Melodie - das Gerät zur Durchführung von Radiofrequenzlifting, -verjüngung und Ultraschallkavitation
Chemie, Hilfe
CuSO & sub4; + 2KOH = Cu (OH) & sub2; + K & sub2; SO & sub4;
allein ist es einfach!
B Cu NO3 2.. Ammoniumcarbonat wird durch eine schwache Base von NH4OH und eine schwache Säure H2CO3 gebildet, die Kationen- und Anionenhydrolyse durchläuft.. Die Entscheidung Glycin ist eine Aminosäure, deren Carboxylgruppe mit Alkoholen verestert sein kann.
Chemiker helfen aus!
Chemie. Ich bitte um hilfe.. was kann.
Helfen Sie bitte mit der Chemie
A-Aminoessigsäure (Glycin) kann mit Kupferhydroxid reagieren, um einen blauvioletten starken Komplex zu bilden, der in Wasser löslich ist:
Cu (OH) 2 + 2 NH 2 CH 2 COOH = [Cu (NH 2 CH 2 COO) 2] + 2H 2 O - Reaktion
C2H6C2H4H2H4H2OC2H5OHC2H5OHCUCHCCH3CHOH2OHCH3CHOAg2O2AgCH3COOHCH3COOH Cl2HClCH2ClCOOHCH2CIOHOH NH3.
Helfen Sie dringend bei chemischen Reaktionen.
1 Reaktion = HCOOH + CU2O + 2H2O vor dem Kupferhydroxid-Koeffizienten 2
α-Aminoessigsäure (Glycin) kann mit Kupferhydroxid reagieren, um einen blauvioletten starken Komplex zu bilden, der in Wasser löslich ist:
Cu (OH) 2 + 2 NH 2 CH 2 COOH = [Cu (NH 2 CH 2 COO) 2] + 2H 2 O
Glucose enthält fünf Hydroxylgruppen und eine Aldehydgruppe. Daher bezieht es sich auf den Aldehydalkohol. Seine chemischen Eigenschaften ähneln mehratomigen Alkoholen und Aldehyden. Die Reaktion mit Kupfer (II) hydroxid zeigt die reduzierenden Eigenschaften von Glucose. Fügen wir einige Tropfen einer Kupfer (II) -sulfatlösung und einer Alkalilösung zu einer Glucoselösung hinzu. Es bildet sich kein Kupferhydroxid-Niederschlag. Die Lösung wird hellblau lackiert. In diesem Fall löst Glukose Kupfer (II) -hydroxid auf und verhält sich wie ein mehrwertiger Alkohol. Lösung erwärmen. Die Farbe der Lösung beginnt sich zu verändern. Zunächst bildet sich ein gelber Niederschlag von Cu2O, der mit der Zeit größere, rote CuO-Kristalle bildet. Glukose wird zu Glukonsäure oxidiert.
СН2ОН - (СНОН) 4 - СОН + Сu (ОН) 2 = СН2ОН - (СНОН) 4 - СОН + Сu2О ↓ + Н2О
5 2. Hydroxokomplexe Herstellung von Zn OH 2 2OH g.. Chelates Int. Der Umfang besteht aus zyklischen. Gruppen, einschließlich des M-Komplexierungsmittels NH 2 CH 2 COOH-Aminooessigsäureglycin Cu OH 2 2 NH 2 CH 2 COOH Cu NH 2.
Chemie, Klasse 10-11
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Glycinaminoessigsäure H2NCH2COOH bildet mit Cu2 eine intensiv blaue Lösung.. CoCl & sub2; NH & sub3; H2O CoOH Cl Cl NH & sub4; Cl.
7.A, V.E.
Weiß es nicht richtig oder nicht 2H2SO4 + Cu = So2gaz + CuSO4 + 2H20
11 C2H5OH + CuO = CH3CHO + Cu + H2O;
12 C2H5ON Scheint
Ich möchte auch nicht weiter nachdenken
Chemiekontrollgrad 10
Chemietest
Zu Alkenen Oxidation von KMnO4 3C2H4 2KMnO4 4H2O 3C2H4 OH 2 2MnO 2 2KON.. mit Säuren CH 2 NH 2 -COOH HCl ---- gt CH 2 NH 3 Cl -COOH-Glycinchlorid 3. Das P-I der Polykondensation besteht aus Aminosäuren miteinander, wobei eine sekundäre freigesetzt wird.
Helfen Sie mit dem Teig in der Chemie)))
Schreiben Sie die Reaktionen zur Gewinnung von Aminoessigsäure aus Ethan.
Helfen Sie, Chemietest zu lösen
Es gibt ein Lehrbuch Egorov? alles ist da.. alle Antworten.. zu faul um zu schreiben
1. Glycin reagiert mit jeder der beiden Substanzen. 1. Ein frisch hergestellter Niederschlag von Cu OH 2 wird gelöst, wenn er hinzugefügt wird.
28) Natrium
25) 2-Methylpropansäure
21) Propanal (falls primärer Alkohol), Propanon (falls sekundär)
3) Carbonsäure und Aldehyd
4) СН3СНО
5) Essigsäure und Methylformiat
7) Alkohole
10) Ameisensäure
11) Cu (OH) 2
12) Propanal
14) Kupferhydroxid (II)
15) alkalische Hydrolyse von Fetten
17) Keton
18) Hydratation
NH2-CH2-COOH + Ba (OH) 2 →
was passiert ??
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Die Antwort
Von einem Experten bestätigt
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Vor allem
2NH 2 CH 2 COOH + Ba (OH) 2 → (NH 2 CH 2 COO) 2 Ba + 2H 2 O
Aminoessigsäure + Bariumhydroxid → Bariumaminoacetat + Wasser.
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Oh nein!
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http://znanija.com/task/12675594Glycin cu oh 2
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1. Chemische Eigenschaften von Methylamin
2. Chemische Eigenschaften von Anilin
1. Anilin + Wasser =?
2. Anilin + HCL = Produkt
3. Produkt + NaOH =?
4. qualitative Reaktion auf Anilin
5. Glycin + Wasser =?
6. Glycin + Lackmus =?
(Erklärungen erläutern)
7. Glycin + Mg =?
(Erklärungen erläutern)
8. Glycin + Cu (OH) 2 = & agr;
(Erklärungen erläutern)
Ich habe gerade das Internet ausgeschaltet (Schulden) und muss dringend schreiben
Beitrag wurde bearbeitetP Pretty - 7.5.2010, 21:53
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8 - der Niederschlag ist dünn und alles wird für den Komplex hellblau
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8 - der Niederschlag ist dünn und alles wird für den Komplex hellblau
Vielen Dank, Sie hätten nie gedacht, dass solche Leute existieren würden.
Ph ist dein Benzolring, ist es nur das erste Mal, dass ich eine solche Bezeichnung sehe?
Beitrag wurde bearbeitetP Pretty - 7.5.2010, 22:07
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Wäre gefunden worden und deshalb hier gewendet worden)))
Beitrag wurde bearbeitetP Pretty - 7.5.2010, 22:20
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1. Chemische Eigenschaften von Methylamin
Methylamin (CH 3 NH 2) ist ein farbloses Ammoniak-artiges Gas und siedet bei 6,32 ° C. Wird zur Synthese von Pestiziden, Medikamenten, Farbstoffen verwendet. Die wichtigsten Produkte sind N-Methyl-2-pyrrolidon (NMP), Methylformamid, Koffein, Ephedrin und N, N'-Dimethylharnstoff.
Methylamin ist ein typisches primäres Amin. Methylamin bildet Salze mit Säuren. Reaktionen mit Aldehyden und Acetalen führen zu Schiffschen Basen. Bei der Interaktion mit Estern oder Acylchloriden erhält man Amide.
In der Regel wird es in Form von Lösungen eingesetzt: 40 Masse-% in Wasser, in Methanol, Ethanol oder THF.
genauer
Methylamine, Mono-, Di- und Trimethylamine der gebräuchlichen f-ly (CH 3) x NH 3-x, wo jeweils. x = 1,2 und 3. Bestsv. Gase (siehe Tab.) mit starkem Ammoniakgeruch; Tri-Methylamin hat bei hoher Verdünnung einen Heringgeruch. Gutes Sol. in Wasser, Ethanol usw. org. P-Ritels.
Methylamin-Derivate werden in den Blättern der Kokastrauchpflanze, den unreifen Früchten des Schlafmohns und anderer Pflanzen in tierischen Geweben gefunden. Der Geruch von Heringssole beruht auf der Anwesenheit von Trimethylamin, das durch den Abbau von Holin und Betain durch Bakterien gebildet wird.
Methylamine sind starke Basen. Mit einem Bergmann. K-Tami bilden eine Krise. Salz zum Beispiel. Hydrochloride von Mono-, Di- und Trimethylaminen (Fp. 225-226, 171 bzw. 277 ° C); Hydrobromide (Fp. 250-251, 133,5 und 244 ° C). Wenn die Interaktion. mit Carbonsäuretami (bei erhöhtem t-rah) werden ihre Anhydride, Chloranhydride, Ester von Mono - und Dimethylaminen umgewandelt. in N-Methyl- und N, N-Dimethylamiden bis -t. Monomethylamin wird mit Alkoholen und Alkylhalogeniden zu sekundären und tertiären Alkylaminen alkyliert; Di-methylamin-M, N-dimethylalkylamine; Trimethylamin - quaternäre Ammoniumsalze (aus Alkylhalogeniden). Mit Ethylenoxid reagierende Mono- und Dimethylamine werden bei Behandlung mit Phosgen in N-Methylethanolamin bzw. N-Methyldiethanolamin bzw. M, M-Di-methylethanolamin umgewandelt. in Methylisocyanat und Tetramethylharnstoff unter Einwirkung von CS2 in Gegenwart. p-ra NaOH-in Na-Salzen. Methyl- und Dimethyldithiocarbamin-Kit; gleichzeitig von Monomethylamin in Gegenwart. Schwermetallsalze bilden Methylisothiocyanat (Methylsenföl). Wenn die Interaktion. mit g-Butyrolactonmonomethylamin ergibt N-Methylpyrrolidon mit Chloroform in Gegenwart von. Alkalien - Methylzonitril mit HNO2-Methanol und N2 (quantitativ).
