Proteine ​​sind der bestimmende Faktor dafür, wie Menschen aussehen werden, wie ihre Gesundheit und sogar ihre Lebensdauer aussehen wird. Proteine ​​sorgen für das Wachstum aller Zellen und Gewebe des Körpers, die Empfängnis eines Kindes und die korrekte intrauterine Entwicklung. Usw. Proteine ​​bestimmen den genetischen Code jedes Individuums. Bis heute gibt es mehrere Zehntausende von Proteinarten, von denen jede individuell ist.

Arten von Proteinen und ihre Funktionen

Die Zusammensetzung und Struktur von Proteinen

Alle Proteine ​​bestehen letztendlich aus Aminosäuren, die in verschiedenen Gruppen zusammengefasst sind - Peptide. Jede Art von Protein ist durch seinen eigenen Satz Aminosäuren und deren Position innerhalb des Proteins gekennzeichnet. Der zyklische Einsatz von Peptiden im Körper gewährleistet Gesundheit, Jugend und Langlebigkeit. Oh! Peptidwirkung in der Zusammensetzung Peptid-Bioregulatoren und Peptidkosmetik in anderen Artikeln ausführlich beschrieben.

Arten von Proteinen

1. Strukturproteine. Strukturproteine ​​bestimmen die Gewebearten. Zum Beispiel ist Nervengewebe völlig anders als Bindegewebe. Jeder Gewebetyp ist an Strukturproteine ​​mit all ihren Eigenschaften, Qualitäten und sogar Funktionen gebunden.
2. Transportproteine. Transportproteine ​​sorgen für den Transport von Nährstoffen und anderen Nährstoffen im gesamten Körper. Zum Beispiel passieren Zellmembranen nicht alles in die Zelle. Und sogar einige nützliche Substanzen können nicht dorthin gelangen. Transportproteine ​​haben die Fähigkeit, Zellmembranen zu durchdringen und dieselben Substanzen mit sich zu tragen.
3. Rezeptorproteine. Rezeptorproteine ​​sorgen zusammen mit Transportproteinen dafür, dass nützliche Substanzen in die Zellen eindringen. Die Rezeptorproteine ​​befinden sich auf der Membranoberfläche, dh außerhalb der Zellen. Sie binden sich an die Nährstoffe, die sie erhalten, und helfen ihnen, ins Innere zu gelangen. Die Bedeutung dieses Proteintyps kann nicht überschätzt werden, da ohne diese die intrauterine Entwicklung völlig falsch erfolgen oder sogar ganz aufhören kann.
4. Kontraktile Proteine. Eine Person bewegt sich, indem sie Muskelgewebe reduziert. Diese Fähigkeit liefern sie kontraktile Proteine. Mit Hilfe dieser Art von Proteinen werden sowohl Einzelzellen als auch der Körper als Ganzes in Bewegung gesetzt.
5. Regulatorische Proteine. Der menschliche Körper übt seine Vitalaktivität aufgrund der vielen verschiedenen biochemischen Prozesse aus. Alle diese Prozesse liefern und regulieren regulatorische Proteine. Einer von ihnen ist Insulin.
6. Protektive Proteine.

Da sich der Körper in der Umgebung befindet, ist er ständig in Kontakt mit einer Vielzahl von Substanzen, Mikroorganismen usw., die in eine Vielzahl von Bedingungen geraten. Die Sicherheit der Gesundheit wird in solchen Fällen durch Immunzellen gewährleistet, bei denen es sich um Schutzproteine ​​handelt. Zu letzteren gehören auch Prokoagulanzien, die eine normale Blutgerinnung gewährleisten.

Enzyme Eine andere Art von Protein sind Enzyme. Sie sind für den ordnungsgemäßen Fluss biochemischer Reaktionen in den Zellen im ganzen Körper verantwortlich.

Wie Sie sehen, besteht der menschliche Körper aus einer Vielzahl von Zellen und Proteinen. Im Wesentlichen ist eine Person ein Proteinorganismus, das heißt biologisch, lebendig. Daher ist es zur Aufrechterhaltung von Gesundheit und Jugend vor allem im Alter wichtig, eine ausreichende Menge an Peptiden aufrechtzuerhalten, um den zyklischen Produktionsprozess neuer Proteine ​​aufrechtzuerhalten.

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Arten von Proteinen

Proteine ​​sind die wichtigsten organischen Verbindungen. Sie bestehen aus Aminosäuren, deren Sequenz in genetischer Information bestimmt (bestimmt) wird. Insgesamt sind zwanzig solcher Monomere bekannt, die in der biologischen Welt existieren.

Proteine ​​und ihre Bedeutung für den menschlichen Körper

Proteine ​​sind ein wesentliches Element, das aus der Nahrung stammt und für die Bedürfnisse des Körpers verwendet wird. Das heißt, aus einer Fremdsubstanz können sie eine native Verbindung synthetisieren. Peptide erfüllen viele Aufgaben, beginnend mit dem Umstand, dass sie strukturelles Material sind und an vielen Reaktionen und Prozessen beteiligt sind.

Dieser Nährstoff gelangt in Form von Produkten in den Körper, durch die Proteine ​​in der Natur in pflanzliche und tierische unterteilt werden können - die Geschwindigkeit der Verdauung - schnell und langsam.

Proteine ​​für den menschlichen Körper

Was sind die Proteine: Einstufung, Eigenschaften und Funktionen

Es gibt verschiedene Arten von Peptiden im menschlichen Körper. Entsprechend ihrer Struktur sind sie in einfach und komplex unterteilt. Die ersten bestehen nur aus Aminosäuren (Proteinen), andere in ihrem Molekül haben zusätzliche Elemente organischer oder anorganischer Natur (Proteide) oder aus mehreren einfachen Proteinen - Polypeptiden. Sie sind auch nach ihrer Struktur in die folgenden Klassen unterteilt:

• Primär;
• Sekundär
• Tertiär (dies ist die erste Stufe der Struktur der Globuli);
• Quaternär (zB Hämoglobin).

Hinweis Die letzten beiden können ihre Funktionen ausführen.

Aufgaben der Peptide im Körper:

• "Baumaterial" oder Basis - sind Teil der Haut, Haare, Nägel, Zellmembranen und so weiter.
• Beteiligung an der Verdauung - Hormone und Enzyme (z. B. Bauchspeicheldrüsenhormone für Fett).
• Schutz - als Teil des Immunsystems, CRP-Proteins, Blutgerinnungssysteme usw.
• Teilnahme an der Bewegung, weil Proteine ​​Teil der Muskelfasern sind.
• "Erhalt der Schönheit" - Kollagenfasern, Keratinprotein (Keratin) von Haaren und Nägeln.
• Teilnahme an Reaktionen - Katalysatoren, Signalelemente.
• Transport von Stoffen
• Als Teil der Zellmembran sind Rezeptoren.
• Energie - wenn die Denaturierung (Zerstörung) der Bindungen des Moleküls freigesetzt wird.

Die Eigenschaften von Polymermolekülen werden durch ihre Struktur und Zusammensetzung (Formel) bestimmt:

• Wasserlöslichkeit - löslich und unlöslich.
• Molecularity - hohes und niedriges Molekulargewicht.
• Je nach Gehalt an Aminosäuren - essentielle und unersetzliche Proteine.
• Die Hydrolysefähigkeit unter Einwirkung verschiedener saurer oder alkalischer Substanzen zerfällt in einzelne Aminosäuren, dh die Primärstruktur ist gebrochen.
• Denaturierung ist ein Verstoß gegen eine komplexe Struktur (Begradigung), den Verlust ihrer Stabilisierung unter dem Einfluss verschiedener Faktoren.

Welche Proteine ​​sind löslich und welche Proteine ​​lösen sich nicht in Wasser

Einige Proteine, die in Wasser gut löslich sind, sind aufgrund ihrer Formel und Struktur hydrophile Verbindungen. Andere gegenüber - hydrophob. Sie können bei Kontakt mit Wasser ausfallen oder "koagulieren". Die erste Gruppe (löslich) besteht aus Albumin sowie Milch- und Blutpeptiden. Die zweite umfasst Keratin und Eiweiß. Plasma-, GrePS-, Nukleus-Proteine ​​gelten als hydrophil, während die Doppellipidschicht der Zellmembran, die Verbindungen mit anderen Substanzen bildet, als hydrophob gilt.

Arten von Proteinen und ihre Arten

Hinweis Es gibt einfache und komplexe Proteine. Die ersten bestehen nur aus Aminosäuren, zweitens kann eine zusätzliche Struktur enthalten sein (Nukleoproteine, Phosphoproteine, Chromoproteine, Lipoproteine ​​usw.).

Dies können sowohl organische Fragmente sein - Zucker, Fette, Nukleinsäuren als auch anorganische Verbindungen - Metalle. Nach der Art der Struktur des Moleküls werden solche Peptide unterschieden:

• Kugelförmig - wasserlöslich. Globuläre Proteine ​​haben eine ungewöhnliche Struktur - dies ist eine Kette von Aminosäuren, die in eine "Kugel" oder Globuli gefaltet sind und durch Aminosäurebindungen stabilisiert werden können. Wenn es jedoch mehrere solcher Kugeln gibt, sind diese normalerweise durch ein aktives Zentrum verbunden - eine nicht saure Struktur (beispielsweise bei Hämoglobin ist dies Häm).
• Membran - sind Rezeptorproteine, die in die Zellmembran gelangen. Kann den Transport in und aus der Zelloberfläche ermöglichen.
• Fibrillare sind Proteine ​​Polymere, die meistens Röhrchen, Mikrofibrillen bilden. Dazu gehören Kollagen, Keratin.

Es gibt auch solche ungewöhnlichen Arten von Proteinen:

• Marker (zum Beispiel Eosin-kationisches Protein);
• Dur und Moll;
• Schnell und langsam;
• Basische, saure und neutrale Proteine;
• Hohes Molekulargewicht (geben manchmal Fraktionen mit niedrigem Molekulargewicht ab).

Hinweis Es gibt sogenannte Haupt- und Nebenproteine, die in Bakterien vorkommen können. Sie existieren auch beim Menschen, genauer gesagt, ihre strukturellen Analoga mit den gleichen Funktionen. Haupt- oder Hauptproteine ​​bilden also Poren, durch die kleine Moleküle passiv passieren. Ein Minderjähriger sind aktive Transporter.

Eosin-kationisches Protein gehört zur Gruppe der Eosinophilen-Mediatoren und ist an der Entwicklung allergischer Reaktionen beteiligt. Wie allergische Dermatitis, Asthma, Rhinitis und so weiter. Es ist ein Marker, dh er kann durch Analysen bestimmt werden.

Hämoglobin ist eines der komplexen Globinproteine. Es enthält 4 Kügelchen und ein Häm-Zentrum mit aktivem Eisen. Der Mensch muss atmen, weil er im Erythrozyt Sauerstoff und Kohlendioxid bindet und transportiert.

Natürliche Kollagenproteine ​​sind die Strukturelemente des Bindegewebes und für seine Elastizität verantwortlich. Sie gehören zur Gruppe der fibrillären Moleküle, haben eine faserige oder fibrilläre (fadenförmige) Struktur.

Hinweis Protein Keratin, das eine Schutzfunktion hat, ist auch ein Vertreter der Fibrillengruppe. In den Haaren enthalten Nägel, die ihnen ein gesundes Aussehen und Kraft verleihen.

Trockenprotein ist ein Produkt, das auf der Basis von Eiprotein aus frischen Eiern hergestellt wird, von denen das Eigelb getrennt wurde. Es kann beim Kochen verwendet werden, um widerstandsfähigen Zuckerschaum oder Creme auf Brötchen herzustellen. Wie züchtet man trockenes Protein in welchem ​​Verhältnis? Ein Teil des Pulvers enthält 7 Teile Wasser. Es ist notwendig, allmählich unter ständigem Rühren zu mischen.

