Proteine ​​sind für den Aufbau von Zellen des menschlichen Körpers notwendig, ihr Überschuss wird nicht im Körper gespeichert, wie etwa überschüssige Kohlenhydrate und Fette. Das Protein füttert die Zellen und hilft, den Stoffwechsel auf dem erforderlichen Niveau zu halten.

Protein ist eine Kette von Aminosäuren, die im Verdauungssystem abgebaut werden und ins Blut gelangen. Nicht alle Aminosäuren werden vom menschlichen Körper synthetisiert, daher ist es notwendig, dass die Nahrung Proteinprodukte enthält.

Was ist mit proteinhaltigen Lebensmitteln verbunden? Hierbei handelt es sich hauptsächlich um Erzeugnisse pflanzlichen und tierischen Ursprungs mit nur natürlichen Produkten. In den sogenannten "Fleisch" magerem Halbzeug - Würsten, Würstchen und anderen - gibt es fast kein Eiweiß, meistens nur schnelle Kohlenhydrate.

Proteinfutter, die Liste der Produkte, die in der obligatorischen täglichen Ernährung enthalten sind.

Eine Person muss essen:

• Hühnerfleisch
• Eier Hühner
• Rindfleisch
• Milch
• Käse
• Hüttenkäse.
• Schweinefleisch
• Kaninchen
• Sonnenblumenkerne.
• Garnelen, Krebse, Krabben.
• Buchweizen
• Roter Fisch
• Lamm
• Linsen
• Walnüsse
• Bohnen
• Hirse
• Soja.
• Mandel
• Erdnüsse
• Stör-Kaviar

Wie man Speisen kombiniert:

http://womans7.com/zdorovie/belkovye-produkty.html

Welche Substanzen gehören zu Proteinen?

Proteinklassifizierung

Alle in der Natur vorkommenden Proteinverbindungen werden in zwei große Gruppen eingeteilt: einfache Proteine ​​und komplexe Proteide. Einfache Proteine ​​enthalten nur Aminosäuren. Die Zusammensetzung komplexer Proteine ​​umfasst neben Aminosäuren auch Substanzen unterschiedlicher Art: Kohlenhydrate, Lipide, Pigmente, Nukleinsäuren usw.

In dem folgenden Schema sind die Hauptvertreter der in tierischen Geweben gefundenen Proteine ​​angegeben.

Albumine, Histone, Protamine, Nukleotide, Chromoproteine, Glucoproteine, Globuline, Skleroproteine, Phosphoproteide, Lipoproteine

Einfache Proteine ​​(Proteine)

Albumin und Globuline

Albumine und Globuline sind in der Natur weit verbreitet. Es gibt viele davon im Blutplasma, im Milchserum und in den Geweben von Organismen. Im Serum zwischen Albumin und Globulinen gibt es ein bestimmtes Verhältnis ─ Albumin-Globulin-Koeffizient (A / G). Albumine unterscheiden sich von Globulinen in niedrigem Glycocol und großen Mengen an schwefelhaltigen Aminosäuren. Albumine lösen sich leicht in Wasser, während Globuline in Wasser praktisch unlöslich sind, sich aber in Lösungen mit schwacher Salzkonzentration leicht lösen, und dies wird verwendet, um Albumin von Globulinen abzutrennen. Albumine sind in einem kleineren Dispersionszustand als Globuline und daher schwieriger auszufällen. Ihr Molekulargewicht ist geringer als das von Globulinen.

Bei der Gewinnung von Proteinzubereitungen wird häufiger das Aussalzen von Ammoniumsulfat verwendet. Um antitoxisches Serum (Anti-Diphtherie, Anti-Polyemilitis, Anti-Pertussis usw.) zu erhalten, wird daher das Verfahren zum Ausfällen von Proteinen mit Ammoniumsulfat verwendet, da Antitoxine aufgrund ihrer chemischen Natur α-Globuline des Blutes sind.

Experimente mit dem schwefelmarkierten Albuminmolekül Muller aus dem Jahr 1954 belegten die Umwandlung von Albulin in Globulin. Biologische Flüssigkeiten (Blut, Rückenmark) enthalten immer mehr Eiweiß als Globuline.

Histone sind in der Natur als Teil komplexer Proteine ​​vorwiegend in Kernproteinen verbreitet.

Ihr Molekulargewicht ist deutlich niedriger als bei Albumin und Globulinen - etwa 14.300. Sie bestehen hauptsächlich aus Diaminsäuren: Arginin, Histidin und Lysin und enthalten sehr wenig Tryptophan und schwefelhaltige Aminosäuren. Aufgrund des Gehalts an Diaminosäuren sind diese Proteine ​​in der Natur stark alkalisch.

Es ist bekannt, dass Histone proteins Proteine ​​sind, die zu 80% aus Hexonbasen bestehen, d. H. Aminosäuren mit 6 Kohlenstoffatomen - Arginin, Lysin und Histidin. Ein Vertreter der Histone ist das Globin-Protein, das Teil des Hämoglobin-Blutproteins ist. Über ein Histidinmolekül ist dieses Protein mit Häm verbunden und bildet Hämoglobin.

Die Protamine wurden 1868 von Misher in Spermien entdeckt und ihre Proteinnatur wurde 1886 von Kossel entschlüsselt. Sie werden in reiner Form unter Verwendung von Picraten erhalten. Das Molekulargewicht reicht von 2.000 bis 10.000. Der Stickstoffgehalt beträgt 30%, während in anderen einfachen Stickstoffproteinen nur 16-17% liegen. Der Hauptkern dieser Proteine ​​ist eine Argininpeptidkette, so dass sie leicht mit sauren Verbindungen reagieren können.

In letzter Zeit wird Proteinen, die zu Skleroproteinen gehören, große Bedeutung beigemessen. Diese Proteine ​​lassen sich in Wasser und Salzlösungen nur schwer lösen und sind fast keinem Enzym ausgesetzt. Solche Proteine ​​haben eine besondere Elastizität und Festigkeit. Dazu gehören Keratine - Hautproteine ​​und Kollagene - Bindegewebsproteine. Diese Proteine ​​enthalten die höchste Menge an Monoamino-Monocarboxylaminosäuren.

Keratine werden von Haut, Haaren, Hörnern und Hufen abgeleitet. Sie haben eine sehr wichtige Schutzfunktion. Keratine enthalten viel der Aminosäure Cystin.

Kollagen ist ein aus Bindegewebe isoliertes Protein. Kollagen besteht nicht aus Cystin, Tyrosin und Tryptophan und ist daher kein vollständiges Protein (Gelatine wird wie Kollagen aus dem Bindegewebe isoliert und ist ebenfalls ein defektes Protein).

Die Skleroprotein-Gruppe umfasst Proteine, die als Fibroin, Rootin und Spongil bekannt sind. Fibroin wird von Seidenraupen gebildet und enthält 44% Glycocol, 26% Alanin, 13,6% Serin und 13% Tyrosin.

Cornein wird im Knochenskelett von Korallen gefunden und Spongin wird von Seeschwämmen isoliert. Beide Proteine ​​sind reich an Jod und Brom. Bereits 1896 wurde Iodotorgonsäure, das ist 3,5-Diiodotyrosin, aus Seeschwämmen isoliert.

Die Gruppe komplexer Proteine ​​umfasst solche Verbindungen, die sich bei Hydrolyse nicht nur in Aminosäuren, sondern auch in den Nichtproteinteil zersetzen.

Ende des letzten Jahrhunderts isolierte Misher im Labor von Hoppe-Seiler in Deutschland eine Substanz aus dem Kern, die er Nuklein nannte. Im Kern sind Eiweißstoffe der Hauptteil. Später stellte sich heraus, dass diese Proteine ​​zur Gruppe der Histone und Protamine gehören, die alkalische Eigenschaften haben.

Nach moderner Forschung findet man Nukleoproteine ​​auch im Zytoplasma von Zellen.

Nukleoproteine ​​gehören zu den biologisch wichtigsten Proteinsubstanzen: Sie sind mit Zellteilungsprozessen und der Übertragung erblicher Eigenschaften verbunden; aus Kernen filterbar gebaut

Viren, die Krankheiten verursachen.

Nukleoproteine ​​bestehen aus Protein und Nukleinsäuren. Nukleinsäuren sind komplexe Verbindungen, die sich in einfache Nukleinsäuren (Mononukleotide) zerlegen, die aus stickstoffhaltigen Basen, Kohlenhydraten (Pentosen) und Phosphorsäure aufgebaut sind.

Die Nukleotide enthalten Derivate der Purin- und Pyrimidinbasen - Adenin (6-Aminopurin), Guanin (2-Amino-6-hydroxypurin), Cytosin (2-Hydroxy-6-pyrimidin), Uracil (2, 6-Dioxypyrimidin). Thymin (2,6-Dioxy-5-methylpyrimidin).

Nukleinsäurestruktur

Die Struktur einfacher Nukleinsäuren (Nukleotide) ist derzeit gut untersucht. Es wird angegeben, dass sich Adenylsäure während der Hydrolyse in Kohlenhydrate (Pentose), Phosphorsäure und stickstoffhaltiges Base-Adenin zersetzt. Im Adenylsäuremuskelgewebe befindet sich Phosphorsäure am 5. Kohlenstoffatom der Ribose.

Adenylsäuren - AMP, ADP und ATP spielen eine wichtige Rolle im Stoffwechsel.

Es gibt fünf Arten von Nukleotiden, die in Polynukleinsäuren, RNA und DNA vorkommen, dies sind Adenyl-, Guanyl-, Cytidin-, Uridyl- und Thiamidylsäuren. Diese Säuren sind in äquivalenten Mengen in Polynukleotiden enthalten. In freier Form werden diese Säuren gefunden und können ein, zwei und drei Phosphorsäurereste enthalten. Hierbei werden Mono-, Di- und Triophosphorsäurederivate von Nucleitiden unterschieden.

Watson und Crick, die sich mit der Zusammensetzung und Struktur von DNA beschäftigen, haben die Idee, dass das DNA-Molekül ein doppeltes, um seine Achse verdrehtes Helix aus zwei Nukleotidketten ist. Gleichzeitig steht eine der Purinbasen der Pyrimidinbase gegenüber.

Die Forscher zeigten, dass eine Windung der Spirale zehn Basenpaare enthält, während die Basensequenz in einer Kette die Sequenz in einer anderen vollständig bestimmt. Auf diese Weise können wir verstehen, wie sich chemisch spezifische lebende Materie im Prozess der Zellteilung reproduziert.

Am Anfang wird die Helix abgewickelt, dann werden die Polynukleotidketten getrennt und bewegen sich voneinander weg. Aus der Umgebung erfolgt die Zugabe der entsprechenden Mononukleotide, die mit der Bildung von zwei neuen Helices endet. Dieser Vorgang wird endlos wiederholt.

Desoxyribonukleinsäure wird als Kern bezeichnet, weil sie viel im Zellkern enthalten ist, und Ribonukleinsäure wird als Protoplasma bezeichnet, da sich viel davon im Protoplasma von Zellen befindet.

Die Isomerisierung von Polynukleinsäuren hängt von der Reihenfolge des Wechsels einfacher Nukleinsäuren ab.

Eine besonders wichtige Rolle spielen zwei Polynukleinsäuren: Ribonukleinsäure (RNA) und Desoxyribonukleinsäure (DNA).

Wie der Name schon sagt, unterscheiden sich diese Säuren in Kohlenhydratkomponenten. RNA enthält Ribose, DNA - Desoxyribose, das heißt Ribose, bei der C2 kein Sauerstoffatom hat. In RNA wurde kein Thymin und in DNA kein Uracil gefunden.

Es wurde festgestellt, dass RNA bis zu 4000-5000 Mononukleotide enthält, DNA ist viel mehr, da sein Molekulargewicht 2 Millionen erreicht. Mononukleotide befinden sich in Ketten und RNA- und DNA-Molekülen.

Jedes RNA- und DNA-Molekül hat eine streng geordnete Struktur, d. H. Den Wechsel von Mononukleotiden.

Derzeit wird DNA als ein Gen betrachtet, d. H. Eine Verbindung, die die Übertragung der erblichen Eigenschaften eines Organismus verursacht.

Chromoproteine ​​umfassen komplexe Proteinsubstanzen, die zusätzlich zu Proteinen Nicht-Proteinkomponenten-Farbstoffsaum enthalten. Chromoproteine ​​umfassen Hämoglobin, Myoglobin und Geminovye-Enzyme Katalase, Peroxidase und Cytochrom. Dazu gehören auch komplexe Proteine ​​- Flavoproteine, zu denen Farbstoffe - Flavine gehören.

Proteine, die Lebensmittel enthalten

Die meisten komplexen Proteine ​​enthalten das eine oder andere Metall. Bluthämoglobin und Geminovye-Enzyme (Katalase, Peroxidase, Cytochromoxidase) enthalten Eisen und Ascorbinsäureoxidase, Tyrosinase usw. - Kupfer.

Metalloproteine ​​und Flavoprteide spielen eine wichtige Rolle bei den biologischen Oxidationsprozessen in Geweben.

Die Priorität bei der Untersuchung der chemischen Natur des Farbstoffes von Hämoglobin gehört M. V. Nentsky. Er fand heraus, dass die Basis des Farbstoffs aus Blut einen Porphinring enthält, der aus vier Pyrrolringen besteht, die mithilfe von Methingruppen (= CH-) miteinander verbunden sind. Hämoglobin hat aufgrund der Anwesenheit von 4 Eisenatomen die Fähigkeit, Sauerstoff von der Lunge in das Gewebe zu transportieren und die Atmungsfunktion des Blutes zu übernehmen. Gegenwärtig wurde nachgewiesen, dass sich Hämoglobine bestimmter Tierarten nicht durch die Farbstoffe, sondern durch die Eiweißkomponenten unterscheiden. Es gibt Hämoglobin A, Hämoglobin S, Hämoglobin F.

