch:

• Diastase - verdaut pflanzliche Stärke;
• Invertase - zerfällt Saccharose (Haushaltszucker);
• Glucoamylase - wandelt Stärke in Glukose um;
• Alpha-Galactosidase - fördert die Verdauung von Bohnen, Samen, Sojaprodukten, Wurzelgemüse und Blattgemüse;
• Bromelain, ein aus Ananas gewonnenes Enzym, fördert den Abbau verschiedener Arten von Proteinen, ist bei verschiedenen Säurewerten wirksam und besitzt entzündungshemmende Eigenschaften;
• Papain, ein aus roher Papaya isoliertes Enzym, hilft beim Abbau von kleinen und großen Proteinen und ist über einen breiten Bereich von Substraten und Säuren wirksam.
• Cellulase - zerlegt Cellulose, Pflanzenfasern (nicht im menschlichen Körper);
• Endoprotease - spaltet Peptidbindungen;
• Rindergalleextrakt - ein Enzym tierischen Ursprungs, stimuliert die Darmbeweglichkeit;
• Pankreatin - ein Enzym tierischen Ursprungs, beschleunigt die Verdauung von Fetten und Proteinen;
• Pancrelipase - ein tierisches Enzym, das die Aufnahme von Proteinen, Kohlenhydraten und Lipiden fördert;
• Pektinase - baut die in Früchten gefundenen Polysaccharide ab;
• Phytase - fördert die Resorption von Phytinsäure, Kalzium, Zink, Kupfer, Mangan und anderen Mineralien;
• Xylanase - baut Glukose aus Getreide ab.

Katalysatoren in Produkten

Enzyme sind für die Gesundheit von entscheidender Bedeutung, da sie dem Körper dabei helfen, Nahrungsbestandteile in einen für die Nährstoffverwendung geeigneten Zustand abzubauen. Der Darm und die Bauchspeicheldrüse produzieren eine Vielzahl von Enzymen. Daneben finden sich in einigen Lebensmitteln auch viele ihrer nützlichen Substanzen, die die Verdauung fördern.

Fermentierte Lebensmittel sind fast die ideale Quelle für nützliche Bakterien, die für eine gute Verdauung notwendig sind. In einer Zeit, in der Probiotika der Pharmazie nur im oberen Teil des Verdauungssystems "wirken" und oft nicht den Darm erreichen, wird die Wirkung von Enzymprodukten im gesamten Magen-Darm-Trakt spürbar.

Aprikosen enthalten beispielsweise eine Mischung nützlicher Enzyme, einschließlich Invertase, die für den Abbau von Glukose verantwortlich ist und zur schnellen Freisetzung von Energie beiträgt.

Eine natürliche Lipasequelle (die zu einer schnelleren Lipidverdauung beiträgt) kann als Avocado dienen. Im Körper produziert diese Substanz die Bauchspeicheldrüse. Aber um diesem Körper das Leben zu erleichtern, können Sie sich zum Beispiel mit Avocado-Salat verwöhnen - lecker und gesund.

Abgesehen davon, dass eine Banane vielleicht die berühmteste Kaliumquelle ist, liefert sie auch Amylase und Maltase an den Körper. Amylase kommt auch in Brot, Kartoffeln und Getreide vor. Maltase trägt zur Aufspaltung von Maltose bei, dem sogenannten Malzzucker, der reichlich in Bier und Maissirup vertreten ist.

Eine andere exotische Fruchtananas enthält eine ganze Reihe von Enzymen, einschließlich Bromelain. Laut einigen Studien hat er auch krebs- und entzündungshemmende Eigenschaften.

Extremophile und Industrie

Extremophile sind Substanzen, die unter extremen Bedingungen ihren Lebensunterhalt aufrechterhalten können.

Lebendige Organismen sowie Enzyme, die ihre Funktion ermöglichen, wurden in Geysiren gefunden, wo die Temperatur nahe am Siedepunkt und tief im Eis liegt, sowie unter extremen Salzgefühlen (Death Valley in den USA). Darüber hinaus haben Wissenschaftler Enzyme gefunden, bei denen der pH-Wert, wie sich herausstellte, auch keine Grundvoraussetzung für effektives Arbeiten ist. Forscher interessieren sich besonders für extremophile Enzyme als Substanzen, die in der Industrie weit verbreitet sind. Obwohl Enzyme heute bereits als biologisch und umweltfreundliche Substanz in der Industrie Anwendung gefunden haben. Enzyme werden in der Lebensmittelindustrie, in der Kosmetologie und in Haushaltschemikalien verwendet.

