TYROZIN [2-Amino-3- (4-hydroxyphenyl) -propionsäure, b- (p-Hydroxyphenyl) alanin, Tug, Y], mol. 181,19; bestsv. Kristalle; m.p. D, L-Tyrosin 316 ° C, L-Tyrosin 290-295 ° C, D-Tyrosin 310-314 ° C (alle Isomere schmelzen unter Zersetzung); für L-Tyrosin -10,6 °, für D-Tyrosin + 10,3 ° (Konzentration 4 g in 100 ml 1 N HCl); sol. in Wasser, begrenzt in Ethanol, nicht in Sol. in Diethylether. Bei 25 ° C pKa 2,2 (COOH), 9,11 (NH2) 10,07 (phenolisches OH); pI 5,63.
Durch chemische Saint-You Tyrosin aromatisch. Aminosäure mit reaktiver phenolischer Hydroxylgruppe. Mit Wärme bis 270 ° C wird Tyrosin zu Tyramin HOC decarboxyliert6H4CH2CH2NH2, Beim alkalischen Schmelzen erhält man 4-Hydroxybenzoesäure. Tyrosin wird in Aromaten leicht nitriert und jodiert. durch Bildung von 3- und 3,5-Derivaten.
Zur Modifizierung von Tyrosinresten in Proteinmolekülen werden Nitrierung mit Tetranitromethan und aromatische Iodierung verwendet. Ringe, Acetylierung der Hydroxygruppe, der Distrikt mit Bromsuccinimid, Cyanurfluorid und Diazoniumverbindungen. Bei der Peptidsynthese wird die phenolische Hydroxylgruppe eines Tyrosinrests durch eine Benzyl-, 2,6-Dichlorbenzyl- oder tert-Butylgruppe geschützt.
L-Tyrosin-kodierte austauschbare Aminosäure. In fast allen Proteinen enthalten, insbesondere Pepsin und Insulin. Im tierischen Körper wird irreversibel aus Phenylalanin gebildet. Im Körper werden aus Tyrosin eine Reihe wichtiger Substanzen synthetisiert: Tyramin und 3,4-Dihydroxyphenylalash (Vorläufer von Katecholaminen) sowie Diiodotyrosin, aus dem das Hormon Thyroxin gebildet wird.
Verstöße gegen den Tyrosinstoffwechsel [Deaminierung mit Bildung von 3- (4-Hydroxyphenyl) -pyruvic-to-you] verursachen Erbschaften. Oligophrenie-Krankheit.
Die Tyrosinsynthese wird aus 4-Hydroxybenzaldehyd und Hippuric-to-you durchgeführt (sogenannte Azlacton-Synthese von Erlenmeyer-Plochl):
Im UV-Spektrum von Tyrosin l max 274,6 nm (e 1420), im Fluoreszenzspektrum von 1 Emission 282 nm. Im PMR-Spektrum von L-Tyrosin in D2O chemische Verschiebungen (ppm) für CH, CH2, Ortho- und Metapositionen gem. 4,332; 3,282 und 3,172; 7.206; 6,909.
In den Bezirken Pauli, Millon und Xanthoprotein-Tyrosin bilden sie farbige Produkte.
Tirosin wurde erstmals 1849 von F. Bopp aus Casein isoliert. Weltproduktion von L-Tyrosin ca. 250 Tonnen / Jahr (1989). V.V. Bayev
Tyrosin (Tyrosin)
Strukturformel
Russischer Name
Lateinischer Substanzname Tyrosin
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Pharmakologische Stoffgruppe Tyrosin
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Weihnachtskrankheit - Eine Form der Hämophilie, die durch eine Verletzung der ersten Phase der Blutgerinnung aufgrund eines Mangels verursacht wird (Plasmakomponente von Thromboplastin). Geerbt durch rezessiv geschlechtsgebundene Art; das Faktor IX (F9) -Gen befindet sich in der q27.1 X-Chromosomenregion).