Als Teil des Muskelgewebes gibt es ein Hämoprotein - Myoglobin, das den Muskeln eine rote Farbe gibt. Protein Myoglobin, obwohl nahe an der Zusammensetzung von Hämoglobin, unterscheidet sich jedoch in der Aminosäurezusammensetzung davon. Außerdem ist Myoglobin stärker an Sauerstoff gebunden. Es ist wichtig für Muskelgewebe. Das Myoglobinmolekül enthält ein Eisenatom, dh einen Porphyrring. In den Muskeln sind 14% des Myoglobins im Video-Oxymyoglobin enthalten, das eine Sauerstoffreserve in den Muskeln bereitstellt und einen Sauerstoffmangel verhindert. Bei einigen Meerestieren liegt der Oxymyoglobingehalt bei über 50%, so dass sie ohne Sauerstoff (Seehunde und andere Meerestiere) lange unter Wasser bleiben können.

Glucoproteine ​​umfassen komplexe Proteine, die zusätzlich zu Proteinen eine prothetische Gruppe aufweisen, die verschiedene Kohlenhydratderivate enthält: D-Glucosamin, D-Galactosamin, D-Glucuronsäure, kombiniert mit Schwefelsäure und Essigsäure. Vertreter dieser Proteine ​​sind Mucin (Speichel, Magen, Darmschleimhaut, Glaskörper des Auges), Heparin, Knochengewebe, Chondroitin und Blutgruppensubstanzen usw.

Glucoproteine ​​fallen im Gegensatz zu anderen komplexen Proteinen leicht unter der Wirkung starker Essigsäurelösungen aus, und dies wird bei ihrer Trennung verwendet.

Bei der Hydrolyse von Glucoproteinen treten Mucapolysaccharide, Hyaluronsäure und Chondrotin-Schwefelsäure auf. Hyaluronsäure in den Wänden der Blutgefäße gewährleistet die normale Durchlässigkeit.

Die Phosphooptera umfassen Proteine, die Phosphorsäure zusammen mit Aminosäuren einschließen. Phosphoproteine ​​unterscheiden sich von Nukleoproteinen dadurch, dass sie keine Nukleinsäuren in ihrer Zusammensetzung enthalten, jedoch Phosphorsäure über die Hydroxylgruppe der Serin- und Threonin-Aminosäuren an das Protein gebunden ist.

Diese Gruppe von Proteinen umfasst Caseinogenmilch und Eigelb-Vitelin. Diese Proteine ​​dienen als Nährstoff für die Entwicklung von Embryonen. Die Anwesenheit von Phosphorsäure in den obigen Proteinen gewährleistet die normale Entwicklung des Knochenskeletts.

Lipoproteine ​​sind komplexe Proteine, die während der Hydrolyse in Aminosäuren, neutrale Fette, Phosphatide und Sterole zerfallen. Sie sind der wichtigste Teil der strukturellen Bildung von Zellen und Körperflüssigkeiten. Zum Beispiel sind Lipide im Blut mit Albumin und Globulinen assoziiert und ergeben Komplexe unterschiedlicher Resistenz. Gewöhnliche Fettlösungsmittel - Ether, Chloroform - sind schwer zu extrahieren, aber nach der vorläufigen Zerstörung dieser Komplexe gehen Lipoide leicht in Lösung.

Lipodoprotein-Proteinkomplexe mit Cholesterin und Phosphatiden spielen eine große Rolle.

Die α-Lipotein-Komplexe umfassen Blut-α-Globulin und Lipide (Cholesterin und Phosphatide) im Verhältnis 1: 1. Die Zusammensetzung der α - Lipoproteinkomplexe α - Globuline des Blutes und das Verhältnis zwischen Proteinen und Lipiden beträgt 1: 4.

Die Bildung eines Proteinkomplexes mit Lipiden trägt zur Löslichkeit der Lipide und deren Transport in ihr Gewebe bei. Die meisten in Fetten löslichen Vitamine (A, E und Carotine) werden auch mit Hilfe von Serumproteinen - a2-Globulinen - in Gewebe transportiert.

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GLUCOPROTEIDE

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Medizinische Enzyklopädie / Medizinische Enzyklopädie / GLUCOPROTEIDS

GLUCOPROTEIDE

GLUCOPROTEIDE, komplexe Proteine, Proteinverbindungen mit Kohlenhydraten oder deren Derivaten.

Was sind Proteine, wie sind sie zusammengesetzt, warum werden sie gebraucht?

Sie enthalten C und N weniger und O ist mehr als Proteine. Es gibt phosphorfreie G. und Phosphoglucoproteine. Ersteres ist in 1) Mucinsubstanzen (Mucine, Mucoide) mit Aminozucker-Glucosamin (10–35%) in Form von gepaarten Mucoichi-Nosarsäure, 2) Chondroproteinen, die Chondrozamin in Form von Chondroitinosulfursäure enthalten, und 3) Halogenen unter der Wirkung unterteilt Alkalien, die sich in Hyeline verwandeln und bei weiterer Zersetzung Kohlenhydrate ergeben.Meine und ts und ns haben saure Eigenschaften. In Wasser unlöslich, in schwachen Laugen löslich. Schleimmörtel gerinnen beim Kochen nicht. Essigsäure erzeugt einen Niederschlag, der in einem Überschuss an Fällungsmittel bei einer üblichen Temperatur von nahezu unlöslich ist; K4FeCy6 fällt nicht aus; verdauter Magen- und Pankreassaft; Indol und Skatole fehlen in verrottenden Produkten. Mucine werden von einigen Speicheldrüsen ausgeschieden, sie befinden sich in Schleimhäuten, in der Haut von Schnecken, in der Schale von Eiern von Fröschen und Fischen; zusammen mit dem Mukoid, das im Var-Ton der Nabelschnur enthalten ist. Machen Sie die Gewebe glatt und elastisch, schützen Sie sie vor äußeren schädlichen Einflüssen. - Muscale wurden gefunden: in Ovarialzysten (Pseudomucin, Paramucin), in der Cornea (Corneamucoid), im Glaskörper des Auges (Hyalomcoid), in Hühnerprotein ( Ovomucoid) und in bestimmten asci-tischen Flüssigkeiten.— Zu den im allgemeinen wenig untersuchten Halogenen gehören: Neossin in den essbaren Nestern chinesischer Schwalben, Descemets Membranmembranen und Augenbeutel, Hyalinen von Echinokokkenblasen, Chondrosin von Schleimschwämmen usw. - Zu den Chondroproteinen gehören: Chondromucoidknorpel, Mukoyd Sehnen, Knochen osseomukoid, schleimiger Aorta, Haut, Lederhaut Augen. Chondromucoid reagiert sauer, ist unlöslich in Wasser, löst sich in Alkali auf, spaltet Chondroitinsäuresäure und bildet schwefeliges Alkali. Lösungen von Chondromucoid in einer sehr geringen Menge Alkali werden durch Säuren ausgefällt. K4FeCy6 in Gegenwart von NaCl und HCl fällt nicht aus; Die Gerbsäure fällt nicht aus, die letztere fällt in ihrer Gegenwart nicht mit Gelatine aus. Die Phosphoglucoproteine ​​spalten die reduzierende Substanz und Phosphorsäure während der Hydrolyse ab und ergeben keine Purinbasen. Bekannt: ihr Thulin aus Karpfeneiern und Helicoproteinen aus der Eiweißdrüse Helix pomatia. a Barkhash In der mikroskopischen Technik wird ein Gel wie folgt definiert: Die Teststücke werden mit 96-100 ° Alkohol oder Carnu Sagpo-Flüssigkeit (Alkohol + Chloroform + Essigsäure) fixiert, in Paraffin eingebettet und mit Fischer angefärbt. Dazu werden die Abschnitte 5–10 min bearbeitet. in einer 10% igen wässrigen Lösung von Tannin, mit einer 1% igen Lösung von K2Sg20 gespült, 5-10 Minuten in eine 10% ige Lösung von K2Cg207 eingetaucht, mit De-Stil gespült. Wasser und für 10 Minuten gefärbt. in einer gesättigten Lösung von Safranin in Anilinwasser, differenziert in einer klaren Alkohollösung von Lichtgriin, schnell durch Alkohole geführt und in üblicher Weise in kanadischem Balsam eingeschlossen. Ergebnisse: Körner von G. sind hellrot gefärbt. In einigen Fällen steigt die Farbe der Körner von 3 Tropfen auf 5 Kubikmeter K »Cr207-Ameisensäure bis zu einer 10% igen Lösung von K» Cr207. Um das Auflösen von G. zu vermeiden, ist es, wann immer möglich, erforderlich, die Verweildauer in Wasserlösungen zu reduzieren. Die Technik ist nicht nur in Bezug auf Gewebeschnitte anwendbar, sondern beispielsweise auch auf Objekte insgesamt, die sich auf Abstrichen befinden. in der Studie des einfachsten. Lit.: Strauss E. u. Collier W., Spezielle Chemie der Proteine ​​(Hndb. Der Biochemie des Menschenclubs u. Der Tiere, hrsg. Von C. Oppenheimer, B. I., S. 642, Jena, 1924). (Medizinisches Handbuch / Medizinische Enzyklopädie), Medizinisches Handbuch, Medizinische Enzyklopädie, Wiki, Wiki, Medizinische Enzyklopädie, Medizinisches Handbuch

PROTEINSTOFFE

Natürliche Polymere mit hohem Molekulargewicht (das Molekulargewicht variiert zwischen 5 und 10 Tausend bis 1 Million oder mehr), deren Moleküle aus Aminosäureresten aufgebaut sind, werden Proteine ​​oder Proteinsubstanzen genannt.

Proteine ​​sind eine der wichtigsten Klassen von bioorganischen Verbindungen, ohne die der Prozess der Vitalaktivität, dh der Stoffwechsel, unmöglich ist.

In Tieren und Pflanzen haben Proteine ​​eine Vielzahl von Funktionen:

Protein besteht aus der Masse des Protoplasmas der Zellen. Sie spielen eine entscheidende Rolle bei Stoffwechselvorgängen und der Zellproliferation. Proteine ​​bilden die Basis für Stütz-, Integumentär- und Muskelgewebe (Knochen, Knorpel, Sehnen, Haut).

Proteine ​​sind viele der wichtigsten physiologisch aktiven Verbindungen: Enzyme, Hormone, Pigmente, Antibiotika, Toxine.

Im Wesentlichen hängt die gesamte Aktivität des Organismus (Entwicklung, Bewegung, Zerfall und vieles mehr) mit Eiweißstoffen zusammen.

Klassifizierung von Proteinen

Derzeit gibt es mehrere Klassifizierungen von Proteinen:

- nach Schwierigkeitsgrad;

- Löslichkeit in getrennten Lösungsmitteln;

- in Form von Molekülen.

Der Komplexitätsgrad von Proteinen wird unterteilt in:

- einfache Proteine ​​(Proteine);

- komplexe Proteine ​​(Proteide).

Proteine ​​sind Verbindungen, die nur Aminosäurereste enthalten.

Proteide sind Verbindungen, die aus Protein- und Nichtproteinteilen bestehen. Bei der Hydrolyse ergeben sie Aminosäuren und Substanzen, die keine Proteine ​​sind (z. B. Phosphorsäure, Kohlenhydrate usw.).

Substanzen, die nicht proteinhaltig sind, aber Teil der Proteinsubstanzen sind, werden als prothetische Gruppe bezeichnet.

In Abhängigkeit von der Zusammensetzung des Nicht-Protein-Teils (Prothetikgruppe) werden die Proteide in Gruppen unterteilt:

1. Nukleoproteine ​​- Verbindungen, die zu einfachen Proteinen und Nukleinsäuren hydrolysiert werden. Sie sind Teil von Protoplasma, Zellkernen, Viren. Nukleinsäuren gehören zu den wichtigsten Biopolymeren, die eine große Rolle in der Vererbung spielen.

2. Phosphoprotein - Verbindungen, die zu einfachem Protein und Phosphorsäure hydrolysiert werden. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Ernährung des jungen Körpers. Beispiel: - Kasein - Milcheiweiß.

3. Glycoproteine ​​- Verbindungen, die zu einfachen Proteinen und Kohlenhydraten hydrolisieren. In verschiedenen Schleimsekreten von Tieren enthalten.

4. Lipoproteine ​​- Verbindungen, die zu einfachen Proteinen und Lipiden hydrolysieren. Beteiligen Sie sich an der Bildung von Glutenproteinen. In großen Mengen in der Zusammensetzung der Körner, Protoplasma und Zellmembranen enthalten.

5. Chromoproteine ​​- Verbindungen, die zu einfachen Proteinen und Farbstoffen hydrolysieren. Zum Beispiel zerfällt Bluthämoglobin in Globin-Protein und eine komplexe stickstoffhaltige Base, die Eisen enthält.

Es gibt andere Gruppen von komplexen Proteinen.

Entsprechend der Löslichkeit in getrennten Lösungsmitteln werden Proteine ​​in folgende Gruppen unterteilt:

- wasserlöslich;

- löslich in schwachen Salzlösungen;

- löslich in alkoholischen Lösungen;

- löslich in Alkalien usw.

Proteine ​​gemäß dieser Klassifikation sind unterteilt in:

1. albumens - in Wasser lösliche Proteine Ein relativ kleines Molekulargewicht haben. Ein Teil der Eiweiße, Blut, Milch. Ein typischer Vertreter von Albumin ist Eiprotein.

2. Globuline sind Proteine, die in Wasser unlöslich sind, aber in verdünnten wässrigen Salzlösungen löslich sind. Diese Proteine ​​sind sehr häufig - sie bilden den größten Teil der Samen von Hülsenfrüchten und Ölsaaten, sind Teil des Bluts, der Milch und der Muskelfasern.

PROTEINSTOFFE

Ein repräsentatives Tierglobulin ist Laktoglobulinmilch.

3. Prolamine - Proteine, die in Wasser unlöslich, aber in Ethanollösung (60-80%) löslich sind. Dies sind charakteristische Getreide-Samenproteine, zum Beispiel: Gliadin-Weizen und Roggen, Zein-Mais, Avenin-Hafer, Hordein-Gerste.

4. Gluteline - Proteine, die in Wasser unlöslich, in Alkali-Lösungen jedoch löslich sind. In der Zusammensetzung pflanzlicher Proteine ​​enthalten. Von diesen sollte Orysenin von Reissamen und Gluteninglutenproteinen des Weizens unterschieden werden.