Sie können auch solche Proteintypen als schnell und langsam auswählen, die Geschwindigkeit des Verdauungsprozesses durch den menschlichen Körper. Die ersten sind nützlich, weil sie schnell Kraft und Energie verleihen, und die zweiten sind Energieproteine.

Proteine ​​(Proteine) in Produkten

Natürliche Proteine ​​sind aufgrund ihrer chemischen Natur Polymere, da sie aus Monomeren und Aminosäuren bestehen, die zu Ketten zusammengefasst werden und die Eigenschaften des Moleküls bestimmen. In Abhängigkeit von der Prävalenz funktioneller Gruppen können Proteine ​​in sauer, basisch und neutral unterteilt werden. Bei einer ersten Lösung mit Wasser bildet sich eine negative Ladung, wobei das Systemmedium zur sauren Seite verdrängt wird, wobei Carboxylgruppen in der Struktur vorherrschen. Die Hauptproteine ​​haben mehr Aminogruppen, daher geben sie der Lösung ein alkalisches oder basisches Medium. Und neutrale Proteine ​​enthalten die gleiche Anzahl von beiden Gruppen.

Hinweis Protein Protein ist eine pulverförmige Substanz, die im Sport als Zusatz für das Muskelwachstum verwendet werden kann.

die Massen Proteine ​​mit hohem Molekulargewicht sind Verbindungen, die aufgrund des großen Moleküls unter normalen Bedingungen nicht die meisten Poren und Filter des Körpers passieren. Fast alle Proteine ​​des menschlichen Körpers sind mit ihnen verwandt, da sie Polymere sind.

Welche Proteine ​​gehören zu Myofibrillen?

Myofibrillen sind röhrenförmige oder fadenförmige organische Strukturen, die Fragmente (Sarkome) enthalten. Sie werden durch Verbindungen wie Actin, Myosin, Troponine, Nebuline, Titine gebildet.

Natürliche Peptide spielen eine wichtige Rolle bei der normalen Lebenserhaltung des menschlichen Körpers. Daher ist es wichtig, die Aufnahme über die Nahrung zu überwachen.

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Arten von Proteinen

Arten von Proteinen

Nach Herkunft:

Tierisches Protein: Molke, Ei, Fleisch.

Pflanzenprotein: Sojabohne, Weizen, Erdnuss.

Zum Zeitpunkt der Aktion:

Schnell auf Aktion Protein: Molkenmilchprotein

Mittleres Protein: Ei, Fleisch, Soja

Langsam auf die Wirkung von Protein: Caseine, Micellen

Vergleichstabelle:

Molkeproteine

Molkeprotein, nämlich Lactoglobulin, Lactalbumin und Immunglobulin, haben bekanntlich den höchsten Grad an Proteinspaltung. Die Konzentration von Peptiden und Aminosäuren im Blut steigt bereits am Ende der ersten Stunde nach der Einnahme von Molke. Die Assimilation von Molkeprotein ist sehr hoch, während sich der Säuregehalt des Magens nicht ändert, was Ihnen keine Probleme mit dem Magen-Darm-Trakt garantiert.

Die Aminosäurezusammensetzung des Molkeproteins ist der Aminosäurezusammensetzung der Muskeln am nächsten und der Gehalt an Aminosäuren, einschließlich BCAA-Aminosäuren (Leucin, Isoleucin, Valin), ist anderen Proteinen weit überlegen. Es ist bekannt, dass etwa 14% der Molke Proteinhydrolysat enthalten, nämlich Aminosäuren: Di-, Tri- und Polypeptide, die Verdauungsprozesse initiieren, werden zur Synthese von Enzymen und Hormonen verwendet. Eine ausgezeichnete positive Eigenschaft von Molkeprotein ist auch eine Senkung des Cholesterinspiegels im Blut.

Wissenschaftler der University of McGill (Kanada) führten eine Reihe wissenschaftlicher Experimente durch, die belegten, dass Molkeprotein als Baumaterial viel besser funktioniert als Ei, Soja oder Rindfleisch. Molkeprotein wirkt aufgrund seiner einzigartigen Aminosäurezusammensetzung immunstimulierend. Darüber hinaus erhöht Molkenmilchprotein den Gehalt an freiem Glutathion - dem wichtigsten Antioxidans in unserem Körper.

Zahlreiche Studien haben gezeigt, dass die maximale Proteinkonzentration, bezogen auf Molkeprotein, etwa 60 bis 65% beträgt. Die weitere Erhöhung des Proteins erfordert die Einführung von Vitamin-Mineral-Komplexen.

Die Hauptquelle für Molke wird als Süßmolke angesehen, die durch die Herstellung von Labkäse entsteht. Sweet Whey selbst ist nicht für die Verwendung in der Sporternährung geeignet, da es eine geringe Menge Eiweiß (etwa 5%) und eine große Menge Laktose enthält, die Hauptsubstanz, die dyspeptische Störungen verursacht.

Arten von Molkeproteinen:

Molkekonzentrat (Molkeprotein)

Dies ist das erste Protein, das aus Molkeprotein gewonnen wird. Das Serum selbst wird durch einen Keramikfilter mit unglaublich kleinen Löchern geführt. Kleine Moleküle wie Laktose und Fett passieren diesen Filter und größere Proteinmoleküle passieren nicht.

Das Hauptproblem ist, dass es nicht möglich ist, einen Filter mit den gleichen kleinen Löchern zu erstellen, und daher ist das Filtrat nicht sehr sauber. 38-89% Protein verbleibt auf der Membran, der Rest besteht aus Laktose, Kohlenhydraten und Fetten. Daher ist er nicht das reinste Protein. Molkekonzentrat ist nicht das reinste Eiweiß, aber es eignet sich hervorragend für Menschen, die finanzielle Mittel für die Sporternährung haben - das sogenannte Budgetprotein.

Molkeproteinisolat oder WPI

Dies ist ein stärker gereinigtes Protein im Vergleich zu Molkekonzentrat. Es wird durch Ionenaustausch mit paralleler Ultramikrofiltration gewonnen. Als Ergebnis erhalten wir ein Protein mit mehr als 95% der Proteinfraktion. Es gibt fast keine Fette, Kohlenhydrate und Laktose im Isolat, was sich hervorragend als Ersatz für Aminosäuremangel nach dem Training eignet. Viele Hersteller von Sporternährung sind oft gerissen und verkaufen unter dem Namen Molke-Isolat Molkekonzentrat, in dem die Menge an Isolat sehr gering ist. Es sollte vertrauenswürdigen Herstellern von Sporternährung dienen, bei denen das Isolat die Hauptkomponente ist.

Molkeproteinhydrolysat

Proteinhydrolysat wird erhalten, indem große Proteinmoleküle in kleinere Fragmente zerlegt werden. Der Körper erhält fragmentiertes Protein, das so schnell wie möglich an die Gebäudeerfordernisse des Körpers angepasst wird. Proteinhydrolysat ist nicht länger ein komplexes tertiäres oder quaternäres Protein-Konglomerat, es ist ein einfacheres sekundäres oder primäres Protein, das sich in Aminosäuren weniger Energie spaltet als in strukturiertere Moleküle. Dies bedeutet, dass der Körper weniger Energie und Zeit benötigt, um nützliche Aminosäuren zu erhalten. Die Denaturierung von Proteinen ist der Prozess der Zerstörung der komplexen Struktur eines Proteinmoleküls, nämlich quaternär und tertiär, während die Proteinmoleküle auf ein niedrigeres Niveau gehen. Denaturierungsprozesse finden bei Proteinhydrolysaten und Aminosäuren nicht statt, da dies Monomere großer Proteinkomplexe sind.

Schlussfolgerung: Mit der Faltung von Protein in kochendem Wasser treten in seiner Zusammensetzung Produkte, Hydrolysate und Aminosäuren nicht auf, da sie in einer einfacheren Struktur bestehen. Die Prozesse des kochenden Wassers werden sie nicht passieren und werden nicht klappen!

Nicht jeder kann sich hydrolisiertes Molkeprotein leisten, weil das Protein selbst aufgrund der Komplexität der Rohstoffverarbeitung sehr teuer ist.

Sie sollten jedoch nicht eilig werden, um Hydrolysat zu kaufen. Viele Hersteller von Sporternährung sind hier gerissen und richten unterschiedliche Ionenfiltrationsverfahren ein. Die Anzahl der kleinen Partikel im Hydrolysat selbst beträgt nicht mehr als 50%. Deshalb vertrauen wir nur bewährten Herstellern.

Langsames Protein

Slow Protein ist ein Protein, das eine sehr geringe Resorptionsrate des Gastrointestinaltrakts aufweist. Klassisches langsames Protein - Kasein, von dem jede Portion 6-10 Stunden aufgenommen werden kann. Eiprotein, Sojaprotein, kann sicher dem langsamen Protein zugeordnet werden, da es Enzyminhibitoren in seiner Zusammensetzung enthält, die den Verdauungsprozess erheblich verlängern. Alle pflanzlichen Proteine ​​haben einen sehr geringen biologischen Wert, eine schwache Aminosäurezusammensetzung, daher ist ein langsames Protein nicht das Hauptprotein. Eine gute Nahrungsquelle ist Hüttenkäse, der hauptsächlich aus Kasein besteht. Zu langsamen Proteinen oder Proteinen gehören manchmal auch komplexe Proteine, die im gesamten Spektrum wirken, z. B. als schnelle, mittlere und langsame Wirkung.

Wer wird empfohlen, langsame Proteine ​​zu essen?

Langsame Proteine ​​werden in erster Linie von Athleten empfohlen, die an der Gewichtsabnahme arbeiten, zur Linderung oder zur Gewichtszunahme trainieren - jedoch nur nachts. Athleten mit hohem Gewicht (fettleibig) sollten langsames Protein verwenden, nicht mehr als 30% des relativ schnellen Proteins. Wie zuvor angenommen, ist langsameres Protein bei der Fettverbrennung wirksamer, da bei der Insulinüberproduktion keine Konzentrationsspitzen auftreten. Molkeprotein hat jedoch eine ausgeprägtere thermogene Wirkung und erhöht die Muskelmasse besser als langsamer, während Casein eher zur Unterdrückung von Hunger und Appetit geeignet ist.

Die Verwendung von langsamen Proteinen.

Slow Protein ist ideal, um es vor dem Zubettgehen zu sich zu nehmen, so dass Sie während der gesamten Nacht maximal mit Aminosäuren versorgt werden. Langsames Protein ist ideal, wenn es zwischen der Hauptmahlzeit eingenommen wird (wenn das Intervall zwischen den Mahlzeiten 6 Stunden beträgt, dann 30 bis 40 Gramm Kasein einnehmen, um Katabolismus zu verhindern).

Die Anzahl der Techniken, ähnlich wie bei der Gewichtszunahme, nur eine Portion von 15-20 Gramm, die den Appetit dämpfen wird.

Sojaprotein

Sojaprotein - laut wissenschaftlicher Forschung eines der schlimmsten Proteinsorten, die im Sport verwendet werden, sowohl beim Fettverbrennen als auch beim Muskelmasseaufbau. Im Vergleich zu anderen Proteinen ist es das billigste und wird häufig für Viehfutter verwendet. Um die Kosten für die Sporternährung zu senken. Soja - ist der Hauptzusatz für Proteine ​​und Aminosäuren (Ballast). Nach Meinung vieler Experten sollte Sojaprotein nicht in Konzentraten und Isolaten verwendet werden.

Weil:
Der biologische Wert von etwa 74% ist sehr klein.

Aminosäurezusammensetzung ist fehlerhaft.

Niedrige Absorptionsrate

Im Vergleich zu anderen Proteinen ist es viel schlimmer.

Der biologische Wert von Sojaprotein

Biologischer Wert - ein Proteinindikator, der den anabolen und biologischen Wert charakterisiert. Die biologische Wertigkeit des Proteins, die Menge an Stickstoff, die sich im Körper befindet, und die Menge an freiem Stickstoff, die aus diesem Produkt gewonnen wird, sowie die Verdaulichkeit des Produkts werden berechnet.