Darüber hinaus sind die "Dienstleistungen" von Enzymen in solchen Fällen billiger als synthetische Analoga. Darüber hinaus sind Naturstoffe biologisch abbaubar, was ihre Verwendung für die Umwelt sicher macht. In der Natur gibt es Mikroorganismen, die Enzyme in einzelne Aminosäuren zerlegen können, die dann Bestandteil einer neuen biologischen Kette werden. Aber das ist, wie sie sagen, eine ganz andere Geschichte.

http://foodandhealth.ru/komponenty-pitaniya/fermenty/

Wo werden die Enzyme eingesetzt?

Heute sind Enzyme weit verbreitet: Lebensmittelindustrie und -verarbeitung, Medizin, Textil- und Lederindustrie usw.

Enzympräparate sind in der Medizin weit verbreitet. Enzyme in der medizinischen Praxis werden als diagnostische (Enzymdiagnostika) und therapeutische (Enzymtherapie) Wirkstoffe verwendet.

Die Verwendung von Enzympräparaten ist der beste Stimulator für das Wachstum der Produktivität eines Prozesses, eine Voraussetzung für die Verbesserung der Qualität des Endprodukts und die Steigerung seines Ausstoßes aus der Einheit der verarbeiteten Rohstoffe. Bei der Brotherstellung wird dank der Verwendung von Lipoxygenase das Volumen, die Porosität, die Süße und die Dauer der Frische erhöht. In der Konditorei wird die Kristallisation von Saccharose verhindert

In der Stärkeindustrie beschleunigt die Herstellung von a-Amylase und Glucoamylase den Prozess der enzymatischen Hydrolyse von Stärke zu Glukose, wobei qualitativ hochwertiger Lebensmittelsirup, Lebensmittel- und medizinische Glukose sowie andere Produkte erhalten werden. Gleichzeitig erhöht sich die Glukoseausbeute aus verarbeiteter Kartoffelstärke, Mais und Weizenkorn; Verlust der Stärke wird reduziert; Die Proteinmenge im Futter aus Abfallmais nimmt zu.

Bei der Weinherstellung und der Herstellung von Frucht- und Beerensäften steigen die Volumina des resultierenden Saftes und seines Konzentrats signifikant an, und es wird ein hoher Reinigungsgrad der Säfte erreicht, was wichtig ist, wenn sie bei der Herstellung von Erfrischungsgetränken konzentriert und gelagert werden. Es werden auch Säfte mit Pektinsediment erhalten, die zur aktiven Evakuierung von Schadstoffen aus dem menschlichen Darm beitragen.

Bei der Zuckertechnologie wird mit dem Wirkstoff β-Fructo-Furanosidase ein hoher Hydrolysegrad von Saccharose ohne schädliches Oxymethylfurfural erreicht, das im Glukose-Fructose-Sirup gebildet wird.

geringere Arbeitskosten und weniger Geld.

In den USA und in Japan wurde bereits die Hälfte des erzeugten Zuckers durch Glukose-Fructose-Sirup ersetzt.

Noch schlimmer ist die Situation beim Einsatz von Enzympräparaten in der Öl- und Fettindustrie. Die positiven Ergebnisse der Verwendung einer Lipasezubereitung bei der Herstellung von Fetten sind bekannt und das Verfahren wird bei normaler Temperatur und normalem Druck durchgeführt. Mittlerweile wird eine Technologie verwendet, die hohe Temperaturen (225 ° C) und hohen Druck (0,3 MPa oder mehr) voraussetzt, was mit dem Bedarf an Katalysatoren und teuren Geräten verbunden ist und unsichere Bedingungen für deren Wartung darstellen.

Diese strategischen Richtungen in der Zucker- und Öl- und Fettforschung in Forschungs- und Ausbildungsinstituten der Industrie werden nicht entwickelt, und es wäre an der Zeit, darüber nachzudenken, welche Fabriken wann bestimmte Enzympräparate getestet werden, um die Wirksamkeit ihrer Maßnahmen zu bestimmen und interessierte Kunden zu ermutigen, ihre Industrie zu betreiben Test und Implementierung.