Dimethylamin tritt in die Mannich-p-Stelle ein, wenn HNO2 verarbeitet wird, wird es in N-Nitrosodimethylamin umgewandelt. Aus Trimethylamin durch Einwirkung von H 2 O 2 oder anderen Oxidationsmitteln wird N-Oxid erhalten (Schmelzpunkt 208 ° C), wenn es mit Halogenen - zum Beispiel Komplexsalzen - behandelt wird. [(CH 3) 3 N + Br] Br-; Wenn Ethylenoxid auf Trimethylaminhydrochlorid wirkt, wird Cholinchlorid [(CH 3) 3 NCH 2 CH 2 OH] Cr gebildet.
In der Promi-Mischung werden Methylamine dampfkatalytisch. durch Aminierung von Methanol bei 350–450 ° C und 0,6–5,0 MPa, Molverhältnis NH3: CH3OH = 1,5–6 (Dehydratisierungskat. -Al2O3, Al2O3-SiO2 oder andere). Die Methanolumwandlung beträgt fast 100%; die Ausbeute an Methylaminen beträgt 93 bis 98 Mol.%. Die Zusammensetzung des Methylamingemisches wird durch die Menge an NH 3, den m-ten Prozess und die Recyclingrichtung von einem oder zwei Methylaminen gesteuert. Das resultierende Gemisch aus Methylaminen, H 2 O, NH 3 und Methanolresten wird durch Destillation unter einem Druck von 0,4 bis 1,8 MPa getrennt, wobei Methylamine mit einem Hauptgehalt von mindestens 99,2% erhalten werden. Methylamine werden in verflüssigtem Zustand oder in Form von 25% igen wässrigen Lösungen hergestellt.
Methylamine werden präparativ nach für Aliphaten üblichen Methoden synthetisiert. Amine sowie Erhitzen von CH2O mit NH4Cl, Hydrieren von Cyanwasserstoff, Ammoniumdimethylether oder Reduzieren. durch Aminierung von CO bei 300 bis 420 ° C und 7 bis 30 MPa (Kat. Zn / Al 2 O 3, Cu-Zn / Cr 2 O 3):
Monomethylamin ohne Beimischungen von Di- und Trimethylaminen wird aus den p-Ionen von Gabriel und Hoffmann erhalten; Dimethylamin - gegenseitig conc. p-ra-Alkali mit n-Nitrosodimethylanilin, Trimethylamin-therm. Zersetzung von quaternären Ammoniumsalzen.
Methylamine werden durch GLC und Wal-Titration ihrer wässrigen Lösungen analysiert. In der Luft, bestimmt durch GLC oder colorimetrisch in Gegenwart. 2,4-Dinitrochlorbenzol (Mono- und Dimethylamin) und o-Nitrophenol (Trimethylamin).
Methyl- und Dimethylamine werden bei der Herstellung von Insektiziden (Sevin, Shradan usw.), p-Reaktoren (z. B. N-Methylpyrrolidon, DMF, Dimethylacetamid), Lek verwendet. in-in (Kokain, Promedol, Theophyllin, Koffein usw.), Tensid. Methylamin wird auch verwendet, um Bodensterilisatoren (zum Beispiel Na-N-Methyldithiocarbamat), B (Tetryl usw.), Farbstoffe, photographische Materialien (Metol); Dimethylamin - bei der Herstellung von Raketentreibstoff (N, N-Dimethylhydrazin), Vulkanisationsbeschleunigern und Fungiziden (Zn-Dimethyldithiocarbamat, Tetramethylthiuramdisulfid), Korrosionsinhibitoren, Bakteriziden, Schmiermittelzusätzen, zur Verarbeitung von Häuten in der Lederindustrie; Trimethylamin - bei der Herstellung von Cholinchlorid, Cholin, quaternären Ammoniumsalzen, Ionenaustauschharzen, Lek. in-in.
Methylamine sind Feuer- und Explosionsgefahr: m. Selbstentzündlich. 430, 402 und 190 ° C, CPV 4,9–20,8, 2,8–14,4 bzw. 2,0–11,6%. für Mono-, Di- und Trimethylamine. In hohen Konzentrationen haben sie eine schädliche Wirkung auf das Nervensystem, die Leber und die Nieren. reizt die Schleimhäute der Augen und der oberen Atemwege. Pfade; MPC 1 mg / m3 (Mono- und Dimethylamine), 5 mg / m3 (Trimethylamin).
http://s125.ru/forum/index.php?showtopic=19115Vergleich der Eigenschaften von organischen und anorganischen Verbindungen
Erfahrung 1. Salzbildung durch Wechselwirkung von organischen und anorganischen Basen und Säuren, Experimente mit ihnen.
Arbeitsleistung:
2 Tropfen Anilin und etwas Wasser gemischt, Anilinemulsion erhalten. In ein anderes Röhrchen wird etwas CuSO gegossen.4 und NaOH wurde tropfenweise unter Schütteln zugegeben, und es wurde ein blauer Niederschlag von Cu (OH) erhalten2.
Konzentrierte HCl wurde in beide Röhrchen getropft. Beobachten Sie die Auflösung der Emulsion und des Sediments.
Cu (OH)2 + 2HCl → CuCl2 + 2H2O
Zu den resultierenden Lösungen wurde tropfenweise eine konzentrierte Lösung von NaOH gegeben, die Präzipitate fiel erneut aus.
CuCl2 + 2 NaOH → Cu (OH)2↓ + 2NaCl
Schlussfolgerung: Organische und anorganische Basen und Salze zeigen ähnliche Eigenschaften.
Erfahrung 2. Gewinnung von Estern durch Wechselwirkung von organischen und anorganischen Säuren mit Alkoholen.
a) Ein wenig Isoamylalkohol und konzentrierte Essigsäure wurden in die Röhre gegossen und etwas konzentrierte Schwefelsäure wurde zugegeben. Die Mischung wurde in einem Wasserbad gerührt und erhitzt. Beobachten Sie die Gelbfärbung der Flüssigkeit. Die Mischung wurde abgekühlt, der Äther sammelte sich an der Oberfläche, man spürte den Duft von Birnenessenz.
b) Mehrere Borsäurekristalle wurden in eine Porzellanschale gegeben und etwas Ethanol zugegeben. Die Mischung wurde gemischt und dazu ein kleiner beleuchteter Fleck gebracht. Die resultierende Substanz wird mit einer grünen Flamme verbrannt.
2B (OS2H5)3 + 18 O2 → In2Oh!3 + 12SO2 + 15H2Oh!
Schlussfolgerung: Organische und anorganische Säuren weisen ähnliche chemische Eigenschaften auf.
Erfahrung 3. Amphoteres Zinkhydroxid und Aminoessigsäure.
a) Füllen Sie ein wenig Zinknitratlösung in zwei Reagenzgläser und geben Sie eine Lösung von NaOH vor dem Ausfällen tropfenweise dazu. Dann wurde eine Lösung von HCl in ein Röhrchen und NaOH-Lösung in ein anderes gegossen. Sedimente in beiden Röhrchen gelöst.
Zn (NO3)2 + 2 NaOH Zn (OH)2↓ + 2NaNO3
Zn (OH)2 + 2HCl ↔ ZnCl2 + 2H2O
Zn (OH)2 + 2 NaOH ↔ Na2[Zn (OH)4]
b) Ein wenig Natriumcarbonatlösung wurde in das Röhrchen gegossen und etwas Glycin wurde in das Röhrchen geschickt. Beobachten Sie die Freisetzung von Gasblasen MIT2. Glycin zeigt seine sauren Eigenschaften. Mehrere Glycinkristalle wurden in ein Reagenzglas gegeben und mit konzentrierter Salzsäure angefeuchtet. Die Röhre wurde erhitzt. Beobachten Sie die Auflösung von Glycin. Einen Tropfen der entstandenen Lösung auf einen Objektträger geben. Beim Abkühlen beobachten wir die Bildung von Kristallen, die sich in ihrer Form von Glycin-Kristallen unterscheiden.
Schlussfolgerung: Amphotere Verbindungen existieren sowohl in der organischen als auch in der anorganischen Chemie und weisen ähnliche Eigenschaften auf.
Erfahrung 4. Vergleich der Salzeigenschaften.
Arbeitsleistung:
a) In 2 Reagenzgläser gossen sie nach und nach Lösungen von Bleinitrat und -acetat. Dann wurde eine Lösung von KI in jedes Röhrchen gegeben. Niederschlag von PbI beobachten2.
Pb (NO3)2 + 2KI ↔ PbI2↓ + 2KNO3
(CH3COO)2Pb 2KI ↔ PbI2 ↓ + 2CH3COOK
b) In zwei Reagenzgläser gossen sie nach und nach Lösungen von Kupfer (I) sulfat und Anilinsalzen. In beide Röhrchen wurde eine konzentrierte NaOH-Lösung gegeben. Niederschlag beobachten:
Cuso4 + 2NaOH ↔ Cu (OH)2↓ + Na2SO4
Schlussfolgerung: Sowohl organische als auch anorganische Salze zeigen ähnliche Eigenschaften.
http://buzani.ru/component/content/article?id=670:glava-6-khimicheskij-praktikum-rabota-3Erfahrung 3. Die Bildung des Kupfersalzes von Glycin
AMINOSÄURE UND PROTEINE
Der Zweck der Arbeit. Bestätigen Sie den amphoteren Charakter von Aminosäuren und Proteinen, beherrschen Sie die qualitativen (Farb-) Reaktionen von Proteinen zur Vorhersage ihrer Primärstruktur (Arten von Aminosäuren).
Erfahrung 1. Nachweis der amphoteren Eigenschaften von Glycin
1.1. In einen vollen Wasserschlauch einen Tropfen 0,002 n geben. H2SO4 und ein Tropfen Methylorange (Mix). Teilen Sie die resultierende pinkfarbene Lösung in zwei Röhrchen. Fügen Sie in einem der Röhrchen mit einer sauren Lösung einen Spatel trockenes Glycin hinzu. Vergleichen Sie die Farblösungen.
1.2. Geben Sie einen Tropfen 0,005 N NaOH und einen Tropfen Phenolphthalein (Mix) in das volle Wasserrohr. Die resultierende farbige (alkalische) Lösung wird in zwei Röhrchen aufgeteilt. Fügen Sie in einem der Röhrchen mit einer alkalischen Lösung einen Spatel trockenes Glycin hinzu. Vergleichen Sie die Farblösungen.