Molke BC - 130

BC Ganzes Hühnerei - 100

BC Soja - 72-75

Proteine ​​mit einem höheren biologischen Wert unterstützen eine positive Stickstoffbilanz effektiver. Sie verbessern die Immunität, stimulieren die Produktion von Insulin-ähnlichen Wachstumsfaktoren und halten die Muskelmasse viel besser als Proteine ​​mit niedrigem BC. So haben die Proteine ​​mit einem hohen Stickstoffgehalt einen stärkeren anti-katabolischen Effekt, der die Zerstörung von Muskelgewebe verhindert, als Proteine ​​mit einem niedrigeren BC. Der Hauptgrund für den niedrigen BC ist, dass Sojaprotein sehr wenig der essentiellen Säure enthält, nämlich Methionin.
Methionin spielt eine sehr große Rolle bei der Proteinsynthese und die Aufrechterhaltung der Immunität auf dem richtigen Niveau reguliert die Produktion von Glutathion.
Glutathion ist das wichtigste Antioxidans im Körper. Es deaktiviert eine Reihe sehr gefährlicher Substanzen, nämlich: Wasserstoffperoxid, reaktive Sauerstoffspezies, Karzinogene. Verhindert auch die Oxidation von Lipoproteinen zu Cholesterin (geringe Dichte). Soja-Protein enthält auch sehr wenige essentielle Aminosäuren, nämlich BCAA.

Sojaprotein Assimilation

Sojaprotein hat eine geringe Absorptionsrate und enthält eine Reihe von Substanzen, die die Spaltung und Absorption einer Reihe nützlicher Substanzen verhindern. Die Substanz, die die Aufnahme von Nährstoffen verhindert, ist ein Proteaseinhibitor.

Ein Proteaseinhibitor ist ein Enzym, das an der Proteinverdauung beteiligt ist. Soja enthält verschiedene Arten von Proteasen, die den Abbau und die Aufnahme von Protein im Verdauungstrakt verhindern.

Lektin ist eine Substanz, die von einer Pflanze synthetisiert wird, die Probleme verursacht. Nährstoffaufnahme vor einer Schädigung des Verdauungstrakts beeinträchtigt.

Soja ist sehr reich an Isoflavon (Phytoöstrogenen), die wie weibliche Geschlechtshormone wirken, nämlich Östrogen. Da jeder Sportler weiß, dass es ein Testosteron-Östrogen-Verhältnis gibt, führt eine Erhöhung des Verhältnisses zugunsten der Östrogen-Aktivität zu einer Fettablagerung beim weiblichen Typ, Erektionsfunktionen werden gehemmt, die Libido-Unterdrückung und andere unerwünschte Wirkungen.

Interessanterweise hat Soja-Isolat aufgrund des Proteinreinigungsgrades den niedrigsten Östrogenkoeffizienten, aber verschiedene Hersteller von Sporternährung bedeuten unter dem Begriff Reinigung unterschiedliche Konzepte und Indikatoren für die Östrogenaktivität können unterschiedlich sein.

Die Vorteile von Sojaprotein

Es sollte sofort bemerkt werden, dass die positiven Eigenschaften nur für das Soja-Isolatorprotein charakteristisch sind. Hersteller von Sporternährung und hochwertigem Soja-Isolat reduzieren oder entfernen vollständig die Nährstoffe. Außerdem fügen die Hersteller von Sporternährung eine essentielle Aminosäure hinzu - Methionin, das den Nährwert des Proteins signifikant erhöht. Im Vergleich zu Molke oder Eiweiß sind Sojabohnen ohnehin schlechter in der Bioverfügbarkeit. Sojaprotein wirkt antioxidativ. Einige wissenschaftliche Studien zeigen, dass Sojaprotein den Schilddrüsenhormonspiegel normalisiert.

Fazit: Sojaprotein ist kein Protein, das Sie mit allen notwendigen Substanzen versorgen kann!

Eiweiß

Eiweiß gilt heute als ideal, da es eine Vielzahl essenzieller Aminosäuren enthält. Es muss jedoch klargestellt werden, dass das gesamte Spektrum nur den Eiweißteil des Eies enthält, obwohl das Eigelb auch sehr wertvoll ist. Hühnereigelb wird meistens ignoriert, da in diesem Fett etwa 4,5 g Fett vorhanden sind. Vergessen Sie jedoch nicht, dass das Eigelb eine große Menge an Vitaminen, Mineralien und sogar Eiweiß enthält, was etwa 2,7 g beträgt. Die im Eigelb enthaltenen Fette, nämlich einfach und mehrfach ungesättigte (72%), sind gute Fette und sollten daher nicht vollständig auf Eigelb verzichtet werden.

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Die Struktur von Proteinen. Proteinstrukturen: primäre, sekundäre, tertiäre und quartäre. Einfache und komplexe Proteine

Die Struktur von Proteinen. Proteinstrukturen: primäre, sekundäre, tertiäre und quartäre. Einfache und komplexe Proteine

Der Name "Proteine" kommt von der Fähigkeit vieler von ihnen, sich beim Erhitzen weiß zu färben. Der Name "Proteine" kommt vom griechischen Wort "first", was auf ihre Bedeutung im Körper schließen lässt. Je höher der Organisationsgrad der Lebewesen ist, desto vielfältiger ist die Zusammensetzung der Proteine.

Proteine ​​werden aus Aminosäuren gebildet, die durch eine kovalente Peptidbindung miteinander verbunden sind: zwischen der Carboxylgruppe einer Aminosäure und der Aminogruppe einer anderen. In der Wechselwirkung von zwei Aminosäuren wird ein Dipeptid gebildet (aus Resten von zwei Aminosäuren, aus griechischem Peptos - geschweißt). Der Ersatz, Ausschluss oder die Umlagerung von Aminosäuren in der Polypeptidkette verursacht die Entstehung neuer Proteine. Wenn zum Beispiel nur eine Aminosäure (Glutamin gegen Valin) ersetzt wird, tritt eine schwere Erkrankung auf - Sichelzellenanämie, wenn Erythrozyten eine andere Form haben und ihre Grundfunktionen nicht erfüllen können (Sauerstofftransport). Bei Bildung einer Peptidbindung wird ein Wassermolekül abgespalten. Abhängig von der Anzahl der Aminosäurereste emittieren:

- Oligopeptide (Di-, Tri-, Tetrapeptide usw.) - enthalten bis zu 20 Aminosäurereste;

- Polypeptide - 20 bis 50 Aminosäurereste;

- Proteine ​​- über 50, manchmal tausende Aminosäurereste

Entsprechend den physikalisch-chemischen Eigenschaften sind Proteine ​​hydrophil und hydrophob.

Es gibt vier Organisationsebenen des Proteinmoleküls - äquivalente räumliche Strukturen (Konfigurationen, Konformationen) von Proteinen: primäre, sekundäre, tertiäre und quartäre.

Die Primärstruktur von Proteinen

Die Primärstruktur von Proteinen ist die einfachste. Es hat die Form einer Polypeptidkette, bei der Aminosäuren durch eine starke Peptidbindung miteinander verbunden sind. Bestimmt durch die qualitative und quantitative Zusammensetzung der Aminosäuren und deren Reihenfolge.

Sekundäre Proteinstruktur

Die Sekundärstruktur wird vorwiegend durch Wasserstoffbrücken gebildet, die zwischen den Wasserstoffatomen der NH-Gruppe einer Helix-Curl und dem Sauerstoff der CO-Gruppe der anderen gebildet werden und entlang der Helix oder zwischen parallelen Falten des Proteinmoleküls gerichtet sind. Das Proteinmolekül ist teilweise oder vollständig zu einer α-Helix verdreht oder bildet eine β-gefaltete Struktur. Zum Beispiel bilden Keratinproteine ​​eine α-Helix. Sie sind Teil der Hufe, Hörner, Haare, Federn, Nägel, Krallen. β-gefaltet haben Proteine, die Teil von Seide sind. Aminosäurereste (R-Gruppen) bleiben außerhalb der Helix. Wasserstoffbindungen sind viel schwächer als kovalente Bindungen, bilden jedoch mit einer beträchtlichen Menge eine ziemlich feste Struktur.

Die Funktion in Form einer verdrehten Helix ist für einige fibrilläre Proteine ​​charakteristisch - Myosin, Actin, Fibrinogen, Kollagen usw.

Tertiäre Proteinstruktur

Tertiäre Proteinstruktur. Diese Struktur ist konstant und für jedes Protein einzigartig. Sie wird durch die Größe, Polarität der R-Gruppen, die Form und Reihenfolge der Aminosäurereste bestimmt. Die Polypeptid-Helix dreht und passt auf eine bestimmte Weise. Die Bildung der Tertiärstruktur des Proteins führt zur Bildung einer speziellen Proteinkonfiguration - Globule (vom lateinischen Globulus - der Kugel). Seine Bildung wird durch verschiedene Arten nicht-kovalenter Wechselwirkungen verursacht: hydrophob, Wasserstoff, ionisch. Disulfidbrücken treten zwischen Cystein-Aminosäureresten auf.

Hydrophobe Bindungen sind schwache Bindungen zwischen unpolaren Seitenketten, die aus der gegenseitigen Abstoßung von Lösungsmittelmolekülen resultieren. In diesem Fall wird das Protein so verdreht, dass die hydrophoben Seitenketten tief in das Molekül eingetaucht werden und es vor einer Wechselwirkung mit Wasser schützen, und die hydrophilen Seitenketten befinden sich außerhalb.

Die meisten Proteine ​​haben eine Tertiärstruktur - Globuline, Albumin usw.

Quartäre Proteinstruktur

Quartäre Proteinstruktur. Es entsteht als Ergebnis der Kombination einzelner Polypeptidketten. Zusammen bilden sie eine funktionale Einheit. Die Bindungsarten sind unterschiedlich: hydrophob, Wasserstoff, elektrostatisch, ionisch.

Elektrostatische Bindungen entstehen zwischen elektronegativen und elektropositiven Resten von Aminosäureresten.

Für einige Proteine ​​ist die globuläre Platzierung von Untereinheiten charakteristisch - dies sind globuläre Proteine. Globuläre Proteine ​​lösen sich leicht in Wasser oder Salzlösungen. Mehr als 1000 bekannte Enzyme gehören zu globulären Proteinen. Globuläre Proteine ​​umfassen einige Hormone, Antikörper und Transportproteine. Beispielsweise ist ein komplexes Hämoglobinmolekül (Blood Red Blood Cell Proteins) ein globuläres Protein und besteht aus vier Makromolekülen aus Globinen: zwei α-Ketten und zwei β-Ketten, von denen jede mit einem Häm verbunden ist, das Eisen enthält.

Andere Proteine ​​sind durch Koaleszenz zu helikalen Strukturen gekennzeichnet - dies sind fibrilläre (aus dem lateinischen. Fibrilla - faserige) Proteine. Mehrere (von 3 bis 7) α - Helices verschmelzen miteinander wie Fasern in einem Kabel. Faserproteine ​​sind in Wasser unlöslich.

Proteine ​​sind in einfach und komplex unterteilt.

Einfache Proteine ​​(Proteine)

Einfache Proteine ​​(Proteine) bestehen nur aus Aminosäureresten. Die einfachen Proteine ​​umfassen Globuline, Albumin, Gluteline, Prolamine, Protamine, Kapseln. Albumin (z. B. Serumalbumin) ist in Wasser löslich, Globuline (z. B. Antikörper) sind in Wasser unlöslich, jedoch in wässrigen Lösungen bestimmter Salze (Natriumchlorid usw.) löslich.