Neben den oben genannten Gruppen umfassen Proteine ​​auch:

-Protamine (Teil der Spermien und Fischeier);

-Histone (sind Teil vieler komplexer Proteine);

-Skleroproteine ​​(zu dieser Gruppe gehören Proteine ​​des Stütz- und Integumentärgewebes des Körpers: Knochen, Haut, Bänder, Hörner, Nägel, Haare).

Die Form der Proteinmoleküle teilt sich in:

- fibrillär oder filamentös;

- kugelförmig oder kugelförmig.

In den sogenannten fibrillären Proteinen sind einzelne Molekülketten stärker gestreckt.

Bei globularen Proteinen ist die Molekülkettenverpackung kompakter.

Die meisten Proteine ​​lebender Organismen liegen in der zweiten Gruppe in Form von Molekülen vor.

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Eichhörnchen sind was

Proteine ​​sind organische Substanzen, die im menschlichen Körper von Zellen, Organen, Geweben und der Synthese von Hormonen und Enzymen die Rolle von Baumaterial spielen. Sie sind für viele nützliche Funktionen verantwortlich, deren Versagen zu Lebensstörungen führt, und sie bilden Verbindungen, die die Immunität gegen Infektionen gewährleisten. Proteine ​​bestehen aus Aminosäuren. Wenn sie in unterschiedlichen Sequenzen kombiniert werden, werden mehr als eine Million verschiedene chemische Substanzen gebildet. Sie sind in mehrere Gruppen unterteilt, die für eine Person gleichermaßen wichtig sind.

Proteinprodukte tragen zum Wachstum der Muskelmasse bei, so dass Bodybuilder ihre Nahrung mit Proteinfutter sättigen. Es enthält nur wenige Kohlenhydrate und dementsprechend einen niedrigen glykämischen Index. Daher ist es für Diabetiker nützlich. Ernährungswissenschaftler empfehlen, einen gesunden Menschen zu essen, 0,75 - 0,80 g. Qualitätskomponente pro 1 kg Gewicht. Das Wachstum eines Neugeborenen erfordert bis zu 1,9 Gramm. Der Mangel an Proteinen führt zur Störung der Vitalfunktionen der inneren Organe. Außerdem wird der Stoffwechsel gestört und es kommt zu Muskelatrophie. Daher sind Proteine ​​unglaublich wichtig. Lassen Sie uns sie genauer untersuchen, um Ihre Ernährung richtig in Einklang zu bringen und das perfekte Menü zum Abnehmen oder Muskelmasse zu erstellen.

Eine Theorie

Auf der Suche nach der idealen Zahl wissen nicht alle, was Proteine ​​sind, obwohl sie aktiv kohlenhydratarme Diäten fördern. Um Fehler bei der Verwendung von Eiweißfuttermitteln zu vermeiden, finden Sie heraus, was es ist. Protein oder Protein ist eine organische Verbindung mit hohem Molekulargewicht. Sie bestehen aus alpha-Säuren und sind mit Hilfe von Peptidbindungen in einer Kette verbunden.

Die Struktur enthält 9 essentielle Aminosäuren, die nicht synthetisiert werden. Dazu gehören:

Enthält auch 11 essentielle Aminosäuren und andere, die im Stoffwechsel eine Rolle spielen. Die wichtigsten Aminosäuren werden jedoch als Leucin, Isoleucin und Valin bezeichnet, die als BCAA bezeichnet werden. Betrachten Sie ihren Zweck und ihre Quellen.

Wie wir sehen können, ist jede der Aminosäuren wichtig für die Bildung und Aufrechterhaltung der Muskelenergie. Damit alle Funktionen fehlerfrei ausgeführt werden, müssen sie als Nahrungsergänzungsmittel oder Naturkost in die tägliche Ernährung aufgenommen werden.

Wie viele Aminosäuren sind notwendig, damit der Körper richtig funktioniert?

Alle diese Proteinverbindungen enthalten Phosphor, Sauerstoff, Stickstoff, Schwefel, Wasserstoff und Kohlenstoff. Daher wird eine positive Stickstoffbilanz beobachtet, die für das Wachstum schöner Entlastungsmuskeln notwendig ist.

Interessant Im Prozess des menschlichen Lebens geht der Proteinanteil verloren (etwa 25 - 30 Gramm). Daher müssen sie immer in der vom Menschen konsumierten Nahrung vorhanden sein.

Es gibt zwei Hauptarten von Proteinen: pflanzliche und tierische. Ihre Identität hängt davon ab, woher sie in Organen und Geweben kommen. Die erste Gruppe umfasst Proteine, die aus Sojaprodukten, Nüssen, Avocados, Buchweizen und Spargel gewonnen werden. Und zum zweiten - von Eiern, Fisch, Fleisch und Milchprodukten.

Proteinstruktur

Um zu verstehen, woraus das Protein besteht, muss deren Struktur im Detail untersucht werden. Verbindungen können primär, sekundär, tertiär und quartär sein.

• Primär Darin sind die Aminosäuren in Reihe geschaltet und bestimmen den Typ, die chemischen und physikalischen Eigenschaften des Proteins.
• Die sekundäre ist die Form einer Polypeptidkette, die durch Wasserstoffbrückenbindungen der Imino- und Carboxylgruppen gebildet wird. Die häufigste Alpha-Helix- und Beta-Struktur.
• Tertiär ist der Ort und der Wechsel von Betastrukturen, Polypeptidketten und Alphahelixen.
• Quaternär wird durch Wasserstoffbrücken und elektrostatische Wechselwirkungen gebildet.

Die Zusammensetzung der Proteine ​​wird durch kombinierte Aminosäuren in unterschiedlicher Menge und Reihenfolge dargestellt. Je nach Art der Struktur können sie in zwei Gruppen unterteilt werden: einfach und komplex, die Nicht-Aminosäuregruppen umfassen.

Es ist wichtig! Diejenigen, die abnehmen oder ihre körperliche Form verbessern wollen, empfehlen Ernährungswissenschaftler, Protein-Nahrungsmittel zu sich zu nehmen. Sie lindern dauerhaft den Hunger und beschleunigen den Stoffwechsel.

Proteine ​​besitzen neben der Gebäudefunktion eine Reihe weiterer nützlicher Eigenschaften, auf die weiter eingegangen wird.

Expertenmeinung

Ich möchte die schützenden, katalytischen und regulatorischen Funktionen von Proteinen erklären, da dies ein ziemlich komplexes Thema ist.

Die meisten Substanzen, die die Vitalaktivität des Körpers regulieren, sind proteinhaltig, dh sie bestehen aus Aminosäuren. Proteine ​​sind in der Struktur absolut aller Enzyme enthalten - katalytische Substanzen, die den normalen Ablauf absolut aller biochemischen Reaktionen im Körper sicherstellen. Und dies bedeutet, dass ohne sie kein Energieaustausch und sogar der Bau von Zellen möglich ist.

Proteine ​​sind Hormone des Hypothalamus und der Hypophyse, die wiederum die Arbeit aller inneren Drüsen regulieren. Die Bauchspeicheldrüsenhormone (Insulin und Glucagon) sind in ihrer Struktur Peptide. Proteine ​​haben somit einen direkten Einfluss auf den Stoffwechsel und viele physiologische Funktionen im Körper. Ohne sie sind Wachstum, Fortpflanzung und sogar das normale Funktionieren des Individuums unmöglich.

Zum Schluss noch die Schutzfunktion. Alle Immunglobuline (Antikörper) haben eine Proteinstruktur. Und sie sorgen für eine humorale Immunität, dh sie schützen den Körper vor Infektionen und helfen, nicht krank zu werden.

Proteinfunktionen

Bodybuilder interessieren sich hauptsächlich für die Wachstumsfunktion, aber abgesehen davon erfüllen Proteine ​​immer noch viele Aufgaben, nicht weniger wichtig:

Mit anderen Worten, Protein ist eine Reserve-Energiequelle für die volle körperliche Arbeit. Wenn alle Kohlenhydratvorräte verbraucht sind, beginnt das Protein abzubauen. Daher sollten Sportler die Menge an hochwertigem Eiweiß in Betracht ziehen, die beim Muskelaufbau und -aufbau hilft. Die Hauptsache ist, dass die Zusammensetzung der verbrauchten Substanz den gesamten Satz essenzieller Aminosäuren umfasst.

Es ist wichtig! Die biologische Wertigkeit von Proteinen bezeichnet ihre Quantität und Qualität der Assimilation durch den Körper. In einem Ei beträgt der Koeffizient beispielsweise 1 und in Weizen - 0,54. Dies bedeutet, dass sie im ersten Fall doppelt so oft assimiliert werden wie im zweiten.

Wenn das Protein in den menschlichen Körper gelangt, beginnt es sich in einen Zustand von Aminosäuren und dann Wasser, Kohlendioxid und Ammoniak zu zerlegen. Danach bewegen sie sich durch das Blut zu den restlichen Geweben und Organen.

Protein Essen

Wir haben bereits herausgefunden, was Proteine ​​sind, aber wie können wir dieses Wissen in der Praxis anwenden? Es ist nicht notwendig, insbesondere in ihre Strukturen einzutauchen, um das gewünschte Ergebnis zu erzielen (um Gewicht zu verlieren oder zuzunehmen).

Um ein Proteinmenü zusammenzustellen, betrachten Sie eine Tabelle mit Produkten mit einem hohen Gehalt der Komponente.

Achten Sie auf die Lerngeschwindigkeit. Einige werden in kurzer Zeit von Organismen verdaut, während andere länger sind. Es hängt von der Struktur des Proteins ab. Wenn sie von Eiern oder Milchprodukten geerntet werden, gehen sie sofort zu den richtigen Organen und Muskeln, da sie in Form einzelner Moleküle enthalten sind. Nach der Wärmebehandlung ist der Wert etwas reduziert, aber nicht kritisch. Essen Sie also keine rohen Lebensmittel. Fleischfasern werden schlecht verarbeitet, da sie zunächst auf Festigkeit ausgelegt sind. Das Kochen vereinfacht den Assimilationsprozess, da bei der Verarbeitung durch hohe Temperaturen Vernetzungen in den Fasern zerstört werden. Aber auch in diesem Fall erfolgt die volle Absorption in 3 - 6 Stunden.

Interessant Wenn Sie Muskeln aufbauen möchten, essen Sie eine Stunde vor dem Training Eiweißfutter. Geeignete Hühner- oder Putenbrust-, Fisch- und Milchprodukte. So steigern Sie die Effektivität der Übungen.

Vergessen Sie auch nicht das pflanzliche Essen. Ein großer Teil der Substanz wird in Samen und Hülsenfrüchten gefunden. Aber für ihre Entnahme muss der Körper viel Zeit und Mühe aufwenden. Die Pilzkomponente ist am schwersten zu verdauen und zu assimilieren, aber Soja erreicht leicht sein Ziel. Aber die Sojabohne allein reicht nicht aus, um die Körperarbeit zu vollenden. Sie muss mit den vorteilhaften Eigenschaften tierischen Ursprungs kombiniert werden.

Proteinqualität

Die biologische Wertigkeit von Proteinen kann aus verschiedenen Blickwinkeln betrachtet werden. Den chemischen Standpunkt und den Stickstoff haben wir bereits untersucht, berücksichtigt und andere Indikatoren.

• Aminosäureprofil bedeutet, dass Proteine ​​aus der Nahrung denen im Körper bereits entsprechen müssen. Ansonsten wird die Synthese abgebrochen und führt zum Abbau von Proteinverbindungen.
• Nahrungsmittel mit Konservierungsmitteln und solche, die einer intensiven Wärmebehandlung unterzogen wurden, verfügen über weniger verfügbare Aminosäuren.
• Je nach Geschwindigkeit des Proteinabbaus in einfache Komponenten werden Proteine ​​schneller oder langsamer abgebaut.
• Die Proteinverwertung ist ein Indikator für die Zeit, in der der gebildete Stickstoff im Körper zurückgehalten wird und wie viel verdauliches Protein insgesamt gewonnen wird.
• Die Wirksamkeit hängt davon ab, wie der Wirkstoff das Muskelwachstum beeinflusst hat.

Es sollte auch der Grad der Proteinaufnahme durch die Zusammensetzung der Aminosäuren angegeben werden. Aufgrund ihrer chemischen und biologischen Wertigkeit können Produkte mit einer optimalen Proteinquelle identifiziert werden.

Betrachten Sie die Liste der Bestandteile, die in der Diät des Sportlers enthalten sind:

Wie wir sehen, ist auch eine gesunde Ernährung mit Kohlenhydraten zur Verbesserung der Muskeln verbunden. Geben Sie keine nützlichen Komponenten auf. Nur mit dem richtigen Gleichgewicht von Proteinen, Fetten und Kohlenhydraten wird der Körper keinen Stress spüren und wird zum Besseren verändert.

Es ist wichtig! In der Ernährung sollten Proteine ​​pflanzlichen Ursprungs dominieren. Ihr Verhältnis zu Tieren beträgt 80% bis 20%.

Um den größtmöglichen Nutzen aus eiweißreichen Lebensmitteln zu ziehen, sollten Sie die Qualität und Geschwindigkeit der Aufnahme nicht vergessen. Versuchen Sie, die Ernährung so auszugleichen, dass der Körper mit nützlichen Spurenelementen gesättigt ist und nicht an einem Mangel an Vitaminen und Energie leidet. Zusammenfassend stellen wir fest, dass Sie auf den richtigen Stoffwechsel achten müssen. Versuchen Sie dazu, die Nahrung anzupassen und nach dem Abendessen Eiweißfutter zu sich zu nehmen. So warnen Sie Nachtsnacks, und dies wirkt sich positiv auf Ihre Figur und Ihre Gesundheit aus. Wenn Sie abnehmen möchten, essen Sie Geflügel, Fisch und Milchprodukte mit niedrigem Fettgehalt.

http://diets.guru/pishhevye-veshhestva/belki-chto-eto-takoe/

PROTEINSTOFFE

Natürliche Polymere mit hohem Molekulargewicht (das Molekulargewicht variiert zwischen 5 und 10 Tausend bis 1 Million oder mehr), deren Moleküle aus Aminosäureresten aufgebaut sind, werden Proteine ​​oder Proteinsubstanzen genannt.