Die beste Position bei der Herstellung und Verwendung von Enzymzubereitungen in der Alkoholindustrie, wo sie ihre amylo- und proteolytischen Komplexe in 90% der Produktion herstellen und verwenden. Der Großteil des Malzes wird durch Drogen ersetzt, wodurch die Bedingungen für die Getreidesaat gespart und der Stärkeverlust während des Malzens verringert wird. Es gibt jedoch keine cellulolytischen Präparate zur Hydrolyse von Getreide- und Kartoffelschalen in der Industrie. Ihre Verwendung würde es ermöglichen, die Ethanolausbeute deutlich zu steigern und die Verwendung unkonventioneller Rohstoffe und Sekundärressourcen zu erweitern. Leider wird dieses wichtige Gebiet der Wissenschaft nicht ausgearbeitet.

Bei der Herstellung von Bier und Erfrischungsgetränken werden komplexe (Amylo-, Proteo- und Cellulolyse-) Enzymzubereitungen verwendet. Dadurch wird der Verbrauch von Gerste mit hohen Aussaatbedingungen reduziert (es wird durch normales Getreide ersetzt), der Stärkeverlust während des Malzens wird reduziert. Große Perspektiven beim Drogenkonsum in der Fisch-, Fleisch- und Milchindustrie. Die Zubereitungen ermöglichen es, Fisch und Fleischprodukte zu erweichen, wodurch Qualität, Qualität und Ertrag erhöht werden.

Derzeit werden folgende Enzyme in der Textilproduktion eingesetzt:

- Amylasen werden verwendet, um stärkehaltige Verbände von Geweben als Teil der Vorbehandlung zu entfernen, da ihre Rückstände die nachfolgende Färbung beeinträchtigen. Hierbei handelt es sich um ein quantitativ bedeutsames Verfahren, das seit Beginn der industriellen Ausrüstung von Textilmaterialien eingesetzt wird und bisher mit der chemisch-oxidativen Entfernung des Verbandes konkurriert hat.

In diesem Fall werden Medikamente verwendet, deren Optimum bei verschiedenen Temperaturen eingestellt wird. Synthetische Verbände (Polyvinylalkohol, Acrylate, Carboxymethylcellulose) wurden noch nicht enzymatisch entfernt.

- Cellulasen werden für die Oberflächenvor-und -nachbearbeitung von cellulosehaltigen Textilmaterialien sowohl aus natürlichen als auch aus rückgewonnenen Fasern verwendet. Ziel des Verfahrens ist die enzymatische Zerstörung von Cellulosefibrillen direkt auf der Oberfläche eines Stoffes, um optische Effekte und einen bestimmten Hals zu erzielen oder die Leistungseigenschaften zu verbessern (um die Neigung zur Unnässigkeit und zum Ablösen zu verringern). Aufgrund der Modetrends hat der Einsatz von Cellulose in den letzten Jahren stark zugenommen. Diese Behandlung bezieht sich bereits auf Standardveredelungsmethoden.

- Zur Zerstörung des nach dem Bleichen verbleibenden Wasserstoffperoxids werden Katalasen verwendet, die die nachfolgenden Prozesse behindern. Durch den Einsatz von Enzymen kann auf die Verwendung chemischer Reduktionsmittel und damit verbundenes Waschen verzichtet werden, was die Prozesszeit erheblich verkürzt.

Ein besonderes Augenmerk von Technologen und anderen Spezialisten, die biologische Rohstoffe verarbeiten, wird von den Enzymen der ersten Klasse - Oxidoreduktasen und der dritten Hydrolasen - angezogen. Die Verarbeitung von Lebensmittelrohstoffen bewirkt die Zerstörung der Zellen des biologischen Materials, erhöht den Zugang von Sauerstoff zu den zerkleinerten Geweben und schafft günstige Bedingungen für die Wirkung von Oxidoreduktasen. Die freigesetzten Hydrolasen bauen die Hauptstrukturkomponenten der Zelle ab - Proteine, Lipide, Polysaccharide und Heteropolysaccharide.

