Die Zusammensetzung der Proteine umfasst Reste

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Die Zusammensetzung der Proteine umfasst Reste

TEIL A: Testen Sie Aufgaben mit einer Antwortauswahl.
1. (2 Punkte). Die Zusammensetzung der Proteine umfasst Reste:
A. α-Aminosäuren. B. β-Aminosäuren. B. δ-Aminosäuren. G. & epsi; -Aminosäuren.
2. (2 Punkte). Name der Substanz CH3-NHH-CH2-CH3
A. Dimethylamin. B. Diethylamin. V. Methylethylamin. G. Propylamin.
3. (2 Punkte). Färbung von Lackmus in einer Lösung einer Substanz mit der Formel C3H7NH2:
A. Rot. B. Blau. V. Violet.
4. (2 Punkte). Substanz, die nicht mit Ethylamin reagiert:
A. Natriumhydroxid. B. Sauerstoff. B. Grausäure. G. Chlorwasserstoff.
5. (2 Punkte). Chemische Bindung, die die Sekundärstruktur des Proteins bildet:
A. Wasserstoff. B. ionisch. B. Peptid. G. Kovalent nicht polar.
6. (2 Punkte). Das Produkt der Reaktion der Wechselwirkung von Anilin mit Chlorwasserstoff gehört zur Klasse der Verbindungen:
A. Kislot. B. Gründe. V. Soleil. G. Komplexester.
7. (2 Punkte). Für Proteine charakteristische Reaktion:
A. Hydratation B. Hydrierung. B. Hydrolyse. G. Dehydratisierung

TEIL B. Aufgaben mit einer freien Antwort.
8. (6 Punkte). Für eine Substanz mit der Formel CH3-CH2-CH2-CH2-NH2 werden die Strukturformeln aus zwei Isomeren und zwei Homologen gebildet. Geben Sie die Namen aller Substanzen an.
9. (6 Punkte). Mit welchen der folgenden Substanzen: Kaliumhydroxid, Wasser, Ethanol - reagiert 2-Aminopropansäure? Bestätigen Sie die Antwort, indem Sie die möglichen Reaktionsgleichungen aufschreiben.
10. (6 Punkte). Welche Masse von Anilin kann durch Reduktion von 12,3 g Nitrobenzol erhalten werden?
11. (2 Punkte). Wie unterscheidet man eine Proteinlösung chemisch von einer Glycerinlösung? Gib eine vernünftige Antwort.

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Vorlesung Nummer 3. Struktur und Funktion von Proteinen. Enzyme

Proteinstruktur

Proteine sind hochmolekulare organische Verbindungen, die aus α-Aminosäureresten bestehen.

Die Proteine umfassen Kohlenstoff, Wasserstoff, Stickstoff, Sauerstoff und Schwefel. Einige Proteine bilden Komplexe mit anderen Molekülen, die Phosphor, Eisen, Zink und Kupfer enthalten.

Proteine haben ein hohes Molekulargewicht: Eialbumin - 36.000, Hämoglobin - 152.000, Myosin - 500.000. Zum Vergleich: Das Molekulargewicht von Alkohol beträgt 46, Essigsäure beträgt 60, Benzol beträgt 78.

Aminosäurezusammensetzung von Proteinen

Proteine sind nicht periodische Polymere, deren Monomere α-Aminosäuren sind. Normalerweise werden 20 Arten von α-Aminosäuren als Monomere von Proteinen bezeichnet, obwohl über 170 in Zellen und Geweben vorkommen.

Abhängig davon, ob Aminosäuren im Körper von Menschen und anderen Tieren synthetisiert werden können, können sie unterschieden werden als: austauschbare Aminosäuren können synthetisiert werden; essentielle Aminosäuren - können nicht synthetisiert werden. Essentielle Aminosäuren müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Pflanzen synthetisieren alle Arten von Aminosäuren.

Abhängig von der Aminosäurezusammensetzung sind Proteine: vollständig - enthalten den gesamten Satz Aminosäuren; minderwertig - einige Aminosäuren in ihrer Zusammensetzung fehlen. Wenn Proteine nur aus Aminosäuren bestehen, werden sie einfach genannt. Enthalten Proteine zusätzlich zu Aminosäuren eine Nicht-Aminosäurekomponente (prothetische Gruppe), werden sie als Komplex bezeichnet. Die prothetische Gruppe kann durch Metalle (Metalloproteine), Kohlenhydrate (Glycoproteine), Lipide (Lipoproteine), Nukleinsäuren (Nukleoproteine) dargestellt werden.

Alle Aminosäuren enthalten: 1) Carboxylgruppe (-COOH), 2) Aminogruppe (-NH₂), 3) einen Rest oder eine R-Gruppe (Rest des Moleküls). Die Struktur des Radikals in verschiedenen Aminosäuretypen ist unterschiedlich. Abhängig von der Anzahl der Aminogruppen und Carboxylgruppen, aus denen Aminosäuren bestehen, gibt es: neutrale Aminosäuren, die eine Carboxylgruppe und eine Aminogruppe aufweisen; basische Aminosäuren mit mehr als einer Aminogruppe; saure Aminosäuren mit mehr als einer Carboxylgruppe.

Aminosäuren sind amphotere Verbindungen, da sie in Lösung sowohl als Säuren als auch als Basen wirken können. In wässrigen Lösungen existieren Aminosäuren in verschiedenen ionischen Formen.

Peptidbindung

Peptide sind organische Substanzen, die aus Aminosäureresten bestehen, die durch eine Peptidbindung verbunden sind.

Die Bildung von Peptiden erfolgt als Ergebnis der Kondensationsreaktion von Aminosäuren. Die Wechselwirkung der Aminogruppe einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe der anderen führt zur Bildung einer kovalenten Stickstoff-Kohlenstoff-Bindung zwischen ihnen, die als Peptidbindung bezeichnet wird. Abhängig von der Anzahl der Aminosäurereste, aus denen das Peptid besteht, werden Dipeptide, Tripeptide, Tetrapeptide usw. unterschieden. Die Bildung einer Peptidbindung kann viele Male wiederholt werden. Dies führt zur Bildung von Polypeptiden. An einem Ende des Peptids befindet sich eine freie Aminogruppe (wird als N-Terminus bezeichnet), und am anderen Ende gibt es eine freie Carboxylgruppe (es wird C-Terminus genannt).

Räumliche Organisation von Proteinmolekülen

Die Erfüllung bestimmter spezifischer Funktionen durch Proteine hängt von der räumlichen Konfiguration ihrer Moleküle ab. Außerdem ist es für eine Zelle energetisch ungünstig, Proteine in entfalteter Form in einer Kette zu halten, weshalb Polypeptidketten mit einer bestimmten dreidimensionalen Struktur oder Konformation angeordnet werden. Es gibt 4 Ebenen der räumlichen Organisation von Proteinen.

Die Primärstruktur eines Proteins ist die Sequenz der Anordnung von Aminosäureresten in der Polypeptidkette, die das Proteinmolekül bildet. Die Verbindung zwischen Aminosäuren ist Peptid.

Besteht ein Proteinmolekül aus nur 10 Aminosäureresten, so beträgt die Anzahl der theoretisch möglichen Varianten von Proteinmolekülen, die sich in der Reihenfolge der Aminosäurewechsel unterscheiden, 10-20. Mit 20 Aminosäuren ist es möglich, eine noch größere Anzahl verschiedener Kombinationen herzustellen. Im menschlichen Körper wurden zehntausend verschiedene Proteine gefunden, die sich sowohl voneinander als auch von Proteinen anderer Organismen unterscheiden.

Es ist die Primärstruktur eines Proteinmoleküls, die die Eigenschaften von Proteinmolekülen und ihre räumliche Konfiguration bestimmt. Das Ersetzen nur einer Aminosäure durch eine andere in einer Polypeptidkette führt zu einer Änderung der Eigenschaften und Funktionen des Proteins. Zum Beispiel führt der Ersatz der sechsten Glutaminsäure durch Valin in der β-Untereinheit des Hämoglobins dazu, dass das Hämoglobinmolekül als Ganzes nicht seine Hauptfunktion erfüllen kann - Sauerstofftransport; In solchen Fällen entwickelt die Person eine Krankheit - Sichelzellenanämie.

Die Sekundärstruktur ist die geordnete Faltung der Polypeptidkette zu einer Spirale (sie sieht aus wie eine gestreckte Feder). Die Windungen der Helix werden durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Carboxylgruppen und Aminogruppen verstärkt. Praktisch alle CO- und NH-Gruppen sind an der Bildung von Wasserstoffbrücken beteiligt. Sie sind schwächer als die von Peptiden, geben jedoch, wenn sie sich viele Male wiederholen, dieser Konfiguration Stabilität und Starrheit. Auf der Ebene der Sekundärstruktur gibt es Proteine: Fibroin (Seide, Spinnweben), Keratin (Haare, Nägel), Kollagen (Sehnen).