Schreiben Sie Reaktionen, die Änderungen in den Farben der Indikatoren erklären.
Erfahrung 2. Aminosäuren der Deamination
Aminosäuren interagieren wie primäre Amine mit salpetriger HNO2 unter Freisetzung von Stickstoff - diese Reaktion wird zur quantitativen Bestimmung von Aminosäuren verwendet (durch Probenahme von N2).
Zu 1 ml 10% igem Glycin werden einige Kristalle NaNO zugegeben2 und 0,5 ml 0,5 n. HCl. Schütteln der Ampulle zeigt N Ausscheidung.2 in Form von kleinen Blasen (mit einem feuchten roten Lackmus, stellen Sie sicher, dass es nicht NH ist3).
Schreiben Sie die Reaktionsgleichungen auf.
Erfahrung 3. Die Bildung des Kupfersalzes von Glycin
0,5 g CuCO werden in ein trockenes Rohr gegeben.3 und 1,5-2 ml 2% ige Glycinlösung. Die Mischung wird auf der Flamme einer Spirituslampe erhitzt - eine blaue Farbe der Lösung erscheint. Ein Teil der Lösung wird in ein anderes Röhrchen gegossen und mit 2 Tropfen 10% iger NaOH-Lösung versetzt. Gibt es einen Niederschlag? Gib eine Erklärung.
Der verbleibende Teil der Lösung wird in einem Glas Eiswasser gekühlt. Die Kristalle fallen allmählich aus der Lösung der Kupferaminoacetat-Säure heraus, die schwer zu lösen ist:
A-Aminosäuren zeichnen sich durch die Bildung komplexer, blau gefärbter Kupfersalze aus.
Aufgenommen am: 2015-08-13; Ansichten: 619 | Urheberrechtsverletzung
http://mybiblioteka.su/6-77298.html35. Stickstoffhaltige organische Substanz
Die charakteristischen chemischen Eigenschaften von stickstoffhaltigen organischen Verbindungen: Amine und Aminosäuren; Biologisch wichtige Substanzen: Fette, Kohlenhydrate (Monosaccharide, Disaccharide, Polysaccharide), Proteine.
1. Sowohl Anilin als auch Dimethylamin reagieren mit
3) Schwefelsäure
5) Natriumhydroxid
6) Kaliumpermanganatlösung
2. Reagiert mit Aminoessigsäure
4) Natriumsulfat
5) Natriumhydroxid
6) Kupfer (II) hydroxid
3. Über Glycin kann man sagen, dass diese Substanz
1) Flüssigkeit unter normalen Bedingungen
2) hat amphotere Eigenschaften
3) hat einen stechenden Geruch
4) gut wasserlöslich
5) bildet Ester
6) reagiert nicht mit Säuren
4. Über Anilin kann man sagen, dass diese Substanz
1) stärkere Base als Ammoniak
2) gut wasserlöslich
3) bildet Salze mit Säuren
4) wird in Luft oxidiert
5) reagiert mit Laugen
6) Bromwasser entfärben
5. Interagiert mit Methylamin
1) ammoniakalische Silberoxidlösung
2) Phosphorsäure
3) Kaliumhydroxid
6. Über Phenylammoniumchlorid können wir sagen, dass diese Substanz
1) hat eine molekulare Struktur
2) Bromwasser entfärben
3) reagiert mit Salzsäure
4) interagiert mit Alkalien
5) gut wasserlöslich
6) starke Basis
7. Es interagiert mit Natronlauge
6) Methylammoniumchlorid
8. Über Methylamin kann man sagen, dass diese Substanz
1) unter normalen Bedingungen gasförmig
2) reagiert auf den "Silberspiegel"
3) brennt nicht in der Luft
4) eine stärkere Base als Ammoniak
5) bildet Salz mit Chlorwasserstoff
6) löst sich nicht in Wasser
9. Sowohl Anilin als auch Methylamin reagieren mit
4) Salpetersäure
5) Kaliumhydroxid
6) ammoniakalische Silberoxidlösung
10. Über Dimethylamin kann man sagen, dass diese Substanz
1) verbrennt in der luft
2) gut wasserlöslich
3) hat eine nichtmolekulare Struktur
4) stärkere Base als Anilin
5) reagiert auf den "Silberspiegel"
6) reagiert mit Alkalien unter Bildung von Salzen
11. Ethylamin interagiert mit
3) Salpetersäure
12. Methyethylamin interagiert mit
2) Bromwasserstoffsäure
4) Kaliumhydroxid
13. Ethylamin interagiert mit
14. Anilin interagiert mit
1) Natriumhydroxid
2) Bromwasser
1) hat einen eigenartigen Geruch
2) bezieht sich auf tertiäre Amine
3) ist bei Raumtemperatur flüssig
4) enthält ein Stickstoffatom mit einem freien Elektronenpaar
5) reagiert mit Säuren
6) ist eine schwächere Base als Ammoniak
16. Dimethylamin interagiert mit
1) Bariumhydroxid
3) Kupferoxid (P)
5) Essigsäure
17. Propylamin interagiert mit
2) Ameisensäure
18. Methylamin interagiert mit
2) Bromwasserstoffsäure
4) Kaliumhydroxyl
19. Methylamin kann durch Wechselwirkung erhalten werden
20. Ethylamin wird durch die Wechselwirkung von Substanzen erhalten:
21. Aminoessigsäure interagiert mit
1) Calciumoxid
22. Und Methylamin und Phenylamin
1) gut wasserlöslich
2) eine stark alkalische wässrige Lösung haben
3) mit Salpetersäure reagieren
4) interagieren mit Ca (OH) 2
5) Verbrennung in Sauerstoffatmosphäre
6) gehören zu primären Aminen
23. Nahezu neutrale Umgebung hat wässrige Lösungen:
24. Phenolphthalein verfärbt sich in Lösung.
25. Mit Aminoessigsäure reagieren:
2) Natriumhydroxid
3) Kaliumpermanganat
1) ist ein Feststoff
2) wasserlöslich
3) bezieht sich auf primäre Amine
4) interagiert mit Schwefelsäure
5) interagiert mit Natriumchlorid
6) interagiert mit Chlormethan
27. Alanin interagiert mit
28. Aminoessigsäure reagieren
2) Natriumhydroxid
3) Kaliumpermanganat
29. Eine wässrige Lösung von Aminoessigsäure interagiert mit
http://maratakm.narod.ru/index2.files/b8.htmLösungsmöglichkeiten für die Prüfung in der Chemie
Teil 2
B1. Stellen Sie eine Übereinstimmung zwischen dem Namen der anorganischen Verbindung und der Klasse her, zu der sie gehört.
Die Entscheidung Kohlenmonoxid hat die Formel CO - es ist ein Oxid. Marmor - Calciumcarbonat CaCO3 - mittleres Salz Backpulver - Natriumbicarbonat NaHCO3 - saures Salz. Löschkalk - Calciumhydroxid Ca (OH)2 - Base (Alkali). Wählen Sie die gewünschten Optionen:
B2 Stellen Sie die Übereinstimmung zwischen der Salzformel und dem Oxidationsgrad des Chroms fest.
Die Entscheidung Berechnen Sie den Oxidationsgrad von Chrom in diesen Verbindungen auf der Grundlage der Elektroneutralitätsbedingung (Oxidationsgrad von Sauerstoff -2, Fluor -1, Wasserstoff +1, Kalium +1, Calcium und Barium +2, Chrom x):
K2Cro4: 2 (+1) + x + 4 (-2) = 0, x = +6
Cacr2O7: 1 (+2) + 2x + 7 (-2) = 0, x = +6
Cro2F2: x + 2 (-2) + 2 (-1) = 0, x = +6
Ba3[Cr (OH)6]2: 3 (+2) + 2x + 12 (-2) + 12 (+1) = 0, x = +3
Beim Vergleich der möglichen Optionen erhalten wir die Antwort:
B3. Stellen Sie die Übereinstimmung zwischen der Formel einer Substanz und dem an der Kathode freigesetzten Produkt während der Elektrolyse einer wässrigen Lösung dieser Substanz fest.
Die Entscheidung Während der Elektrolyse wässriger Lösungen werden Metallkationen im Spannungsbereich links von Titan an der Kathode nicht wiederhergestellt, es wird nur Wasser reduziert und an der Kathode wird Wasserstoff freigesetzt. Wenn sich das Metall in einer Spannungsreihe zwischen Titan und Wasserstoff befindet, tritt eine aktuelle Reduktion des Metallkations und des Wassers auf, und an der Kathode werden sowohl Metall als auch Wasserstoff freigesetzt. Und wenn sich das Metall rechts von Wasserstoff befindet, werden nur Metallkationen reduziert und Metall wird an der Kathode freigesetzt. NaNO3: Natrium links von Titan, daher nur Wasserstoff an der Kathode. Cu (NO3): Kupfer rechts von Wasserstoff, an der Kathode nur Metall RbHCO3: Rubidium ist links von Titan, daher befindet sich Wasserstoff nur an der Kathode. Sncl2 : Zinn zwischen Titan und Wasserstoff, an der Kathode und Metall und Wasserstoff.
B4. Stellen Sie eine Übereinstimmung zwischen dem Namen des Salzes und seiner Hydrolysekapazität her.
Die Entscheidung Cäsiumsulfid Cs2S wird durch eine starke Base von CsOH und eine schwache Säure H gebildet2S, durch Anion hydrolysiert:
Cs2S 2Cs + + S 2 - Salzdissoziation
S 2- + H2O HS - + OH - - Hydrolyse
Bariumnitrat wird durch eine starke Base von Ba (OH) gebildet2 und stark saures HNO3, Hydrolyse ist nicht ausgesetzt.
Natriumsulfat wird durch eine starke Base von NaOH und eine starke Säure H gebildet2SO4, Hydrolyse ist nicht ausgesetzt.
Ammoniumcarbonat wird durch eine schwache Base von NH gebildet4OH und schwache Säure H2CO3, erfährt eine Kationen- und Anionenhydrolyse.