Proteine ​​sind eine der wichtigsten Klassen von bioorganischen Verbindungen, ohne die der Prozess der Vitalaktivität, dh der Stoffwechsel, unmöglich ist.

In Tieren und Pflanzen haben Proteine ​​eine Vielzahl von Funktionen:

Protein besteht aus der Masse des Protoplasmas der Zellen. Sie spielen eine entscheidende Rolle bei Stoffwechselvorgängen und der Zellproliferation. Proteine ​​bilden die Basis für Stütz-, Integumentär- und Muskelgewebe (Knochen, Knorpel, Sehnen, Haut).

Proteine ​​sind viele der wichtigsten physiologisch aktiven Verbindungen: Enzyme, Hormone, Pigmente, Antibiotika, Toxine.

Im Wesentlichen hängt die gesamte Aktivität des Organismus (Entwicklung, Bewegung, Zerfall und vieles mehr) mit Eiweißstoffen zusammen.

Klassifizierung von Proteinen

Derzeit gibt es mehrere Klassifizierungen von Proteinen:

- nach Schwierigkeitsgrad;

- auf Löslichkeit in getrennten Lösungsmitteln;

- in Form von Molekülen.

Der Komplexitätsgrad von Proteinen wird unterteilt in:

- einfache Proteine ​​(Proteine);

- komplexe Proteine ​​(Proteide).

Proteine ​​sind Verbindungen, die nur Aminosäurereste enthalten.

Proteide sind Verbindungen, die aus Protein- und Nichtproteinteilen bestehen. Bei der Hydrolyse ergeben sie Aminosäuren und Substanzen, die keine Proteine ​​sind (z. B. Phosphorsäure, Kohlenhydrate usw.).

Substanzen, die nicht proteinhaltig sind, aber Teil der Proteinsubstanzen sind, werden als prothetische Gruppe bezeichnet.

In Abhängigkeit von der Zusammensetzung des Nicht-Protein-Teils (Prothetikgruppe) werden die Proteide in Gruppen unterteilt:

1. Nukleoproteine ​​- Verbindungen, die zu einfachen Proteinen und Nukleinsäuren hydrolysiert werden. Sie sind Teil von Protoplasma, Zellkernen, Viren. Nukleinsäuren gehören zu den wichtigsten Biopolymeren, die eine große Rolle in der Vererbung spielen.

2. Phosphoprotein - Verbindungen, die zu einfachem Protein und Phosphorsäure hydrolysiert werden. Sie spielen eine wichtige Rolle bei der Ernährung des jungen Körpers. Beispiel: - Kasein - Milcheiweiß.

3. Glycoproteine ​​- Verbindungen, die zu einfachen Proteinen und Kohlenhydraten hydrolisieren. In verschiedenen Schleimsekreten von Tieren enthalten.

4. Lipoproteine ​​- Verbindungen, die zu einfachen Proteinen und Lipiden hydrolysieren. Beteiligen Sie sich an der Bildung von Glutenproteinen. In großen Mengen in der Zusammensetzung der Körner, Protoplasma und Zellmembranen enthalten.

5. Chromoproteine ​​- Verbindungen, die zu einfachen Proteinen und Farbstoffen hydrolysieren. Zum Beispiel zerfällt Bluthämoglobin in Globin-Protein und eine komplexe stickstoffhaltige Base, die Eisen enthält.

Es gibt andere Gruppen von komplexen Proteinen.

Entsprechend der Löslichkeit in getrennten Lösungsmitteln werden Proteine ​​in folgende Gruppen unterteilt:

- in Wasser löslich;

- löslich in schwachen Salzlösungen;

- löslich in alkoholischen Lösungen;

- löslich in Alkalien usw.

Proteine ​​gemäß dieser Klassifikation sind unterteilt in:

1. albumens - in Wasser lösliche Proteine Ein relativ kleines Molekulargewicht haben. Ein Teil der Eiweiße, Blut, Milch. Ein typischer Vertreter von Albumin ist Eiprotein.

2. Globuline sind Proteine, die in Wasser unlöslich sind, aber in verdünnten wässrigen Salzlösungen löslich sind. Diese Proteine ​​sind sehr häufig - sie bilden den größten Teil der Samen von Hülsenfrüchten und Ölsaaten, sind Teil des Bluts, der Milch und der Muskelfasern. Ein repräsentatives Tierglobulin ist Laktoglobulinmilch.

3. Prolamine - Proteine, die in Wasser unlöslich, aber in Ethanollösung (60-80%) löslich sind. Dies sind charakteristische Getreide-Samenproteine, zum Beispiel: Gliadin-Weizen und Roggen, Zein-Mais, Avenin-Hafer, Hordein-Gerste.

4. Gluteline - Proteine, die in Wasser unlöslich, in Alkali-Lösungen jedoch löslich sind. In der Zusammensetzung pflanzlicher Proteine ​​enthalten. Von diesen sollte Orysenin von Reissamen und Gluteninglutenproteinen des Weizens unterschieden werden.

Neben den oben genannten Gruppen umfassen Proteine ​​auch:

-Protamine (Teil der Spermien und Fischeier);

-Histone (sind Teil vieler komplexer Proteine);

-Skleroproteine ​​(zu dieser Gruppe gehören Proteine ​​des Stütz- und Integumentärgewebes des Körpers: Knochen, Haut, Bänder, Hörner, Nägel, Haare).

Die Form der Proteinmoleküle teilt sich in:

- fibrillär oder filamentös;

- kugelförmig oder kugelförmig.

In den sogenannten fibrillären Proteinen sind einzelne Molekülketten stärker gestreckt.

Bei globularen Proteinen ist die Molekülkettenverpackung kompakter.

Die meisten Proteine ​​lebender Organismen liegen in der zweiten Gruppe in Form von Molekülen vor.

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Arten von Proteinen: Klassifizierung, Definition und Beispiele

Protein ist ein Makromolekül, das in den Zellen vorkommt. Jede von ihnen hat eine bestimmte Funktion, aber nicht alle sind gleich, daher haben sie eine bestimmte Klassifizierung, die verschiedene Arten von Proteinen definiert. Diese Klassifizierung ist hilfreich für die Betrachtung.

Proteindefinition: Was ist ein Protein?

Protein, aus dem Griechischen "πρωτεῖος", sind Biomoleküle, die durch lineare Ketten von Aminosäuren gebildet werden.

Aufgrund ihrer physikochemischen Eigenschaften können Proteine ​​als einfache Proteine ​​(Holoproteine) klassifiziert werden, die nur durch Aminosäuren oder deren Derivate gebildet werden. konjugierte Proteine ​​(Heteroproteine), gebildet aus Aminosäuren, begleitet von verschiedenen Substanzen, und abgeleiteten Proteinen, Substanzen, die durch Denaturierung und Spaltung der vorherigen gebildet werden.

Proteine ​​sind lebensnotwendig, vor allem wegen ihrer plastischen Funktion (sie machen 80% des dehydratisierten Protoplasmas jeder Zelle aus), aber auch aufgrund ihrer bioregulatorischen Funktionen (sie sind Teil der Enzyme) und des Schutzes (Antikörper sind Proteine).

Proteine ​​spielen eine entscheidende Rolle im Leben und sind die vielseitigsten und vielfältigsten Biomoleküle. Sie sind für das Wachstum des Körpers notwendig und erfüllen eine Vielzahl verschiedener Funktionen, darunter:

• Gewebekonstruktion Dies ist die wichtigste Funktion des Proteins (zum Beispiel: Kollagen)
• Widersprüchlichkeit (Aktin und Myosin)
• Enzymatisch (zum Beispiel: suckraz und pepsin)
• Homöostatisch: kooperiert bei der Aufrechterhaltung des pH-Werts (da sie als chemischer Puffer wirken)
• Immunologisch (Antikörper)
• Vernarbung von Wunden (zB Fibrin)
• Protective (zum Beispiel Thrombin und Fibrinogen)
• Signaltransduktion (zum Beispiel Rhodopsin).

Proteine ​​werden durch Aminosäuren gebildet. Die Proteine ​​aller Lebewesen werden hauptsächlich von ihrer Genetik bestimmt (mit Ausnahme einiger antimikrobieller Peptide der nicht-ribosomalen Synthese), dh die genetische Information bestimmt weitgehend, welche Proteine ​​von Zelle, Gewebe und Organismus repräsentiert werden.

Proteine ​​werden abhängig davon produziert, wie die Gene, die sie kodieren, reguliert werden. Daher sind sie anfällig für Signale oder externe Faktoren. Der in diesem Fall exprimierte Satz von Proteinen wird Proteom genannt.

Eigenschaften von Proteinen

Fünf grundlegende Eigenschaften, die die Existenz und die Funktion von Proteinen ermöglichen:

1. PH-Puffer (bekannt als Puffereffekt): Sie wirken aufgrund ihres amphoteren Charakters als pH-Puffer, dh sie können sich wie Säuren (Donorelektronen) oder als Basen (Elektronenempfang) verhalten.
2. Elektrolytische Fähigkeit: wird durch Elektrophorese bestimmt, eine analytische Methode, bei der Proteine ​​auf den positiven Pol übertragen werden, weil ihr Molekül eine negative Ladung hat und umgekehrt.
3. Spezifität: Jedes Protein hat eine spezifische Funktion, die von seiner Primärstruktur bestimmt wird.
4. Stabilität: Das Protein muss in der Umgebung, in der es seine Funktion erfüllt, stabil sein. Um dies zu erreichen, bilden die meisten Wasserproteine ​​einen verpackten hydrophoben Kern. Dies ist auf die Halbwertszeit und den Proteinumsatz zurückzuführen.
5. Löslichkeit: Es ist notwendig, Protein zu solvatisieren. Dies wird erreicht, indem Reste mit der gleichen Polarität der Oberfläche des Proteins ausgesetzt werden. Es wird beibehalten, solange starke und schwache Bindungen bestehen. Wenn die Temperatur und der pH-Wert ansteigen, geht die Löslichkeit verloren.

Proteindenaturierung

Wenn der pH-Wert, die Konzentrationsänderung, die molekulare Erregung oder plötzliche Temperaturänderungen in der Proteinlösung auftreten, kann die Löslichkeit der Proteine ​​bis zum Niederschlag verringert werden. Dies ist auf die Tatsache zurückzuführen, dass die Bindungen, die die globuläre Konformation unterstützen, zerstört werden und das Protein die filamentöse Konformation annimmt. Daher bedeckt eine Schicht von Wassermolekülen Proteinmoleküle, die dazu neigen, sich aneinander zu binden, nicht vollständig, was zur Bildung großer Partikel führt, die ausfallen.

Darüber hinaus verschwinden seine biokatalytischen Eigenschaften, wenn sich das aktive Zentrum ändert. Proteine ​​in diesem Zustand können die Aktivitäten, für die sie entwickelt wurden, nicht ausführen, kurz: sie funktionieren nicht.

Diese Variante der Konformation wird Denaturierung genannt. Die Denaturierung wirkt sich nicht auf die Peptidbindungen aus: Bei der Rückkehr zu normalen Zuständen kann es vorkommen, dass das Protein die primitive Konformation wiederherstellt, die als Renaturierung bezeichnet wird.

Beispiele für die Denaturierung sind das Ausschneiden von Milch als Folge der Denaturierung von Casein, die Ausfällung von Eiweiß, wenn Ovalbumin durch Wärmeeinwirkung denaturiert wird, oder die Fixierung von gekämmtem Haar infolge der Wärmeeinwirkung auf die Haarkeratine.

Proteinklassifizierung

Nach dem Formular

Faserproteine: Sie haben lange Polypeptidketten und eine atypische Sekundärstruktur. Sie sind unlöslich in Wasser und in wässrigen Lösungen. Einige Beispiele hierfür sind Keratin, Kollagen und Fibrin.

Kugelförmige Proteine: Charakterisiert durch Faltung ihrer Ketten in eine dichte oder kompakte kugelförmige Form, wobei hydrophobe Gruppen im Protein und hydrophile Gruppen außen bleiben, wodurch sie in polaren Lösungsmitteln wie Wasser löslich werden. Die meisten Enzyme, Antikörper, bestimmte Hormone und Transportproteine ​​sind Beispiele für globuläre Proteine.

Gemischte Proteine: Sie haben einen fibrillären Teil (normalerweise im Zentrum des Proteins) und einen anderen kugelförmigen Teil (am Ende).

Entsprechend der chemischen Zusammensetzung

Einfache Proteine ​​oder Holoproteine: Wenn sie hydrolysiert werden, werden nur Aminosäuren produziert. Beispiele für solche Substanzen sind Insulin und Kollagen (sphärisch und faserig), Albumin.

Konjugierte oder Heteroproteine: Diese Proteine ​​enthalten Polypeptidketten und eine prothetische Gruppe. Der Nicht-Aminosäureteil wird als prothetische Gruppe bezeichnet, es kann sich um eine Nukleinsäure, ein Lipid, einen Zucker oder ein anorganisches Ion handeln. Beispiele hierfür sind Myoglobin und Cytochrom. Konjugierte Proteine ​​oder Heteroproteine ​​werden nach der Art ihrer prothetischen Gruppe klassifiziert:

• Nukleoproteine: Nukleinsäuren.
• Lipoproteine: Phospholipide, Cholesterin und Triglyceride.
• Metalloproteine: Die Gruppe besteht aus Metallen.
• Chromoproteine: Hierbei handelt es sich um Proteine, die an eine Chromophorgruppe (eine farbige Substanz, die ein Metall enthält) konjugiert sind.
• Glykoproteine: Die Gruppe besteht aus Kohlenhydraten.
• Phosphoproteine: Proteine, die an ein anderes phosphathaltiges Radikal als Nukleinsäure oder Phospholipid konjugiert sind.

Proteinquellen

Pflanzeneiweißquellen wie Leguminosen sind von geringerer Qualität als tierische Proteine, da sie weniger wichtige Aminosäuren sind, was durch eine geeignete Mischung aus beiden ausgeglichen wird.

Ein Erwachsener sollte Protein entsprechend dem Lebensstil konsumieren, dh je mehr körperliche Aktivität, desto mehr Proteinquellen werden benötigt als sitzend.