Tertiärstruktur ist die Faltung von Polypeptidketten in Kügelchen, die sich aus dem Auftreten chemischer Bindungen (Wasserstoff, ionisch, Disulfid) und dem Aufbau hydrophober Wechselwirkungen zwischen den Radikalen von Aminosäureresten ergeben. Die Hauptrolle bei der Bildung der Tertiärstruktur spielen die hydrophil-hydrophoben Wechselwirkungen. In wässrigen Lösungen neigen hydrophobe Radikale dazu, sich vor dem Wasser zu verstecken und innerhalb der Kugel zu gruppieren, während hydrophile Radikale infolge der Hydratation (Wechselwirkung mit Wasserdipolen) dazu neigen, sich auf der Oberfläche des Moleküls zu befinden. In einigen Proteinen wird die Tertiärstruktur durch kovalente Disulfidbindungen zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste stabilisiert. Auf der Ebene der Tertiärstruktur gibt es Enzyme, Antikörper und einige Hormone.

Die quartäre Struktur ist charakteristisch für komplexe Proteine, deren Moleküle aus zwei oder mehr Kügelchen bestehen. Untereinheiten bleiben aufgrund ionischer, hydrophober und elektrostatischer Wechselwirkungen im Molekül zurück. Wenn sich eine Quartärstruktur bildet, entstehen manchmal Disulfidbindungen zwischen den Untereinheiten. Das am häufigsten untersuchte Protein mit quaternärer Struktur ist Hämoglobin. Es wird von zwei α-Untereinheiten (141 Aminosäurereste) und zwei β-Untereinheiten (146 Aminosäurereste) gebildet. Mit jeder Untereinheit ist ein Häm-Molekül verbunden, das Eisen enthält.

Wenn aus irgendeinem Grund die räumliche Konformation von Proteinen von der normalen abweicht, kann das Protein seine Funktionen nicht erfüllen. Die Ursache der „Rinderwahnsinn“ (spongiforme Enzephalopathie) ist zum Beispiel die abnormale Konformation von Prionen - den Oberflächenproteinen von Nervenzellen.

Eigenschaften von Proteinen

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in der Biologie

Aminosäurezusammensetzung, die Struktur des Proteinmoleküls bestimmen seine Eigenschaften. Proteine kombinieren basische und saure Eigenschaften, die durch Aminosäurereste bestimmt werden: Je saurer Aminosäuren in einem Protein, desto ausgeprägter sind seine sauren Eigenschaften. Die Fähigkeit, H + zu geben und zu binden, bestimmt die Puffereigenschaften von Proteinen; Einer der stärksten Puffer ist Hämoglobin in roten Blutkörperchen, wodurch der pH-Wert im Blut konstant bleibt. Es gibt lösliche Proteine (Fibrinogen), es gibt unlösliche mechanische Funktionen (Fibroin, Keratin, Kollagen). Es gibt chemisch aktive Proteine (Enzyme), sie sind chemisch inaktiv, resistent gegen die Auswirkungen verschiedener Umgebungsbedingungen und äußerst instabil.

Äußere Faktoren (Erhitzen, ultraviolette Strahlung, Schwermetalle und ihre Salze, pH-Wert-Änderungen, Strahlung, Dehydratisierung)

kann zu einer Verletzung der strukturellen Organisation des Proteinmoleküls führen. Der Prozess des Verlusts der dreidimensionalen Konformation eines bestimmten Proteinmoleküls wird Denaturierung genannt. Der Grund für die Denaturierung ist der Bruch von Bindungen, die eine bestimmte Struktur des Proteins stabilisieren. Anfangs sind die schwächsten Bindungen gebrochen und bei härteren Bedingungen die stärkeren. Daher geht zunächst das Quaternär verloren, dann die Tertiär- und Sekundärstrukturen. Eine Änderung der räumlichen Konfiguration führt zu einer Änderung der Eigenschaften des Proteins und führt dazu, dass das Protein seine charakteristischen biologischen Funktionen nicht erfüllen kann. Wenn die Denaturierung nicht mit der Zerstörung der Primärstruktur einhergeht, kann sie reversibel sein. In diesem Fall tritt eine Selbstheilung in der für das Protein charakteristischen Konformation auf. Solche Denaturierungen sind beispielsweise Membranrezeptorproteine. Die Wiederherstellung der Struktur des Proteins nach der Denaturierung wird als Renaturierung bezeichnet. Wenn die Wiederherstellung der räumlichen Konfiguration des Proteins nicht möglich ist, wird die Denaturierung als irreversibel bezeichnet.

Proteinfunktionen

Enzyme

Enzyme oder Enzyme sind eine besondere Klasse von Proteinen, die biologische Katalysatoren sind. Dank Enzymen verlaufen biochemische Reaktionen sehr schnell. Die Geschwindigkeit enzymatischer Reaktionen ist Zehntausendfach (und manchmal Millionen) höher als die Reaktionsgeschwindigkeit von anorganischen Katalysatoren. Die Substanz, auf die das Enzym wirkt, wird als Substrat bezeichnet.

Enzyme - globuläre Proteine können nach den strukturellen Merkmalen der Enzyme in zwei Gruppen unterteilt werden: einfache und komplexe. Einfache Enzyme sind einfache Proteine, d.h. bestehen nur aus Aminosäuren. Komplexe Enzyme sind komplexe Proteine, d.h. Neben dem Proteinanteil enthalten sie eine Nicht-Protein-Naturgruppe - einen Cofaktor. Bei einigen Enzymen wirken Vitamine als Cofaktoren. Im Enzymmolekül emittieren Sie einen speziellen Teil, der als aktives Zentrum bezeichnet wird. Das aktive Zentrum ist ein kleiner Abschnitt des Enzyms (von drei bis zwölf Aminosäureresten), in dem die Bindung des Substrats oder der Substrate unter Bildung des Enzym-Substrat-Komplexes erfolgt. Nach Beendigung der Reaktion zerfällt der Enzym-Substrat-Komplex in das Enzym und das Produkt (die Produkte) der Reaktion. Einige Enzyme haben (neben aktiven) allosterischen Zentren - Stellen, an die sich Enzymgeschwindigkeitsregler (allosterische Enzyme) anschließen.

Enzymatische Katalysereaktionen sind gekennzeichnet durch: 1) hohe Effizienz, 2) strenge Selektivität und Wirkungsrichtung, 3) Substratspezifität, 4) feine und präzise Regulation. Die Substrat- und Reaktionsspezifität enzymatischer Katalysereaktionen wird durch die Hypothesen von E. Fisher (1890) und D. Koshland (1959) erklärt.

E. Fisher ("Key-Lock" -Hypothese) schlug vor, dass die räumlichen Konfigurationen des aktiven Zentrums des Enzyms und des Substrats genau zueinander passen müssen. Das Substrat wird mit dem "Schlüssel", dem Enzym - mit dem "Schloss" verglichen.

D. Koshland (Handschuh-Hypothese) schlug vor, dass die räumliche Entsprechung zwischen der Struktur des Substrats und dem aktiven Zentrum des Enzyms nur im Moment ihrer Wechselwirkung entsteht. Diese Hypothese wird auch als Hypothese der induzierten Entsprechung bezeichnet.

Die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktionen hängt von folgenden Faktoren ab: 1) Temperatur, 2) Enzymkonzentration, 3) Substratkonzentration, 4) pH-Wert. Es sollte betont werden, dass, da Enzyme Proteine sind, ihre Aktivität unter physiologisch normalen Bedingungen am höchsten ist.

Die meisten Enzyme können nur bei Temperaturen von 0 bis 40 ° C arbeiten. Innerhalb dieser Grenzen steigt die Reaktionsgeschwindigkeit mit jeder Temperatur von 10 ° C um das 2-fache. Bei Temperaturen über 40 ° C wird das Protein denaturiert und die Enzymaktivität nimmt ab. Bei Temperaturen nahe dem Gefrierpunkt werden die Enzyme inaktiviert.

Mit zunehmender Substratmenge steigt die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion an, bis die Anzahl der Substratmoleküle der Anzahl der Enzymmoleküle entspricht. Mit einer weiteren Erhöhung der Substratmenge wird die Geschwindigkeit nicht erhöht, da die aktiven Zentren des Enzyms gesättigt sind. Eine Erhöhung der Enzymkonzentration führt zu einer Erhöhung der katalytischen Aktivität, da eine größere Anzahl von Substratmolekülen pro Zeiteinheit Transformationen durchmacht.

Für jedes Enzym gibt es einen optimalen pH-Wert, bei dem es maximale Aktivität zeigt (Pepsin - 2.0, Speichelamylase - 6.8, Pankreaslipase - 9.0). Bei höheren oder niedrigeren pH-Werten nimmt die Enzymaktivität ab. Bei starken pH-Änderungen denaturiert das Enzym.

Die Geschwindigkeit allosterischer Enzyme wird durch Substanzen reguliert, die sich den allosterischen Zentren anschließen. Wenn diese Substanzen die Reaktion beschleunigen, werden sie als Aktivatoren bezeichnet, wenn sie Inhibitoren hemmen.

Enzymklassifizierung

Nach der Art der katalysierten chemischen Transformation werden Enzyme in 6 Klassen eingeteilt:

Sauerstoffreduktase (Transfer von Wasserstoffatomen, Sauerstoff oder Elektronen von einer Substanz zur anderen - Dehydrogenase),
Transferase (Transfer von Methyl-, Acyl-, Phosphat- oder Aminogruppen von einer Substanz zur anderen - Transaminase),
Hydrolasen (Hydrolysereaktionen, bei denen zwei Produkte aus einem Substrat gebildet werden - Amylase, Lipase),
LiAZs (nicht-hydrolytische Anlagerung einer Atomgruppe an ein Substrat oder Abspaltung davon, wobei die Decarboxylase-Abspaltung der CC-, CN-, -C-, S-Bindungen),
Isomerase (intramolekulare Umlagerung - Isomerase),
Ligasen (Kombination von zwei Molekülen infolge der Bildung von CC-, CN-, CO-, CS-Bindungen).