(NH4)2CO3 2NH4 + + CO3 2- Salzdissoziation
NH4 + + H2Oh nein4HE + H + - Kationenhydrolyse
CO3 2- + H2O hco3 - + OH - Anionenhydrolyse
H + + HE - = H2O - die Umgebung kann nicht sowohl sauer als auch alkalisch sein.
B5. Stellen Sie eine Übereinstimmung zwischen den Ausgangsmaterialien und dem Hauptprodukt ihrer Interaktion her.
Die Entscheidung Bei der Wechselwirkung von Aluminiumhydroxid mit wäßrigen Lösungen werden Alkalihydroxyaluminate der Zusammensetzung Me gebildet.3[Al (OH)6], wobei Me ein Alkalimetall ist, und während der Fusion - Metaaluminate der Zusammensetzung MeAlO2. Metaaluminate werden auch durch Verschmelzen von Aluminiumhydroxid mit Alkalimetallcarbonaten erhalten.
B6. Die Interaktion verläuft über einen radikalen Mechanismus.
1) Propen und Bromwasser
2) Propen und Bromwasserstoff
3) Propen und Chlor (in wässriger Lösung)
4) Propen und Chlor (bei 500 ° C)
5) Ethan und Sauerstoff
6) Methan und Chlor
Die Entscheidung Die Wechselwirkung von Propen und Bromwasser ist die Reaktion der elektrophilen Bindung, das gleiche gilt für die Wechselwirkung der Sonde mit Bromwasserstoff. Propen fügt in wässriger Lösung auch durch einen ionischen Mechanismus Chlor hinzu. Propen mit Chlor bei 500 ° C ist eine radikalische Substitutionsreaktion, Ethan wird auch durch einen Radikalmechanismus durch Sauerstoff oxidiert, die letztere Reaktion ist auch eine radikalische. Die letzten drei Antworten sind angemessen.
B7. Methanol kann unter geeigneten Bedingungen durch die Reaktion erhalten werden
1) CH3ONa + H2O
2) CH4 + H2O
3) HCCl3 + KOH
4) HCOH + H2
5) CO + H2
6) CH3Cl + O2 + H2
Die Entscheidung Methanol wird durch Hydrolyse von Natriummethylat (Nr. 1), durch Reduktion von Formaldehyd mit Wasserstoff (Nr. 2 ist eine der Optionen für die industrielle Herstellung von Methanol) hergestellt und aus einem Gemisch aus Kohlenmonoxid und Wasserstoff synthetisiert. Dieses Gemisch wird als "Synthesegas" (Nr. 5, auch als Option bezeichnet) bezeichnet industrielle Herstellung von Methanol).
B8. Glycin verestert mit
1) Propanol-1
2) Propanol-2
3) Essigsäure
4) Magnesiumoxid
5) Ethylalkohol
6) Metallcalcium
Die Entscheidung Glycin ist eine Aminosäure, deren Carboxylgruppe mit Alkoholen verestert sein kann. Daher kann die Glycinveresterung mit Propanol-1 (Nr. 1 in der Liste), Propanol-2 (Nr. 2) und Ethanol (Nr. 5) umgesetzt werden.
B9. Wenn 1 kg einer 10% igen Lösung von Kaliumchlorid mit 3 kg einer 15% igen Lösung des gleichen Salzes gemischt wird, erhält man eine Lösung mit einem Massenanteil an KCl von _________%.
Die Entscheidung Die Masse der Lösung, die nach dem Mischen erhalten wird, ist gleich der Summe der Massen der Ausgangslösungen, d. H. 1 kg + 3 kg = 4 kg = 4000 g Die Masse an Kaliumchlorid in der resultierenden Lösung ist auch gleich der Summe der KCl-Massen in den Ausgangslösungen: In der ersten waren es 1000 g * 0,1 = 100 g, in der zweiten waren es 3000 g * 0,15 450 g, in den resultierenden 100 g + 450 g = 550 g Wir finden den Massenanteil an Kaliumchlorid in der resultierenden Lösung: 550 g / 4000 g = 0,1375 oder, auf die geforderte Genauigkeit des Problems gerundet, 0,138. In Prozent von 13,8%. Die Antwort: 13,8%
B10. Das Volumen an Phosphin, das während der Hydrolyse von 35 g Phosphid-Calcium, das 4% Verunreinigungen enthält, freigesetzt wird, beträgt __________ (n).
Die Entscheidung Wir schreiben die Reaktion:
Sa3R2 + 6H2O = 2 PH3 + 3Sa (OH)2
Berechnen Sie die Masse des reinen Calciumphosphids. Wenn der Massenanteil der Verunreinigungen 4% beträgt, beträgt das Calciumphosphid 100% - 4% = 96% oder 0,96. Dann m (Ca3R2) = 35 g * 0,96 = 33,6 g, die Menge der Substanz n (Ca3R2) = 33,6 / 182 = 0,185 Mol (Molmasse Ca3R2 182 g / mol). Nach der Reaktionsgleichung ergibt ein Mol Calciumphosphid zwei Mol Phosphin, wobei 0,185 Mol, 0,37 Mol erhalten werden. Wir finden das Phosphinvolumen, multipliziert die Substanzmenge mit der molaren Gasmenge bei N: V (PH3) = 0,37 * 22,4 = 8,27 l oder auf die Genauigkeit der erforderlichen Antwort gerundet 8 l.
Qualitative Reaktionen für Aminosäuren, Peptide, Proteine
Aminosäuren können mit Farbreaktionen nachgewiesen werden: Ninhydrin, Xanthoprotein, Foll, Milon, Biuret-Proben usw. Diese Reaktionen sind nicht spezifisch, weil basiert auf dem Nachweis einzelner Fragmente in der Struktur von Aminosäuren, die in anderen Verbindungen vorkommen können.
Ninhydrinreaktion, Farbreaktion, zur qualitativen und quantitativen Bestimmung von Aminosäuren, Aminosäuren und Aminen. Bei Erhitzen in alkalischer Umgebung von Ninhydrin (Triketohydrin-Ninhydrat, C9HbOh!4) mit Substanzen mit primären Aminogruppen (-NH2) wird ein Produkt gebildet, das eine stabile intensive blauviolette Farbe mit einer maximalen Absorption von etwa 570 nm aufweist. Da die Absorption bei dieser Wellenlänge linear von der Anzahl der freien Aminogruppen abhängt, diente die Ninhydrinreaktion als Grundlage für ihre quantitative Bestimmung durch Kolorimetrie oder Spektrophotometrie. Diese Reaktion wird auch zur Bestimmung der sekundären Aminogruppen (> NH) in den Aminosäuren Prolin und Hydroxyprolin verwendet; In diesem Fall entsteht ein hellgelbes Produkt. Empfindlichkeit - bis zu 0,01%. Moderne automatische Aminosäureanalysen werden durch Kombinieren der Ionenaustauschtrennung von Aminosäuren und deren quantitative Bestimmung unter Verwendung der Ninhydrinreaktion durchgeführt. Bei der Trennung von Aminosäuremischungen mittels Papierchromatographie kann jede Aminosäure in einer Menge von mindestens 2–5 μg bestimmt werden.
Die Intensität der Farbe kann verwendet werden, um die Menge an Aminosäuren zu bestimmen.
Diese Reaktion ist nicht nur mit freien Aminosäuren, sondern auch mit Peptiden, Proteinen usw. positiv.
Die Xantoproteinreaktion ermöglicht den Nachweis aromatischer Aminosäuren (Phenylalanin, Tyrosin, Histidin, Tryptophan), basierend auf der Reaktion der elektrophilen Substitution im aromatischen Kern (Nitrierung).
Unter Einwirkung von konzentrierter Salpetersäure beispielsweise auf Tyrosin entsteht ein gelb gefärbtes Produkt.
Reaktion Foul. Dies ist eine Reaktion auf Cystein und Cystin. Während der alkalischen Hydrolyse spaltet sich der "schwach gebundene Schwefel" in Cystein und Cystin leicht ab, was zur Bildung von Schwefelwasserstoff führt, der mit Alkali reagiert und Natrium- oder Kaliumsulfide bildet. Wenn Blei (II) acetat zugegeben wird, hat ein Niederschlag von Blei (II) sulfid eine grauschwarze Farbe.
Beschreibung der Erfahrung. In das Röhrchen wird 1 ml Cystinlösung gegossen, 0,5 ml 20% ige Natriumhydroxidlösung werden zugegeben. Die Mischung wird zum Sieden erhitzt und dann werden 0,5 ml Blei (II) -acetat-Lösung zugegeben. Es wird ein grau-schwarzer Niederschlag von Blei (II) sulfid beobachtet:
Zimmerman-Reaktion Dies ist eine Reaktion auf die Aminosäure Glycin.
Beschreibung der Erfahrung. Zu 2 ml einer 0,1% igen Glycinlösung, eingestellt durch Zugabe einer 10% igen Alkalilösung auf pH = 8, werden 0,5 ml einer wässerigen Lösung von o-Phthaldehyd zugegeben. Die Reaktionsmischung beginnt langsam, eine hellgrüne Farbe zu erhalten. Nach wenigen Minuten fällt ein grüner Niederschlag aus.
Reaktion auf Tryptophan. Tryptophan, das in saurer Umgebung mit Aldehyden reagiert, bildet farbige Kondensationsprodukte. Beispielsweise verläuft die Reaktion mit Glyoxylsäure (die eine Mischung aus konzentrierter Essigsäure ist) gemäß der folgenden Gleichung:
Ein ähnliches Schema tritt auf und die Reaktion von Tryptophan mit Formaldehyd.