Komplexe Proteine ​​(Proteide)

Komplexe Proteine ​​(Proteide) umfassen neben Aminosäureresten Verbindungen unterschiedlicher Natur, die als prothetische Gruppe bezeichnet werden. Zum Beispiel sind Metalloproteine ​​Proteine, die Nicht-Häm-Eisen enthalten oder durch Metallatome gebunden sind (die meisten Enzyme), Nukleoproteine ​​sind Proteine, die an Nukleinsäuren (Chromosomen usw.) gebunden sind, Phosphoproteine ​​sind Proteine, die Phosphorsäurereste enthalten (Ei-Proteine) Eigelb usw., Glykoproteine ​​- Proteine ​​in Verbindung mit Kohlenhydraten (einige Hormone, Antikörper usw.), Chromoproteine ​​- Proteine, die Pigmente enthalten (Myoglobin usw.), Lipoproteine ​​- Proteine, die Lipide enthalten (eingeschlossen in der Zusammensetzung der Membranen).

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Was sind Proteine, ihre Bedeutung für den Körper, welche Nahrungsmittel Protein enthalten

Die Basis des Lebens ist Protein.
Die meisten biologischen Organismen auf der Erde, einschließlich des Menschen, sind Proteinstrukturen. Proteine ​​sind Substanzen, ohne die der korrekte Ablauf vieler Prozesse im Körper nicht möglich ist.

Wir werden verstehen, wofür Proteine ​​nützlich sind, für welche Nahrungsmittel sie reich sind, was eine auf ihnen basierende Diät ausmacht.

Der Wert des Proteins für den Körper

Proteine ​​sind der erste Bestandteil des grundlegenden Nahrungsmittel-Trias von BJU (Proteine, Fette, Kohlenhydrate). Die Ernährung gilt als ausgewogen, wenn diese Bestandteile wie folgt verteilt sind (%): 30-30-40. Das heißt, Eichhörnchen haben ein Drittel der Diät zugeteilt.

Aber was sind Eichhörnchen? Dies sind komplexe organische Substanzen. Verkettete Aminosäuren sind die Proteine, aus denen Proteine ​​bestehen. Es gibt nur 20 solcher Aminosäuren, aber ihre Kombinationen ergeben eine unendliche Vielfalt: Die Liste der Proteine ​​umfasst fast hunderttausend Positionen.

Der Körper produziert nur die Hälfte der notwendigen Aminosäuren. Erstellen Sie das restliche, entworfene Essen:

• Proteine ​​bestehen aus Aminosäuren. Sie werden für die Synthese von Körperproteinen abgebaut. Oder weiter zerfallen und die Energiereserven auffüllen.
• Proteinquellen: Fleisch, Geflügel, Fisch, Milchprodukte, Nüsse, Körner, Hülsenfrüchte. Sie sind in Gemüse, Früchten, Beeren aber weniger zu finden.
• Nach diesem Prinzip werden die Hauptproteinarten bestimmt: pflanzliche und tierische. Der Mensch braucht beides.

Zell- und Gewebestrukturen wiederherstellen, biochemische Prozesse etablieren, Schlacken entfernen, Muskeln aufbauen - das ist die Rolle des Proteins im Körper.
Andere Komponentennamen sind Proteine ​​(da Proteine ​​als Bodybuilder bezeichnet werden) oder Polypeptide.

Die Hauptfunktionen des Proteins

Sie sind nicht umsonst unter den drei wichtigsten Nährstoffen. Die Liste der Proteinfunktionen im menschlichen Körper ist beeindruckend:

• Transport Polypeptide transportieren Sauerstoff durch das Blut. Durch sie erhalten die Organe Nährstoffe, Drogen und andere Substanzen.
• Körperlicher Zustand der Zellen Die meisten Zellen der interzellulären Substanz haben sie in der Zusammensetzung. Wenn sich in der Ernährung des Menschen genügend Protein befindet, sind sie gesund: Sie werden gebildet, wachsen richtig, elastische, intrazelluläre Stoffwechselprozesse laufen korrekt ab. Im Laufe der Zeit oder aufgrund von Krankheiten werden jedoch Zellen und Gewebe zerstört. Ohne diese Komponente ist keine Wiederherstellung möglich. Diese Funktion ist wichtig für den wachsenden Organismus (Kinder, Jugendliche, schwangere Frauen) und Menschen, die harte Arbeit verrichten.
• Hormoneller Hintergrund. Proteine ​​sind die Basis vieler Hormone. Zum Beispiel Insulin- oder Schilddrüsenproduktion. Ihr Zustrom stabilisiert den Hormonspiegel. Dies ist besonders während der Pubertät wichtig, mit Wechseljahren und anderen ähnlichen Faktoren.
• Stoffwechsel Fast alle Enzyme, die helfen, die komplexen Bestandteile von Lebensmitteln in primäre Elemente zu zerlegen, bestehen aus Polypeptiden. Ausreichender Proteingehalt - eine Garantie für die Verdaulichkeit von Lebensmitteln, die Erzeugung zusätzlicher Energie.
• Schutz. Die Funktion basiert auf der Identifizierung von Proteinen als "Builder" neuer Zellen anstelle von im Ruhestand befindlichen. Sie stärken das Immunsystem und ernähren die körpereigenen Schutzreserven.
• Koordination. Die Arbeit des gesamten Muskelsystems ohne Produkte, die mit Polypeptiden gesättigt sind, ist unmöglich.
• Ästhetik Proteine ​​schaffen Sättigung: Eine kleine Menge Nahrung kann das Hungergefühl für lange Zeit trüben. Natürlich sind diese Produkte für Bodybuilder oder Diätetiker die wichtigste Ernährungskomponente. Nährstoff als Erbauer von Muskelgewebe macht die Figur gemeißelt.

Fette werden vom Körper "nur für den Fall" angesammelt, Kohlenhydrate werden zu Energie. Polypeptide zerfallen in Aminosäuren, die für die "Reparatur" von Geweben oder Organen aufgewendet werden.

Aktion auf den Körper

Proteine, die reich an Proteinen sind, ohne überschüssige Fette oder Kohlenhydrate, heilen den Körper schnell. Der Mechanismus ist wie folgt:

• Stoffwechsel verbessert sich. Schlacken, Giftstoffe und anderer Müll verlassen. Infolgedessen arbeiten die inneren Organe normal.
• Ohne Kohlenhydrate sinkt der Blutzuckerspiegel. Das Herz-Kreislauf-System wird gestärkt.
• Die Insulinproduktion ist normalisiert. Dadurch wird Glukose, die von den Muskeln aufgenommen wird, schneller verbrannt.
• Kontrolle des Wasserhaushalts Überschüssige Flüssigkeit (ein wesentlicher Faktor für Übergewicht) wird abgeleitet.
• Da die Fettreserven ohne den Verlust anderer Nährstoffe verbraucht werden, bleibt die Muskulatur erhalten.

Die Sättigung von Eiweißnahrung bleibt lange erhalten: Sie verdauen nicht plötzlich.

Eiweißnahrung ist was für Nahrungsmittel

Diese Nährstoffe sind in fast allen Arten von Lebensmitteln enthalten. Ernährungswissenschaftler haben in diesen Produkten viel Eiweiß gefunden. Sie werden als Protein (Protein) -Nahrungsmittel klassifiziert.

Arten von Proteinfutter

Eiweißreiche Nahrungsmittel sind pflanzlicher oder tierischer Natur. Beide Arten von Produkten haben ihre Vor- und Nachteile:

• Pflanzliches Eiweiß verliert nach der Wärmebehandlung nicht seine Eigenschaften. Aber es wird langsam absorbiert, es ist notwendig, Kilogramm solcher Lebensmittel zu essen, um den Tagessatz zu erreichen. Daher wird als unabhängiger Spieler nur Vegetarier aufgeführt.
• Produkte tierischen Ursprungs werden schnell resorbiert, sie benötigen weniger Masse, aber fast alle Arten von überschüssigem Fettanteil. Beim Verzehr ist von Körperbeobachtern Vorsicht geboten.

Im Segment der proteinhaltigen Lebensmittel ist die Liste der Produkte umfangreich, die persönliche Ernährung kann leicht von Veganern, Vegetariern und Fleischessern zusammengestellt werden.
Um einen kompletten Satz Aminosäuren zu erhalten, wird empfohlen, beide Arten zu konsumieren. Das Verhältnis beträgt 60% tierisches Eiweiß, 40% pflanzlich.

Produkte tierischen Ursprungs als Hauptproteinquelle

Tierische Proteinnahrungsmittel haben die längste und vielfältigste Liste von Lebensmitteln. Schließt Fleisch, Fisch, Milchprodukte, Eier ein.

Betrachten Sie sie genauer:

• Fleisch Enthält einen Komplex aus Aminosäuren und Proteinstrukturen. Sie erleichtern die Nahrungsaufnahme, den Hunger schnell und dauerhaft abmildern. Es geht um Rindfleisch, Schweinefleisch, Geflügel, Innereien.

Produkt Nummer eins in der Anzahl und Eigenschaften von Protein - Huhn, das zweite - Rindfleisch (es ist etwas fetter). Für eine bessere Verdaulichkeit von Proteinen ist es wünschenswert, dass das Fruchtfleisch kocht, backt oder kocht. Aber nicht braten.

In Schweinefleisch sammelt sich der Nährstoff in einem mageren, fettarmen Fruchtfleisch. Am allermeisten hat es Schmalz und fettiges Fleisch.

Genügend Nährstoffe enthalten Gusyatina und Truthahn.

Sie sind gesättigt mit Nahrung - Leber, Niere, Herz der aufgeführten Tierarten und Vögel. Gerichte von Innereien sind reich an Eisen und daher für anämische Menschen nützlich.

• Fisch Mit Proteinen gesättigt, kalorienarm, leichter, zarter als Fleisch. Das Produkt enthält viele Mineralien - Jod, Phosphor, Kalium, Magnesium.

Option Nummer eins ist Lachsfilet. Es gibt auch eine Fülle von Omega-3-Fettsäuren, die der Körper benötigt.

Thunfisch, Sardellen, Hummer, Meeresfrüchte, Kaviar, Milz sind nützlich. Aus Konserven geeignete Optionen mit Fisch im eigenen Saft.

• Eier Hühnereier - ein Lagerhaus für Eiweiß. Bei Eigelb und Proteinen ist dieser Bestandteil nahezu gleichwertig.
• Milchprodukte. Ohne Farbstoffe, Verdicker, andere Zusätze. Sie enthalten Molkeprotein, das das Immunsystem stärkt. Kasein (das reich an Milchprodukten ist) trägt zur Sättigung und zu längerer Abwesenheit von Hunger bei. Milchprodukte wie Hüttenkäse werden fast sofort aufgenommen. Erhalten Sie einen guten Zustand des Nagels, des Skeletts und der Zähne.

Frischmilch enthält fast keinen Nährstoff, aber reich an trockener Vollmilch. Nur wenige fettarme fermentierte Milchsorten sind geeignet.

Produkte - führend in der Konzentration von Milcheiweiß: Molke, fettarmer Hüttenkäse, holländischer Käse, Brie, Litauisch, Parmesan, Cheddar.

Welche Gemüse enthalten Eiweiß

Diese Vertreter der Einheit:

• grüne Paprika;
• Rüben
• Rosenkohl;
• Rettich

Rosenkohl sind die Leader, aber sie haben auch wenig Eiweiß (1,46-1,59 Gramm pro 100 Gramm). Um den Tagespreis zu erzielen, muss das Gemüse Pfund essen.

Getreide und Hülsenfrüchte, die viel Eiweiß enthalten

Diese Nahrungsmittel sind die wichtigsten Proteinlieferanten für Vegetarier oder Diätetiker.

Getreide. Nützlich, wenn der Proteinmangel dringend aufgefüllt werden muss. Gerichte von ihnen sind reich an mehrfach ungesättigten Fettsäuren und rationalisieren daher den Stoffwechsel. Zeigt Reis, Gerste, Buchweizen, Hafer und Weizen Getreide.

Viele dieser Nährstoffe in Kleie, gekeimtem Weizen und Roggen.