Oxidoreduktase

1. Polyphenoloxidase Dieses Enzym ist unter verschiedenen Trivialnamen bekannt: o-Diphenoloxidase, Tyrosinase, Phenolase, Katecholase usw. Das Enzym kann die Oxidation von Mono-, Di- und Polyphenolen katalysieren. Eine typische Reaktion, die durch Polyphenoloxidase katalysiert wird, ist:

Abhängig von der Quelle, aus der das Enzym isoliert wird, unterscheidet sich seine Fähigkeit, verschiedene Phenole zu oxidieren. Die Wirkung dieses Enzyms hängt mit der Bildung dunkel gefärbter Verbindungen zusammen - Melaninen aus der Aminosäure Tyrosin-Oxidation durch Luftsauerstoff. Das Verdunkeln von Scheiben von Kartoffeln, Äpfeln, Pilzen, Pfirsichen und anderen Pflanzengeweben in einem größeren oder vollständigen Ausmaß hängt von der Wirkung der Polyphenoloxidase ab. In der Lebensmittelindustrie liegt das Hauptinteresse an diesem Enzym auf der Verhinderung der von uns betrachteten enzymatischen Bräunung, die beim Trocknen von Obst und Gemüse stattfindet, sowie bei der Herstellung von Teigwaren aus Mehl mit einer erhöhten Aktivität von Polyphenoloxidase. Dieses Ziel kann durch thermische Inaktivierung des Enzyms (Blanching) oder durch Zugabe von Inhibitoren (NaHSO) erreicht werden₃, SO₂, NaCl). Die positive Rolle des Enzyms manifestiert sich in einigen enzymatischen Prozessen, zum Beispiel während der Fermentation von Tee. Die Oxidation der Tannine von Tee unter der Wirkung von Polyphenoloxidase führt zur Bildung von dunklen und aromatischen Verbindungen, die die Farbe und das Aroma von schwarzem Tee bestimmen.

2. Katalase. Dieses Enzym katalysiert den Abbau von Wasserstoffperoxid durch die Reaktion:

Katalase gehört zur Gruppe der Hämoproteinenzyme. Enthält 4 Eisenatome pro Enzymmolekül. Die Funktion von Katalase in vivo besteht darin, die Zelle vor der zerstörerischen Wirkung von Wasserstoffperoxid zu schützen. Eine gute Quelle für die Herstellung von industriellen Katalaseprodukten sind Kulturen von Mikroorganismen und Rinderleber. Catalase findet seine Anwendung in der Lebensmittelindustrie, wenn überschüssiges H entfernt wird₂Oh!₂ bei der Verarbeitung von Milch in der Käseherstellung, wo Wasserstoffperoxid als Konservierungsmittel verwendet wird; Zusammen mit Glucoseoxidase werden Sauerstoff und Spuren von Glucose entfernt.

3. Glucoseoxidase Dieses Enzym ist ein Flavoprotein, bei dem das Protein mit zwei Molekülen FAD (der aktiven Form von Vitamin B) kombiniert wird₂). Es oxidiert Glukose, um letztendlich Glukonsäure zu bilden, und weist eine nahezu absolute Spezifität für Glukose auf. Die Gesamtgleichung hat die folgende Form:

Hochreine Präparate der Glucoseoxidase werden aus Schimmelpilzen der Gattung Aspergillus und Penicillium erhalten. Glukoseoxidase-Zubereitungen wurden in der Lebensmittelindustrie sowohl zur Entfernung von Glukosespuren als auch zur Entfernung von Sauerstoffspuren verwendet. Die erste ist bei der Verarbeitung von Lebensmitteln erforderlich, deren Qualität und Aroma sich dadurch verschlechtern, dass sie reduzierenden Zucker enthalten. Zum Beispiel, wenn Sie aus Eiern trockenes Eipulver erhalten. Glukose reagiert beim Trocknen und Lagern von Eipulver, insbesondere bei erhöhten Temperaturen, leicht mit den Aminogruppen von Aminosäuren und Proteinen. Das Pulver dunkelt nach und es bilden sich eine Reihe von Substanzen mit unangenehmem Geruch und Geschmack. Die zweite ist erforderlich, wenn Produkte verarbeitet werden, bei denen das länger anhaltende Vorhandensein geringer Sauerstoffmengen zu einer Änderung des Aromas und der Farbe führt (Bier, Wein, Fruchtsäfte, Mayonnaise). In allen diesen Fällen umfasst das Enzymsystem Katalase, die H zersetzt₂Oh!₂, die durch die Reaktion von Glukose mit Sauerstoff gebildet wird.