Reaktion Sakaguchi. Diese Reaktion auf die Aminosäure Arginin basiert auf der Wechselwirkung von Arginin mit α-Naphtol in Gegenwart eines Oxidationsmittels. Ihr Mechanismus ist noch nicht vollständig aufgeklärt. Anscheinend wird die Reaktion gemäß der folgenden Gleichung durchgeführt:
Da Chinonimin-Derivate (in diesem Fall Naphthochinon), bei denen der Wasserstoff der -NH-Iminogruppe durch einen Alkyl- oder Arylrest ersetzt ist, immer in gelbroten Tönen gefärbt sind, scheint die orangerote Farbe der Lösung auf das Auftreten der Sakaguchi-Reaktion zurückzuführen zu sein Naphthochinonimin Es ist jedoch nicht ausgeschlossen, dass die Wahrscheinlichkeit der Bildung einer noch komplexeren Verbindung aufgrund der weiteren Oxidation der verbleibenden NH-Gruppen des Argininrests und des Benzolkerns von α-Naphthol besteht:
Beschreibung der Erfahrung. In das Röhrchen werden 2 ml einer 0,01% igen Lösung von Arginin gegossen, dann werden 2 ml einer 10% igen Lösung von Natriumhydroxid und einige Tropfen einer 0,2% igen Alkohollösung von α-Naphthol zugegeben. Der Inhalt der Teströhrchen wird gut gemischt, 0,5 ml Hypobromitlösung gegossen und erneut gemischt. Füge sofort 1 ml 40% ige Harnstofflösung hinzu, um die sich schnell entwickelnde orangerote Färbung zu stabilisieren.
Biuret-Reaktion - wird als Farbreaktion auf Proteine verwendet. In alkalischem Medium in Gegenwart von Kupfer (II) -Salzen geben sie eine violette Farbe. Die Farbe beruht auf der Bildung einer Kupfer (II) -Komplexverbindung aufgrund der Peptidgruppe -CO-NH-, die für Proteine charakteristisch ist. Diese Reaktion erhielt ihren Namen von einem Harnstoffderivat, Biuret, das gebildet wird, wenn Harnstoff unter Abspaltung von Ammoniak erhitzt wird:
Die gleiche Färbung ergibt neben Proteinen und Biuret auch andere Verbindungen mit dieser Gruppe: Amide, Imide von Carbonsäuren sowie Verbindungen, die im Molekül-CS-NH- oder = CH-NH- enthalten. Proteine, einige Aminosäuren, Peptide, Biuret und mittlere Peptones reagieren ebenfalls.
Die Farbe des Komplexes, die durch Biuret-Reaktion mit verschiedenen Peptiden erhalten wird, ist etwas unterschiedlich und hängt von der Länge der Peptidkette ab. Peptide mit einer Kettenlänge von vier Aminosäureresten und darüber bilden einen roten Komplex, Tripeptide sind violett und Dipeptide sind blau.
Ketonform des Polypeptids
Enolform des Polypeptids
Wenn ein Polypeptid mit Cu (OH) interagiert2 Es entsteht ein Komplex, dessen Struktur wie folgt dargestellt werden kann:
http://poznayka.org/s69766t1.htmlErfahrung 1. Farbreaktion auf Glycin mit Kupferionen.
Reagenzien: 1% Glycinlösung, 1% Kupfer (II) sulfatlösung,
1% ige Alkalilösung.
Fortschritt der Arbeit Gib 2 Tropfen einer Kupfersalzlösung in ein Reagenzglas, 10-15 Tropfen Glycin (Aminoessigsäure) und gebe 4-5 Tropfen Alkali hinzu.
Beachten Sie die Farbe der resultierenden Verbindung.
2. Reaktion von Glycin mit Formalin:
5 Tropfen Glycinlösung (ω = 1%) in ein Reagenzglas geben und einen Tropfen Methylmundindikator hinzufügen. Beobachten Sie das Auftreten von Gelbfärbung. Gemessen am Reaktionsmedium in Lösung. Zum Inhalt der Tube 5 Tropfen Formalin geben. Beobachten Sie die Farbwechselanzeige. Fazit (die Anwesenheit dieser funktionellen Gruppe bestätigt diese Reaktion). Geben Sie die Reaktionsgleichung an.
3. Xantoproteinreaktion:
0,5 ml Lösungen von Eiweiß, Albumin, Gelatine und Casein werden in saubere Röhrchen gegeben. In jedes Röhrchen 0,5 ml konzentrierte Salpetersäurelösung geben. Beheizt Nach dem Abkühlen der Röhrchen 0,5 ml Natriumhydroxidlösung zugeben, beobachten.
4. Foulreaktion auf schwefelhaltige Aminosäuren:
In vier Röhrchen wurden 0,5 ml einer Lösung aus Eiweiß, Albumin, Gelatine und Casein gegeben. In jedes Röhrchen 1 ml Natronlauge geben, mischen. Hitze zum Kochen bringen. Zugabe von 0,5 ml Bleiacetatlösung (ω (Pb (CH 2 COOH))2) = 10%). Zum Kochen bringen. Beachten Sie die Beobachtungen.
Hausaufgaben.
1. Geben Sie die Formeln von vier proteinogenen Aminosäuren an.
2. Geben Sie die Formeln von zwei nicht-proteinogenen Aminosäuren an.
3. Geben Sie die Formeln der drei essentiellen Aminosäuren an:
4. Geben Sie die Formeln der drei essentiellen Aminosäuren an:
5. Geben Sie Beispiele für die Reaktionsgleichungen, die die Eigenschaften von Aminosäuren als Ampholyte bestätigen:
6. Schreiben Sie die Existenzformen von Aminosäuren in Abhängigkeit vom pH-Wert der wässrigen Lösung.
7. Nennen Sie Beispiele für Aminosäuren mit hydrophoben Seitenketten.
8. Schreiben Sie die Reaktionsgleichungen: a) zu Tyrosin (Millon-Reaktion),
b) für Arginin (Sakaguchi-Reaktion).
Thema: Struktur und Eigenschaften von Proteinen.
Lektion Nummer 4
Datum: _________
Informationsblock (wie vom Lehrer angewiesen):
Laborarbeit.
Qualitative Reaktion auf Peptidbindung. Quantitative Bestimmung von Protein.
Ziel: Untersuchung der Eigenschaften von Proteinen aufgrund ihrer Struktur. Das Wesentliche der Arbeit: Durchführung von Experimenten zur Bestätigung des Vorhandenseins einer Peptidbindung, um den Proteingehalt in der Testlösung zu bestimmen.
Reagenzien: Eiweißlösungen, 1% Kupfer (II) sulfatlösung,
10% ige Alkalilösung.
1. Biuret-Reaktion auf Peptidbindung:
Vier Röhrchen werden in 1 ml Eiweißlösungen gegeben. In jedes Röhrchen wird 1 ml Natriumhydroxidlösung (c (NaOH) = 1 mol / l) gegeben. An der Wand des Röhrchens 2 ml Kupfer (II) sulfatlösung. Das Auftreten einer rotvioletten Farbe wird beobachtet.
2. Quantitative Bestimmung des Proteins in Lösung:
Die Methode basiert auf der Biuret-Reaktion! Um eine Kalibrierungskurve aus einer Proteinlösung mit einem genau bekannten Massenanteil (ω = 1,00%) aufzubauen, werden vier Lösungen durch das Verfahren der sequentiellen Verdünnung hergestellt. 1,00 ml Proteinlösungen werden in fünf Röhrchen gegeben: in vier Röhrchen - Lösungen zur Erstellung einer Kalibrierungskurve, im fünften Röhrchen - der Testlösung. Der Inhalt der Röhrchen wird mit Glasstiften gerührt und 20 Minuten bei Raumtemperatur stehen gelassen. Die optische Dichte der Lösung wird mit einem PE-5300 V-Spektrophotometer gemessen: Eine Standardlösung wird durch Mischen von 1,00 ml destilliertem Wasser, 1,00 ml Natriumhydroxidlösung und 0,10 ml Kupfer (II) sulfatlösung hergestellt. Die Wellenlänge des Lichtfilters beträgt 540 nm. Notieren Sie die Messergebnisse.
. (Dieser Teil der Arbeit ist nicht erforderlich, die Tabelle enthält die Daten für die Erstellung einer Kalibrierungskurve.) Geben Sie 2 ml der Testlösung in ein sauberes Reagenzglas, geben Sie 2,00 ml Natriumhydroxidlösung und 0,20 ml Kupfer (II) sulfatlösung hinzu. Der Inhalt der Röhrchen wird mit einem Glasstab gerührt und 15 Minuten bei Raumtemperatur stehen gelassen. Messen Sie die optische Dichte der Lösung mit einem Spektrophotometer PE - 5300 V. Die Wellenlänge des Lichtfilters -
540 nm. Erstellen Sie eine Kalibrierungskurve D = f (ω,%) (auf Millimeterpapier) aus den aufbereiteten Daten aus der Tabelle und bestimmen Sie den Massenanteil des Proteins in der Testlösung. Machen Sie eine Aussage über den Proteingehalt in der Testlösung.
http://infopedia.su/13x2253.htmlChemische Eigenschaften - Aminosäuren
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CHEMISCHE EIGENSCHAFTEN - AMINOSÄURE
Aminosäuren als heterofunktionelle Verbindungen gehen Reaktionen ein, die sowohl für die Carboxylgruppe als auch für die Carboxylgruppe charakteristisch sind
Aminogruppen. Einige chemische Eigenschaften von α-Aminosäuren beruhen auf der Anwesenheit von funktionellen Gruppen im Rest.
Komplexeigenschaften. Aminosäuren als mehrzähnige Liganden können neben herkömmlichen Salzen Chelatkomplexe mit D-Metallkationen bilden. In diesem Fall wirken sowohl die Aminogruppe als auch die ionisierte Carboxylgruppe von Aminosäuren als Donoren von Elektronenpaaren. Zum Beispiel bilden alle Aminosäuren mit einer frisch hergestellten Lösung von Cu (OH) 2 einen löslichen elektroneutralen Komplex, der in hellblauer Farbe lackiert ist:
Diese Reaktion kann auch als nicht-spezifisches Verfahren zum Nachweis von α-Aminosäuren verwendet werden.
2 H 3 N-CH-COO + Cu (OH) 2
R NH 2 O O
Cu + 2 H2O
O
Saure und basische α-Aminosäuren, die zusätzliche Protonendonor- oder Protonakzeptorgruppen enthalten, sind aktiver als neutrale Aminosäuren. Cystein und Histidin zeigen im Hinblick auf die Komplexierung mit Kationen von Biometallen und gemäß der Theorie von harten und weichen Reagenzien eine besondere Aktivität, da sie leicht polarisierte ("weiche") Gruppen (Thiol und Imidazol) enthalten. Diese Gruppen bilden ziemlich starke Bindungen mit "weichen" Kationen von Biometallen. Die hohe Komplexierungsfähigkeit dieser Aminosäuren aufgrund der aktiven Gruppen des Substituenten bleibt in den Peptiden und ihren Proteinen erhalten.