Bohnenkulturen. Ein hoher Anteil an Polypeptiden, die Sättigung mit der Vitamin-B-Gruppe und Mineralien zeichnen sich durch folgende Produktarten aus:

• Linsen;
• Sojabohnen;
• Erbsen (getrocknet, in Dosen, frisch; Kichererbsen);
• Bohnen (einfach oder grün).

Bohnenkulturen - vollwertiger billiger Ersatz tierischen Proteins.
Die Produkte sind außerdem mit Fasern gesättigt, die Schlacken und andere Abfälle abreiben.

Nüsse und Samen, die Eiweiß enthalten

Proteinreiches, aber problematisches Nahrungsmittelsegment. Nüsse und Samen haben auch eine Menge anderer nützlicher Elemente. An der Muskelbildung ist beispielsweise Vitamin E beteiligt, das mit Proteinstrukturen duettiert. Sie haben jedoch einen Fettüberschuss, sie sind Kalorien. Produkte befriedigen den Hunger schnell und für lange Zeit, aber zur Kontrolle des Körpergewichts sind sie nicht geeignet.
Die meisten Nährstoffe enthalten (aufsteigend): Walnüsse, Mandeln, Haselnüsse, Pistazien, Erdnüsse. Das heißt, Walnüsse haben die geringste Menge, Erdnüsse sind der Champion.
Reich an Eiweiß, Sesam, Sonnenblumenkernen, Hanf, Kürbis, Leinsamen (20-22 g / 100 g).

Andere Produkte

Proteinreichtum in Kakaopulver, getrocknete Steinpilze (20.1), Algen (insbesondere Spirulina - 28), Mehlprodukte. Zum Beispiel haben Makkaroni mehr davon als Reis (10 vs. 7).

Top 10 Lebensmittel mit dem höchsten Proteingehalt

In der Eiweißtabelle werden die Lebensmittelkategorien mit der maximalen Menge dieses Nährstoffs dargestellt:

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Eichhörnchen

Proteine ​​sind hochmolekulare Naturstoffe, die aus einer Kette von Aminosäuren bestehen, die durch eine Peptidbindung verbunden sind. Die wichtigste Funktion dieser Verbindungen ist die Regulierung chemischer Reaktionen im Körper (enzymatische Rolle). Darüber hinaus führen sie schützende, hormonelle, strukturelle, ernährungsphysiologische Aktivitäten aus.

Nach ihrer Struktur werden Proteine ​​in einfache (Proteine) und komplexe (Proteide) unterteilt. Die Anzahl der Aminosäurereste in den Molekülen ist unterschiedlich: Myoglobin - 140, Insulin - 51, was das hohe Molekulargewicht der Verbindung (Mr) erklärt, das im Bereich von 10.000 bis 3.000.000 Dalton variiert.

17% des Gesamtgewichts der Person sind Proteine: 10% befinden sich in der Haut, 20% in Knorpel, Knochen und 50% in Muskeln. Trotz der Tatsache, dass die Rolle von Proteinen und Proteiden heute nicht gründlich untersucht wird, sind die Funktionsweise des Nervensystems, die Fähigkeit zu wachsen und sich zu vermehren, der Fluss von Stoffwechselprozessen auf Zellebene steht in direktem Zusammenhang mit der Aktivität von Aminosäuren.

Entdeckungsgeschichte

Der Prozess der Untersuchung von Proteinen begann im 18. Jahrhundert, als eine Gruppe von Wissenschaftlern unter Leitung des französischen Chemikers Antoine Francois de Furcroix Albumin, Fibrin und Gluten untersuchte. Als Ergebnis dieser Untersuchungen wurden Proteine ​​zusammengefasst und in einer separaten Klasse isoliert.

Im Jahr 1836 schlug Mulder zum ersten Mal ein neues Modell der chemischen Struktur eines Proteins vor, basierend auf der Theorie der Radikale. Es blieb bis 1850 allgemein anerkannt. Der moderne Name des Proteins - die Verbindung erhielt die Verbindung 1838. Und am Ende des 19. Jahrhunderts machte der deutsche Wissenschaftler A. Kossel eine sensationelle Entdeckung: Er kam zu dem Schluss, dass die Hauptstrukturelemente der "Bauelemente" Aminosäuren sind. Zu Beginn des 20. Jahrhunderts wurde diese Theorie vom deutschen Chemiker Emil Fischer experimentell bewiesen.

Im Jahr 1926 entdeckte der amerikanische Wissenschaftler James Sumner im Zuge seiner Forschungen, dass das im Körper produzierte Enzym Urease zu Proteinen gehört. Diese Entdeckung machte einen Durchbruch in der Welt der Wissenschaft und führte zur Erkenntnis der Bedeutung von Proteinen für das menschliche Leben. Der englische Biochemiker Fred Sanger leitete 1949 experimentell die Aminosäuresequenz des Hormons Insulin ab, was die Richtigkeit der Annahme bestätigte, dass Proteine ​​lineare Polymere von Aminosäuren sind.

In den 1960er Jahren wurden erstmals räumliche Strukturen von Proteinen auf atomarer Ebene auf Basis der Röntgenbeugung erhalten. Gleichzeitig wird das Studium dieser hochmolekularen organischen Verbindung bis heute fortgesetzt.

Proteinstruktur

Die grundlegenden Struktureinheiten von Proteinen sind Aminosäuren, die aus Aminogruppen (NH2) und Carboxylresten (COOH) bestehen. In einigen Fällen sind „Stickstoff-Wasserstoff“ -Radikale mit Kohlenstoffionen assoziiert. Die spezifischen Eigenschaften von Peptidsubstanzen hängen von deren Anzahl und Ort ab. Gleichzeitig wird die Position von Kohlenstoff in Bezug auf die Aminogruppe im Namen durch ein spezielles "Präfix" hervorgehoben: Alpha, Beta, Gamma.

Bei Proteinen wirken alpha-Aminosäuren als Struktureinheiten, da nur sie, wenn die Polypeptidkette verlängert wird, Proteinfragmenten zusätzliche Stabilität und Stärke verleihen. Verbindungen dieser Spezies kommen in der Natur in zwei Formen vor: L und D (außer Glycin). Gleichzeitig gehören die Elemente des ersten Typs zu den Proteinen lebender Organismen, die von Tieren und Pflanzen produziert werden, und das zweite Element - in der Struktur von Peptiden, die durch nicht-ribosomale Synthese in Pilzen und Bakterien gebildet werden.

Das "Baumaterial" für Proteine ​​bindet an eine Polypeptidbindung, die durch Kombinieren einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe einer anderen Aminosäure gebildet wird. Kurze Strukturen werden als Peptide oder Oligopeptide (Molekulargewicht 3.400–10.000 Dalton) und lange Strukturen mit mehr als 50 Aminosäuren, Polypeptiden, bezeichnet. Am häufigsten umfasst die Zusammensetzung der Proteinketten 100 - 400 Aminosäurereste und manchmal 1000 - 1500. Proteine ​​bilden aufgrund intramolekularer Wechselwirkungen spezifische räumliche Strukturen. Sie werden Proteinkonformationen genannt.

Es gibt vier Ebenen der Proteinorganisation:

1. Die primäre ist eine lineare Sequenz von Aminosäureresten, die durch eine starke Polypeptidbindung miteinander verbunden sind.
2. Sekundär - die geordnete Anordnung von Proteinfragmenten im Weltraum in eine spiralförmige oder gefaltete Konformation.
3. Tertiär - eine Methode zur räumlichen Gestaltung einer spiralförmigen Polypeptidkette, indem die Sekundärstruktur zu einer Kugel gefaltet wird.
4. Quaternäres - kollektives Protein (Oligomer), das durch die Wechselwirkung mehrerer Polypeptidketten einer Tertiärstruktur gebildet wird.

Je nach Form der Struktur werden Proteine ​​in 3 Gruppen unterteilt:

Die erste Art von Proteinen sind vernetzte fadenförmige Moleküle, die langlebige Fasern oder Schichtstrukturen bilden. Da sich fibrilläre Proteine ​​durch eine hohe mechanische Festigkeit auszeichnen, erfüllen sie im Körper schützende und strukturelle Funktionen. Typische Vertreter dieser Proteine ​​sind Haarkeratine und Gewebekollagene.

Globuläre Proteine ​​bestehen aus einer oder mehreren Polypeptidketten, die zu einer kompakten ellipsoiden Struktur zusammengerollt sind. Diese Art von Protein umfasst Enzyme, Transportkomponenten des Blutes und Gewebeproteine.

Membranverbindungen sind Polypeptidstrukturen, die in die Membran von Zellorganellen eingebettet sind. Diese Substanzen wirken als Rezeptoren und leiten die notwendigen Moleküle und spezifischen Signale durch die Oberfläche.

Heutzutage gibt es eine Vielzahl von Proteinstrukturen, die durch die Anzahl der Aminosäurereste in ihnen, die räumliche Struktur und die Reihenfolge ihrer Position bestimmt werden.

Für das normale Funktionieren des Körpers werden jedoch nur 20 alpha - Aminosäuren der L - Serie benötigt, von denen 8 nicht vom menschlichen Körper synthetisiert werden.

Physikalische und chemische Eigenschaften

Die räumliche Struktur und die Aminosäurezusammensetzung jedes Proteins bestimmen seine charakteristischen physikochemischen Eigenschaften.

Proteine ​​sind feste Substanzen, die im Zusammenspiel mit Wasser kolloidale Lösungen bilden. In wässrigen Emulsionen liegen Proteine ​​in Form geladener Teilchen vor, da sie polare und ionische Gruppen (-NH2, -SH, -COOH, -OH) enthalten. Gleichzeitig hängt die Ladung des Proteinmoleküls vom Verhältnis von Carboxyl (-COOH), Amin (NH) -Resten und dem pH-Wert des Mediums ab. Interessanterweise enthält die Struktur tierischer Proteine ​​mehr Dicarbonsäure-Aminosäuren (Glutamin und Asparaginsäure), was ihr negatives "Potenzial" in wässrigen Lösungen bestimmt.

Einige Substanzen enthalten eine signifikante Menge an Diaminosäuren (Histidin, Lysin, Arginin), weshalb sie sich in Proteinen als kationische Proteine ​​verhalten. In wässrigen Lösungen ist die Substanz aufgrund der gegenseitigen Abstoßung von Partikeln mit ähnlichen Ladungen stabil. Eine Änderung des pH-Wertes des Mediums führt jedoch zu einer quantitativen Veränderung der ionisierten Gruppen im Protein.

In saurer Umgebung wird die Zersetzung von Carboxylgruppen unterdrückt, was zu einer Abnahme des negativen Potentials der Proteinpartikel führt. In Alkali dagegen verlangsamt sich die Ionisierung von Aminrückständen, wodurch die positive Ladung des Proteins abnimmt. Bei einem bestimmten pH-Wert, dem sogenannten isoelektrischen Punkt, ist die alkalische Dissoziation äquivalent zu sauer, wodurch die Proteinpartikel aggregieren und ausfallen. Bei den meisten Peptiden liegt dieser Wert in einem schwach sauren Medium. Es gibt jedoch Strukturen mit einer starken Dominanz der alkalischen Eigenschaften.

Am isoelektrischen Punkt sind Proteine ​​in Lösungen instabil und koagulieren daher beim Erwärmen leicht. Wenn dem ausgefällten Protein Säure oder Alkali zugesetzt wird, werden die Moleküle wieder aufgeladen, wonach die Verbindung erneut gelöst wird. Proteine ​​behalten jedoch ihre charakteristischen Eigenschaften nur bei bestimmten pH-Parametern bei. Wenn die Bindungen, die die räumliche Struktur des Proteins enthalten, irgendwie zerstört werden, wird die geordnete Konformation der Substanz verformt, wodurch das Molekül die Form einer zufälligen chaotischen Spule annimmt. Dieses Phänomen wird Denaturierung genannt.