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http://molbiol.kirov.ru/spravochnik/structure/45/336.htmlTyrosin
Tyrosin (α-Amino-β- (p-hydroxyphenyl) propionsäure) ist eine aromatische alpha-Aminosäure, die in zwei optisch isomeren Formen, L und D, vorliegt. Die Struktur unterscheidet sich von Phenylalanin nur durch die Gegenwart einer Hydroxylgruppe in para-Stellung.
L-Tyrosin gehört zur Gruppe der proteinogenen Aminosäuren und ist Teil vieler natürlicher Proteine, einschließlich Enzymen, von denen Tyrosin bei der Regulierung ihrer funktionellen Aktivität eine wichtige Rolle spielt. Das Angriffsziel von phosphorylierenden Enzymen - Proteinkinasen - ist häufig genau der Tyrosinrest. Darüber hinaus ist Tyrosin eine Vorstufe für die Synthese einer Reihe wichtiger biologisch aktiver Substanzen, darunter Katecholamine (Dopamin, Epinephrin, Noradrenalin), Schilddrüsenhormone und Melaninpigmente.
Tyrosin ist eine ersetzbare Aminosäure, dh bei unzureichender Aufnahme von Tyrosin mit der Nahrung kann die Aminosäure vom Körper selbst synthetisiert werden. Die Vorstufe von Tyrosin ist Phenylalanin. Die Bildung von Tyrosin im Körper ist notwendiger, um überschüssiges Phenylalanin zu entfernen und keine Reserven an Tyrosin wiederherzustellen, da es in der Regel in ausreichenden Mengen mit Nahrungsproteinen vorkommt und sein Mangel normalerweise nicht auftritt. Die Reaktion findet in der Leber unter der Wirkung des Enzyms Phenylalanin-4-hydroxylase statt. Ein Mangel oder eine Abnahme der Aktivität dieses Enzyms äußert sich in einer schweren Stoffwechselstörung - Phenylketonurie.
Der Tyrosinkatabolismus verläuft durch Transaminierung mit α-Ketoglutarsäure mit intermediärer Bildung von Hydroxyphenylpyruvat, dann - Homogentisinsäure und endet mit der Bildung von Fumar- und Acetoessigsäuren, die im Krebs-Zyklus weiter verwendet werden. Der metabolische Block der Homogentisinsäure-Oxidation ist das Hauptglied in der Pathogenese einer anderen Erbkrankheit, der Alcaptonurie. Es gibt mehrere relativ seltene Arten von Tyrosinämie, die durch einen gestörten Tyrosinstoffwechsel verursacht werden. Behandlung dieser Krankheiten, wie Phenylketonurie, ist eine diätetische Einschränkung des Proteins.
Der Inhalt
Tyrosinämie Edit
TYROZYNEMIA TYP I Bearbeiten
Tyrosinämie Typ I wird durch einen Mangel des Enzyms Fumarylacetoacetat-Hydroxylase verursacht, was zu schweren Erkrankungen der Leber und Nieren führt und zum Tod führt. Das Ziel einer diätetischen Behandlung ist es, die Anhäufung von Phenylalanin, Tyrosin und in einigen Fällen Methionin durch die Verabreichung einer proteinarmen Diät zu verhindern. Die Proteinanforderungen werden erfüllt, indem ein Gemisch von Aminosäuren, die kein Tyrosin, Phenylalanin und / oder Methionin enthalten, in die Nahrung aufgenommen wird. Wenn [NTBC] verschrieben und verwendet wird, wird normalerweise ein Proteinersatzstoff ohne Phenylalanin und Tyrosin verwendet. Eine Mischung ohne Phenylalanin, Tyrosin und Methionin wird nur verwendet, wenn der Patient nicht anfällig für [NTBC] ist oder in Abwesenheit. Solange die diätetische Behandlung bei Tyrosinämie signifikant bleibt, hat [NTBC] einen ausgeprägten Effekt auf die Behandlung und das Überleben bei Typ-I-Tyrosinämie.