Die Komplexierung von Aminosäuren spielt eine äußerst wichtige Rolle bei der Aufrechterhaltung der Homöostase von Metallliganden sowie der Chelat-Therapie. Die Kenntnis der komplexierenden Eigenschaften von Aminosäuren ermöglicht es uns, die relevanten Eigenschaften von Peptiden und Proteinen zu verstehen.
Die Bildung von N-Acylderivaten. Wenn die Aminosäure mit Anhydriden oder Carbonsäureanhydriden acyliert wird, werden Verbindungen erhalten, die entweder als N-
Acylderivate oder als N-substituierte Amide.
CH-COOH + CHCO NaOH, H 2 O CH 2 -COOH
2 6 5 Cl-NaCl O
H2N
NH-C
Glycin C6H5
N-Benzoylglycin
Während der Hydrolyse von N-Acylderivaten werden die anfänglichen α-Aminosäuren gebildet. Daher wird die Acylierungsreaktion häufig zum Schutz der Aminogruppe verwendet.
CH-COOH + (CH CO) O 25 oC CH 2 COOH
2 3 2 -CH 3 COOH O
NH2
NH-C CH 3
Glycin
N-Acetylglycin
O
Der Schutz der Aminogruppe von Aminosäuren ist wichtig für die Synthese von Peptiden. Das herkömmliche Verfahren zum Entfernen der Schutzgruppe unter Verwendung einer Säurehydrolyse ist jedoch wegen der Gefahr der gleichzeitigen Spaltung der Peptidbindung im Molekül des synthetisierten Peptids nicht akzeptabel. Dies erfordert den Einsatz spezieller Methoden. Carbobenzoxyschutz wird häufig verwendet, wobei Benzylchlorformiat (Carbobenzoxychlorid oder Benzylether als Acylierungsmittel dient).
Chlorameisensäure).
O
20 oC H CH -O-CO
C
CHCHOH + Cl-C-Cl
6 5 2 -HCl 6 5 2 Cl
Benzylphosgen
Benzylchlorformiatalkohol
C6H5CH2-O-CCl + CH2-COOH-HCl
Benzylchlorformiat NH2-Glycin
O N-Benzyloxycarbonylglycin
(N-geschütztes Glycin)
Die tert-Butoxycarbonyl (Boc) -Gruppe wird auch als Schutzgruppe verwendet. In diesem Fall als
Das Acylierungsmittel ist tert-Butoxycarboxazid.
O
(CH) C-O-C +
CH-COOH CH 2 -COOH
3 3 2 -HN 3 O
N3
NH2
NH-C
tert-Butoxy-Glycin
Carboxazid O-C (CH)
(Boc-N3) 3 3
N-tert-Butoxycarbonyl
Glycin
(N-geschütztes Glycin)
Die schützende Carbobenzoxygruppe (Benzyloxycarbonylgruppe) wird entfernt, ohne die Peptidbindungen während der katalytischen Hydrogenolyse zu zerstören, d.h. unter Einwirkung von Wasserstoff in Gegenwart von Palladium
Katalysator bei gewöhnlicher Temperatur. Außerdem kann die Entfernung dieser Schutzgruppe mit einem Gemisch aus Bromwasserstoffsäure und Trifluoressigsäure ohne Erhitzen durchgeführt werden.
H 2, Pd / CaCO 3 + CH 3
CH2CHOO
O -CO2
NH3
C6H5CH2-O-C CH2Br
NH HBr / CF 3 COOH
CH 2 COOH +
CH2
Die Leichtigkeit der Bindungsspaltung während der Hydrogenolyse beruht auf der thermodynamischen Stabilität des resultierenden intermediären Partikels, des Benzylkations. Das gleiche Prinzip, d.h. leichte Abspaltung der Schutzgruppe aufgrund der Bildung eines thermodynamisch stabilen Zwischenteilchens, das im Fall von tert-Butoxycarboxazid verwendet wird.
Die schützende t-Butoxycarbonylgruppe (Boc-Gruppe) wird leicht ohne Erhitzen unter Einwirkung von 1 N gespalten. Lösung von Chlorwasserstoff in wasserfreiem Methanol oder Trifluoressigsäure. Als Zwischenpartikel bildet sich ein relativ stabiles tert-Butylkation, das dann in 2-Methylpropen (Isobutylen) übergeht.
CH-COOH HCl, CH 3 OH CH COOH + CH-C = CH
2 O -CO2 2 3 2
NH 3 Cl CH 3
NH-C
O-C (CH 3) 3
Die Bildung von Estern. Bei der Veresterung von Aminosäuren mit Alkoholen in Gegenwart eines sauren Katalysators (Chlorwasserstoffgas) werden Ester in Form von Hydrochloriden in guter Ausbeute erhalten. Um freie Ester zu isolieren, wird das Reaktionsgemisch mit gasförmigem Ammoniak oder Triethylamin behandelt (alle Reagenzien müssen wasserfrei sein, um eine Esterhydrolyse zu vermeiden).
CH2-COOHC2H5OHCH2COOC2H5
HCl (trocken), 25 ° C
NH 2 NH Cl
3
Glycin
(C2H5) 3.N CH2-COOC2H5 - (C2H5) 3N HCl NH2
Glycinethylester
Zur Herstellung von Benzylestern von Aminosäuren wird Benzolsulfonsäure als Katalysator verwendet. Das erzeugte Wasser wird während der Reaktion abdestilliert.
CHSH
H3N-CH2COO + C6H5CH2OH 6-H52O 3
Glycinbenzyl
Alkohol
H3N-CH2COOCH2C6H5C6H5SO3
Die β-Aminosäureester haben keine dipolare Struktur, lösen sich daher im Gegensatz zu den Ausgangssäuren in organischen Lösungsmitteln und sind flüchtig. Glycin ist also eine kristalline Substanz mit einem hohen Schmelzpunkt (292 ° C) und sein Methylether ist eine Flüssigkeit mit einem Siedepunkt von 130 ° C. Erste Destillation
Methylaminosäuren wurden von E. Fisher (1901) hergestellt. Von diesem Zeitpunkt an ging die Ether-Methode in die Praxis der Trennung von α-Aminosäuren über, was den Weg für die Analyse von Proteinhydrolysaten ebnete. Die Analyse der Ester - Aminosäuren erfolgt mittels Gas - Flüssigkeits - Chromatographie.
Die Bildung von Säurehalogeniden. Beim Handeln auf -
Aminosäuren mit einer geschützten Aminogruppe, Thionylchlorid (SOCl 2) oder Phosphoroxychlorid (POCl 3) bilden α-Aminosäurechloride:
42
O
C6H5CH2-O-C-NH-CH2-C + SO2 + HCl
O cl
Umwandlung in Säurehalogenide wurde bei der Synthese von Peptiden als verwendet
Aktivierungsverfahren für die Carboxylgruppe von α-Aminosäuren. Aufgrund der hohen Reaktivität von Säurehalogeniden war die Selektivität der Acylierungsreaktion mit ihrer Beteiligung jedoch gering (es bildeten sich viele Nebenprodukte), weshalb die Aktivierungsmethode die Umwandlung von Säure in Anhydrid besser geeignet war. Anhydride haben eine etwas geringere Acylierungsfähigkeit, jedoch eine höhere Selektivität als Halogenide.
Bei der Synthese von Peptiden unter Verwendung eines gemischten Anhydrids von α-Aminosäuren
und Ethylchlorformiat, das durch die durch geschützte Wechselwirkung gebildet wird
die Aminogruppe einer Aminosäure mit Ethylchlorformiat. O
C6H5CH2-O-C-NH-CH2-COOH + C2H5-O-C
O Cl N-Benzyloxycarbonylglycinethylchlorcarbonat
gemischtes Anhydrid von N-Benzyloxycarbonylglycin und Ethylcarbonat
Die Bildung von N-alkylsubstituierten Aminosäuren.
Die Monoalkylierung der Aminogruppe ist nicht immer selektiv. Die Selektivität dieser Reaktion hängt von der Art des Alkylierungsmittels ab. Bei der Reaktion entsteht in der Regel ein Gemisch aus Mono- und Dialkyl-substituierten Aminosäuren. Wenn darüber hinaus ein Überschuss eines Halogenalkans verwendet wird, wird die dialkylsubstituierte Aminosäure weiter alkyliert, um die Trialkyl-substituierte Aminosäure zu erhalten. Die Alkylierungsreaktion am Stickstoffatom von Aminosäuren trägt dazu bei
alkalisches Medium.
H 2 N-CH 2 COOK CH 3 I, KOH CH 3 NH-CH 2 COOK -KI, -H 2 O
CH 3 I, KOH (CH 3) 2 N-CH 2 COOK CH 3 I, KOH
-KI, -H2O
-KI, -H O
2
Die resultierende Verbindung hat eine feste bipolar-ionische Struktur und wird Aminosäure Betain und im Falle von Glycin einfach Betain genannt. In Betain hat das Stickstoffatom eine positive Ladung, und daher kann Betain eine Methylgruppe für das nucleophile Zentrum einer anderen Verbindung sein, d. H. Methylierungsmittel. Im Körper erfolgt die Transmethylierung mit Betain, zum Beispiel der Alkylierung von Homocystein zur Bildung von Methionin:
Betain CH2CH2SH-Homocystein
(CH 3) 2 N-CH 2 COOK + H 3 N-CH-COO
CH2CH2SCH3
Kaliumsalzmethionin N, N-Dimethylglycin
Bildung eines Schiffsgeländes. In der Interaktion -
Aminosäuren mit Aldehyden bilden Imine (Basen
Schiff) durch Bildung von Carbinolaminen. OH
NH-
CH-R
H 2 N-CH-COOH + R-CH = O R-
CH-COOH
-H2O
-Aminosäurealdehyd
N = CH-R
substituiertes Imin (Schiffsche Base)
Formaldehyde in schwach alkalischem Milieu (pH 7) reagieren leicht mit nucleophiler Addition mit α-Aminosäuren, die eine freie Aminogruppe enthalten. Dadurch werden relativ stabile Carbinolamine, N-Methylolderivate, gebildet. Mit einem Überschuss an Formaldehyd wird die von N, N-Dimethylol abgeleitete Aminosäure gebildet:
H2N-CH-COOK + H2C = O KOH HOCH2HN -CH-COOK
R
R
N-Methylolderivat der Aminosäure
HOCH2
H2C = O N-CH-COOK
KOH HOCH2 R
N, N-Dimethylolderivat der Aminosäure
In solchen Aminosäurederivaten ist die Basizität des Stickstoffatoms stark
nimmt aufgrund elektronenziehender Substituenten ab. Reaktions - Aminosäuren mit Formaldehyd werden quantitativ verwendet
Bestimmung von α-Aminosäuren nach der Formol-Titrationsmethode (Sørensen-Methode), wobei als Titriermittel Alkali verwendet wird (Phenolphthalein-Indikator). Die hohe Neigung von Aminogruppen in Aminosäuren oder Proteinen zur Reaktion mit Formaldehyd führt zu einer irreversiblen Denaturierung von Proteinen in ihrer Gegenwart. Dies erklärt die hohe Toxizität von Formaldehyd und seine Sterilisationsfähigkeit.