Klassen wiederum sind in Unterklassen und Unterklassen unterteilt. In der aktuellen internationalen Klassifikation hat jedes Enzym eine bestimmte Chiffre, bestehend aus vier durch Punkte getrennten Zahlen. Die erste Zahl ist die Klasse, die zweite ist die Unterklasse, die dritte ist die Unterklasse, die vierte ist die Enzymsequenznummer in dieser Unterklasse. Die Arginase-Chiffre lautet beispielsweise 3.5.3.1.

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Die Zusammensetzung der Proteine umfasst die Reste a) α-Aminosäuren b) β-Aminosäuren c) γ-Aminosäuren d) δ-Aminosäuren

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Die Struktur von Proteinen. Proteinstrukturen: primäre, sekundäre, tertiäre und quartäre. Einfache und komplexe Proteine

Der Name "Proteine" kommt von der Fähigkeit vieler von ihnen, sich beim Erhitzen weiß zu färben. Der Name "Proteine" kommt vom griechischen Wort "first", was auf ihre Bedeutung im Körper schließen lässt. Je höher der Organisationsgrad der Lebewesen ist, desto vielfältiger ist die Zusammensetzung der Proteine.

Proteine werden aus Aminosäuren gebildet, die durch eine kovalente Peptidbindung miteinander verbunden sind: zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen. In der Wechselwirkung von zwei Aminosäuren wird ein Dipeptid gebildet (aus Resten von zwei Aminosäuren, aus griechischem Peptos - geschweißt). Der Ersatz, Ausschluss oder die Umlagerung von Aminosäuren in der Polypeptidkette verursacht die Entstehung neuer Proteine. Wenn zum Beispiel nur eine Aminosäure (Glutamin gegen Valin) ersetzt wird, tritt eine schwere Erkrankung auf - Sichelzellenanämie, wenn Erythrozyten eine andere Form haben und ihre Grundfunktionen nicht erfüllen können (Sauerstofftransport). Bei Bildung einer Peptidbindung wird ein Wassermolekül abgespalten. Abhängig von der Anzahl der Aminosäurereste emittieren:

- Oligopeptide (Di-, Tri-, Tetrapeptide usw.) - enthalten bis zu 20 Aminosäurereste;

- Polypeptide - 20 bis 50 Aminosäurereste;

- Proteine - über 50, manchmal tausende Aminosäurereste

Entsprechend den physikalisch-chemischen Eigenschaften sind Proteine hydrophil und hydrophob.

Es gibt vier Organisationsebenen des Proteinmoleküls - äquivalente räumliche Strukturen (Konfigurationen, Konformationen) von Proteinen: primäre, sekundäre, tertiäre und quartäre.

Die Primärstruktur von Proteinen

Die Primärstruktur von Proteinen ist die einfachste. Es hat die Form einer Polypeptidkette, bei der Aminosäuren durch eine starke Peptidbindung miteinander verbunden sind. Bestimmt durch die qualitative und quantitative Zusammensetzung der Aminosäuren und deren Reihenfolge.

Sekundäre Proteinstruktur

Die Sekundärstruktur wird vorwiegend durch Wasserstoffbrücken gebildet, die zwischen den Wasserstoffatomen der NH-Gruppe einer Helix-Curl und dem Sauerstoff der CO-Gruppe der anderen gebildet werden und entlang der Helix oder zwischen parallelen Falten des Proteinmoleküls gerichtet sind. Das Proteinmolekül ist teilweise oder vollständig zu einer α-Helix verdreht oder bildet eine β-gefaltete Struktur. Zum Beispiel bilden Keratinproteine eine α-Helix. Sie sind Teil der Hufe, Hörner, Haare, Federn, Nägel, Krallen. β-gefaltet haben Proteine, die Teil von Seide sind. Aminosäurereste (R-Gruppen) bleiben außerhalb der Helix. Wasserstoffbindungen sind viel schwächer als kovalente Bindungen, bilden jedoch mit einer beträchtlichen Menge eine ziemlich feste Struktur.

Die Funktion in Form einer verdrehten Helix ist für einige fibrilläre Proteine charakteristisch - Myosin, Actin, Fibrinogen, Kollagen usw.

Tertiäre Proteinstruktur

Tertiäre Proteinstruktur. Diese Struktur ist konstant und für jedes Protein einzigartig. Sie wird durch die Größe, Polarität der R-Gruppen, die Form und Reihenfolge der Aminosäurereste bestimmt. Die Polypeptid-Helix dreht und passt auf eine bestimmte Weise. Die Bildung der Tertiärstruktur des Proteins führt zur Bildung einer speziellen Proteinkonfiguration - Globule (vom lateinischen Globulus - der Kugel). Seine Bildung wird durch verschiedene Arten nicht-kovalenter Wechselwirkungen verursacht: hydrophob, Wasserstoff, ionisch. Disulfidbrücken treten zwischen Cystein-Aminosäureresten auf.

Hydrophobe Bindungen sind schwache Bindungen zwischen unpolaren Seitenketten, die aus der gegenseitigen Abstoßung von Lösungsmittelmolekülen resultieren. In diesem Fall wird das Protein so verdreht, dass die hydrophoben Seitenketten tief in das Molekül eingetaucht werden und es vor einer Wechselwirkung mit Wasser schützen, und die hydrophilen Seitenketten befinden sich außerhalb.

Die meisten Proteine haben eine Tertiärstruktur - Globuline, Albumin usw.

Quartäre Proteinstruktur

Quartäre Proteinstruktur. Es entsteht als Ergebnis der Kombination einzelner Polypeptidketten. Zusammen bilden sie eine funktionale Einheit. Die Bindungsarten sind unterschiedlich: hydrophob, Wasserstoff, elektrostatisch, ionisch.

Elektrostatische Bindungen entstehen zwischen elektronegativen und elektropositiven Resten von Aminosäureresten.

Für einige Proteine ist die globuläre Platzierung von Untereinheiten charakteristisch - dies sind globuläre Proteine. Globuläre Proteine lösen sich leicht in Wasser oder Salzlösungen. Mehr als 1000 bekannte Enzyme gehören zu globulären Proteinen. Globuläre Proteine umfassen einige Hormone, Antikörper und Transportproteine. Beispielsweise ist ein komplexes Hämoglobinmolekül (Blood Red Blood Cell Proteins) ein globuläres Protein und besteht aus vier Makromolekülen aus Globinen: zwei α-Ketten und zwei β-Ketten, von denen jede mit einem Häm verbunden ist, das Eisen enthält.

Andere Proteine sind durch Koaleszenz zu helikalen Strukturen gekennzeichnet - dies sind fibrilläre (aus dem lateinischen. Fibrilla - faserige) Proteine. Mehrere (von 3 bis 7) α - Helices verschmelzen miteinander wie Fasern in einem Kabel. Faserproteine sind in Wasser unlöslich.

Proteine sind in einfach und komplex unterteilt.

Einfache Proteine (Proteine)

Einfache Proteine (Proteine) bestehen nur aus Aminosäureresten. Die einfachen Proteine umfassen Globuline, Albumin, Gluteline, Prolamine, Protamine, Kapseln. Albumin (z. B. Serumalbumin) ist in Wasser löslich, Globuline (z. B. Antikörper) sind in Wasser unlöslich, jedoch in wässrigen Lösungen bestimmter Salze (Natriumchlorid usw.) löslich.

Komplexe Proteine (Proteide)

Komplexe Proteine (Proteide) umfassen neben Aminosäureresten Verbindungen unterschiedlicher Natur, die als prothetische Gruppe bezeichnet werden. Zum Beispiel sind Metalloproteine Proteine, die Nicht-Häm-Eisen enthalten oder durch Metallatome gebunden sind (die meisten Enzyme), Nukleoproteine sind Proteine, die an Nukleinsäuren (Chromosomen usw.) gebunden sind, Phosphoproteine sind Proteine, die Phosphorsäurereste enthalten (Ei-Proteine) Eigelb usw., Glykoproteine - Proteine in Verbindung mit Kohlenhydraten (einige Hormone, Antikörper usw.), Chromoproteine - Proteine, die Pigmente enthalten (Myoglobin usw.), Lipoproteine - Proteine, die Lipide enthalten (eingeschlossen in der Zusammensetzung der Membranen).

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Welche Elemente gehören zu Proteinen und welche Eigenschaften haben sie?

Was ist Protein und welche Funktionen übernimmt es im Körper? Welche Elemente sind in seiner Zusammensetzung enthalten und was ist die Besonderheit dieser Substanz?

Proteine sind das Hauptbaumaterial im menschlichen Körper. Wenn wir das Ganze als Ganzes betrachten, bilden diese Substanzen den fünften Teil unseres Körpers. In der Natur ist eine Gruppe von Unterarten bekannt - nur der menschliche Körper enthält fünf Millionen verschiedene Varianten. Mit seiner Beteiligung bilden sich Zellen, die als Hauptbestandteil des lebenden Gewebes des Körpers gelten. Welche Elemente gehören zum Protein und was zeichnet die Substanz aus?