Im Alter, noch immer umstritten, besteht keine Notwendigkeit für eine niedrigere Proteinzufuhr, es wird jedoch empfohlen, die Anzahl zu erhöhen, da es in diesem Stadium sehr wichtig ist, das Gewebe zu regenerieren. Darüber hinaus müssen wir das mögliche Auftreten chronischer Erkrankungen, die Proteine ​​abbauen können, berücksichtigen.

Hier erfahren Sie, welche Nahrungsmittel die besten Proteinquellen sind:

Tierische Proteinprodukte

• Eier: Dies ist eine gute Proteinquelle, da es hochwertiges Albumin enthält, da es eine große Menge essentieller Aminosäuren enthält.
• Fisch (Lachs, Hering, Thunfisch, Dorsch, Forelle...).
• Milch
• Milchprodukte, Käse oder Joghurt.
• Rotes Fleisch, Truthahn, Filet und Hühnchen.

Diese Produkte enthalten Proteine ​​mit einer großen Anzahl essentieller Aminosäuren (solche, die vom Körper nicht synthetisiert werden können, daher müssen sie mit der Nahrung kommen).

Produkte mit Proteinen pflanzlichen Ursprungs

• Hülsenfrüchte (Linsen, Bohnen, Kichererbsen, Erbsen...) sollten durch andere Produkte wie Kartoffeln oder Reis ergänzt werden.
• Grünes Blattgemüse (Kohl, Spinat...).
• Nüsse wie Pistazien oder Mandeln (sofern nicht gebraten oder gesalzen).
• Seitan, Quinoa, Sojabohnen, Algen.

Proteinverdauung

Die Proteinverdauung wird normalerweise im Magen eingeleitet, wenn das Pepsinogen durch Einwirkung von Salzsäure in Pepsin umgewandelt wird, und setzt die Einwirkung von Trypsin und Chymotrypsin im Darm fort.

Diätetische Proteine ​​bauen sich zu allen kleineren Peptiden und zu Aminosäuren und ihren Derivaten ab, die vom gastrointestinalen Epithel absorbiert werden. Die Absorptionsrate einzelner Aminosäuren hängt stark von der Proteinquelle ab. Zum Beispiel unterscheidet sich die Verdaulichkeit vieler Aminosäuren beim Menschen zwischen Sojaprotein und Milchprotein und zwischen einzelnen Milchproteinen, wie Beta-Lactoglobulin und Casein.

Bei Milchproteinen wird etwa 50% des verbrauchten Proteins im Magen oder Dünndarm verdaut, und 90% sind bereits verdaut, wenn die aufgenommene Nahrung das Ileum erreicht.
Neben ihrer Rolle bei der Proteinsynthese sind Aminosäuren auch eine wichtige Nahrungsquelle für Stickstoff. Proteine ​​enthalten wie Kohlenhydrate vier Kilokalorien pro Gramm, während Lipide neun Kalorien enthalten. Alkohole - sieben Kalorien. Aminosäuren können durch einen als Gluconeogenese bezeichneten Prozess in Glucose umgewandelt werden.

http://tagweb.ru/2017/11/08/tipy-belkov-klassifikacija-opredelenie-i-primery/

Proteine ​​(Substanzen)

Proteine ​​(Proteine, Polypeptide [1]) sind hochmolekulare organische Substanzen, die aus kettengebundenen Peptid-alpha-Aminosäuren bestehen. In lebenden Organismen wird die Aminosäurezusammensetzung von Proteinen durch den genetischen Code bestimmt, während die Synthese in den meisten Fällen 20 Standardaminosäuren verwendet. Viele ihrer Kombinationen bieten eine Vielzahl von Proteinmoleküleigenschaften. Außerdem werden Aminosäuren in der Zusammensetzung des Proteins häufig posttranslationalen Modifikationen unterzogen, die auftreten können, bevor das Protein seine Funktion ausübt und während seiner "Arbeit" in der Zelle. In lebenden Organismen bilden oft mehrere Proteinmoleküle komplexe Komplexe, beispielsweise den photosynthetischen Komplex.

Die Funktionen von Proteinen in den Zellen lebender Organismen sind vielfältiger als die von anderen Biopolymeren - Polysacchariden und DNA. Enzymproteine ​​katalysieren somit den Verlauf biochemischer Reaktionen und spielen eine wichtige Rolle im Stoffwechsel. Einige Proteine ​​haben eine strukturelle oder mechanische Funktion und bilden ein Zytoskelett, das die Zellform unterstützt. Proteine ​​spielen auch eine wichtige Rolle in Zellsignalsystemen, bei Immunreaktionen und im Zellzyklus.

Proteine ​​sind ein wichtiger Bestandteil der Ernährung von Tieren und Menschen, da nicht alle notwendigen Aminosäuren in ihrem Körper gebildet werden können und einige von ihnen aus Eiweißnahrung stammen. Bei der Verdauung zerstören Enzyme die verbrauchten Proteine ​​zu Aminosäuren, die bei der Biosynthese von Körperproteinen verwendet werden oder einem weiteren Energiezerfall unterliegen.

Bei der Bestimmung der Aminosäuresequenz des ersten Proteins, Insulin, durch Proteinsequenzierung erhielt Frederick Senger 1958 den Nobelpreis für Chemie. Die ersten dreidimensionalen Strukturen von Hämoglobin- und Myoglobin-Proteinen wurden 1958 durch Röntgenbeugung von Max Perutz und John Kendru erhalten [2] [3], für die sie 1962 den Nobelpreis für Chemie erhielten.

Der Inhalt

Proteine ​​wurden im 18. Jahrhundert in eine eigene Klasse von biologischen Molekülen unterteilt, als Ergebnis der Arbeit des französischen Chemikers Antoine Furcroy und anderer Wissenschaftler, in denen die Eigenschaft von Proteinen unter Koeinfluss von Hitze oder Säuren zu koagulieren (Denaturierung) festgestellt wurde. Zu dieser Zeit wurden Proteine ​​wie Albumin (Eiweiß), Fibrin (Protein aus dem Blut) und Gluten aus Weizen untersucht. Der niederländische Chemiker Gerrit Mulder analysierte die Zusammensetzung von Proteinen und vermutete, dass fast alle Proteine ​​eine ähnliche empirische Formel haben. Der Begriff "Protein" zur Bezeichnung solcher Moleküle wurde 1838 vom schwedischen Chemiker Jacob Berzelius vorgeschlagen [4]. Mulder bestimmte auch die Abbauprodukte von Proteinen - Aminosäuren und für eine davon (Leucin) mit einem kleinen Bruchteil des Fehlers das Molekulargewicht - 131 Dalton. Im Jahr 1836 schlug Mulder das erste Modell der chemischen Struktur von Proteinen vor. Basierend auf der Theorie der Radikale formulierte er das Konzept der minimalen Struktureinheit des Proteins C₁₆H₂₄N₄O₅, was als "Protein" bezeichnet wurde, und die Theorie - "Proteintheorie" [5]. Mit der Anhäufung neuer Daten zu Proteinen wurde die Theorie wiederholt kritisiert, aber bis Ende der 1850er Jahre wurde sie trotz Kritik immer noch weithin anerkannt.

Ende des 19. Jahrhunderts wurden die meisten Aminosäuren, die Teil von Proteinen sind, untersucht. Der deutsche Physiologe Albrecht Kossel brachte 1894 die Theorie auf, dass Aminosäuren die grundlegenden Strukturelemente von Proteinen sind [6]. Ein deutscher Chemiker, Emil Fischer, hat zu Beginn des 20. Jahrhunderts experimentell nachgewiesen, dass Proteine ​​aus Aminosäureresten bestehen, die durch Peptidbindungen miteinander verbunden sind. Er führte auch die erste Analyse der Aminosäuresequenz des Proteins durch und erläuterte das Phänomen der Proteolyse.

Die zentrale Rolle von Proteinen in Organismen wurde jedoch erst 1926 erkannt, als der amerikanische Chemiker James Sumner (später Nobelpreisträger) zeigte, dass das Enzym Urease ein Protein ist [7].

Die Schwierigkeit, reine Proteine ​​zu isolieren, machte es schwierig, sie zu untersuchen. Daher wurden erste Studien mit jenen Polypeptiden durchgeführt, die in großen Mengen gereinigt werden konnten, d. H. Blutproteine, Hühnereier, verschiedene Toxine sowie Verdauungs- / Stoffwechselenzyme, die nach der Schlachtung von Nutzvieh ausgeschieden werden. In den späten 1950er Jahren wurde Armor Hot Dog Co. konnte ein Kilogramm Rinderpankreas-Ribonuklease A entfernen, was für viele Wissenschaftler zu einem experimentellen Objekt geworden ist.

Die Idee, dass die Sekundärstruktur von Proteinen das Ergebnis der Bildung von Wasserstoffbrücken zwischen Aminosäuren ist, wurde von William Astbury im Jahr 1933 vorgeschlagen, aber Linus Pauling gilt als der erste Wissenschaftler, der die Sekundärstruktur von Proteinen erfolgreich vorhersagen konnte. Später leistete Walter Cauzman, der sich auf die Arbeit von Kai Linderstrom-Lang stützte, einen wesentlichen Beitrag zum Verständnis der Gesetze der Bildung der Tertiärstruktur von Proteinen und der Rolle hydrophober Wechselwirkungen in diesem Prozess. Fred Sanger definierte 1949 die Aminosäuresequenz von Insulin, indem er auf eine solche Weise demonstrierte, dass Proteine ​​lineare Polymere von Aminosäuren sind und nicht ihre verzweigten Ketten (wie einige Zucker), Kolloide oder Cyclole. Erste Strukturen von Proteinen, die auf Röntgenbeugung auf der Ebene einzelner Atome basieren, wurden in den 1960er Jahren und unter Verwendung von NMR in den 1980er Jahren erhalten. Im Jahr 2006 enthielt die Proteindatenbank etwa 40.000 Proteinstrukturen.

Im 21. Jahrhundert hat sich die Untersuchung von Proteinen auf ein qualitativ neues Niveau verschoben, wenn nicht nur einzelne gereinigte Proteine, sondern auch die gleichzeitige Änderung der Anzahl und der posttranslationalen Modifikationen einer großen Anzahl von Proteinen einzelner Zellen, Gewebe oder Organismen untersucht werden. Dieser Bereich der Biochemie wird als Proteomik bezeichnet. Mit bioinformatischen Methoden wurde es nicht nur möglich, Röntgenstrukturdaten zu verarbeiten, sondern auch die Struktur eines Proteins basierend auf seiner Aminosäuresequenz vorherzusagen. Gegenwärtig nähert sich die Kryoelektronenmikroskopie von großen Proteinkomplexen und die Vorhersage von kleinen Proteinen und Domänen von großen Proteinen unter Verwendung von Computerprogrammen hinsichtlich der Genauigkeit der Auflösung von Strukturen auf atomarer Ebene.

Die Proteingröße kann in der Anzahl der Aminosäuren oder in Dalton (Molekulargewicht) gemessen werden, häufiger wegen der relativ großen Größe des Moleküls in den abgeleiteten Einheiten Kilodalton (kDa). Hefeproteine ​​bestehen im Durchschnitt aus 466 Aminosäuren und haben ein Molekulargewicht von 53 kDa. Das größte derzeit bekannte Protein - Titin - ist ein Bestandteil von Muskelsarkomeren; Die molekulare Masse der verschiedenen Isoformen schwankt zwischen 3000 und 3700 kDa und besteht aus 38.138 Aminosäuren (im menschlichen Muskel-Solius [8]).

Proteine ​​sind amphotere Polyelektrolyte (Polyampholyte), während die in Lösung ionisierbaren Gruppen die Carboxylreste der Seitenketten von sauren Aminosäuren (Asparagin- und Glutaminsäuren) und die stickstoffhaltigen Gruppen von Seitenketten der basischen Aminosäuren (hauptsächlich die ω-Aminogruppe von Lysin und der Amidinrest von CNH sind (NH₂a) Arginin, in etwas geringerem Maße ein Imidazol-Histidinrest). Proteine ​​als Polyampholyten sind durch einen isoelektrischen Punkt (pI) gekennzeichnet - Säure der pH-Umgebung, bei der die Moleküle dieses Proteins keine elektrische Ladung tragen und sich daher nicht in einem elektrischen Feld bewegen (beispielsweise während der Elektrophorese). Der Wert von pI wird durch das Verhältnis von sauren und basischen Aminosäureresten in einem Protein bestimmt: Eine Erhöhung der Anzahl von Resten basischer Aminosäuren in einem gegebenen Protein führt zu einem Anstieg des pI; eine Erhöhung der Anzahl saurer Aminosäurereste führt zu einer Abnahme des pI-Wertes.

Der Wert des isoelektrischen Punktes ist eine charakteristische Proteinkonstante. Proteine ​​mit einem pI von weniger als 7 werden als sauer bezeichnet, und Proteine ​​mit einem pI von mehr als 7 werden als basisch bezeichnet. Im Allgemeinen hängt der pI eines Proteins von seiner Funktion ab: Der isoelektrische Punkt der meisten Proteine ​​in Wirbeltiergeweben liegt zwischen 5,5 und 7,0. In einigen Fällen liegen die Werte jedoch in extremen Bereichen: beispielsweise für Pepsin, ein proteolytisches Enzym mit stark saurem Magen Saft pI

1 [9] und für Salmin-Protamin-Protein Lachsmilch, ein Merkmal, das sich durch einen extrem hohen Gehalt an Arginin, pI, auszeichnet

12. Proteine, die durch elektrostatische Wechselwirkung mit Phosphatresten von Nukleinsäuren an Nukleinsäuren binden, sind oft die Hauptproteine. Ein Beispiel für solche Proteine ​​sind Histone und Protamine.

Proteine ​​unterscheiden sich im Wasserlöslichkeitsgrad, aber die meisten Proteine ​​lösen sich darin auf. Unlöslich sind beispielsweise Keratin (das Protein, aus dem Haare, Säugetierhaare, Federn von Vögeln usw. bestehen) und Fibroin, das Teil von Seide und Spinnweben ist. Proteine ​​werden auch in hydrophile und hydrophobe unterteilt. Die meisten Proteine ​​des Zytoplasmas, des Zellkerns und der interzellulären Substanz, einschließlich unlöslichem Keratin und Fibroin, sind hydrophil. Die meisten Proteine, aus denen die integralen Membranproteine ​​biologischer Membranen bestehen, die mit den hydrophoben Membranlipiden interagieren [10], werden als hydrophob betrachtet (diese Proteine ​​haben normalerweise kleine hydrophile Regionen).