3. Lipoxygenase. Dieses Enzym katalysiert die Oxidation von mehrfach ungesättigten Fettsäuren mit hohem Molekulargewicht (Linolsäure und Linolensäure) mit Luftsauerstoff zu hochtoxischen Hydroperoxiden. Nachfolgend ist die von diesem Enzym katalysierte Reaktion:

Die Bildung von cyclischen Hydroperoxiden ist auch nach folgendem Schema möglich:

Die Hauptmenge an Fettsäuren wird jedoch in Hydroperoxide umgewandelt, die starke oxidierende Eigenschaften haben, und dies ist die Grundlage für die Verwendung von Lipoxygenase in der Lebensmittelindustrie.

Lipoxygenase ist in Sojabohnen, Weizen und anderen Körnern, in Ölsaaten und Hülsenfrüchten, in Kartoffeln, Auberginen usw. weit verbreitet. Lipoxygenase spielt eine wichtige Rolle bei der Reifung von Weizenmehl, verbunden mit der Verbesserung seiner Backvorteile. Die Oxidationsprodukte von Fettsäuren, die durch das Enzym gebildet werden, können die konjugierte Oxidation einer Anzahl anderer Mehlkomponenten (Pigmente, SH-Gruppen von Glutenproteinen, Enzymen usw.) verursachen. Wenn dies geschieht, die Klärung von Mehl, Stärkung des Glutens, eine Abnahme der Aktivität proteolytischer Enzyme und andere positive Veränderungen. In verschiedenen Ländern wurden Methoden zur Verbesserung der Brotqualität entwickelt und patentiert, die auf der Verwendung von Lipoxygenase-Zubereitungen (hauptsächlich Sojamehl-Lipoxygenase) basieren. Alle erfordern eine sehr genaue Dosierung des Enzyms, da bereits eine kleine Überdosierung einen stark negativen Effekt bewirkt und die Qualität des Brotes nicht verbessert, sondern verschlechtert sich. Die intensive Oxidation freier Fettsäuren durch Lipoxygenase kann von sekundären Prozessen zur Bildung von Substanzen unterschiedlicher chemischer Natur mit einem für das ranzige Produkt charakteristischen unangenehmen Geschmack und Geruch begleitet werden. Eine mildere Art und Weise, die Bestandteile von Mehl und Teig zu beeinflussen, hängt mit der Aktivierung der eigenen Lipoxygenase von Mehl durch einige Variationen des technologischen Prozesses zusammen. Dies beseitigt den Effekt einer Überdosierung des Enzyms mit dem gesamten Komplex unerwünschter Folgen.

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Enzyme

Das Leben eines Organismus ist aufgrund von Stoffwechselprozessen möglich. Diese Reaktionen werden durch natürliche Katalysatoren oder Enzyme kontrolliert. Ein anderer Name für diese Substanzen ist Enzyme. Der Begriff "Enzyme" stammt aus dem lateinischen Fermentum, was "Sauerteig" bedeutet. Das Konzept erschien historisch in der Untersuchung der Fermentationsprozesse.

Abb. 1 - Fermentation mit Hefe - ein typisches Beispiel für eine enzymatische Reaktion

Die Menschheit hat die vorteilhaften Eigenschaften dieser Enzyme längst genossen. Zum Beispiel wird Käse seit vielen Jahrhunderten aus Milch mit Lab hergestellt.

Enzyme unterscheiden sich von Katalysatoren dadurch, dass sie in einem lebenden Organismus wirken, während Katalysatoren unbelebt sind. Der Zweig der Biochemie, der diese Vitalstoffe untersucht, wird Enzymologie genannt.

Allgemeine Eigenschaften von Enzymen

Enzyme sind Proteinmoleküle, die mit verschiedenen Substanzen interagieren und deren chemische Umwandlung auf bestimmte Weise beschleunigen. Sie werden jedoch nicht ausgegeben. In jedem Enzym gibt es ein aktives Zentrum, das sich mit dem Substrat verbindet, und eine katalytische Stelle, die eine bestimmte chemische Reaktion auslöst. Diese Substanzen beschleunigen die im Körper ablaufenden biochemischen Reaktionen, ohne die Temperatur zu erhöhen.

Die Haupteigenschaften von Enzymen:

• Spezifität: die Fähigkeit des Enzyms, nur auf ein bestimmtes Substrat einzuwirken, z. B. Lipase - auf Fetten;
• katalytische Effizienz: die Fähigkeit enzymatischer Proteine, biologische Reaktionen Hunderttausende Male zu beschleunigen;
• Regulationsfähigkeit: In jeder Zelle wird die Produktion und Aktivität von Enzymen durch eine besondere Transformationskette bestimmt, die die Wiederherstellungsfähigkeit dieser Proteine ​​beeinflusst.