Feinheiten der Komposition

Eiweißmoleküle im menschlichen Körper unterscheiden sich in ihrer Struktur und übernehmen bestimmte Funktionen. Das kontraktile Hauptprotein ist also Myosin, das die Muskeln bildet und die Bewegung des Körpers garantiert. Es gewährleistet die Funktion des Darms und die Bewegung von Blut durch die Gefäße einer Person. Kreatin ist eine ebenso wichtige Substanz im Körper. Die Funktion der Substanz besteht darin, die Haut vor negativen Einwirkungen zu schützen - Strahlung, Temperatur, mechanische und andere. Auch Kreatin schützt vor dem Empfang von Mikroben von außen.

Die Zusammensetzung von Proteinen umfasst Aminosäuren. Zur gleichen Zeit wurde der erste von ihnen zu Beginn des 19. Jahrhunderts entdeckt, und die gesamte Aminosäurezusammensetzung ist den Wissenschaftlern seit den 1930er Jahren bekannt. Interessanterweise bilden von den zweihundert Aminosäuren, die heute geöffnet sind, nur zwei Dutzend Millionen verschiedener Proteine in der Struktur.

Der Hauptunterschied der Struktur ist das Vorhandensein von Radikalen unterschiedlicher Natur. Außerdem werden Aminosäuren oft nach elektrischer Ladung klassifiziert. Jede der betrachteten Komponenten weist gemeinsame Merkmale auf - die Fähigkeit, mit Alkalien und Säuren zu reagieren, die Löslichkeit in Wasser usw. Nahezu alle Vertreter der Aminosäuregruppe sind an Stoffwechselvorgängen beteiligt.

In Anbetracht der Zusammensetzung von Proteinen müssen zwei Kategorien von Aminosäuren unterschieden werden - essentiell und unverzichtbar. Sie unterscheiden sich in ihrer Fähigkeit, im Körper synthetisiert zu werden. Die ersten werden in den Organen produziert, was eine zumindest teilweise Deckung des aktuellen Defizits gewährleistet, und die zweiten - nur mit Nahrungsmitteln. Wenn die Menge einer der Aminosäuren reduziert wird, führt dies zu Verletzungen und manchmal zum Tod.

Protein, bei dem es einen vollständigen Aminosäuresatz gibt, wird als "biologisch vollständig" bezeichnet. Solche Substanzen sind Teil des Tierfutters. Einige Pflanzenvertreter gelten auch als nützliche Ausnahmen - zum Beispiel Bohnen, Erbsen und Sojabohnen. Der Hauptparameter, anhand dessen der Nutzen des Produkts beurteilt wird, ist der biologische Wert. Wenn Milch als Basis (100%) betrachtet wird, ist dieser Parameter für Fisch oder Fleisch gleich 95, für Reis - 58, Brot (nur Roggen) - 74 usw.

Die essentiellen Aminosäuren, aus denen das Protein besteht, sind an der Synthese neuer Zellen und Enzyme beteiligt, d. H. Sie decken den Plastikbedarf ab und werden als Hauptenergiequellen verwendet. Die Zusammensetzung der Proteine umfasst Elemente, die zu Transformationen befähigt sind, dh Decarboxylierungs- und Transaminierungsprozesse. An den obigen Reaktionen sind zwei Gruppen von Aminosäuren (Carboxyl und Amin) beteiligt.

Das Eiweiß gilt als das wertvollste und vorteilhafteste für den Körper, seine Struktur und Eigenschaften sind perfekt aufeinander abgestimmt. Deshalb wird beim Vergleich fast immer der prozentuale Anteil an Aminosäuren in diesem Produkt zugrunde gelegt.

Es wurde oben erwähnt, dass Proteine aus Aminosäuren bestehen und unabhängige Vertreter eine wichtige Rolle spielen. Hier einige davon:

Histidin ist ein Element, das 1911 erhalten wurde. Seine Funktion zielt auf die Normalisierung konditionierter Reflexarbeit. Histidin spielt die Rolle einer Quelle für die Bildung von Histamin - einem Schlüsselmediator des Zentralnervensystems, der an der Übertragung von Signalen zu verschiedenen Körperstellen beteiligt ist. Wenn der Rest dieser Aminosäure unter den Normalwert fällt, wird die Produktion von Hämoglobin im menschlichen Knochenmark unterdrückt.
Valin ist eine Substanz, die 1879 entdeckt wurde, aber erst nach 27 Jahren entschlüsselt wurde. Bei mangelnder Koordination wird die Haut empfindlich gegen äußere Reize.
Tyrosin (1846). Proteine bestehen aus vielen Aminosäuren, dies spielt jedoch eine der Schlüsselfunktionen. Tyrosin gilt als Hauptvorläufer der folgenden Verbindungen - Phenol, Tyramin, die Schilddrüse und andere.
Methionin wurde erst Ende der 20er Jahre des letzten Jahrhunderts synthetisiert. Die Substanz hilft bei der Synthese von Cholin, schützt die Leber vor übermäßiger Fettbildung, wirkt lipotrop. Es ist erwiesen, dass solche Elemente eine Schlüsselrolle bei der Bekämpfung von Arteriosklerose und bei der Regulierung des Cholesterinspiegels spielen. Die chemische Eigenschaft von Methionin und, dass es an der Entwicklung von Adrenalin beteiligt ist, tritt in Wechselwirkung mit Vitamin B.
Cystin ist eine Substanz, deren Struktur erst 1903 etabliert wurde. Seine Funktionen zielen auf die Teilnahme an chemischen Reaktionen, Stoffwechselprozessen von Methionin ab. Cystin reagiert auch mit schwefelhaltigen Substanzen (Enzymen).
Tryptophan - eine essentielle Aminosäure, die Teil der Proteine ist. Sie konnte 1907 synthetisieren. Die Substanz ist am Proteinstoffwechsel beteiligt und sorgt für ein optimales Stickstoffgleichgewicht im menschlichen Körper. Tryptophan ist an der Entwicklung von Blutserumproteinen und Hämoglobin beteiligt.
Leucin ist eine der "frühesten" Aminosäuren, die seit Beginn des 19. Jahrhunderts bekannt sind. Seine Wirkung zielt darauf ab, den Körper zu wachsen. Das Fehlen eines Elements führt zu einer Fehlfunktion der Nieren und der Schilddrüse.
Isoleucin ist ein Schlüsselelement in der Stickstoffbilanz. Wissenschaftler entdeckten die Aminosäure erst 1890.
Phenylalanin wurde in den frühen neunziger Jahren des 19. Jahrhunderts synthetisiert. Die Substanz gilt als Grundlage für die Bildung von Nebennierenhormonen und der Schilddrüse. Elementmangel ist die Hauptursache für hormonelle Störungen.
Lysin wurde erst zu Beginn des 20. Jahrhunderts gewonnen. Ein Mangel an Substanz führt zu einer Anhäufung von Kalzium im Knochengewebe, einer Abnahme des Muskelvolumens im Körper, der Entwicklung einer Anämie und so weiter.

Es ist notwendig, die chemische Zusammensetzung der Proteine zu unterscheiden. Dies ist nicht überraschend, da es sich bei den betreffenden Substanzen um chemische Verbindungen handelt.

Kohlenstoff - 50 bis 55%;
Sauerstoff - 22-23%;
Stickstoff - 16-17%;
Wasserstoff 6-7%;
Schwefel - 0,4-2,5%.

Zusätzlich zu den oben aufgeführten sind die folgenden Elemente in die Zusammensetzung der Proteine einbezogen (je nach Typ):

Der chemische Gehalt verschiedener Proteine ist unterschiedlich. Die einzige Ausnahme ist Stickstoff, dessen Gehalt immer 16-17% beträgt. Aus diesem Grund wird der Gehalt eines Stoffes genau durch den Stickstoffanteil bestimmt. Der Berechnungsprozess ist wie folgt. Wissenschaftler wissen, dass 6,25 Gramm Protein ein Gramm Stickstoff enthalten. Zur Bestimmung des Proteinvolumens reicht es aus, die aktuelle Stickstoffmenge mit 6,25 zu multiplizieren.

Die Feinheiten der Struktur

Bei der Frage, woraus Proteine bestehen, lohnt es sich, die Struktur dieser Substanz zu untersuchen. Zuteilung:

Primärstruktur Grundlage ist der Wechsel der Aminosäuren in der Zusammensetzung. Wenn sich mindestens ein Element einschaltet oder ausfällt, wird ein neues Molekül gebildet. Aufgrund dieser Eigenschaft erreicht die Gesamtzahl der letzteren eine astronomische Zahl.
Sekundärstruktur Die Besonderheit der Moleküle in der Zusammensetzung des Proteins ist, dass sie sich nicht in einem gestreckten Zustand befinden, sondern unterschiedliche (manchmal komplexe) Konfigurationen aufweisen. Dadurch wird die Zellaktivität vereinfacht. Die Sekundärstruktur hat die Form einer Spirale, die aus gleichförmigen Windungen gebildet wird. Gleichzeitig zeichnen sich die benachbarten Windungen durch eine enge Wasserstoffbrücke aus. Bei mehreren Wiederholungen nimmt der Widerstand zu.
Die Tertiärstruktur wird aufgrund der Fähigkeit der Spirale gebildet, in eine Kugel zu passen. Es ist wichtig zu wissen, dass die Zusammensetzung und Struktur von Proteinen weitgehend von der Primärstruktur abhängt. Die tertiäre Base wiederum gewährleistet die Beibehaltung von Qualitätsbindungen zwischen Aminosäuren mit unterschiedlichen Ladungen.
Die Quartärstruktur ist für einige Proteine (Hämoglobin) charakteristisch. Letztere bilden nicht eine, sondern mehrere Ketten, die sich in ihrer Primärstruktur unterscheiden.