Denaturierung bearbeiten

Proteine ​​behalten in der Regel ihre Struktur und damit auch ihre physikochemischen Eigenschaften bei, beispielsweise die Löslichkeit unter Bedingungen wie Temperatur und pH, an die dieser Organismus angepasst ist [7]. Starke Änderungen in diesen Zuständen, wie Erwärmen oder Behandeln eines Proteins mit Säure oder Alkali, führen zu einem Verlust von quaternären, tertiären und sekundären Proteinstrukturen, die Denaturierung genannt werden. Der bekannteste Fall von Proteindenaturierung im Alltag ist die Zubereitung von Hühnereiern, wenn das wasserlösliche, transparente Eiweißalbumin unter dem Einfluss hoher Temperatur dicht, unlöslich und undurchsichtig wird. Die Denaturierung ist in manchen Fällen reversibel, wie bei der Fällung (Fällung) von wasserlöslichen Proteinen mit Ammoniumsalzen, und wird als Methode zu ihrer Reinigung verwendet [11].

Einfache und komplexe Proteine ​​Edit

Zusätzlich zu Peptidketten enthalten viele Proteine ​​Nicht-Aminosäurefragmente. Nach diesem Kriterium werden Proteine ​​in zwei große Gruppen unterteilt - einfache und komplexe Proteine ​​(Proteide). Einfache Proteine ​​enthalten nur Aminosäureketten, komplexe Proteine ​​auch Nicht-Aminosäurefragmente. Diese nicht proteinhaltigen Fragmente in der Zusammensetzung komplexer Proteine ​​werden als "prothetische Gruppen" bezeichnet. Abhängig von der chemischen Natur prothetischer Gruppen unterscheiden sich folgende Klassen von komplexen Proteinen:

Glykoproteine, die als prothetische Gruppe kovalent gebundene Kohlenhydratreste enthalten, und ihre Unterklasse sind Proteoglykane mit Mucopolysaccharid-Prothesengruppen. Hydroxygruppen von Serin oder Threonin sind gewöhnlich an der Bindung an Kohlenhydratreste beteiligt. Die meisten extrazellulären Proteine, insbesondere Immunglobuline, sind Glycoproteine. In Proteoglykanen ist der Kohlenhydratanteil

95% sind sie die Hauptkomponente der extrazellulären Matrix.

Lipoproteine, die nichtkovalent gebundene Lipide als prothetischen Teil enthalten. Lipoproteine, die durch Apolipoproteinproteine ​​gebildet werden, Lipide, die an sie binden, erfüllen die Funktion des Lipidtransports.

Metalloproteine, die nicht Häm-koordinierte Metallionen enthalten. Unter den Metalloproteinen gibt es Proteine, die Ablagerungs- und Transportfunktionen ausführen (zum Beispiel Eisen enthaltendes Ferritin und Transferrin) und Enzyme (zum Beispiel Zink enthaltende Carboanhydrase und verschiedene Superoxiddismutase, die Kupfer, Mangan, Eisen und andere Metalle als aktive Zentren enthalten).

Nukleoproteine, die nicht kovalent gebundene DNA oder RNA enthalten, insbesondere das Chromatin, aus dem die Chromosomen bestehen, sind ein Nukleoprotein.

Phosphoproteine, die kovalent gebundene Phosphorsäurereste als prothetische Gruppe enthalten. Bei der Bildung von Esterbindungen mit Phosphat handelt es sich um Hydroxylgruppen von Serin oder Threonin, Phosphoproteine ​​sind insbesondere Milchcasein.

Chromoproteine ​​sind die Sammelbezeichnung komplexer Proteine ​​mit farbigen prothetischen Gruppen unterschiedlicher chemischer Natur. Dazu gehören verschiedene Proteine ​​mit einer metallhaltigen prothetischen Porphyrin-Gruppe, die verschiedene Funktionen ausüben - Hämoproteine ​​(Häm-Hämoglobin enthaltende Proteine, Cytochrome usw.) als prothetische Gruppe, Chlorophylle; Flavoproteine ​​mit einer Flavingruppe usw.

Proteinmoleküle sind lineare Polymere, bestehend aus α-L-Aminosäuren (die Monomere sind) und in einigen Fällen aus modifizierten basischen Aminosäuren (obwohl Modifikationen bereits nach der Proteinsynthese am Ribosom stattfinden). Für die Bezeichnung von Aminosäuren in der wissenschaftlichen Literatur werden ein oder drei Buchstaben Abkürzungen verwendet. Auf den ersten Blick scheint es, als ob die Verwendung von "insgesamt" 20 Aminosäuretypen in den meisten Proteinen die Vielfalt der Proteinstrukturen einschränkt. Tatsächlich ist die Anzahl der Optionen jedoch schwer zu überschätzen: Für eine Kette von nur 5 Aminosäuren sind es bereits mehr als 3 Millionen und eine Kette von 100 Aminosäuren ( kleines Protein) kann in mehr als 10.130 Varianten dargestellt werden. Proteine ​​mit einer Länge von 2 bis mehreren zehn Aminosäureresten werden oft als Peptide bezeichnet, mit einem höheren Polymerisationsgrad - Proteinen, obwohl diese Aufteilung eher willkürlich ist.

Wenn Protein als Ergebnis der Wechselwirkung der α-Aminogruppe gebildet wird (-NH₂) einer Aminosäure mit einer α-Carboxylgruppe (-COOH) einer anderen Aminosäure werden Peptidbindungen gebildet. Die Enden des Proteins werden C- und N-Termini genannt (abhängig davon, welche der endständigen Aminosäuregruppen frei ist: -COOH oder -NH₂, jeweils). Während der Proteinsynthese am Ribosom werden neue Aminosäuren an den C-Terminus angehängt, daher wird der Name eines Peptids oder Proteins durch Auflisten von Aminosäureresten ausgehend vom N-Terminus angegeben.

Die Sequenz der Aminosäuren in einem Protein entspricht der Information, die im Gen eines bestimmten Proteins enthalten ist. Diese Informationen werden in Form einer Sequenz von Nukleotiden präsentiert, wobei eine Aminosäure der DNA-Sequenz von drei Nukleotiden entspricht - dem sogenannten Triplett oder Codon. Welche Aminosäure einem bestimmten Codon in der mRNA entspricht, wird durch den genetischen Code bestimmt, der in verschiedenen Organismen leicht unterschiedlich sein kann. Die Proteinsynthese auf den Ribosomen erfolgt in der Regel aus 20 Aminosäuren, die als Standard bezeichnet werden [12]. Die Tripletts, die Aminosäuren in DNA in verschiedenen Organismen von 61 bis 63 kodieren (d. H. Von der Anzahl der möglichen Tripletts (4³ = 64) wird die Anzahl der Stop-Codons (1-3)) abgezogen. Daher ist es möglich, dass die meisten Aminosäuren von verschiedenen Tripletts kodiert werden können. Das heißt, der genetische Code kann redundant oder auf andere Weise entartet sein. Dies wurde schließlich in einem Experiment in der Mutationsanalyse nachgewiesen [13]. Der genetische Code, der für verschiedene Aminosäuren kodiert, weist unterschiedliche Entartungsgrade auf (kodiert von 1 bis 6 Codons). Dies hängt von der Häufigkeit des Auftretens dieser Aminosäure in Proteinen mit Ausnahme von Arginin ab [13]. Häufig ist die Base in der dritten Position nicht wesentlich für die Spezifität, das heißt, eine Aminosäure kann durch vier Codons dargestellt werden, die sich nur in der dritten Base unterscheiden. Manchmal liegt der Unterschied in der Präferenz von Purin-Pyrimidin. Dies wird als Entartung der dritten Basis bezeichnet.

Ein solcher Drei-Pod-Code ist evolutionär früh entstanden. Das Vorhandensein von Unterschieden in einigen Organismen, die in verschiedenen Entwicklungsstadien auftreten, zeigt jedoch, dass dies nicht immer der Fall war.

Gemäß einigen Modellen bestand der Code zunächst in einer primitiven Form, wenn eine kleine Anzahl von Codons eine relativ kleine Anzahl von Aminosäuren anzeigte. Genauere Codonwerte und mehr Aminosäuren könnten später eingeführt werden. Zunächst konnten nur die ersten beiden der drei Basen zur Erkennung [abhängig von der Struktur der tRNA] verwendet werden.

- B. Lewin. Genes, M.: 1987, p. 62.

Homologe Proteine ​​(vermutlich mit einem gemeinsamen evolutionären Ursprung und häufig die gleiche Funktion), beispielsweise Hämoglobine verschiedener Organismen, haben an vielen Stellen in der Kette identische, konservative Aminosäurereste. An anderen Stellen gibt es verschiedene Aminosäurereste, die als variable bezeichnet werden. Je nach Homologie (Ähnlichkeit der Aminosäuresequenz) ist es möglich, den evolutionären Abstand zwischen den Taxa, zu denen die verglichenen Organismen gehören, zu schätzen.

Organisationsebenen bearbeiten

Neben der Aminosäuresequenz des Polypeptids (Primärstruktur) ist die Tertiärstruktur des Proteins, die während des Faltungsprozesses gebildet wird (aus Faltung, Faltung), äußerst wichtig. Die Tertiärstruktur entsteht durch das Zusammenspiel von Strukturen niedrigerer Ebenen. Es gibt vier Ebenen der Proteinstruktur [14]:

• Die Primärstruktur ist die Aminosäuresequenz in der Polypeptidkette. Wichtige Merkmale der Primärstruktur sind konservative Motive - Kombinationen von Aminosäuren, die eine Schlüsselrolle bei den Proteinfunktionen spielen. Konservative Motive bleiben im Verlauf der Artenentwicklung erhalten, oft lässt sich aus ihnen die Funktion eines unbekannten Proteins vorhersagen.
• Die Sekundärstruktur ist die lokale Anordnung eines Fragments der Polypeptidkette, stabilisiert durch Wasserstoffbrücken. Im Folgenden sind die häufigsten Arten von Protein-Sekundärstrukturen aufgeführt:
  • α-Helix - dichte Spulen um die lange Achse des Moleküls, eine Spule besteht aus 3,6 Aminosäureresten und die Helixsteigung beträgt 0,54 nm [15] (so dass 0,15 nm pro Aminosäurerest vorhanden sind), die Helix wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen stabilisiert H- und O-Peptidgruppen, die durch 4 Verknüpfungen voneinander getrennt sind. Die Helix ist vollständig aus einem einzigen Stereoisomerentyp (L) aufgebaut. Obwohl es entweder linkshändig oder rechtsgedreht sein kann, überwiegt bei Proteinen rechtsgedrehtes. Die Spirale wird durch die elektrostatischen Wechselwirkungen von Glutaminsäure, Lysin und Arginin gestört. Die nahe beieinander liegenden Asparagin-, Serin-, Threonin- und Leucinreste können die Bildung einer Helix sterisch stören, die Prolinreste führen zu einer Biegung der Kette und verletzen auch die α-Helix.
  • β-Faltblätter (gefaltete Schichten) sind mehrere Zick-Zack-Polypeptidketten, in denen Wasserstoffbindungen zwischen relativ weit voneinander entfernten (0,347 nm pro Aminosäurerest [15]) in der Primärstruktur, Aminosäuren oder verschiedenen Proteinketten gebildet werden, anstatt eng beieinander zu liegen in α-Helix platzieren. Diese Ketten werden normalerweise von N-Enden in entgegengesetzte Richtungen gerichtet (antiparallele Ausrichtung). Für die Bildung von β-Faltblättern sind kleine Größen von Seitengruppen von Aminosäuren wichtig, wobei Glycin und Alanin normalerweise vorherrschen.
  • π-Helix;
  • 3₁₀-Spiralen;
  • ungeordnete Fragmente.

• Tertiärstruktur - die räumliche Struktur der Polypeptidkette (eine Reihe von räumlichen Koordinaten der Atome, aus denen das Protein besteht). Strukturell besteht aus Elementen der Sekundärstruktur, die durch verschiedene Arten von Wechselwirkungen stabilisiert werden, bei denen hydrophobe Wechselwirkungen eine entscheidende Rolle spielen. Beteiligen Sie sich an der Stabilisierung der Tertiärstruktur:
  • kovalente Bindungen (zwischen zwei Cysteinresten - Disulfidbrücken);
  • ionische Bindungen zwischen entgegengesetzt geladenen Seitengruppen von Aminosäureresten;
  • Wasserstoffbrückenbindungen;
  • hydrophile hydrophobe Wechselwirkungen. Bei Wechselwirkung mit den umgebenden Wassermolekülen neigt das Proteinmolekül dazu, sich zu falten, so dass die unpolaren Seitengruppen der Aminosäuren aus der wässrigen Lösung isoliert werden; Auf der Oberfläche des Moleküls befinden sich polare hydrophile Seitengruppen.

• Quartäre Struktur (oder Untereinheit, Domäne) - die gegenseitige Anordnung mehrerer Polypeptidketten innerhalb eines einzelnen Proteinkomplexes. Proteinmoleküle, die Teil eines quaternären Proteins sind, werden auf den Ribosomen getrennt gebildet und bilden erst nach Abschluss der Synthese eine gemeinsame supramolekulare Struktur. Die quaternäre Struktur des Proteins kann sowohl identische als auch verschiedene Polypeptidketten umfassen. An der Stabilisierung der Quartärstruktur sind die gleichen Arten von Wechselwirkungen beteiligt wie an der Stabilisierung der Tertiärstruktur. Supramolekulare Proteinkomplexe können aus mehreren zehn Molekülen bestehen.