Die Rolle von Enzymen im menschlichen Körper kann nicht überbewertet werden. Zu dieser Zeit, als sie gerade die Struktur der DNA entdeckt hatten, wurde gesagt, dass ein Gen für die Synthese eines Proteins verantwortlich ist, das bereits ein bestimmtes Merkmal definiert. Nun klingt diese Aussage wie folgt: "Ein Gen - ein Enzym - ein Zeichen". Das heißt, ohne die Aktivität von Enzymen in der Zelle kann das Leben nicht existieren.

Klassifizierung

Je nach Rolle bei chemischen Reaktionen unterscheiden sich folgende Enzymklassen:

Klassen

Besonderheiten

Katalysieren Sie die Oxidation ihrer Substrate, indem Sie Elektronen oder Wasserstoffatome übertragen

Beteiligen Sie sich am Transfer von chemischen Gruppen von einem Stoff in einen anderen

Spaltet große Moleküle in kleinere Moleküle auf und fügt ihnen Wassermoleküle hinzu

Katalysieren Sie die Spaltung molekularer Bindungen ohne Hydrolyse

Aktivieren Sie die Permutation von Atomen im Molekül

Mit ATP-Energie Bindungen mit Kohlenstoffatomen bilden.

In vivo sind alle Enzyme in intrazellulär und extrazellulär unterteilt. Zu den intrazellulären Substanzen gehören zum Beispiel Leberenzyme, die an der Neutralisierung verschiedener mit Blut eintretender Substanzen beteiligt sind. Sie befinden sich im Blut, wenn ein Organ beschädigt ist, was bei der Diagnose seiner Krankheiten hilft.

Intrazelluläre Enzyme, die Marker für die Schädigung der inneren Organe sind:

• Leber - Alaninaminotransferase, Aspartataminotransferase, Gamma - Glutamyltranspeptidase, Sorbitoldehydrogenase;
• Niere - alkalische Phosphatase;
• Prostatadrüse - saure Phosphatase;
• Herzmuskel - Laktatdehydrogenase

Extrazelluläre Enzyme werden von den Drüsen in die äußere Umgebung abgegeben. Die wichtigsten werden von den Zellen der Speicheldrüsen, der Magenwand, der Bauchspeicheldrüse und des Darms ausgeschieden und sind aktiv an der Verdauung beteiligt.

Verdauungsenzyme

Verdauungsenzyme sind Proteine, die den Abbau großer Moleküle, aus denen sich Nahrung zusammensetzt, beschleunigen. Sie teilen solche Moleküle in kleinere Fragmente auf, die von den Zellen leichter aufgenommen werden. Die Haupttypen von Verdauungsenzymen sind Proteasen, Lipasen und Amylasen.

Die Hauptverdauung ist die Bauchspeicheldrüse. Es produziert die meisten dieser Enzyme sowie Nukleasen, die DNA und RNA spalten, und Peptidasen, die an der Bildung freier Aminosäuren beteiligt sind. Darüber hinaus kann eine kleine Menge der resultierenden Enzyme eine große Menge an Lebensmitteln "verarbeiten".

Der enzymatische Nährstoffabbau setzt Energie frei, die für Stoffwechsel- und Stoffwechselprozesse verbraucht wird. Ohne die Beteiligung von Enzymen würden solche Prozesse zu langsam ablaufen, ohne dem Körper genügend Energie zur Verfügung zu stellen.

Darüber hinaus führt die Beteiligung von Enzymen am Verdauungsprozess dazu, dass Nährstoffe in Moleküle zerlegt werden, die durch die Zellen der Darmwand gelangen und in das Blut gelangen können.

Amylase

Amylase wird von den Speicheldrüsen produziert. Es wirkt auf Speisestärke, die aus einer langen Kette von Glukosemolekülen besteht. Durch die Wirkung dieses Enzyms werden Regionen gebildet, die aus zwei miteinander verbundenen Glucosemolekülen, dh Fructose, und anderen kurzkettigen Kohlenhydraten bestehen. Anschließend werden sie im Darm zu Glukose abgebaut und von dort in das Blut aufgenommen.