Das Geheimnis von Proteinmolekülen liegt im Allgemeinen. Je höher das strukturelle Niveau ist, desto schlechter bleiben die gebildeten chemischen Bindungen. Somit sind die sekundären, tertiären und quaternären Strukturen Strahlung, hohen Temperaturen und anderen Umgebungsbedingungen ausgesetzt. Das Ergebnis ist oft eine Verletzung der Struktur (Denaturierung). In diesem Fall ist ein einfaches Protein im Falle einer Strukturänderung in der Lage, sich schnell zu erholen. Wenn die Substanz einen negativen Temperatureffekt oder den Einfluss anderer Faktoren erfahren hat, ist der Prozess der Denaturierung irreversibel und die Substanz selbst kann nicht wiederhergestellt werden.

Eigenschaften

Oben betrachten wir, was Proteine sind, die Definition dieser Elemente, die Struktur und andere wichtige Aspekte. Die Informationen sind jedoch unvollständig, wenn die Haupteigenschaften des Stoffes (physikalisch und chemisch) nicht ermittelt werden.

Das Molekulargewicht des Proteins liegt zwischen 10.000 und einer Million (hier hängt viel vom Typ ab). Außerdem sind sie wasserlöslich.

Unabhängig davon ist es notwendig, die gemeinsamen Merkmale von Protein mit Calloidlösungen hervorzuheben:

Fähigkeit zu schwellen. Je höher die Viskosität der Zusammensetzung ist, desto höher ist das Molekulargewicht.
Langsame Diffusion
Die Fähigkeit zur Dialyse, das heißt die Unterteilung von Aminosäuregruppen in andere Elemente mittels semipermeabler Membranen. Der Hauptunterschied zwischen den betrachteten Substanzen besteht darin, dass sie die Membranen nicht passieren können.
Zwei-Faktor-Widerstand. Dies bedeutet, dass das Protein eine hydrophile Struktur aufweist. Die Ladung einer Substanz hängt direkt davon ab, woraus das Protein besteht, die Anzahl der Aminosäuren und ihre Eigenschaften.
Die Größe jedes der Partikel beträgt 1 bis 100 nm.

Proteine haben auch gewisse Ähnlichkeiten mit echten Lösungen. Die Hauptsache ist die Fähigkeit, homogene Systeme zu bilden. Der Bildungsprozess ist spontan und erfordert keinen zusätzlichen Stabilisator. Darüber hinaus sind Proteinlösungen thermodynamisch stabil.

Die Wissenschaftler scheiden spezielle amorphe Eigenschaften der untersuchten Substanzen aus. Dies wird durch das Vorhandensein der Aminogruppe erklärt. Wenn das Protein in Form einer wässrigen Lösung vorliegt, gibt es gleichermaßen verschiedene Gemische in seinen kationischen, bipolaren Ionen sowie in einer anionischen Form.

Zu den Eigenschaften des Proteins gehören auch:

Die Fähigkeit, die Rolle eines Puffers zu spielen, dh auf eine schwache Säure oder Base ähnlich zu reagieren. Im menschlichen Körper gibt es also zwei Arten von Puffersystemen - Protein und Hämoglobin, die an der Normalisierung der Homöostase beteiligt sind.
Bewegen im elektrischen Feld. Abhängig von der Menge der Aminosäuren im Protein, ihrer Masse und Ladung ändert sich auch die Bewegungsgeschwindigkeit der Moleküle. Diese Funktion wird zur Trennung durch Elektrophorese verwendet.
Aussalzen (umgekehrte Sedimentation). Wenn der Proteinlösung Ammoniumionen, Erdalkalimetalle und Alkalisalze zugesetzt werden, konkurrieren diese Moleküle und Ionen um Wasser. Vor diesem Hintergrund wird die Hydratationsmembran entfernt und die Proteine sind nicht mehr stabil. Als Ergebnis fallen sie aus. Wenn Sie eine bestimmte Menge Wasser hinzufügen, kann die Hydrathülle wiederhergestellt werden.
Empfindlichkeit gegen äußere Einwirkung. Es ist erwähnenswert, dass bei einer negativen äußeren Einwirkung Proteine zerstört werden, was zum Verlust vieler chemischer und physikalischer Eigenschaften führt. Darüber hinaus bewirkt die Denaturierung das Reißen der Hauptbindungen und stabilisiert alle Ebenen der Proteinstruktur (außer der primären).

Es gibt viele Ursachen für die Denaturierung - die negative Wirkung organischer Säuren, die Wirkung von Alkalien oder Schwermetallionen, die negative Wirkung von Harnstoff und verschiedene Reduktionsmittel führen zur Zerstörung von Disulfidbrücken.

Das Vorhandensein von Farbreaktionen mit verschiedenen chemischen Elementen (abhängig von der Aminosäurezusammensetzung). Diese Eigenschaft wird unter Laborbedingungen verwendet, wenn die Gesamtmenge an Protein bestimmt werden muss.

Ergebnisse

Protein - ein Schlüsselelement der Zelle, das die normale Entwicklung und das Wachstum eines lebenden Organismus gewährleistet. Trotz der Tatsache, dass Wissenschaftler die Substanz untersucht haben, gibt es noch viele Entdeckungen, die es uns ermöglichen, mehr über das Mysterium des menschlichen Körpers und seine Struktur zu erfahren. In der Zwischenzeit sollte jeder von uns wissen, wo sich Proteine bilden, welche Eigenschaften sie haben und wozu sie notwendig sind.

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Eichhörnchen

Zusammensetzung und Struktur

Chemische und physikalische Eigenschaften.

Liste der verwendeten Literatur.

Proteine sind hochmolekulare stickstoffhaltige organische Substanzen, die aus Aminosäuren aufgebaut sind und eine wesentliche Rolle in der Struktur und Funktion von Organismen spielen. Proteine sind der Haupt- und notwendige Bestandteil aller Organismen. Es sind Proteine, die Stoff- und Energietransformationen austauschen, die untrennbar mit aktiven biologischen Funktionen verbunden sind. Die Trockensubstanz der meisten Organe und Gewebe von Menschen und Tieren sowie der meisten Mikroorganismen besteht hauptsächlich aus Proteinen (40-50%), und die Pflanzenwelt ist durch eine Abweichung von diesem Durchschnittswert nach unten und eine Tierzunahme gekennzeichnet. Mikroorganismen sind in der Regel proteinreicher (einige Viren sind fast reine Proteine). Im Durchschnitt kann also davon ausgegangen werden, dass 10% der Biomasse auf der Erde durch Protein repräsentiert wird, das heißt, seine Menge wird durch einen Wert in der Größenordnung von 10 12 - 10 13 Tonnen gemessen. Eiweißsubstanzen unterliegen den wichtigsten Lebensprozessen. Beispielsweise werden Stoffwechselprozesse (Verdauung, Atmung, Ausscheidung und andere) durch die Aktivität von Enzymen bereitgestellt, die ihrer Natur nach Proteine sind. Zu den Proteinen zählen auch kontraktile Strukturen, die der Bewegung zugrunde liegen, zum Beispiel Muskelkontraktionsprotein (Actomyosin), Stützgewebe des Körpers (Kollagen von Knochen, Knorpel, Sehnen), Integumente des Körpers (Haut, Haare, Nägel usw.), die hauptsächlich aus bestehen von Kollagenen, Elastinen, Keratinen sowie Toxinen, Antigenen und Antikörpern, vielen Hormonen und anderen biologisch wichtigen Substanzen. Die Rolle von Proteinen in einem lebenden Organismus wird bereits durch ihren Namen "Proteine" (übersetzt aus dem griechischen Protos - zuerst primär) hervorgehoben, der 1840 vom niederländischen Chemiker G. Mulder vorgeschlagen wurde, der entdeckte, dass die Gewebe von Tieren und Pflanzen ähnliche Substanzen enthalten Eiweiß. Allmählich stellte sich heraus, dass Proteine eine umfangreiche Klasse verschiedener Substanzen sind, die auf demselben Plan aufgebaut sind. Engels wies auf die überragende Bedeutung von Proteinen für lebenswichtige Prozesse hin und stellte fest, dass das Leben eine Existenzmöglichkeit für Proteinkörper ist, die in der ständigen Selbsterneuerung der chemischen Bestandteile dieser Körper besteht.