TYROZYNEMIA TYP II Bearbeiten
Die Tyrosinämie vom Typ II wird durch die Unzulänglichkeit der Tyrosinaminotransferase verursacht, was zu Augenpathologie, Hautstörungen und neurologischen Komplikationen führt. Das Ziel einer diätetischen Behandlung ist es, die Anhäufung von Phenylalanin und Tyrosin zu verhindern, indem eine proteinarme Diät vorgeschrieben wird. Die Proteinanforderungen werden erfüllt, indem ein Gemisch von Aminosäuren, die kein Tyrosin und Phenylalanin enthalten, in die Nahrung aufgenommen wird.
TYROZYNEMIA TYP III Bearbeiten
Die Tyrosinämie vom Typ III ist eine sehr seltene Form der Tyrosinämie, die sich in Krämpfen, Ataxie und geistiger Behinderung äußert. Das Ziel einer diätetischen Behandlung ist es, die Anhäufung von Phenylalanin und Tyrosin zu verhindern, indem eine proteinarme Diät vorgeschrieben wird. Die Proteinanforderungen werden erfüllt, indem ein Gemisch von Aminosäuren, die kein Tyrosin und Phenylalanin enthalten, in die Nahrung aufgenommen wird.
http://ru.vlab.wikia.com/wiki/%D0%A2%D0%B8%D1%80%D0%BE%D0%B7%D0%B8%D0%BDAminosäure-Tyrosin
Tyrosin ist eine der Hauptaminosäuren, die die Funktion eines Neurotransmitters (Neurotransmitters) übernimmt, dh einer Substanz, die eine Reihe chemischer Prozesse im Körper auslöst. Die Formel von Tyrosin ermöglicht es, es der Gruppe der aromatischen und heteroaromatischen Aminosäuren zuzuordnen, die die Synthese aller Proteinverbindungen ermöglichen, angefangen von den Bindungen in der DNA-Kette und den Antikörpern bis zu den Muskelfasern. Um gesund zu sein, sollte die Ernährung Käse, Hühnchen, Truthahn, Fisch, Erdnüsse, Mandeln, Avocados, Milch, Joghurt, Bananen und Sojaprodukte enthalten. Die tägliche Einnahme von Tyrosin beträgt 1-5 g.
Chemikalie (strukturell): HO-BK-CH22-CH (NH2) -COOH Rational: C9H11NO3.
Kasein, Seidenfibroin (12,7%), Papain (14,7%)
Daten von verschiedenen Autoren
0,5 g pro Tag, 7 mg pro kg Körpergewicht, 3-4 g pro Tag
Auswirkungen auf den Körper, die Hauptfunktion
Hilft, eine Reihe von Hormonen (Melanin) zu synthetisieren, Proteinverbindungen zu bilden, verbessert die mentale Aktivität (Konzentration, Gedächtnis, kognitive Funktion) und verhindert die Entwicklung depressiver Zustände
Tyrosin: was ist das?
Tyrosin ist eine essentielle Aminosäure, die der Körper nicht alleine produzieren kann. Selbst wenn man weiß, welche Produkte Tyrosin enthalten und diese essen, kann sich der Körper nicht in ausreichender Menge ansammeln. Daher müssen die Tyrosinreserven in Produkten oder in der Zusammensetzung von Arzneimitteln regelmäßig aufgefüllt werden.
In der Literatur ist diese Aminosäure unter solchen Namen zu finden: α-Amino-β- (p-hydroxyphenyl) propionsäure, aromatische α-Aminosäure, Tyrosin, Tyrosin (falscher Name ist Tyrosierung n). Die letzten beiden Namen stehen für die optisch isomere Form. Zusätzlich werden D-Tyrosin und eine Kombination als Racemat (DL) isoliert.
Tyrosin in der Struktur der Verbindung unterscheidet sich von Phenylalanin in Gegenwart der phenolischen Hydroxylgruppe in der para-Position des Benzolrings. Diese Substanz ist Teil fast aller im menschlichen Körper vorhandenen Proteinverbindungen. Es dient zum Nachweis von Proteinen in Substanzen (Milon-Reaktion).