Änderungen in den Proteineigenschaften werden durch chemische und physikalische Faktoren verursacht: Hochtemperatur-, UV-Bestrahlung, kräftiges Schütteln und Vermischen mit Proteinabscheidern. Durch die Denaturierung verliert der Bestandteil seine biologische Aktivität.

Proteine ​​färben sich während Hydrolysereaktionen. Wenn die Peptidlösung mit Kupfersulfat und Alkali kombiniert wird, erscheint eine Fliederfarbe (Biuretreaktion), wenn die Proteine ​​in Salpetersäure erhitzt werden, erscheint eine Gelbtönung (Xanthoproteinreaktion), und bei Wechselwirkung mit der Salpetersäurelösung von Quecksilber ist es eine Himbeerfarbe (Milon-Reaktion). Diese Studien werden zum Nachweis von Proteinstrukturen verschiedener Typen verwendet.

Mögliche Proteinsynthese im Körper

Der Wert der Aminosäuren für den menschlichen Körper kann nicht unterschätzt werden. Sie übernehmen die Rolle von Neurotransmittern, sie sind für das korrekte Funktionieren des Gehirns notwendig, versorgen die Muskeln mit Energie und steuern die Angemessenheit ihrer Funktionen mit Vitaminen und Mineralstoffen.

Die wichtigste Bedeutung der Verbindung besteht darin, die normale Entwicklung und Funktion des Körpers sicherzustellen. Aminosäuren produzieren Enzyme, Hormone, Hämoglobin und Antikörper. Die Synthese von Proteinen in lebenden Organismen erfolgt ständig.

Dieser Prozess ist jedoch ausgesetzt, wenn den Zellen mindestens eine essentielle Aminosäure fehlt. Die Verletzung der Proteinbildung führt zu Verdauungsstörungen, langsamerem Wachstum und psychoemotionaler Instabilität.

Die meisten Aminosäuren werden im menschlichen Körper in der Leber synthetisiert. Es gibt jedoch solche Verbindungen, die notwendigerweise täglich mit Nahrung kommen müssen.

Dies ist auf die Verteilung der Aminosäuren in den folgenden Kategorien zurückzuführen:

Jede Stoffgruppe hat spezifische Funktionen. Betrachten Sie sie im Detail.

Essentielle Aminosäuren

Organische Verbindungen dieser Gruppe, die inneren Organe einer Person sind nicht in der Lage, unabhängig zu produzieren, sie sind jedoch notwendig, um die Vitalaktivität des Körpers aufrechtzuerhalten.

Daher haben diese Aminosäuren den Namen "unverzichtbar" erhalten und müssen regelmäßig von außen mit Nahrungsmitteln kommen. Die Proteinsynthese ohne dieses Baumaterial ist nicht möglich. Infolgedessen führt das Fehlen mindestens einer Verbindung zu Stoffwechselstörungen, einer Abnahme der Muskelmasse und des Körpergewichts und der Eiweißproduktion.

Die wichtigsten Aminosäuren für den menschlichen Körper, insbesondere für Sportler und deren Bedeutung.

1. Valin. Es ist eine strukturelle Komponente des verzweigtkettigen Proteins (BCAA), es ist eine Energiequelle, nimmt an Stickstoffaustauschreaktionen teil, stellt geschädigtes Gewebe wieder her und reguliert die Glykämie. Valin ist notwendig für den Stoffwechsel in den Muskeln, normale mentale Aktivität. Wird in der medizinischen Praxis in Kombination mit Leucin, Isoleucin zur Behandlung des Gehirns, der Leber, aufgrund von Drogen-, Alkohol- oder Drogenvergiftung des Körpers verletzt.
2. Leucin und Isoleucin. Reduzieren Sie den Blutzuckerspiegel, schützen Sie das Muskelgewebe, verbrennen Sie Fett, verbrennen Sie die Haut, stellen Sie die Haut und die Knochen wieder her. Leucin ist wie Valin an den Energieversorgungsprozessen beteiligt, die besonders wichtig sind, um den Körper während des anstrengenden Trainings aufrecht zu erhalten. Zusätzlich wird Isoleucin für die Synthese von Hämoglobin benötigt.
3. Threonin Beeinträchtigt die Fettabbau der Leber, ist am Protein, Fettstoffwechsel, der Synthese von Kollagen, Elastan und der Bildung von Knochengewebe (Schmelz) beteiligt. Aminosäure stärkt die Immunität, die Anfälligkeit des Körpers für akute respiratorische Virusinfektionen. Threonin wirkt in den Skelettmuskeln, im zentralen Nervensystem und im Herzen und unterstützt deren Arbeit.
4. Methionin Verbessert die Verdauung, ist an der Verarbeitung von Fetten beteiligt, schützt den Körper vor den schädlichen Auswirkungen der Strahlung, lindert Anzeichen von Toxikose während der Schwangerschaft und wird zur Behandlung von rheumatoider Arthritis eingesetzt. Aminosäure ist an der Produktion von Taurin, Cystein und Glutathion beteiligt, die Giftstoffe aus dem Körper neutralisieren und ausscheiden. Methionin hilft bei Allergikern bei der Senkung des Histaminspiegels in den Zellen.
5. Tryptophan. Regt die Freisetzung von Wachstumshormonen an, verbessert den Schlaf, reduziert die schädlichen Wirkungen von Nikotin, stabilisiert die Stimmung und wird zur Synthese von Serotonin verwendet. Tryptophan kann im menschlichen Körper in Niacin umgewandelt werden.
6. Lysin Beteiligt sich an der Produktion von Albumin, Enzymen, Hormonen, Antikörpern, der Gewebereparatur und der Kollagenbildung. Diese Aminosäure ist Teil aller Proteine ​​und ist zur Senkung des Triglyceridspiegels im Blutserum, zur normalen Knochenbildung, zur richtigen Calciumaufnahme und zur Verdickung der Haarstruktur erforderlich.Lysin wirkt antiviral und hemmt die Entwicklung von akuten Atemwegsinfektionen und Herpes. Es erhöht die Muskelkraft, unterstützt den Stickstoffstoffwechsel, verbessert das Kurzzeitgedächtnis, die Erektion und die weibliche Libido. Aufgrund ihrer positiven Eigenschaften schützt 2,6-Diaminohexansäure das gesunde Herz, verhindert die Entstehung von Arteriosklerose, Osteoporose und Herpes genitalis. Lysin verhindert in Kombination mit Vitamin C die Bildung von Lipoproteinen, die verstopfte Arterien verursachen und zu kardiovaskulären Pathologien führen.
7. Phenylalanin Unterdrückt den Appetit, lindert Schmerzen, verbessert die Stimmung und das Gedächtnis. Im menschlichen Körper kann Phenylalanin in eine Aminosäure, Tyrosin, umgewandelt werden, die für die Synthese von Neurotransmittern (Dopamin und Noradrenalin) unerlässlich ist. Aufgrund der Fähigkeit der Verbindung, die Blut-Hirn-Schranke zu durchdringen, wird sie häufig zur Beseitigung neurologischer Erkrankungen eingesetzt. Darüber hinaus wird die Aminosäure gegen weiße Depigmentierungsläsionen (Vitiligo), Schizophrenie, Parkinson-Krankheit eingesetzt.

Der Mangel an essentiellen Aminosäuren im menschlichen Körper führt zu:

• Wachstumsverzögerung;
• Verletzung der Biosynthese von Cystein, Proteinen, Nieren, Schilddrüse, Nervensystem;
• Demenz;
• Gewichtsverlust;
• Phenylketonurie;
• verminderte Immunität und Bluthämoglobinspiegel;
• Koordinationsstörung.

Wenn Sie Sport treiben, werden die sportlichen Leistungen durch das Fehlen der oben genannten baulichen Einheiten reduziert, wodurch das Verletzungsrisiko steigt.

Nahrungsquellen für essentielle Aminosäuren

Die Tabelle basiert auf Daten aus der United States Agricultural Library - USA National Nutrient Database.

Teilweise austauschbar

Verbindungen dieser Kategorie können vom Körper nur hergestellt werden, wenn sie teilweise mit Lebensmitteln versorgt werden. Gleichzeitig erfüllt jede Art von halb ersetzbaren Säuren spezielle Funktionen, die nicht ersetzt werden können.

Betrachten Sie ihre Typen.

1. Arginin Es ist eine der wichtigsten Aminosäuren im menschlichen Körper. Es beschleunigt die Heilung geschädigter Gewebe, senkt den Cholesterinspiegel und wird für die Erhaltung gesunder Haut, Muskeln, Gelenke und Leber benötigt. Arginin erhöht die Produktion von T-Lymphozyten, die das Immunsystem stärken, und dient als Barriere, um die Einschleppung von Krankheitserregern zu verhindern. Darüber hinaus fördert die Verbindung die Entgiftung der Leber, senkt den Blutdruck, verlangsamt das Wachstum von Tumoren, wirkt der Bildung von Blutgerinnseln entgegen, erhöht die Potenz und erhöht die Blutversorgung der Blutgefäße. Interessanterweise wird Arginin in der Samenflüssigkeit, im Bindegewebe der Haut und im Hämoglobin gefunden.Der Substanzmangel im menschlichen Körper ist gefährlich für die Entwicklung von Diabetes, Unfruchtbarkeit bei Männern, verzögerte Pubertät, Bluthochdruck, Immunschwäche. Natürliche Quellen für Arginin sind Schokolade, Kokosnuss, Gelatine, Fleisch. Milchprodukte, Walnuss, Weizen, Hafer, Erdnüsse, Soja.
2. Histidin In der Zusammensetzung aller Gewebe des menschlichen Körpers enthalten sind Enzyme. Diese Aminosäure ist am Informationsaustausch zwischen dem zentralen Nervensystem und peripheren Teilen beteiligt. Für die normale Verdauung ist Histidin notwendig, da die Bildung von Magensaft nur unter Beteiligung dieser Struktureinheit möglich ist. Darüber hinaus verhindert die Substanz das Auftreten von autoimmunen allergischen Reaktionen des Körpers, das Fehlen einer Komponente führt zu einer Abnahme des Hörvermögens und erhöht das Risiko der Entwicklung einer rheumatoiden Arthritis. Histidin kommt in Getreide (Reis, Weizen), Milchprodukten und Fleisch vor.
3. Tyrosin Es trägt zur Bildung von Neurotransmittern bei, verringert die schmerzhaften Empfindungen der prämenstruellen Periode, trägt zur normalen Funktion des gesamten Organismus bei und wirkt als natürliches Antidepressivum. Aminosäure reduziert die Abhängigkeit von Betäubungsmitteln und Koffeinpräparaten, hilft bei der Kontrolle des Appetits und dient als Anfangskomponente für die Produktion von Dopamin, Thyroxin und Epinephrin. Während der Proteinsynthese ersetzt Tyrosin Phenylalanin teilweise. Darüber hinaus ist es für die Synthese von Schilddrüsenhormonen notwendig: Aminosäuremangel verlangsamt Stoffwechselprozesse, senkt den Blutdruck, erhöht die Ermüdung, Tyrosin kommt in Kürbiskernen, Mandeln, Haferflocken, Erdnüssen, Fisch, Avocado, Sojabohnen vor.
4. Cystin Befindet sich im Hauptstrukturprotein der Haare, Nagelplatten, der Haut, Beta-Keratin. Aminosäure wird am besten in Form von N-Acetylcystein absorbiert und wird zur Behandlung von Raucherhusten, septischem Schock, Krebs, Bronchitis verwendet. Cystin unterstützt die Tertiärstruktur von Peptiden und Proteinen und wirkt außerdem als starkes Antioxidans. Es bindet zerstörerische freie Radikale, toxische Metalle, schützt die Körperzellen vor Röntgenstrahlung und Strahlenbelastung. Aminosäure ist Teil von Somatostatin, Insulin und Immunglobulin. Cystin kann mit den folgenden Lebensmitteln erhalten werden: Brokkoli, Zwiebeln, Fleischprodukte, Eier, Knoblauch, roter Pfeffer.