Aufgrund der relativ großen Größe von Proteinmolekülen, der Komplexität ihrer Struktur und des Mangels an ausreichend genauen Daten über die Struktur der meisten Proteine gibt es noch keine vernünftige chemische Klassifizierung von Proteinen. Die bestehende Klassifizierung ist weitgehend bedingt und beruht im Wesentlichen auf den physikochemischen Eigenschaften von Proteinen, ihren Produktionsquellen, ihrer biologischen Aktivität und anderen, oft zufälligen Anzeichen. Entsprechend ihrer physikochemischen Eigenschaften werden Proteine in fibrilläre und globuläre, hydrophile (lösliche) und hydrophobe (unlösliche) usw. unterteilt. Je nach Produktionsquelle werden Proteine in Tiere, Pflanzen und Bakterien unterteilt. an Muskelproteinen, Nervengewebe, Blutserum usw.; zur biologischen Aktivität - an Enzymproteinen, Hormonproteinen, Strukturproteinen, kontraktilen Proteinen, Antikörpern usw. Es sollte jedoch bedacht werden, dass viele der einzelnen Proteine aufgrund der Unvollkommenheit der Klassifizierung selbst und aufgrund der außergewöhnlichen Proteinvielfalt keiner der hier beschriebenen Gruppen zugeordnet werden können.

Alle Proteine können in einfache Proteine oder Proteine und komplexe Proteine oder Proteide (Komplexe von Proteinen mit Nicht-Proteinverbindungen) unterteilt werden. Einfache Proteine sind Polymere nur aus Aminosäuren; Komplex enthält neben Aminosäureresten auch nicht-proteinhaltige, sogenannte prothetische Gruppen.

Sie haben ein relativ niedriges Molekulargewicht (12-13 Tausend), wobei die alkalischen Eigenschaften vorherrschen. Hauptsächlich in den Zellkernen lokalisiert. Löslich in schwachen Säuren, gefällt durch Ammoniak und Alkohol. Sie haben nur Tertiärstruktur. In vivo sind sie stark an DNA gebunden und Teil von Nukleoproteinen. Die Hauptfunktion ist die Regulierung der Übertragung genetischer Informationen aus DNA und RNA (Blockierung der Übertragung ist möglich).

Das niedrigste Molekulargewicht (bis zu 12 Tausend). Zeigt ausgeprägte Grundeigenschaften. Gut löslich in Wasser und schwachen Säuren. Enthalten in Keimzellen und machen den Großteil des Chromatinproteins aus. So wie Histone mit DNA einen Komplex bilden, verleiht die Funktion der DNA chemische Resistenz.

Pflanzliche Proteine, die im Glutensamen von Getreide und einige andere in den grünen Teilen von Pflanzen enthalten sind. Unlöslich in Wasser, Salzlösungen und Ethanol, jedoch gut löslich in schwachen Alkalilösungen. Enthalten alle essentiellen Aminosäuren, sind vollständige Nahrung.

Pflanzliche Proteine Enthalten im Gluten von Getreidepflanzen. Nur in 70% Alkohol löslich (dies ist auf den hohen Gehalt an Prolin und unpolaren Aminosäuren zurückzuführen).

Protein-Stützgewebe (Knochen, Knorpel, Bänder, Sehnen, Nägel, Haare). In Wasser, Salz und Wasser-Alkohol-Gemischen von Proteinen mit hohem Schwefelgehalt unlöslich oder schwer löslich. Proteinoide umfassen Keratin, Kollagen, Fibroin.

Niedriges Molekulargewicht (15-17 Tausend). Charakterisiert durch saure Eigenschaften. Löslich in Wasser und salzarmen Lösungen. Ausgefällt mit neutralen Salzen bei 100% Sättigung. Sie sind an der Aufrechterhaltung des osmotischen Blutdrucks beteiligt, transportieren verschiedene Substanzen mit Blut. Enthalten in Serum, Milch, Eiweiß.

Das Molekulargewicht beträgt bis zu 100 000. In Wasser ist es unlöslich, aber in schwachen Salzlösungen löslich und fällt in weniger konzentrierten Lösungen aus (bereits bei 50% Sättigung). Enthalten im Samen von Pflanzen, insbesondere in Hülsenfrüchten und Fasching; im Blutplasma und in einigen anderen biologischen Flüssigkeiten. Die Funktion des Immunschutzes verleiht dem Körper Resistenz gegen virale Infektionskrankheiten.

Komplexe Proteine werden in eine Reihe von Klassen eingeteilt, abhängig von der Art der prothetischen Gruppe.

Habe als Nicht-Eiweißkomponente Phosphorsäure. Vertreter dieser Proteine sind Caseinogenmilch, Vitellin (Eigelbprotein). Eine solche Lokalisierung von Phosphoproteinen zeigt ihre Bedeutung für den sich entwickelnden Organismus. Bei Erwachsenen liegen diese Proteine im Knochen- und Nervengewebe vor.

Komplexe Proteine, deren prothetische Gruppe von Lipiden gebildet wird. Die Struktur besteht aus kleinen (150-200 nm) kugelförmigen Partikeln, deren äußere Hülle von Proteinen gebildet wird (wodurch sie sich durch das Blut bewegen können) und der innere Teil - von Lipiden und ihren Derivaten. Die Hauptfunktion von Lipoproteinen ist der Lipidtransport. Abhängig von der Menge an Protein und Lipiden werden Lipoproteine in Chylomikronen, Lipoproteine mit niedriger Dichte (LDL) und Lipoproteine mit hoher Dichte (HDL) unterteilt, die manchmal als - und - Lipoproteine bezeichnet werden.

Sie enthalten Kationen eines oder mehrerer Metalle. Am häufigsten ist es - Eisen, Kupfer, Zink, Molybdän, seltener Mangan, Nickel. Die Proteinkomponente ist durch eine Koordinationsbindung an das Metall gebunden.

Die prothetische Gruppe besteht aus Kohlenhydraten und ihren Derivaten. Basierend auf der chemischen Struktur der Kohlenhydratkomponente gibt es 2 Gruppen:

Richtig - als Kohlenhydratkomponente sind Monosaccharide am häufigsten. Proteoglykane werden aus einer sehr großen Anzahl sich wiederholender Einheiten mit Disaccharidcharakter (Hyaluronsäure, Hyparin, Chondroitin, Carotinsulfate) aufgebaut.

Funktionen: strukturmechanisch (verfügbar in Haut, Knorpel, Sehnen); katalytisch (Enzyme); schützend; Beteiligung an der Regulierung der Zellteilung.

Führen Sie eine Reihe von Funktionen aus: Teilnahme am Prozess der Photosynthese und Redoxreaktionen, Transport von C und CO₂. Sie sind komplexe Proteine, deren prothetische Gruppe durch farbige Verbindungen dargestellt wird.

Die Rolle der Schutzgruppe ist DNA oder RNA. Der Proteinanteil wird hauptsächlich durch Histone und Protamine repräsentiert. Solche DNA-Komplexe mit Protaminen finden sich in Spermatozoen und mit Histonen - in somatischen Zellen, wo das DNA-Molekül um die Histon-Proteinmoleküle „gewickelt“ wird. Nukleoproteine sind von Natur aus Viren außerhalb der Zelle - dies sind Komplexe aus viraler Nukleinsäure und Capsidproteinhülle.

Proteine sind unregelmäßige Polymere, die aus α-Aminosäureresten bestehen, deren allgemeine Formel in wässriger Lösung bei nahe neutralen pH-Werten als NH bezeichnet werden kann₃ + CHRCOO -. Aminosäurereste in Proteinen sind durch eine Amidbindung zwischen α-Amino- und -Carboxylgruppen verknüpft. Die Bindung zwischen zwei α-Aminosäureresten wird gewöhnlich als Peptidbindung bezeichnet, und Polymere, die aus α-Aminosäureresten bestehen, die durch Peptidbindungen verbunden sind, werden Polypeptide genannt. Protein als biologisch signifikante Struktur kann entweder ein einzelnes Polypeptid sein oder mehrere Polypeptide, die als Folge nichtkovalenter Wechselwirkungen einen einzelnen Komplex bilden.

Alle Atome in der Peptidbindung befinden sich in derselben Ebene (planare Konfiguration).

Der Abstand zwischen C- und N-Atomen (in -CO-NH-Bindungen) beträgt 0,1325 nm, d. H. Weniger als der normale Abstand zwischen dem Kohlenstoffatom und dem N-Atom der gleichen Kette, ausgedrückt als 0,146 nm. Gleichzeitig überschreitet es den Abstand zwischen C- und N-Atomen, die durch eine Doppelbindung miteinander verbunden sind (0,127 nm). Daher kann die C- und N-Bindung in der -CO-NH-Gruppierung aufgrund der Konjugation der π-Elektronen der Carbonylgruppe mit den freien Elektronen des Stickstoffatoms als Zwischenprodukt zwischen einfach und doppelt betrachtet werden. Dies wirkt sich eindeutig auf die Eigenschaften von Polypeptiden und Proteinen aus: Anstelle von Peptidbindungen lässt sich die tautomere Umlagerung leicht durchführen, was zur Bildung der Enolform der Peptidbindung führt, die durch erhöhte Reaktivität gekennzeichnet ist.

Die elementare Zusammensetzung von Proteinen

Proteine enthalten durchschnittlich etwa 1 bis 6% Stickstoff, 50 bis 55% Kohlenstoff, 21 bis 23% Sauerstoff, 15 bis 17% Stickstoff, 6 bis 7% Wasserstoff und 0,3 bis 2,5% Schwefel. Phosphor, Jod, Eisen, Kupfer und einige andere Makro- und Mikroelemente werden in verschiedenen, oft sehr geringen Mengen auch in der Zusammensetzung einzelner Proteine gefunden.