Redoxreaktion. -Aminosäuren gehen eine Vielzahl von Redoxreaktionen ein, begleitet von einer Änderung der Oxidationszustände von Kohlenstoffatomen. Diese Reaktionen treten sowohl intramolekular als auch intermolekular auf.
Unter allen natürlichen α-Aminosäuren ist Cystein, das leicht durch das Schwefelatom der Thiolgruppe (-SH) zu Cystin, das eine Disulfidgruppe (-S-S-) enthält, oxidiert, besonders empfindlich gegenüber der Wirkung von Oxidationsmitteln.
-2e, -2H
NH-CH-COO S-CH 2 CH (NH 3) COO
3
+2e, + H
CH2-SH
S-CH 2 CH (NH 3) COO
Cystein Cystin
(Reduktionsmittel) (konjugiertes Oxidationsmittel)
Cystein und Cystin bilden ein konjugiertes Redoxpaar, das durch ein Thiol-Disulfid-Gleichgewicht gekennzeichnet ist. Daher ist Cystein ein wirksames Antioxidans, das aufgrund der reduzierenden Eigenschaften der Thiolgruppe Schutzfunktionen ausübt, wenn es starken Oxidationsmitteln ausgesetzt wird. Cystein war das erste Medikament, das einen Antiradiation-Effekt zeigte, der den Grad der Strahlenschäden verringerte und das Überleben der Patienten erhöhte.
Biologisch wichtige chemische Reaktionen. Eine Reihe von wichtigen
Chemische Umwandlungen von α-Aminosäuren, die im Körper unter Einwirkung verschiedener Enzyme durchgeführt werden, haben aufgrund der Beteiligung desselben Coenzympyridoxalphosphats, das durch eine kovalente Bindung fest an das Enzym gebunden ist, einen gemeinsamen Mechanismus.
Pyridoxalphosphat und α-Aminosäuren bilden Aldimin I durch Umsetzung der Aldehydgruppe und der Aminogruppe der α-Aminosäure.
In Aldimin I verschiebt sich die Elektronendichte des konjugierten Systems zum protonierten Pyridin-Stickstoffatom
starke Polarisation der Bindungen des Kohlenstoffatoms der Aminosäure. Abhängig davon, welche dieser drei Bindungen an der weiteren Reaktion teilnehmen wird (was durch die Art des Enzyms bestimmt wird), können Transaminierung, Decarboxylierung, Eliminierung, Racemisierung, Aldolspaltung usw. durchgeführt werden. Die Gemeinsamkeit dieser Eigenschaften unterscheidet sich signifikant im Endergebnis Prozesse ist, dass jeder von ihnen durch die Stufe der Bildung von Aldimin I implementiert wird.
O CH = O
O-POCH 2 OH
NH2-CH-COO + O
R N CH 3
H
Pyridoxalphosphat
R-CH-COOH
O
HC N H
O-POCH2
O
O
N CH 3 H
Decarboxylierung. Der Decarboxylierungsprozess - Aminosäuren führt zur Bildung von biogenen Aminen.
Decarboxylase +
NH-CH-COO + Pyridoxalphosphat R-CH-NH + CO
R amin
-Aminosäure
-Aminosäuren enthalten eine Elektronenakzeptoraminogruppe (genauer eine protonierte Aminogruppe [-NH3] +) in der Position zur Carboxylgruppe, was ihre Decarboxylierungsfähigkeit erklärt.
Unter Laborbedingungen läuft diese Reaktion beim Erhitzen ab - Aminosäuren in Gegenwart von Kohlendioxidfängern wie Bariumhydroxid Ba (OH) 2.
NH 2 -C-COOH + Ba (OH) 2 t oC R-CH 2 -NH 2 + BaCO 3
-H2O
R
Decarboxylierung im Körper. Die Decarboxylierung von Aminosäuren tritt relativ leicht in Geweben von Tieren und Pflanzen auf, ist aber besonders für Mikroorganismen charakteristisch. Der Prozess erfolgt unter Beteiligung von Decarboxylase-Enzymen und Pyridoxalphosphat-Coenzym. Diese Reaktion wird aufgrund der Lücke in durchgeführt
Aldimin I polare Bindung zwischen dem Kohlenstoffatom und der Carboxylatgruppe. Die intermediäre "Chininoid" -Form aufgrund der Zugabe eines Protons wird in Aldimin Ia umgewandelt, als Ergebnis dessen Hydrolyse Pyridoxalphosphat und biogenes Amin erhalten werden.
HCNHHCNH
P OCH 2 O P OCH 2 O
+H
N-CO 2.. CH 3
CH 3 N
H H
Aldimin I "Quinoid" -Form
Biogene Amine im Körper leisten wichtige biologische
Funktionen. Beispielsweise ist α-Aminobuttersäure (GABA), die während der Decarboxylierung von Glutaminsäure gebildet wird, ein Neurotransmitter und an metabolischen Prozessen im Gehirn beteiligt. In der medizinischen Praxis wird diese Säure, die als Hamalon oder Aminalon bezeichnet wird, zur Behandlung von neuropsychiatrischen Erkrankungen verwendet. Die Decarboxylierung vieler natürlicher α-Aminosäuren - Serin, Cystein, Lysin, Tryptophan, Asparaginsäure usw. - ist von großer biologischer Bedeutung.
R-CH2
H C N H C O
Hach
P OCH 2 O P OCH
2
H2O +
N CH3
N CH3
H H
Aldimin Ia Pyridoxalphosphat
+ R-CH2-NH2
Transaminierung Dies ist der Hauptweg der α-Aminosäurebiosynthese.
von -oxosäuren. Der Donor der Aminogruppe ist die Aminosäure, die in ausreichender Menge oder im Überschuss in den Zellen vorhanden ist, und ihr
Akzeptor - Oxosäure. -Aminosäure wird zu -
Oxosäure und α-Hydroxysäure - in Aminosäure mit der entsprechenden Struktur von Radikalen. Folglich ist die Transaminierung ein reversibler Prozess des Austauschs von Amino- und Oxogruppen. Ein Beispiel für eine solche Reaktion ist die Herstellung von L-Glutaminsäure aus α-Oxoglutarsäure. Die Donor-β-Aminosäure kann beispielsweise L-Asparaginsäure sein.
Donor-Aminosäure-Akzeptor-Oxosäure
HOOCCH2 CHCOOH + HOOCCH2CH2CCOOH
O
NH2
L-Asparaginsäure-2-oxoglutarsäure
Säure
Transamylase + Akzeptor-Oxosäure
+ Pyridoxalphosphat HOOCCH 2 CCOOH +
Oh!
2-Oxo-Bernsteinsäure
Donoraminosäure
+ HOOCCH2CH2CHCOOH
NH2
Die Transaminierungsreaktion ist ein intermolekularer Redox-Prozess, der unter Einwirkung von Pyridoxalphosphat-Coenzym- und Transaminase-Enzymen, auch Aminotransferasen genannt, auf die Umwandlung von Aminogruppen und Carbonylgruppen reduziert wird. Diese Reaktion dient nicht nur zur Zerstörung von Aminosäuren, sondern auch zu deren Biosynthese, dh mit ihrer Hilfe wird sie reguliert
der Gehalt an α-Aminosäuren in den Zellen.
Das Pyridoxalphosphat-Coenzym übt die Funktion der Übertragung der Aminogruppe von der Donor-α-Aminosäure zur Akzeptor-α-Oxosäure mit einem intermediären Übergang zur Pyridoxaminphosphatform aus, d. H. Pyridoxalphosphat verhält sich als Akzeptor, und Pyridoxaminphosphat wirkt als Aminodonor. Der Vorgang der Transaminierung erfolgt durch die anschließende Umwandlung von Aldimin I unter Beteiligung einer polaren Bindung zwischen dem Kohlenstoffatom und dem Wasserstoffatom. Die Anwesenheit von CH-Säure
das Zentrum und dementsprechend das sich bewegende Wasserstoffatom schafft Bedingungen für das Auftreten einer Anzahl von prototropen tautomeren Transformationen.
Aldimin I, das das Proton H + spaltet, geht in die Zwischenform "Chinoid" über, in der die Aromatizität durch Zugabe eines Protons wiederhergestellt wird und Ketimin gebildet wird. Durch Hydrolyse von Ketimin werden Pyridoxaminphosphat und α-Oxosäure erhalten.
Pyridoxaminphosphat kann in entgegengesetzter Richtung mit dem Akzeptor α-Hydroxysäure wechselwirken, wodurch α-Aminosäure erhalten wird und Pyridoxalphosphat "zurückgeführt" wird.
R-CH-COOH R-C-CHOOH
HC N H HC N H
P-OCH 2 O -H P -OCH 2 O + H
N..
CH 3 N CH 3
H H
Aldimin I "Quinoid" -Form
R-C-CHOOH
H2CNHH2CNH2
P-OCH O P -OCH 2 OH
2 H2O +
N
N CH 3 CH 3
H H
Ketiminpyridoxaminphosphat
P ist der Rest von Phosphorsäure PO32-
Die Transaminierungsreaktion ist das Bindeglied zwischen
Prozesse des Stoffwechsels von Proteinen (Aminosäuren) und Kohlenhydraten (- Oxosäuren). Diese Reaktion beseitigt den Überschuss des Individuums
-Aminosäuren, und somit wird der Gehalt an β-Aminosäuren in den Zellen reguliert.