Speicheldrüsen brechen nur einen Teil der Stärke ab. Speichelamylase ist für kurze Zeit aktiv, während das Essen gekaut wird. Nach dem Eintritt in den Magen wird das Enzym durch seinen sauren Inhalt inaktiviert. Der größte Teil der Stärke wird bereits im Zwölffingerdarm unter der Wirkung von Pankreasamylase gespalten, die vom Pankreas produziert wird.

Abb. 2 - Amylase beginnt, Stärke zu spalten

Durch die Pankreasamylase gebildete kurze Kohlenhydrate gelangen in den Dünndarm. Hier werden sie mit Maltase, Laktase, Sucrase, Dextrinase in Glucosemoleküle zerlegt. Zellulose, die sich nicht durch Enzyme spaltet, wird aus einem Darm mit Stuhlmassen gebracht.

Proteasen

Proteine ​​oder Proteine ​​sind ein wesentlicher Bestandteil der menschlichen Ernährung. Für ihre Spaltung sind Enzyme notwendig - Proteasen. Sie unterscheiden sich in der Synthese, den Substraten und anderen Eigenschaften. Einige von ihnen sind im Magen aktiv, beispielsweise Pepsin. Andere werden vom Pankreas produziert und sind im Darmlumen aktiv. In der Drüse selbst wird ein inaktiver Vorläufer des Enzyms, Chymotrypsinogen, freigesetzt, der erst nach Vermischung mit saurem Lebensmittelinhalt zu wirken beginnt und sich in Chymotrypsin verwandelt. Ein solcher Mechanismus trägt dazu bei, eine Selbstschädigung durch Proteasen von Pankreaszellen zu vermeiden.

Abb. 3 - Enzymatische Spaltung von Proteinen

Proteasen spalten Nahrungsmittelproteine ​​in kleinere Fragmente - Polypeptide. Enzyme - Peptidasen zerstören sie zu Aminosäuren, die im Darm absorbiert werden.

Lipase

Nahrungsfette werden durch Lipaseenzyme zerstört, die auch von der Bauchspeicheldrüse produziert werden. Sie bauen Fettmoleküle in Fettsäuren und Glycerin auf. Eine solche Reaktion erfordert die Anwesenheit der in der Leber gebildeten Duodenum-Galle im Lumen.

Abb. 4 - Enzymatische Hydrolyse von Fetten

Die Rolle der Substitutionsbehandlung mit dem Medikament "Micrasim"

Für viele Menschen mit Verdauungsstörungen, insbesondere Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse, unterstützt die Ernennung von Enzymen den Körper funktional und beschleunigt die Heilungsprozesse. Nach Beendigung eines Pankreatitis-Angriffs oder einer anderen akuten Situation kann die Verwendung von Enzymen eingestellt werden, da der Körper selbst seine Sekretion wieder herstellt.

Ein längerer Einsatz von Enzympräparaten ist nur bei schwerer exokriner Pankreasinsuffizienz erforderlich.

Eines der physiologischsten in seiner Zusammensetzung ist das Medikament "Micrasim". Es besteht aus Amylase, Protease und Lipase, die im Pankreassaft enthalten sind. Daher muss nicht separat ausgewählt werden, welches Enzym für verschiedene Erkrankungen dieses Organs verwendet werden soll.

Hinweise zur Verwendung dieses Medikaments:

• chronische Pankreatitis, Mukoviszidose und andere Ursachen für unzureichende Sekretion von Pankreasenzymen;
• entzündliche Erkrankungen der Leber, des Magens und des Darms, insbesondere nach Operationen, zur schnelleren Wiederherstellung des Verdauungssystems;
• Ernährungsfehler;
• gestörte Kaufunktion, z. B. bei Zahnkrankheiten oder bei Inaktivität des Patienten.

Die Akzeptanz von Verdauungsenzymen hilft, Blähungen, Stuhlgang und Bauchschmerzen zu vermeiden. Bei schweren chronischen Erkrankungen der Bauchspeicheldrüse übernimmt Micrasim außerdem die Funktion der Nährstoffspaltung. Daher können sie leicht in den Darm aufgenommen werden. Dies ist besonders wichtig für Kinder, die an Mukoviszidose leiden.

Wichtig: Lesen Sie vor dem Gebrauch die Anweisungen oder wenden Sie sich an Ihren Arzt.

http://micrazim.kz/ru/interesting/fermenty/