Der Gehalt an chemischen Grundelementen in Proteinen kann variieren, mit Ausnahme von Stickstoff, dessen Konzentration durch die größte Konstanz gekennzeichnet ist.

Um die Aminosäurezusammensetzung von Proteinen zu untersuchen, wird hauptsächlich die Hydrolysemethode verwendet, dh, ein Protein mit 6–10 mol / l Salzsäure wird auf eine Temperatur von 100–110 ° C erhitzt. Es entsteht ein Gemisch aus Aminosäuren, aus dem einzelne Aminosäuren isoliert werden können. Zur quantitativen Analyse dieser Mischung werden derzeit Ionenaustausch- und Papierchromatographie verwendet. Es wurden spezielle automatisierte Aminosäureanalysatoren entwickelt.

Es wurden auch enzymatische Verfahren zur stufenweisen Abspaltung des Proteins entwickelt. Einige Enzyme spalten das Proteinmakromolekül spezifisch - nur an den Stellen einer bestimmten Aminosäure. Man erhält also die Produkte der schrittweisen Spaltung - Peptide und Peptide, deren anschließende Analyse ihren Aminosäurerest feststellt.

Durch die Hydrolyse verschiedener Proteine werden nicht mehr als 30 α-Aminosäuren isoliert. Zwanzig davon sind häufiger.

Bei der Bildung eines Proteinmoleküls oder Polypeptids können sich die α-Aminosäuren in verschiedenen Sequenzen kombinieren. Möglicherweise kann eine große Anzahl verschiedener Kombinationen, beispielsweise aus 20 Aminosäuren, mehr als 10 18 Kombinationen bilden. Die Existenz verschiedener Arten von Polypeptiden ist praktisch unbegrenzt.

Die Sequenz der Aminosäureverbindung in einem bestimmten Protein wird durch schrittweise Spaltung oder durch Röntgenbeugung bestimmt.

Identifizierung von Proteinen und Polypeptiden anhand spezifischer Reaktionen auf Proteine. Zum Beispiel:

a) Xantoproteinreaktion (das Auftreten einer gelben Farbe bei Wechselwirkung mit konzentrierter Salpetersäure, die in Gegenwart von Ammoniak orange wird; die Reaktion ist mit der Nitrierung von Phenylalanin- und Tyrosinresten verbunden);

b) Biuret-Reaktion auf Peptidbindungen - der Effekt von verdünntem Kupfer (II) -sulfat auf eine schwach alkalische Proteinlösung, begleitet von dem Auftreten einer violettblauen Farbe der Lösung, die auf die Komplexbildung zwischen Kupfer und Polypeptiden zurückzuführen ist.

c) Millon-Reaktion (Bildung eines gelbbraunen Farbstoffs bei Wechselwirkung mit Hg (NO₃)₂ + Hno₃ + Hno₂;

Proteine sind hochmolekulare Verbindungen. Dies sind Polymere, die aus Hunderten und Tausenden von Aminosäureresten bestehen - Monomeren. Dementsprechend liegt die molekulare Masse von Proteinen im Bereich von 10.000-1.000.000. Somit enthält Ribonuklease (ein Enzym, das RNA abbaut) 124 Aminosäurereste und sein Molekulargewicht beträgt etwa 14.000. Myoglobin (Muskelprotein), bestehend aus 153 Aminosäureresten, hat ein Molekulargewicht von 17.000 und Hämoglobin - 64.500 (574 Aminosäurereste). Die Molekülmassen anderer Proteine sind höher: -globulin (bildet Antikörper) besteht aus 1.250 Aminosäuren und hat ein Molekulargewicht von etwa 150.000, und das Molekulargewicht eines Influenzavirus-Proteins beträgt 320.000.000.

Derzeit wurden in verschiedenen Wildtierobjekten bis zu 200 verschiedene Aminosäuren gefunden. Beim Menschen sind es etwa 60, doch nur 20 Aminosäuren sind in der Zusammensetzung von Proteinen enthalten, die manchmal als natürlich bezeichnet werden.

Aminosäuren sind organische Säuren, bei denen das Wasserstoffatom des Kohlenstoffatoms durch die Aminogruppe -NH ersetzt ist₂. Die Formel zeigt, dass die Zusammensetzung aller Aminosäuren die folgenden allgemeinen Gruppen umfasst: –C–, –NH₂, –COOH. Die Seitenketten (Reste -R) der Aminosäuren unterscheiden sich. Die Natur der Radikale ist vielfältig: vom Wasserstoffatom bis zu cyclischen Verbindungen. Die Radikale bestimmen die strukturellen und funktionellen Eigenschaften von Aminosäuren.

Alle Aminosäuren, außer der einfachsten Aminoessigsäure - Glycin (NH₃ + CH₂COO) haben ein chirales Atom - C * - und können als zwei Enantiomere (optische Isomere) existieren: das L-Isomer und das D-Isomer.

Die Zusammensetzung aller derzeit untersuchten Proteine umfasst nur Aminosäuren der L-Reihe, bei denen, wenn wir das chirale Atom vom H-Atom betrachten, die Gruppen NH sind₃ +, COO und -R sind im Uhrzeigersinn. Die Notwendigkeit, ein biologisch bedeutsames Polymermolekül aufzubauen, um es aus einem streng definierten Enantiomer aufzubauen, ist offensichtlich - eine unglaublich komplexe Mischung von Diastereomeren würde aus einer racemischen Mischung von zwei Enantiomeren erhalten. Die Frage, warum das Leben auf der Erde aus Proteinen besteht, die aus genau L- und nicht aus D-Aminosäuren aufgebaut sind, bleibt ein faszinierendes Rätsel. Es sei darauf hingewiesen, dass D-Aminosäuren in Wildtieren ziemlich weit verbreitet sind und darüber hinaus Teil von biologisch signifikanten Oligopeptiden sind.

Chemische und physikalische Eigenschaften

Trotz äußerlicher Unähnlichkeit haben verschiedene Vertreter von Proteinen einige gemeinsame Eigenschaften.

Da alle Proteine kolloidale Partikel sind (die Größe der Moleküle liegt zwischen 1 μm und 1 nm), bilden sie in Wasser kolloidale Lösungen. Diese Lösungen zeichnen sich durch hohe Viskosität aus, die Fähigkeit, die Strahlen des sichtbaren Lichts zu streuen, durchlaufen semipermeable Membranen nicht.

Die Viskosität der Lösung hängt vom Molekulargewicht und der Konzentration des gelösten Stoffes ab. Je höher das Molekulargewicht ist, desto viskoser ist die Lösung. Proteine bilden als hochmolekulare Verbindungen viskose Lösungen. Zum Beispiel eine Lösung von Eiweiß in Wasser.

Kolloidale Partikel passieren keine semipermeablen Membranen (Cellophan, Kolloidfilm), da ihre Poren kleiner als kolloidale Partikel sind. Proteindicht sind alle biologischen Membranen. Diese Eigenschaft von Proteinlösungen wird in der Medizin und in der Chemie zur Reinigung von Proteinzubereitungen von Verunreinigungen eingesetzt. Dieser Trennungsprozess wird als Dialyse bezeichnet. Das Phänomen der Dialyse liegt dem „künstlichen Nierenapparat“ zugrunde, der in der Medizin zur Behandlung von akutem Nierenversagen weit verbreitet ist.

Proteine sind quellfähig, gekennzeichnet durch optische Aktivität und Mobilität in einem elektrischen Feld, einige sind in Wasser löslich. Proteine haben einen isoelektrischen Punkt.

Die wichtigste Eigenschaft von Proteinen ist ihre Fähigkeit, sowohl saure als auch basische Eigenschaften zu zeigen, dh als amphoterische Elektrolyte zu fungieren. Dafür sorgen verschiedene dissoziierende Gruppen, die die Aminosäurereste bilden. Zum Beispiel verleihen die Carboxylgruppen von Asparagin- und Glutaminsäuren das Protein mit sauren Eigenschaften, und die Arginin-, Lysin- und Histidin-Radikale verleihen alkalische Eigenschaften. Je mehr Dicarbonsäure-Aminosäuren in einem Protein gefunden werden, desto ausgeprägter sind die sauren Eigenschaften und umgekehrt.

Dieselben Gruppen haben elektrische Ladungen, die die Gesamtladung des Proteinmoleküls bilden. In Proteinen, in denen Asparagin- und Glutaminaminosäuren vorherrschen, wird die Proteinladung negativ sein, ein Überschuss an basischen Aminosäuren verleiht dem Proteinmolekül eine positive Ladung. Infolgedessen bewegen sich Proteine im elektrischen Feld abhängig von der Größe ihrer Gesamtladung zur Kathode oder Anode. So gibt das Protein im alkalischen Milieu (pH 7–14) ein Proton auf und ist negativ geladen (Bewegung in Richtung Anode), wohingegen im sauren Milieu (pH 1–7) die Dissoziation von Säuregruppen unterdrückt wird und das Protein zu einem Kation wird.