Beseitigung Dieser Prozess ist charakteristisch für α-Aminosäuren.
welche in der Position zur Carboxylgruppe elektronenziehende funktionelle Gruppen enthält, zum Beispiel Hydroxyl oder Thiol. Wenn sie durch die Wirkung von Pyridoxalphosphat und dem entsprechenden Enzym gespalten werden, Zwischenprodukt
reaktive Aminosäuren. Letztere wandeln sich leicht in tautomere α-Aminosäuren um, die durch die Hydratisierungsreaktion an der Imingruppe in α-Hydroxysäuren umgewandelt werden.
X NH 2 NH 2
R-CH-CH-COOH R-CH = C-COOH-Tautomerie
-HX
-ersetzt
-Aminosäure
(X = OH, SH; R = H, CH 3)
NH H 2 O NH 2
R-CH-C-COOH R-CH 2-C-COOH
-NH3
Aldol spaltet sich auf. Dieser Vorgang findet im Fall von
Aminosäuren, die in der Position eine Hydroxylgruppe enthalten. Beispielsweise wird Serin gespalten, um Glycin und Formaldehyd zu bilden (letzteres wird nicht in seiner freien Form freigesetzt, sondern sofort an ein anderes Coenzym, Tetrahydrofolsäure, gebunden). Diese Reaktion ist als Quelle eines Ein-Kohlenstoff-Fragments (in Form einer Hydroxymethylgruppe) von großer Bedeutung, das später in die Synthese vieler Verbindungen eingeschlossen wird, einschließlich Methionin- und Purinnucleotiden.
HO-CH2-CH-COO H3N-CH2-COO + H2C = O
NH4
Glycinformaldehyd
Serin
Die Basis dieser Reaktion ist die Aufspaltung der Bindung zwischen
und Kohlenstoffatome im Rest des Aminosäurerestes.
-Aminosäuren sind aktive Teilnehmer an einer Vielzahl von Stoffwechselreaktionen, an denen viele Coenzyme beteiligt sind.
Zum Beispiel können sie nicht nur durch Transaminierung, sondern auch durch oxidative Desaminierung in β-Oxosäuren umgewandelt werden.
Oxidative Desaminierung. Das Verfahren kann unter Beteiligung der Enzyme Dehydrogenase und Coenzym NAD + oder NADP + durchgeführt werden. Zum Beispiel bei der oxidativen Desaminierung von L-Glutamin
Säure ist gebildete Oxoglutarsäure. In der ersten Stufe der Reaktion
Die Dehydrierung (Oxidation) von Glutaminsäure zu i-Aminoglutarsäure wird durchgeführt.
RO OH CONH2
Nein, oo
N CH 2 O-P-O-P-OCH 2 O N
In der zweiten Stufe findet eine Hydrolyse statt, die zu α-Oxoglutarsäure und Ammoniak führt. Die Stufenhydrolyse erfolgt ohne Beteiligung des Enzyms. Das resultierende Ammoniak wird in den Harnstoffkreislauf einbezogen.
In umgekehrter Richtung verläuft die Reaktion reduktiv
Aminierung von -oxosäuren. Zum Beispiel ist in den Zellen immer Oxoglutarsäure (als Produkt des Kohlenhydratstoffwechsels) enthalten.
auf diesem Weg in L-Glutaminsäure umgewandelt.
NH2 ÜBER +
HOOCCH2CH2CHCOOH
L-Glutaminsäure NADH, H +
NH
HOOCCH2CH2CCOOH H2O
O
HOOCCH2CH2CCOOH + NH3
-Oxoglutarsäure
Unter Laborbedingungen wird die Desaminierung mit Lachgas durchgeführt
Säure. In diesem Fall wird die entsprechende α-Hydroxysäure gebildet und Stickstoffgas freigesetzt, dessen Volumen zur Bestimmung der Menge verwendet wird
umgesetzte α-Aminosäuren (Van-Slyka-Methode). Daher wird diese Reaktion zur quantitativen Bestimmung von Aminogruppen in Aminosäuren sowie in Proteinen und deren Abbauprodukten eingesetzt.
R-CH-COOH + NaNO 2, HCl R-CH-COOH + N + H O
HNO 2 HO 2 2
NH2
-Aminosäure - Hydroxysäure
Vor kurzem wurde ein neues Enzym, die NO-Synthetase, entdeckt, unter deren Wirkung während der Oxidation von Arginin und Coenzym NADPH (H) mit molekularem Sauerstoff Stickstoff (II) -Dioxid und Cictulin gebildet werden.
Das entstehende Stickoxid (II) wird im Immunsystem des Körpers schnell eingesetzt, um Xenobiotika zu beseitigen und den Blutdruck durch Entspannung der Muskeln der Blutgefäße zu regulieren.
NH = CNH (CH 2) 3 CHCOOH + NADP (H) + 3O 2 + H +
NH 2 NH 2
NO-Synthetase O = CNH (CH) CHCOOH + NADF +
-2H 2 O, -2NO 2 3
NH 2 NH 2
Citrullin
Zusammen mit der allgemeinen für alle oder die überwiegende Mehrheit der Aminosäuren verlaufenden chemischen Umwandlungen im Körper
viele Reaktionen, an denen einzelne α-Aminosäuren beteiligt sind, beispielsweise Hydroxylierung von Phenylalanin, ein Verfahren zur Transmethylierung, an dem Methionin beteiligt ist.
Im Verlauf des Stoffwechsels reagiert Asparaginsäure unter der Wirkung von Aspartat-Ammoniak-Lyase leicht auf intramolekulare Desaminierung, wodurch Ammoniumfumarat gebildet wird.
H3N-CH-COO Aspartat-Ammoniak-Lyase H-C-COO
CH-COO H-CH-COO NH 4
Ammoniumfumarataspartat
Die Reaktion ist reversibel und wird zur Regulierung des Asparaginsäuregehalts im Körper verwendet. In der mikrobiologischen Industrie wird Ammoniumfumarat verwendet, um L-Asparaginsäure mit Hilfe von E. coli-Zellen zu synthetisieren, die Aspartat-Ammoniaklyase enthalten.
Beziehung zur Wärme. Beim Erhitzen werden die Aminosäuren in cyclische Amide, sogenannte Diketopiperazine, umgewandelt. Beispielsweise cyclisiert Alanin zu 3,6-Dimethyl-2,5-diketopiperazin.
NH-CH-CO CH & sub3; O
bis 1 6
H OH HN 5
H 2 NH
HO
C-CH-NH O 3 4
O CH3
Alanin 3,6-Dimethyl-2,5-diketo
Piperazin
Durch Hydrolyse einer der Peptidbindungen in 3,6-Dimethyl-2,5-diketopiperazin kann leicht das entsprechende Dipeptid erhalten werden.
Qualitative Reaktionen Die Besonderheit der Chemie von Aminosäuren und Proteinen liegt in der Verwendung zahlreicher qualitativer (in der Regel farbiger) Reaktionen. Wenn derzeit mit physikalisch-chemischen Methoden geforscht wird, werden weiterhin viele qualitative Reaktionen zum Nachweis von Aminosäuren in der chromatographischen Analyse verwendet.
Die qualitative Gesamtreaktion von Aminosäuren ist die Reaktion mit Ninhydrin. Diese Oxidationsreaktion von Aminosäuren durch Ninhydrin, gefolgt von deren Desaminierung und Decarboxylierung sowie die Bildung eines Ninhydrin-Farbstoffs unter Beteiligung von in Wasser gelöstem Sauerstoff.
Das Produkt der Ninhydrinreaktion hat eine blau-violette Farbe, die zum visuellen Nachweis von Aminosäuren auf Chromatogrammen (auf Papier, in einer dünnen Schicht) sowie zur spektrophotometrischen Bestimmung mit Aminosäureanalysatoren (das Produkt absorbiert Licht im Bereich von 550 bis 570 nm) verwendet wird.
O OH o
C C
+ H 2 N-CH-COOH-CO 2 OH
C OH R C
-NH 3 O
O -R-CH = O
Ninhydrin
Diketoxyhydrinden
(Hydratform
1,2,3-Indantrion)
O HO o
C C
C OH + NH 3 + C -3H 2 O
aus der Aminosäure HO
O o
O O OH O
CN = CN = CC
C C
C C C
O o o o
O NH 4 o
NH 3 C C
CN = C.
C C
O o
Zum Nachweis von aromatischen und heterocyclischen α-Aminosäuren wird die Xanthoproteinreaktion (Reaktion auf Phenylalanin, Tyrosin, Histidin, Tryptophan) verwendet. Beispielsweise ist die Nitroverbindung unter Einwirkung von konzentrierter Salpetersäure auf Tyrosin gelb gefärbt. Wenn Alkali hinzugefügt wird, wird die Farbe aufgrund der Ionisierung der phenolischen Hydroxylgruppe und einer Erhöhung des Beitrags des Anions zur Konjugation orange.
CH-COOH HNO 3 O 2 N
HO HO CH-COOH
Tirazin (gelbe Farbe)
NaOH O CH-COONa
NH2
(orange farbe)
Cystein wird durch mehrere qualitative Reaktionen basierend auf der Reaktivität der darin enthaltenen Mercaptogruppe nachgewiesen. Wenn beispielsweise eine Proteinlösung mit Bleiacetat in einem alkalischen Medium erhitzt wird, bildet sich ein schwarzer Niederschlag von Bleithiolat, der
zeigt die Anwesenheit von Cystein in Proteinen an.
SH
(HOOCCHCH2S) 2Pb
2CH CHCOOH + (CH COO) Pb
2 3 2 -2CH COOH
3 NH 2
NH2
Tryptophan wird durch Reaktion mit para-Dimethylaminobenzaldehyd in einem Schwefelsäuremedium durch Auftreten von Rotviolettfärbung (Ehrlich-Reaktion) nachgewiesen. Diese Reaktion wird zur Quantifizierung von Tryptophan in Proteinverdauungsprodukten verwendet.