Proteinumgebung bearbeiten

Entsprechend dem allgemeinen Strukturtyp können Proteine ​​in drei Gruppen eingeteilt werden:

1. Fibrilläre Proteine ​​- bilden Polymere, deren Struktur normalerweise sehr regelmäßig ist und hauptsächlich durch Wechselwirkungen zwischen verschiedenen Ketten unterstützt wird. Sie bilden Mikrofilamente, Mikrotubuli, Fibrillen und unterstützen die Struktur von Zellen und Geweben. Zu den fibrillären Proteinen gehören Keratin und Kollagen.
2. Globuläre Proteine ​​sind wasserlöslich, die Gesamtform des Moleküls ist mehr oder weniger kugelförmig. Unter globulären und fibrillären Proteinen werden Untergruppen unterschieden. Das rechts dargestellte globuläre Protein, die Triosephosph-Isomerase, besteht aus acht α-Helices, die sich an der äußeren Oberfläche der Struktur befinden, und acht parallelen β-Schichten innerhalb der Struktur. Proteine ​​mit einer ähnlichen dreidimensionalen Struktur werden als αβ-Barrels (aus dem Englischen. Barrel-Barrel) bezeichnet [16].
3. Membranproteine ​​haben Domänen, die die Zellmembran durchqueren, aber Teile davon ragen aus der Membran in die interzelluläre Umgebung und in das Zytoplasma der Zelle. Membranproteine ​​fungieren als Rezeptoren, dh sie übertragen Signale und sorgen für den Transmembrantransport verschiedener Substanzen. Proteintransporter sind spezifisch: Jeder von ihnen leitet nur bestimmte Moleküle oder eine bestimmte Art von Signal durch die Membran.

Bildung und Erhalt der Proteinstruktur in lebenden Organismen

Die Fähigkeit von Proteinen, nach der Denaturierung die korrekte dreidimensionale Struktur wiederherzustellen, erlaubte die Hypothese, dass alle Informationen über die endgültige Struktur eines Proteins in seiner Aminosäuresequenz enthalten sind. Gegenwärtig gibt es eine allgemein anerkannte Theorie, dass die stabile Proteinkonformation im Vergleich zu anderen möglichen Konformationen dieses Polypeptids die geringste freie Energie hat (17).

In Zellen gibt es jedoch eine Gruppe von Proteinen, deren Funktion darin besteht, die Wiederherstellung der Struktur von Proteinen nach Schädigung sowie die Bildung und Dissoziation von Proteinkomplexen sicherzustellen. Diese Proteine ​​werden als Chaperone bezeichnet. Die Konzentration vieler Chaperone in der Zelle steigt mit einem starken Anstieg der Umgebungstemperatur an, so dass sie zur Hsp-Gruppe (Hitzeschockproteine) gehören [18]. Die Bedeutung des normalen Betriebs von Chaperonen für das Funktionieren des Körpers kann am Beispiel des Chaperon-α-Kristallins veranschaulicht werden, das Teil der menschlichen Augenlinse ist. Mutationen in diesem Protein führen zu einer Trübung der Linse aufgrund von Proteinaggregation und zu Katarakten [19].

Chemische Synthese Edit

Kurze Proteine ​​können chemisch mit einer Gruppe von Methoden synthetisiert werden, die organische Synthese verwenden, beispielsweise chemische Ligation [20]. Die meisten chemischen Syntheseverfahren gehen im Gegensatz zur Biosynthese vom C-Terminus zum N-Terminus über. Auf diese Weise kann ein kurzes immunogenes Peptid (Epitop) synthetisiert werden, das zur Herstellung von Antikörpern durch Injektion in Tiere oder durch Herstellung eines Hybrids verwendet wird. Die chemische Synthese dient auch zur Herstellung von Inhibitoren bestimmter Enzyme [21]. Die chemische Synthese ermöglicht die Einführung künstlicher, das heißt Aminosäuren, die nicht in normalen Proteinen zu finden sind - beispielsweise kleben fluoreszierende Markierungen an den Seitenketten von Aminosäuren an. Chemische Syntheseverfahren sind jedoch bei einer Proteinlänge von mehr als 300 Aminosäuren unwirksam; Außerdem können künstliche Proteine ​​eine unregelmäßige Tertiärstruktur aufweisen und es gibt keine posttranslationalen Modifikationen in den Aminosäuren künstlicher Proteine.

Proteinbiosynthese Edit

Universeller Weg: Ribosomensynthese

Proteine ​​werden von lebenden Organismen aus Aminosäuren auf der Grundlage der in den Genen kodierten Informationen synthetisiert. Jedes Protein besteht aus einer einzigartigen Aminosäuresequenz, die durch die Nukleotidsequenz des Gens, das dieses Protein codiert, bestimmt wird. Der genetische Code besteht aus aus drei Buchstaben bestehenden „Wörtern“, den sogenannten Codons. Jedes Codon ist für die Anlagerung einer einzelnen Aminosäure an ein Protein verantwortlich: Beispielsweise entspricht die AUG-Kombination Methionin. Da DNA aus vier Arten von Nukleotiden besteht, beträgt die Gesamtzahl der möglichen Codons 64; und da Proteine ​​20 Aminosäuren verwenden, werden viele Aminosäuren durch mehr als ein Codon bestimmt. Die Gene, die Proteine ​​kodieren, werden zuerst durch RNA-Polymerase-Proteine ​​in die Nukleotidsequenz der Messenger-RNA (mRNA) transkribiert.

In Prokaryoten kann mRNA direkt nach der Transkription von Ribosomen in die Aminosäuresequenz von Proteinen eingelesen werden, während sie in Eukaryoten vom Zellkern zum Zytoplasma transportiert wird, wo sich die Ribosomen befinden. Die Proteinsyntheserate ist bei Prokaryoten höher und kann 20 Aminosäuren pro Sekunde erreichen [22].

Der Prozess der Proteinsynthese basierend auf dem mRNA-Molekül wird als Translation bezeichnet. Während des Anfangsstadiums der Proteinbiosynthese, Initiierung, wird das Methionin-Codon normalerweise von der kleinen Untereinheit des Ribosoms erkannt, an die Methionin-Transport-RNA (tRNA) unter Verwendung von Proteininitiierungsfaktoren gebunden wird. Nachdem das Startkodon erkannt wurde, schließt sich eine große Untereinheit an die kleine Untereinheit an, und die zweite Stufe der Translation beginnt - die Verlängerung. Bei jeder Bewegung des Ribosoms vom 5 'zum 3'-Ende der mRNA wird ein Codon abgelesen, indem zwischen den drei Nukleotiden (Codon) der mRNA und ihrem komplementären Anticodon der Transport-RNA, an die die entsprechende Aminosäure gebunden ist, Wasserstoffbrückenbindungen gebildet werden. Die Synthese einer Peptidbindung wird durch ribosomale RNA (rRNA) katalysiert, die das Peptidyltransferasezentrum des Ribosoms bildet. Ribosomale RNA katalysiert die Bildung einer Peptidbindung zwischen der letzten Aminosäure eines wachsenden Peptids und einer an tRNA gebundenen Aminosäure, wodurch die Stickstoff- und Kohlenstoffatome in einer für den Reaktionsdurchgang günstigen Position positioniert werden. Enzyme der Aminoacyl-tRNA-Synthetase bringen Aminosäuren an ihre tRNA an. Die dritte und letzte Stufe der Translation, der Terminierung, tritt ein, wenn das Ribosom ein Stopp-Codon erreicht, wonach die Protein-Terminationsfaktoren die letzte tRNA des Proteins hydrolysieren und dessen Synthese stoppen. Daher werden in Ribosomen Proteine ​​immer vom N- bis C-Terminus synthetisiert.

Neribosomale Synthese Edit

Bei niedrigeren Pilzen und einigen Bakterien gibt es eine weniger verbreitete Methode der Proteinbiosynthese, bei der keine Beteiligung von Ribosomen erforderlich ist. Die Synthese von Peptiden, üblicherweise Sekundärmetaboliten, wird durch einen hochmolekularen Proteinkomplex, die sogenannte HPC-Synthase, durchgeführt. HPC-Synthase besteht üblicherweise aus mehreren Domänen oder einzelnen Proteinen, die die Auswahl von Aminosäuren, die Bildung einer Peptidbindung und die Freisetzung des synthetisierten Peptids durchführen. Enthält manchmal eine Domäne, die L-Aminosäuren (normale Form) zu D-Form isomerisieren kann. [23] [24]

Die im Zytoplasma auf den Ribosomen synthetisierten Proteine ​​müssen in verschiedene Kompartimente der Zelle fallen - den Zellkern, Mitochondrien, EPR, den Golgi-Apparat, Lysosomen usw., und einige Proteine ​​müssen in die extrazelluläre Umgebung gelangen. Um ein bestimmtes Kompartiment betreten zu können, muss das Protein eine spezifische Markierung haben. In den meisten Fällen ist diese Markierung Teil der Aminosäuresequenz des Proteins selbst (des Leaderpeptids oder der Proteinsignalsequenz). In einigen Fällen dienen Oligosaccharide, die an ein Protein gebunden sind, als Markierung. Der Transport von Proteinen in EPR erfolgt bei ihrer Synthese, da Ribosomen, die Proteine ​​mit einer Signalsequenz für EPR synthetisieren, auf speziellen Translokationskomplexen auf der EPR-Membran „sitzen“. Vom EPR zum Golgi-Apparat und von dort zu den Lysosomen, zur äußeren Membran oder zum extrazellulären Medium gelangen Proteine ​​über den vesikulären Transport. Proteine ​​mit einer Signalsequenz für den Kern dringen durch Kernporen in den Kern ein. Proteine ​​mit entsprechenden Signalsequenzen gelangen über spezifische Proteinporen-Translokatoren unter Mitwirkung von Chaperonen in Mitochondrien und Chloroplasten.

Nach Beendigung der Translation und Freisetzung von Protein aus dem Ribosom durchlaufen die Aminosäuren in der Polypeptidkette verschiedene chemische Modifikationen. Beispiele für posttranslationale Modifikationen sind:

• Addition verschiedener funktioneller Gruppen (Acetyl-, Methyl- und Phosphatgruppen);
• Zugabe von Lipiden und Kohlenwasserstoffen;
• Änderung von Standardaminosäuren zu nichtstandardisierten Aminosäuren (Bildung von Citrullin);
• die Bildung von strukturellen Veränderungen (die Bildung von Disulfidbrücken zwischen Cysteinen);
• Entfernung eines Teils des Proteins sowohl am Anfang (Signalsequenz) als auch in einigen Fällen in der Mitte (Insulin);
• Hinzufügen kleiner Proteine, die den Proteinabbau beeinflussen (Sumoylierung und Ubiquitinierung).

In diesem Fall kann die Art der Modifizierung entweder universell sein (das Hinzufügen von Ketten aus Ubiquitin-Monomeren dient als Signal für den Abbau dieses Proteins durch das Proteasom) und auch spezifisch für dieses Protein [25]. Gleichzeitig kann das gleiche Protein zahlreichen Modifikationen unterliegen. So können Histone (Proteine, die in Eukaryonten zum Chromatin gehören) unter verschiedenen Bedingungen bis zu 150 verschiedene Modifikationen durchmachen [26].

Wie andere biologische Makromoleküle (Polysaccharide, Lipide) und Nukleinsäuren sind Proteine ​​wichtige Bestandteile aller lebenden Organismen. Sie sind an den meisten lebenswichtigen Prozessen einer Zelle beteiligt. Proteine ​​führen Stoffwechsel- und Energieumwandlungen durch. Proteine ​​sind Teil zellulärer Strukturen - Organellen, die in den extrazellulären Raum für den Signalaustausch zwischen den Zellen, die Hydrolyse von Nahrungsmitteln und die Bildung interzellulärer Substanzen ausgeschieden werden.

Es sei darauf hingewiesen, dass die Klassifizierung von Proteinen nach ihrer Funktion eher willkürlich ist, da in Eukaryonten dasselbe Protein mehrere Funktionen ausüben kann. Ein gut untersuchtes Beispiel für eine solche Multifunktionalität ist Lysyl-tRNA-Synthetase, ein Enzym aus der Klasse der Aminoacyl-tRNA-Synthetasen, das nicht nur Lysin zur tRNA hinzufügt, sondern auch die Transkription mehrerer Gene reguliert [27]. Viele Funktionen von Proteinen erfüllen aufgrund ihrer enzymatischen Aktivität. Somit handelt es sich bei den Enzymen um Myosin-Motorprotein, Proteinkinase-Regulationsproteine, Natrium-Kaliumadenosin-Triphosphatase-Transportprotein usw.

Katalytische Funktion Bearbeiten

Die bekannteste Rolle von Proteinen im Körper ist die Katalyse verschiedener chemischer Reaktionen. Enzyme - eine Gruppe von Proteinen mit spezifischen katalytischen Eigenschaften, das heißt, jedes Enzym katalysiert eine oder mehrere ähnliche Reaktionen. Enzyme katalysieren die Spaltungsreaktionen komplexer Moleküle (Katabolismus) und ihre Synthese (Anabolismus) sowie DNA-Replikation und Reparatur und Template-RNA-Synthese. Es sind mehrere tausend Enzyme bekannt. unter ihnen, wie zum Beispiel Pepsin, bauen Proteine ​​im Verdauungsprozess ab. Bei der posttranslationalen Modifikation fügen oder entfernen manche Enzyme chemische Gruppen an anderen Proteinen. Es sind etwa 4000 von Proteinen katalysierte Reaktionen bekannt [28]. Die Beschleunigung der Reaktion infolge enzymatischer Katalyse ist manchmal enorm: Zum Beispiel verläuft die durch das Orotat-Carboxylase-Enzym katalysierte Reaktion 10 17 schneller als unkatalysiert (78 Millionen Jahre ohne Enzym, 18 Millisekunden unter Beteiligung des Enzyms) [29]. Moleküle, die sich einem Enzym anschließen und sich infolge der Reaktion verändern, werden Substrate genannt.

Obwohl Enzyme normalerweise aus Hunderten von Aminosäuren bestehen, interagiert nur ein kleiner Teil von ihnen mit dem Substrat, und sogar weniger, im Durchschnitt 3 bis 3 Aminosäuren, die in der primären Aminosäuresequenz oft weit voneinander entfernt sind, sind direkt an der Katalyse beteiligt [30]. Der Teil des Enzyms, der das Substrat bindet und katalytische Aminosäuren enthält, wird als aktives Zentrum des Enzyms bezeichnet.