Eine Besonderheit halb ersetzbarer Aminosäuren ist die Möglichkeit, dass der Körper sie anstelle von Methionin, Phenylalanin, zur Produktion von Proteinen verwendet.

Austauschbar

Organische Verbindungen dieser Klasse können vom menschlichen Körper unabhängig hergestellt werden und decken die Mindestanforderungen an inneren Organen und Systemen ab. Auswechselbare Aminosäuren werden aus Stoffwechselprodukten synthetisiert und Stickstoff absorbiert. Um die tägliche Norm wieder aufzufüllen, müssen sie sich täglich in der Zusammensetzung der Proteine ​​mit der Nahrung befinden.

Überlegen Sie, welche Substanzen zu dieser Kategorie gehören.

1. Alanin Diese Art von Aminosäure wird als Energiequelle verbraucht, entfernt Giftstoffe aus der Leber und beschleunigt die Umwandlung von Glukose. Es verhindert den Abbau von Muskelgewebe durch den Fluss des Alaninkreislaufs in folgender Form: Glukose - Pyruvat - Alanin - Pyruvat - Glukose. Dank dieser Reaktionen erhöht der Proteinbaustein die Energiespeicher und verlängert so die Lebensdauer der Zellen. Überschüssiger Stickstoff während des Alaninkreislaufs wird mit dem Urin ausgeschieden. Darüber hinaus stimuliert die Substanz die Produktion von Antikörpern, sorgt für den Stoffwechsel von organischen Säuren und Zuckern und verbessert die Immunfunktion: Alaninquellen: Milchprodukte, Avocados, Fleisch, Geflügel, Eier, Fisch.
2. Glycin Beteiligt sich am Muskelaufbau, produziert Hormone für die Immunität, erhöht den Kreatinspiegel im Körper, trägt zur Umwandlung von Glukose in Energie bei. Glycin besteht zu 30% aus Kollagen. Die zelluläre Synthese ist ohne die Teilnahme dieser Verbindung nicht möglich: Tatsächlich kann der menschliche Körper keine Wunden heilen, wenn Gewebe beschädigt wird, ohne Glycin. Aminosäuren sind Milch, Bohnen, Käse, Fisch und Fleisch.
3. Glutamin Nach der Umwandlung einer organischen Verbindung in Glutaminsäure durchdringt sie die Blut-Hirn-Schranke und dient als Treibstoff für das Gehirn. Aminosäure entfernt Toxine aus der Leber, erhöht den GABA-Spiegel, hält den Muskeltonus aufrecht, verbessert die Konzentration und wirkt an der Produktion von Lymphozyten mit L-Glutaminpräparaten wird üblicherweise beim Bodybuilding eingesetzt, um die Zerstörung von Muskelgewebe zu verhindern, indem Stickstoff in die Organe transportiert und giftiges Ammoniak entfernt wird die Glykogenspeicher erhöhen. Darüber hinaus wird die Substanz zur Linderung der Symptome chronischer Müdigkeit, zur Verbesserung des emotionalen Hintergrunds, zur Behandlung von rheumatoider Arthritis, Geschwüren, Alkoholismus, Impotenz und Sklerodermie eingesetzt. Petersilie und Spinat sind die führenden Glutamingehalte.
4. Carnitin Bindet und entfernt Fettsäuren aus dem Körper. Aminosäure verbessert die Wirkung der Vitamine E, C, reduziert Übergewicht und verringert die Belastung des Herzens. Im menschlichen Körper wird Carnitin in der Leber und in den Nieren aus Glutamin und Methionin gebildet. Es ist von den folgenden Typen: D und L. Der wertvollste für den Körper ist L-Carnitin, das die Permeabilität der Zellmembranen für Fettsäuren erhöht. So erhöht die Aminosäure die Lipidverwertung, verlangsamt die Synthese von Triglyceridmolekülen im subkutanen Fettdepot: Nach der Carnitin-Einnahme wird die Fettfettung im Körper verstärkt, der Fettabbau beginnt, und die in Form von ATP gespeicherte Energie wird freigesetzt. L-Carnitin verbessert die Bildung von Lecithin in der Leber, senkt den Cholesterinspiegel und verhindert das Auftreten von atherosklerotischen Plaques. Obwohl diese Aminosäure nicht zu den essentiellen Verbindungen zählt, verhindert die regelmäßige Einnahme der Substanz die Entstehung von Herzkrankheiten und ermöglicht eine aktive Langlebigkeit.Erinnern Sie sich, dass der Carnitinspiegel mit dem Alter abnimmt, so sollten ältere Menschen der täglichen Ernährung zunächst ein Nahrungsergänzungsmittel hinzufügen. Darüber hinaus wird der größte Teil der Substanz aus den Vitaminen C, B6, Methionin, Eisen und Lysin hergestellt. Das Fehlen einer dieser Verbindungen führt zu einem Mangel an L-Carnitin im Körper. Natürliche Quellen der Aminosäure sind: Geflügel, Eigelb, Kürbis, Sesam, Hammelfleisch, Hüttenkäse, Sauerrahm.
5. Aspargin Benötigt für die Ammoniaksynthese, das korrekte Funktionieren des Nervensystems. Aminosäure kommt in Milchprodukten, Spargeln, Molke, Eiern, Fisch, Nüssen, Kartoffeln, Geflügelfleisch vor.
6. Asparaginsäure Beteiligt sich an der Synthese von Arginin, Lysin, Isoleucin, der Bildung eines universellen Brennstoffs für den Körper - Adenosintriphosphat (ATP), das Energie für intrazelluläre Prozesse liefert. Asparaginsäure stimuliert die Produktion von Neurotransmittern, erhöht die Konzentration von Nicotinamid-Adenin-Dinukleotid (NADH), die für die Aufrechterhaltung des Nervensystems (Gehirn) erforderlich ist. Diese Aminosäure wird im menschlichen Körper unabhängig voneinander synthetisiert, während die Konzentration in den Zellen durch Einbeziehung von Zuckerrohr erhöht wird. Milch, Rindfleisch, Geflügel.
7. Glutaminsäure Es ist der wichtigste erregende Neurotransmitter des Rückenmarks, des Gehirns. Organische Verbindungen sind an der Bewegung von Kalium durch die Blut-Hirn-Schranke in die Zerebrospinalflüssigkeit beteiligt und spielen eine wesentliche Rolle im Stoffwechsel von Triglyceriden. Das Gehirn ist in der Lage, Glutamat als Brennstoff zu verwenden: Der Bedarf des Körpers nach zusätzlicher Aminosäurezufuhr steigt mit Epilepsie, Depressionen, dem Auftreten von grauem Haar (bis zu 30 Jahre) und Störungen des Nervensystems. Natürliche Quellen von Glutaminsäure: Walnüsse, Tomaten, Pilze, Meeresfrüchte, Fisch, Joghurt, Käse, Trockenfrüchte.
8. Proline Regt die Kollagensynthese an, wird für die Bildung von Knorpelgewebe benötigt, beschleunigt den Heilungsprozess Prolinquellen: Eier, Milch, Fleisch Vegetarier sollten eine Aminosäure mit Nahrungsergänzungsmitteln einnehmen.
9. Serine. Reguliert die Menge an Cortisol im Muskelgewebe, erzeugt Antikörper, Immunglobuline, fördert die Resorption von Kreatin, beteiligt sich am Fettstoffwechsel, der Synthese von Serotonin. Serin unterstützt die normale Funktion des Zentralnervensystems und des Gehirns: Die Hauptnahrungsquellen für Aminosäuren sind Blumenkohl, Broccoli, Nüsse, Eier, Milch, Sojabohnen, Koumiss, Rindfleisch, Weizen, Erdnüsse und Geflügelfleisch.

Somit sind Aminosäuren an allen lebenswichtigen Funktionen des menschlichen Körpers beteiligt. Vor dem Kauf von Nahrungsergänzungsmitteln wird empfohlen, einen Spezialisten zu konsultieren. Trotz der Tatsache, dass die Einnahme von Medikamenten von Aminosäuren zwar als sicher angesehen wird, kann es jedoch die verborgenen Gesundheitsprobleme verschlimmern.

Proteinarten nach Ursprung

Heute werden folgende Eiweißarten unterschieden: Ei, Molke, Gemüse, Fleisch, Fisch.

Betrachten Sie die Beschreibung von jedem von ihnen.

1. Ei Es gilt als Maßstab unter den Proteinen, alle anderen Proteine ​​werden relativ dazu bewertet, da es die höchste Verdaulichkeit besitzt. Die Zusammensetzung des Eigelbs besteht aus Ovomucoid, Ovomucin, Lysocin, Albumin, Ovoglobulin, Kohlebumin, Avidin und der Eiweißkomponente - Albumin. Rohe Eier werden nicht empfohlen bei Menschen mit Erkrankungen des Verdauungstraktes. Dies ist auf die Tatsache zurückzuführen, dass sie einen Inhibitor des Enzyms Trypsin enthalten, das die Verdauung von Nahrung und Avidin-Protein verlangsamt, das lebenswichtiges Vitamin N bindet. Die am Ausgang gebildete Verbindung wird vom Körper nicht aufgenommen und eliminiert. Daher bestehen Ernährungswissenschaftler darauf, Eiweiß ausschließlich nach einer Wärmebehandlung zu essen, wodurch Nährstoffe aus dem Biotin-Avidin-Komplex freigesetzt werden und der Trypsin-Inhibitor zerstört wird. Die Vorteile dieser Art von Protein: Die durchschnittliche Absorptionsrate (9 Gramm pro Stunde), die hohe Aminosäurenzusammensetzung trägt dazu bei, das Körpergewicht zu reduzieren. Die Nachteile von Hühnereiprotein sind ihre hohen Kosten.
2. Molke Proteine ​​in dieser Kategorie weisen die höchste Spaltungsrate (10–12 Gramm pro Stunde) unter den ganzen Proteinen auf. Nach der Einnahme von Produkten auf der Basis von Molke steigt der Gehalt an Petiden und Aminosäuren im Blut in der ersten Stunde dramatisch an. Gleichzeitig ändert sich die säurebildende Funktion des Magens nicht, wodurch die Wahrscheinlichkeit von Gasbildung und Verdauungsstörungen ausgeschlossen wird: Die Zusammensetzung des menschlichen Muskelgewebes in Form essentieller Aminosäuren (Valin, Leucin und Isoleucin) ist der Zusammensetzung der Molkeproteine ​​am nächsten. Diese Art von Protein senkt den Cholesterinspiegel Glutathion ist im Vergleich zu anderen Arten von Aminosäuren kostengünstig. Der Hauptnachteil von Molkeprotein ist die schnelle Resorption der Verbindung, weshalb es zweckmäßig ist, es vor oder unmittelbar nach dem Training zu sich zu nehmen.Die Hauptquelle des Proteins ist Süßmolke, die bei der Herstellung von Labkäse anfällt: Konzentrat, Isolat, Molkenproteinhydrolysat, Casein. Die erste der erhaltenen Formen weist keine hohe Reinheit auf und enthält Fette, Laktose, die die Gasbildung anregt. Der Proteingehalt beträgt 35-70%. Aus diesem Grund stellt Molkeproteinkonzentrat in Sportnahrungskreisen das billigste Baumaterial dar. Das Isolat ist ein "saubereres" Produkt, das 95% Proteingruppen enthält. Skrupellose Hersteller schlauen jedoch manchmal und liefern als Molkeprotein eine Mischung aus Isolat, Konzentrat und Hydrolysat. Daher sollten Sie die Zusammensetzung des Zusatzstoffs sorgfältig prüfen, bei der die einzige Komponente das Isolat sein sollte: Hydrolysat ist das teuerste Molkenprotein, das sofort aufgenommen werden kann und schnell in das Muskelgewebe eindringt. Wenn es in den Magen eindringt, wird es zu einem Klumpen, der sich lange spaltet (4). 6 Gramm pro Stunde). Aufgrund dieser Eigenschaft ist das Protein Teil der Säuglingsanfangsnahrung, da es stabil und gleichmäßig in den Körper gelangt, während der intensive Fluss von Aminosäuren zu Abnormalitäten in der Entwicklung des Babys führt.
3. Gemüse Trotz der Tatsache, dass Proteine ​​in solchen Produkten minderwertig sind, bilden sie in Kombination miteinander ein vollständiges Protein (die beste Kombination ist Hülsenfrüchte + Getreide). Leuchtende Anbieter von Baumaterialien pflanzlichen Ursprungs sind Sojaprodukte, die gegen Osteoporose kämpfen, den Körper mit den Vitaminen E, B, Phosphor, Eisen, Kalium und Zink sättigen.Wenn verbrauchtes Sojaprotein den Cholesterinspiegel senkt, löst es die Probleme, die mit einer vergrößerten Prostata einhergehen, und verringert das Risiko einer bösartigen Entwicklung Neoplasmen in der Brust. Es zeigt sich bei Menschen, die an einer Unverträglichkeit gegenüber Milchprodukten leiden: Zur Herstellung von Zusatzstoffen werden Soja-Isolat (enthält 90% Eiweiß), Sojakonzentrat (70%), Sojamehl (50%) verwendet. Die Proteinabsorptionsrate beträgt 4 Gramm pro Stunde. Zu den Aminosäuremängeln gehören: Östrogene Aktivität (aus diesem Grund sollte die Verbindung nicht von Männern in großen Dosen eingenommen werden, da sie die Fortpflanzungsfunktion beeinträchtigt), das Vorhandensein von Trypsin, das die Verdauung verlangsamt. Pflanzen, die Phytoöstrogene (nichtsteroidale Verbindungen) enthalten in der Struktur den weiblichen Sexualhormonen ähnlich: Flachs, Lakritze, Hopfen, Rotklee, Luzerne und rote Trauben sowie pflanzliche Proteine ​​finden sich in Gemüse und Früchten (Kohl, Granatäpfel, Äpfel, Algen) u), Getreide und Leguminosen (Reis, Luzerne, Linsen, Leinsamen, Hafer, Weizen, Soja, Gerste), Getränke (Bier, Bourbon).Chasto in der Sporternährung Erbsenprotein verwendet. Hierbei handelt es sich um ein hochgereinigtes Isolat mit der höchsten Menge der Aminosäure Arginin (8,7% pro Gramm Protein), bezogen auf die Molkenkomponente, Soja, Casein und Eimaterial. Außerdem ist Erbsenprotein reich an Glutamin, Lysin. Die BCAA-Menge erreicht 18%. Interessanterweise erhöht Reisprotein die Vorteile von hypoallergenem Erbsenprotein und wird in der Ernährung von Rohkostessern, Sportlern und Vegetariern verwendet.
4. Fleisch Die Eiweißmenge beträgt 85%, wovon 35% essentielle Aminosäuren sind. Fleischeiweiß zeichnet sich durch einen Fettgehalt von Null aus, hat einen hohen Absorptionsgrad.
5. Fisch Dieser Komplex wird von einer gewöhnlichen Person empfohlen. Gleichzeitig ist es höchst unerwünscht, Protein zur Deckung des täglichen Bedarfs von Sportlern zu verwenden, da Fischproteinisolat dreimal so lange in Aminosäuren zerlegt werden kann wie Casein.