Der Faktor, der das Verhalten eines Proteins als Kation oder Anion bestimmt, ist also die Reaktion des Mediums, die durch die Konzentration von Wasserstoffionen bestimmt wird und durch den pH-Wert ausgedrückt wird. Bei bestimmten pH-Werten wird jedoch die Anzahl der positiven und negativen Ladungen ausgeglichen und das Molekül wird elektrisch neutral, d. H. Es bewegt sich nicht in einem elektrischen Feld. Dieser pH-Wert wird als isoelektrischer Punkt von Proteinen definiert. Gleichzeitig ist das Protein im am wenigsten stabilen Zustand und fällt bei leichten pH-Änderungen auf der sauren oder alkalischen Seite leicht aus. Bei den meisten natürlichen Proteinen liegt der isoelektrische Punkt in einem schwach sauren Medium (pH 4,8–5,4), was auf das Vorherrschen von Dicarbonsäure-Aminosäuren in ihrer Zusammensetzung hinweist.

Die amphotere Eigenschaft liegt den Puffereigenschaften von Proteinen und ihrer Beteiligung an der Regulierung des Blut-pH-Werts zugrunde. Der pH-Wert des Blutes einer Person ist konstant und liegt im Bereich von 7,36–7,4, trotz verschiedener saurer oder basischer Substanzen, die regelmäßig aus der Nahrung stammen oder in Stoffwechselprozessen gebildet werden. Daher gibt es spezielle Mechanismen zur Steuerung des Säure-Basen-Gleichgewichts im Körper.

Proteine gehen aktiv in chemische Reaktionen ein. Diese Eigenschaft beruht auf der Tatsache, dass die Aminosäuren, aus denen Proteine bestehen, unterschiedliche funktionelle Gruppen enthalten, die mit anderen Substanzen reagieren können. Es ist wichtig, dass solche Wechselwirkungen innerhalb des Proteinmoleküls auftreten, wodurch Peptid, Wasserstoff, Disulfid und andere Bindungsarten gebildet werden. Verschiedene Verbindungen und Ionen können sich mit Radikalen von Aminosäuren verbinden, und daher können sich Proteine verbinden.

Proteine haben eine hohe Affinität für Wasser, dh sie sind hydrophil. Dies bedeutet, dass Eiweißmoleküle wie geladene Teilchen Wasserdipole zu sich ziehen, die sich um das Eiweißmolekül befinden und eine wässrige oder hydratisierte Hülle bilden. Diese Hülle verhindert, dass Proteinmoleküle anhaften und ausfallen. Die Größe der Hydrathülle hängt von der Struktur des Proteins ab. Zum Beispiel wird Albumin leichter an Wassermoleküle gebunden und hat eine relativ große Wasserhülle, wohingegen Globuline und Fibrinogen das Wasser schlechter anlagern und die Hydratationshülle kleiner ist. Somit wird die Stabilität einer wässerigen Lösung eines Proteins durch zwei Faktoren bestimmt: das Vorhandensein einer Ladung des Proteinmoleküls und der sich darin befindlichen wässrigen Hülle. Wenn diese Faktoren entfernt werden, fällt das Protein aus. Dieser Vorgang kann reversibel und irreversibel sein.

Die Funktionen von Proteinen sind äußerst vielfältig. Jedes gegebene Protein als eine Substanz mit einer bestimmten chemischen Struktur erfüllt eine hochspezialisierte Funktion, und nur in einigen wenigen Fällen sind mehrere miteinander verknüpft. Das Hormonhormon Adrenalin, das in das Blut gelangt, erhöht den Sauerstoffverbrauch und den Blutdruck, den Blutzucker, stimuliert den Stoffwechsel und vermittelt bei kaltblütigen Tieren auch das Nervensystem.

Zahlreiche biochemische Reaktionen in lebenden Organismen verlaufen unter milden Bedingungen bei Temperaturen nahe 40 ° C und nahe neutralen pH-Werten. Unter diesen Bedingungen ist die Geschwindigkeit der meisten Reaktionen vernachlässigbar, so dass für ihre akzeptable Umsetzung spezielle biologische Katalysatoren - Enzyme - erforderlich sind. Sogar eine so einfache Reaktion wie die Dehydratisierung von Kohlensäure:

katalysiert durch das Enzym Carboanhydrase. Im Allgemeinen sind alle Reaktionen außer der Reaktion der Photolyse von Wasser 2H₂O4H + + 4e - + O₂, In lebenden Organismen werden sie durch Enzyme katalysiert (Synthesereaktionen mit Synthetase-Enzymen, Hydrolysereaktionen - Hydrolasen, Oxidation - Oxidasen, Reduktion mit Additionen - Hydrogenasen usw.). Enzyme sind in der Regel entweder Proteine oder Komplexe von Proteinen mit einem beliebigen Cofaktor - einem Metallion oder einem speziellen organischen Molekül. Enzyme haben eine hohe, manchmal einzigartige Wirkselektivität. Beispielsweise katalysieren Enzyme, die die Addition von α-Aminosäuren an die entsprechende t-RNA während der Proteinbiosynthese katalysieren, die Addition von nur L-Aminosäuren und nicht die Addition von D-Aminosäuren.

Proteintransportfunktion

In die Zelle müssen zahlreiche Substanzen gelangen, die sie mit Baumaterial und Energie versorgen. Gleichzeitig sind alle biologischen Membranen nach einem einzigen Prinzip aufgebaut - einer Lipid-Doppelschicht, in die verschiedene Proteine eingetaucht werden, und die hydrophilen Bereiche von Makromolekülen sind auf der Membranoberfläche konzentriert, und die hydrophoben "Schwänze" liegen in der Dicke der Membran. Diese Struktur ist für wichtige Komponenten wie Zucker, Aminosäuren und Alkalimetallionen undurchlässig. Ihr Eindringen in die Zelle erfolgt mit Hilfe spezieller Transportproteine, die in die Zellmembran eingebettet sind. Bakterien haben beispielsweise ein spezielles Protein, das den Transfer von Milchzucker - Laktose durch die Außenmembran - gewährleistet. In der internationalen Nomenklatur wird Lactose als -galatkozid bezeichnet, daher wird das Transportprotein als -galactosidpermease bezeichnet.

Ein wichtiges Beispiel für den Transport von Substanzen durch biologische Membranen gegen einen Konzentrationsgradienten ist die K / Na-Pumpe. Während seiner Arbeit werden drei positive Na + -Ionen für je zwei positive K + -Ionen in die Zelle übertragen. Diese Arbeit wird von der Akkumulation elektrischer Potentialdifferenzen auf der Zellmembran begleitet. Wenn dies ATP zusammenbricht, Energie geben. Die molekulare Basis der Natrium-Kalium-Pumpe wurde kürzlich entdeckt, es stellte sich heraus, dass es sich um ein Enzym handelt, das ATP abbaut - eine Kalium-Natrium-abhängige ATP-Ase.

In vielzelligen Organismen gibt es ein System zum Transport von Substanzen von einem Organ zu einem anderen. Vor allem ist es Hämoglobin. Außerdem befindet sich Serumalbumin-Transportprotein ständig im Blutplasma. Dieses Protein hat die einzigartige Fähigkeit, starke Komplexe mit Fettsäuren zu bilden, die während der Verdauung von Fetten gebildet werden, mit einigen hydrophoben Aminosäuren mit Steroidhormonen sowie mit vielen Medikamenten wie Aspirin, Sulfonamiden und einigen Penicillinen.

Insbesondere für das Funktionieren von vielzelligen Organismen sind Rezeptorproteine von großer Bedeutung, die in die Plasmamembran von Zellen eingefügt werden und dazu dienen, verschiedene Signale, die in die Zelle gelangen, sowohl aus der Umgebung als auch von anderen Zellen wahrzunehmen und umzuwandeln. Als die am meisten untersuchten Acetylcholinrezeptoren, die sich auf der Zellmembran in einer Reihe von interneuronalen Kontakten befinden, einschließlich im zerebralen Kortex und in neuromuskulären Verbindungen, können zitiert werden. Diese Proteine interagieren spezifisch mit Acetylcholin CH₃C (O) -OCH₂CH₂N + (CH₃)₃ und antwortet durch Übertragen des Signals innerhalb der Zelle. Nach dem Empfang und der Umwandlung des Signals muss der Neurotransmitter entfernt werden, damit sich die Zelle auf die Wahrnehmung des nächsten Signals vorbereiten kann. Zu diesem Zweck katalysiert ein spezielles Enzym, die Acetylcholinesterase, die Hydrolyse von Acetylcholin zu Acetat und Cholin.

Viele Hormone dringen nicht in Zielzellen ein, sondern binden an spezifische Rezeptoren auf der Oberfläche dieser Zellen. Diese Bindung ist ein Signal, das physiologische Prozesse in der Zelle auslöst.

Das Immunsystem hat die Fähigkeit, auf das Auftreten von Fremdpartikeln zu reagieren, indem es eine große Anzahl von Lymphozyten produziert, die diese speziellen Partikel spezifisch beschädigen können, bei denen es sich um Fremdzellen wie pathogene Bakterien, Krebszellen, supramolekulare Partikel wie Viren, Makromoleküle, einschließlich Fremdproteinen, handeln kann. Eine der Gruppen von Lymphozyten, B-Lymphozyten, produziert spezielle Proteine, die in den Blutstrom abgegeben werden. Sie erkennen Fremdpartikel und bilden in diesem Stadium der Zerstörung einen hochspezifischen Komplex. Diese Proteine werden als Immunglobuline bezeichnet. Fremdsubstanzen, die eine Immunantwort auslösen, werden Antigene genannt und die entsprechenden Immunglobuline Antikörper.