Strukturfunktion Bearbeiten

Strukturproteine ​​des Zytoskeletts geben als eine Art Verstärkung Zellen und viele Organoide in Form und sind an der Veränderung der Form von Zellen beteiligt. Die meisten Strukturproteine ​​sind filamentöse Proteine: Aktin- und Tubulinmonomere sind zum Beispiel globuläre, lösliche Proteine, aber nach der Polymerisation bilden sie lange Stränge, aus denen das Zytoskelett besteht, wodurch die Zelle ihre Form behalten kann [31]. Kollagen und Elastin sind die Hauptbestandteile der interzellulären Substanz des Bindegewebes (z. B. Knorpel). Haare, Nägel, Federn von Vögeln und einige Schalen bestehen aus anderem Keratin-Strukturprotein.

Schutzfunktion Bearbeiten

Es gibt verschiedene Arten von Schutzfunktionen von Proteinen:

1. Körperlicher Schutz Kollagen ist daran beteiligt - ein Protein, das die Basis der interzellulären Substanz des Bindegewebes (einschließlich Knochen, Knorpel, Sehnen und tiefen Hautschichten) der Dermis bildet); Keratin, das die Basis von Hornschildern, Haaren, Federn, Hörnern und anderen Derivaten der Epidermis bildet. Typischerweise werden diese Proteine ​​als Proteine ​​mit einer strukturellen Funktion betrachtet. Beispiele für diese Gruppe von Proteinen sind Fibrinogen und Thrombin [32], die an der Blutgerinnung beteiligt sind.
2. Chemikalienschutz. Die Bindung von Toxinen an Proteinmoleküle kann deren Entgiftung gewährleisten. Eine besonders wichtige Rolle bei der Entgiftung beim Menschen spielen Enzyme der Leber, die Gifte abbauen oder in eine lösliche Form überführen, die zu ihrer schnellen Ausscheidung aus dem Körper beitragen, was zu ihrer schnellen Entfernung beiträgt [33].
3. Immunschutz Proteine, aus denen Blut und andere biologische Flüssigkeiten bestehen, sind an der Abwehrreaktion des Körpers gegen Schädigungen und den Angriff von Krankheitserregern beteiligt. Die Proteine ​​des Komplementsystems und der Antikörper (Immunglobuline) gehören zur zweiten Gruppe von Proteinen; Sie neutralisieren Bakterien, Viren oder Fremdproteine. Die Antikörper, aus denen das adaptive Immunsystem besteht, verbinden die für den Organismus fremden Antigene und neutralisieren sie so, dass sie an die Orte der Zerstörung geleitet werden. Antikörper können in den extrazellulären Raum sekretiert oder in den Membranen von spezialisierten B-Lymphozyten fixiert werden, die als Plasmazellen bezeichnet werden [34]. Während Enzyme eine begrenzte Affinität für das Substrat haben, da eine zu starke Haftung am Substrat die katalysierte Reaktion stören kann, ist die Resistenz von Antikörpern gegen das Antigen nicht eingeschränkt [35].

Regulierungsfunktion Bearbeiten

Viele Prozesse innerhalb von Zellen werden durch Proteinmoleküle reguliert, die weder eine Energiequelle noch ein Baumaterial für eine Zelle sind. Diese Proteine ​​regulieren die Transkription, Translation, das Splicing sowie die Aktivität anderer Proteine ​​ua Die regulatorische Funktion von Proteinen wird entweder durch enzymatische Aktivität (z. B. Proteinkinase) oder durch spezifische Bindung an andere Moleküle, die in der Regel die Wechselwirkung mit diesen Molekülen beeinflussen, ausgeführt Enzyme.

Somit wird die Gentranskription durch den Zusatz von Transkriptionsfaktoren - Aktivatorproteinen und Repressorproteinen - zu Genregulationssequenzen bestimmt. Auf der Translationsebene wird das Lesen vieler mRNAs auch durch die Zugabe von Proteinfaktoren reguliert [36], und der Abbau von RNA und Proteinen wird auch von spezialisierten Proteinkomplexen durchgeführt [37]. Die wichtigste Rolle bei der Regulierung intrazellulärer Prozesse spielen Proteinkinasen - Enzyme, die die Aktivität anderer Proteine ​​aktivieren oder hemmen, indem sie Phosphatgruppen an sie binden.

Signalfunktion Bearbeiten

Die Signalfunktion von Proteinen ist die Fähigkeit von Proteinen, als Signalsubstanzen zu dienen und Signale zwischen Zellen, Geweben, Organen und verschiedenen Organismen zu übertragen. Oft wird die Signalfunktion mit der regulatorischen Funktion kombiniert, da viele intrazelluläre regulatorische Proteine ​​auch Signale übertragen.

Die Signalfunktion wird von Proteinhormonen, Zytokinen, Wachstumsfaktoren usw. übernommen.

Hormone werden von Blut getragen. Die meisten tierischen Hormone sind Proteine ​​oder Peptide. Die Bindung des Hormons an den Rezeptor ist ein Signal, das eine Reaktion in der Zelle auslöst. Hormone regulieren die Stoffkonzentration im Blut und in den Zellen, das Wachstum, die Fortpflanzung und andere Prozesse. Ein Beispiel für solche Proteine ​​ist Insulin, das die Glukosekonzentration im Blut reguliert.

Die Zellen interagieren miteinander unter Verwendung von Signalproteinen, die durch die extrazelluläre Substanz übertragen werden. Zu diesen Proteinen gehören beispielsweise Cytokine und Wachstumsfaktoren.

Cytokine sind kleine Peptidinformationsmoleküle. Sie regulieren die Interaktionen zwischen Zellen, bestimmen ihr Überleben, stimulieren oder hemmen Wachstum, Differenzierung, funktionelle Aktivität und Apoptose und sorgen für die Koordination der Aktionen des Immunsystems, des endokrinen Systems und des Nervensystems. Ein Beispiel für Zytokine kann als Tumornekrosefaktor dienen, der Entzündungssignale zwischen den Körperzellen überträgt [38].

Transportfunktion Bearbeiten

Lösliche Proteine, die am Transport kleiner Moleküle beteiligt sind, müssen eine hohe Affinität (Affinität) für das Substrat haben, wenn es in hoher Konzentration vorliegt, und es ist leicht, es an Orten mit niedriger Konzentration des Substrats freizusetzen. Ein Beispiel für Transportproteine ​​ist Hämoglobin, das Sauerstoff aus der Lunge in andere Gewebe und Kohlendioxid von Gewebe zu Lungen sowie zu homologen Proteinen, die in allen Reichen lebender Organismen vorkommen, transportiert [39].

Einige Membranproteine ​​sind am Transport kleiner Moleküle durch die Zellmembran beteiligt und verändern ihre Permeabilität. Die Lipidkomponente der Membran ist wasserdicht (hydrophob), wodurch die Diffusion von polaren oder geladenen (Ionen) Molekülen verhindert wird. Membrantransportproteine ​​können in Kanalproteine ​​und Trägerproteine ​​unterteilt werden. Die Kanalproteine ​​enthalten interne, mit Wasser gefüllte Poren, durch die sich Ionen (durch Ionenkanäle) oder Wassermoleküle (durch Aquaporin-Proteine) durch die Membran bewegen können. Viele Ionenkanäle sind darauf spezialisiert, nur ein Ion zu transportieren. Zum Beispiel unterscheiden Kalium- und Natriumkanäle diese ähnlichen Ionen oft und lassen nur eine davon durch [40]. Trägerproteine ​​binden wie Enzyme jedes transportierte Molekül oder Ion und können im Gegensatz zu Kanälen einen aktiven Transport mit ATP-Energie durchführen. "Cell power" - ATP-Synthase, die die Synthese von ATP über einen Protonengradienten durchführt, kann auch Membrantransportproteinen zugeschrieben werden [41].

Ersatz- (Backup-) Funktion von Proteinen Edit

Zu diesen Proteinen zählen die sogenannten Reservproteine, die als Energie- und Substanzquelle in den Samen von Pflanzen und Eiern von Tieren gespeichert werden; Die Proteine ​​der tertiären Eierschalen (Ovalbumin) und des Hauptmilchproteins (Casein) haben ebenfalls hauptsächlich eine Ernährungsfunktion. Eine Reihe anderer Proteine ​​wird im Körper als Aminosäurequelle verwendet, die wiederum Vorläufer biologisch aktiver Substanzen sind, die Stoffwechselprozesse regulieren.

Photorezeptorfunktion Bearbeiten

Proteinrezeptoren können sich entweder im Zytoplasma befinden oder in die Zellmembran integriert sein. Ein Teil des Rezeptormoleküls nimmt ein Signal wahr, das meistens von einer chemischen Substanz gedient wird, und in einigen Fällen leichte, mechanische Einwirkung (z. B. Dehnen) und andere Reize. Wenn ein Signal einem bestimmten Teil des Protein-Rezeptor-Moleküls ausgesetzt wird, treten seine Konformationsänderungen auf. Infolgedessen ändert sich die Konformation eines anderen Teils des Moleküls, der ein Signal an andere zelluläre Komponenten überträgt. Es gibt verschiedene Signalübertragungsmechanismen. Einige Rezeptoren katalysieren eine bestimmte chemische Reaktion. andere dienen als Ionenkanäle, die sich mit einem Signal öffnen oder schließen; andere binden spezifisch intrazelluläre vermittelnde Moleküle. Bei Membranrezeptoren befindet sich der Teil des Moleküls, der an das Signalmolekül bindet, auf der Zelloberfläche, und die Domäne, die das Signal überträgt, befindet sich im Inneren [42].

Funktion in Photosynthese und visuellen Pigmenten Bearbeiten

Opsine (Photosynthese-G-Proteine ​​und visuelle Photopigmente) sind eine Gruppe von Photorezeptorproteinen der Retinolid-Familie mit einer Molekülmasse von 35 bis 55 kDa, die mit der G-Protein-haltigen Membran assoziiert ist (G-Protein-gekuppelt). In der Membran von Halobakterien gefunden, photosensitive Photorezeptorzellen von Wirbellosen und Wirbeltieren in der Netzhaut, photosynthetisierende Organismen, im photosensitiven Pigment der Melanophoren der Amphibienhaut, Iris eines Frosches usw.

Beispielsweise spielen Opsine eine wichtige Rolle bei der visuellen, olfaktorischen und vomeronasalen Wahrnehmung bei Tieren sowie bei der Bildung zirkadianer Rhythmen. Zum Beispiel ist Melanopsin (Mig-Version) ein Photopigment, eines der Opsine, das direkt am visuellen Prozess beteiligt ist, der Regulation zirkadianer Rhythmen; Es befindet sich in spezialisierten lichtempfindlichen Ganglialzellen der Netzhaut, im Haut- und Gehirngewebe von Tieren. Dieses visuelle Photopigment wurde in den ganglialen Photorezeptorzellen der Retina ipRGC, der Retina von Säugetieren, nachgewiesen. [43]

Motor (Motor) -Funktion Bearbeiten

Eine ganze Klasse von Motorproteinen sorgt für Bewegung des Körpers (z. B. Muskelkontraktion, einschließlich Fortbewegung (Myosin), Zellbewegung im Körper (z. B. Amöbenleukozytenbewegung), Bewegung von Zilien und Flagellen sowie aktiver und gerichteter intrazellulärer Transport (Kinesin, Dynein). Dyneine und Kinesine transportieren Moleküle entlang der Mikrotubuli unter Verwendung der ATP-Hydrolyse als Energiequelle, während Dyneine Moleküle und Organoide von den peripheren Teilen der Zelle in Richtung des Zentrosoms zu transportieren Inhesine in die entgegengesetzte Richtung [44] [45] Die Dyneine sind auch für die Bewegung von Zilien und Flagellen von Eukaryoten verantwortlich. Cytoplasmatische Varianten von Myosin können am Transport von Molekülen und Organoiden durch Mikrofilamente teilnehmen.

Die meisten Mikroorganismen und Pflanzen können 20 Standardaminosäuren sowie zusätzliche (nicht standardisierte) Aminosäuren, beispielsweise Citrullin, synthetisieren. Befinden sich Aminosäuren jedoch in der Umwelt, speichern selbst Mikroorganismen Energie, indem sie Aminosäuren in Zellen transportieren und ihre Biosynthesewege abschalten [46].

Aminosäuren, die von Tieren nicht synthetisiert werden können, werden als essentiell bezeichnet. Die wichtigsten Enzyme in den Biosynthesewegen, zum Beispiel Aspartatkinase, die den ersten Schritt bei der Bildung von Lysin, Methionin und Threonin aus Aspartat katalysiert, fehlen beim Tier.

Tiere erhalten im Allgemeinen Aminosäuren von Proteinen, die in Lebensmitteln enthalten sind. Proteine ​​werden im Prozess der Verdauung zerstört, was normalerweise mit der Denaturierung des Proteins beginnt, indem es in eine saure Umgebung gebracht wird und die Hydrolyse unter Verwendung von Proteasen genannten Enzymen erfolgt. Einige durch Verdauung gewonnene Aminosäuren werden für die Synthese von Körperproteinen verwendet, der Rest wird im Zuge der Glukoneogenese in Glukose umgewandelt oder im Krebs-Zyklus verwendet. Die Verwendung von Proteinen als Energiequelle ist besonders wichtig unter Bedingungen des Fastens, wenn körpereigene Proteine, insbesondere Muskeln, als Energiequelle dienen [47]. Aminosäuren sind auch eine wichtige Stickstoffquelle für die Ernährung des Körpers.

Es gibt keine einheitlichen Normen für den Proteinkonsum von Menschen. Die Mikroflora des Dickdarms synthetisiert Aminosäuren, die bei der Erstellung von Proteinnormen nicht berücksichtigt werden.

Die Sedimentationsanalyse (Zentrifugation) ermöglicht es, Proteine ​​nach Größe zu teilen, wobei Proteine ​​durch den Wert ihrer Sedimentationskonstante unterschieden werden, die in Speichen gemessen und mit einem Großbuchstaben S bezeichnet wird

Protein Quantitative Methoden Bearbeiten

Eine Reihe von Techniken wird verwendet, um die Proteinmenge in einer Probe zu bestimmen:

http://traditio.wiki/%D0%91%D0%B5%D0%BB%D0%BA%D0%B8_((D0%B2%D0%B5%D1% 89% D0BB% D1% 81% D1% 82% D0% B2% D0% B0)