Um Gewicht zu reduzieren, Muskelmasse zu gewinnen, wird bei der Arbeit an der Entlastung empfohlen, komplexe Proteine ​​zu verwenden. Sie liefern unmittelbar nach dem Verzehr eine Spitzenkonzentration an Aminosäuren.

Fette Sportler, die zur Bildung von Fett neigen, sollten 50-80% langsamen Proteinen relativ schnell den Vorzug geben. Ihr Hauptwirkungsspektrum zielt auf eine verlängerte Ernährung der Muskeln ab.

Die Aufnahme von Kasein ist langsamer als Molkeprotein. Daher nimmt die Konzentration der Aminosäuren im Blut allmählich zu und wird 7 Stunden lang auf hohem Niveau gehalten. Im Gegensatz zu Kasein wird Molkeprotein im Körper viel schneller absorbiert, was die stärkste Freisetzung der Verbindung über einen kurzen Zeitraum (eine halbe Stunde) bewirkt. Daher wird empfohlen, es zu nehmen, um den Abbau von Muskelproteinen unmittelbar vor und unmittelbar nach dem Training zu verhindern.

Die Zwischenstellung ist Eiweiß. Um das Blut unmittelbar nach dem Training zu sättigen und nach dem Krafttraining eine hohe Proteinkonzentration aufrechtzuerhalten, sollte seine Verwendung mit dem Serumisolat, der Aminosäure Skor, kombiniert werden. Diese Mischung aus drei Proteinen beseitigt die Nachteile jeder Komponente und vereint alle positiven Eigenschaften.

Am besten mit Sojaprotein kompatibel.

Wert für den Menschen

Die Rolle, die Proteine ​​in lebenden Organismen spielen, ist so groß, dass es fast unmöglich ist, jede Funktion in Betracht zu ziehen. Wir werden jedoch die wichtigste Funktion kurz erklären.

1. Schützend (physikalisch, chemisch, immun). Proteine ​​schützen den Körper vor den schädlichen Wirkungen von Viren, Toxinen, Bakterien und Mikroben und lösen den Mechanismus der Antikörpersynthese aus. Die Wechselwirkung von Schutzproteinen mit Fremdstoffen neutralisiert die biologische Wirkung schädlicher Zellen. Darüber hinaus sind Proteine ​​an der Koagulation von Fibrinogen im Blutplasma beteiligt, was zur Bildung eines Blutgerinnsels und zum Verstopfen der Wunde beiträgt. Daher schützt das Protein den Körper im Falle einer Beschädigung der Körperhaut vor Blutverlust.
2. Katalyse basiert auf der Tatsache, dass alle Enzyme, die sogenannten biologischen Katalysatoren, Proteine ​​sind.
3. Transport. Der Hauptträger für Sauerstoff ist Hämoglobin, das Bluteiweiß. Darüber hinaus bilden andere Aminosäurearten im Verlauf von Reaktionen Verbindungen mit Vitaminen, Hormonen und Fetten, die sie in bedürftige Zellen, innere Organe und Gewebe transportieren.
4. Nahrhaft. Die sogenannten Reserveproteine ​​(Casein, Albumin) sind die Nahrungsquellen für die Bildung und das Wachstum des Fötus im Mutterleib.
5. Hormonell Die meisten menschlichen Hormone (Adrenalin, Noradrenalin, Thyroxin, Glucagon, Insulin, Corticotropin, Wachstum) sind Proteine.
6. Gebäude Keratin - die Hauptstrukturkomponente des Haares, Kollagen - Bindegewebe, Elastin - die Wände der Blutgefäße. Proteine ​​des Zytoskeletts geben Organellen und Zellen Form. Die meisten Strukturproteine ​​sind filamentös.
7. Reduzieren Aktin und Myosin (Muskelproteine) sind an der Entspannung und Kontraktion von Muskelgewebe beteiligt. Proteine ​​regulieren die Translation, das Splicing, die Intensität der Gentranskription und den Prozess der Zellbewegung während des Zyklus. Motorproteine ​​sind verantwortlich für die Bewegung des Körpers, die Bewegung von Zellen auf molekularer Ebene (Zilien, Flagellen, Leukozyten), den intrazellulären Transport (Kinesin, Dynein).
8. Signal. Diese Funktion übernehmen Zytokine, Wachstumsfaktoren und Hormonproteine. Sie übertragen Signale zwischen Organen, Organismen, Zellen, Geweben.
9. Rezeptor. Ein Teil des Proteinrezeptors empfängt ein ärgerliches Signal, der andere reagiert und trägt zu Konformationsänderungen bei. Somit katalysieren die Verbindungen eine chemische Reaktion, binden intrazelluläre vermittelnde Moleküle und dienen als Ionenkanäle.

Zusätzlich zu den oben genannten Funktionen regulieren Proteine ​​den pH-Wert der inneren Umgebung, wirken als Energiequelle, sorgen für die Entwicklung und Reproduktion des Körpers und bilden die Fähigkeit zu denken.

In Kombination mit Triglyceriden sind Proteine ​​an der Bildung von Zellmembranen beteiligt, Kohlenhydrate an der Herstellung von Geheimnissen.

Proteinsynthese

Die Proteinsynthese ist ein komplexer Prozess, der in Ribonukleoprotein-Zellpartikeln (Ribosomen) abläuft. Proteine ​​werden aus Aminosäuren und Makromolekülen "unter Kontrolle" der in den Genen (im Zellkern) kodierten Informationen transformiert. Gleichzeitig besteht jedes Protein aus Enzymresten, die durch die Nukleotidsequenz des für dieses "Baumaterial" kodierenden Genoms bestimmt werden. Da die DNA im Zellkern konzentriert ist und die Proteinsynthese im Zytoplasma stattfindet, werden die Informationen aus dem biologischen Speichercode durch einen speziellen Mediator, i-RNA, an das Ribosom übertragen.

Die Proteinbiosynthese erfolgt in sechs Stufen.

1. Übertragung von Informationen von DNA an mRNA (Transkription). In prokaryotischen Zellen beginnt das "Umschreiben" des Genoms mit der Erkennung der spezifischen DNA-Nukleotidsequenz durch das Enzym RNA-Polymerase.
2. Aktivierung von Aminosäuren Jeder "Vorläufer" eines Proteins ist unter Verwendung von ATP-Energie durch kovalente Bindungen mit einem Transport-RNA-Molekül (t-RNA) verbunden. Gleichzeitig besteht t-RNA aus sequentiell verbundenen Nukleotiden - Anticodons, die den individuellen genetischen Code (Triplett-Codon) der aktivierten Aminosäure bestimmen.
3. Proteinbindung an Ribosomen (Initiierung). Ein i-RNA-Molekül, das Informationen über ein spezifisches Protein enthält, ist mit einem kleinen Ribosomenpartikel und einer initiierenden Aminosäure verbunden, die an die entsprechende t-RNA gebunden ist. In diesem Fall entsprechen die Transportmakromoleküle dem i-RNA-Triplett, das den Beginn der Proteinkette signalisiert.
4. Dehnung der Polypeptidkette (Dehnung). Der Aufbau von Proteinfragmenten erfolgt durch sequentielle Addition von Aminosäuren an die Kette, die mittels Transport-RNA zum Ribosom transportiert wird. In diesem Stadium wird die endgültige Struktur des Proteins gebildet.
5. Stoppen Sie die Synthese der Polypeptidkette (Terminierung). Die Fertigstellung der Konstruktion des Proteins wird durch ein spezielles mRNA-Triplett signalisiert, wonach das Polypeptid aus dem Ribosom freigesetzt wird.
6. Falten und Proteinverarbeitung. Um die charakteristische Struktur des Polypeptids anzunehmen, gerinnt es spontan und bildet seine räumliche Konfiguration. Nach der Synthese am Ribosom wird das Protein durch die Enzyme chemisch modifiziert (Prozessierung), insbesondere Phosphorylierung, Hydroxylierung, Glykosylierung und Tyrosin.

Neu gebildete Proteine ​​enthalten am Ende Polypeptide "Leader", die die Funktion von Signalen übernehmen und Substanzen an den "Arbeitsplatz" leiten.

Die Transformation von Proteinen wird durch Gene gesteuert - Operatoren, die zusammen mit Strukturgenen eine enzymatische Gruppe bilden, die als Operon bezeichnet wird. Dieses System wird von Regulatorgenen mit Hilfe einer speziellen Substanz kontrolliert, die sie bei Bedarf synthetisieren. Die Wechselwirkung dieser Substanz mit dem "Operator" führt zur Blockierung des steuernden Gens und damit zum Abbruch des Operons. Ein Signal zur Wiederaufnahme des Systems ist die Reaktion der Substanz mit Induktoren.

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