Tyrosin ist der Schlüssel zu einer normalen Schilddrüsenfunktion (Foto: FoodandHealth)
Die Strukturformel von Tyrosin lautet wie folgt: HO-BK-CH2-CH (NH2) -COOH.
Rationelle Formel: C9H11NO3.
Der Prozess der Bildung einer Aminosäure im menschlichen Körper besteht aus vielen Stufen. Phenylalanin wird zur Bildung von Tyrosin verwendet (die Reaktion erfolgt in der Leber unter Beteiligung des Enzyms Phenylalanin-4-hydroxylase). Die Umwandlung von Phenylalanin zu Tyrosin im Körper ist notwendig, um überschüssiges Phenylalanin zu entfernen, und nicht, um die Tyrosinreserven wiederherzustellen. Der Überschuss wird ausgenutzt. Während weiterer Reaktionen wird Tyrosin durch Transaminierung mit α-Ketoglutarsäure in 4-Hydroxyphenylpyruvat umgewandelt. Eine Reihe von Enzymen wird verwendet, um Tyrosin in Proteinen zu bilden, beispielsweise Tyrosinkinase, Tyrosinase, Phosphatasen.
Obwohl es aus einer anderen Aminosäure - Phenylalanin - besteht, nimmt es der Körper in Form von Katecholaminen wie Dopamin, Noradrenalin und Adrenalin auf. Letztere sind Hormone, die unter Stress oder am Ende des Stressfaktors eine Reaktion auslösen.
Nützliche Eigenschaften von Tyrosin und seine Wirkung auf den Körper
l Tyrosin, warum wird es im Körper gebraucht? Die Biochemie der Aminosäure ist sehr komplex. Da die Substanz eine chemische Reaktion liefert, bei der Hormone synthetisiert werden, besteht die Hauptfunktion darin, den hormonellen Hintergrund zu normalisieren. Dopamin ist für das Vergnügen, die normale Stimmung und die Neugierreaktion verantwortlich. Gleichzeitig sind so wichtige neurophysiologische Prozesse wie Aufmerksamkeit, Energie, Stimmung, Gedächtnis und Wachsamkeit involviert. Adrenalin und Noradrenalin wirken entgegengesetzt. Der erste wird unter Stress freigesetzt, der zweite beseitigt seine Auswirkungen. Ein anderes Hormon, dessen Synthese auf einen ausreichenden Tyrosingehalt zurückzuführen ist, ist Melanin. Er ist für die Hautfarbe und den Schutz vor ultravioletter Strahlung verantwortlich.
Tyrosin hilft, die Auswirkungen von Stress zu beseitigen (Foto: tong-yidrugstore.com)
Die Verwendung von Tyrosin in Form von Medikamenten oder Lebensmitteln hat eine solche Wirkung auf den Körper:
- verbessert die Stimmung und schafft ein Gefühl des subjektiven Wohlbefindens (aufgrund der Wirkung von Dopamin);
- erhöht die kognitive Funktion bei Stress (die Auswirkungen von Dopamin, Noradrenalin und Adrenalin);
- schützt den Körper vor den Auswirkungen von Nervenschocks und Angstzuständen (der Wirkung von Noradrenalin);
- verbessert die Aufmerksamkeit und verleiht Vitalität;
- Proteinsynthese in Kombination mit anderen Aminosäuren wie Alanin, Tryptophan.
Die Eigenschaften von Proteinen, die aufgrund von Tyrosin synthetisiert werden, sind unterschiedlich. Einige sind an der Übertragung erblicher Informationen beteiligt, andere sorgen für die Bildung spezialisierter Immunzellen (Antikörper), andere sind für den Sport von Bedeutung, da sie Teil der Muskelfasern sind.
Eine der Auswirkungen des Substanzgebrauchs ist die Normalisierung des Körpergewichts. Dank der Schilddrüse werden alle Stoffwechselvorgänge kontrolliert: Fettspaltung, Glukoseumwandlung, Proteinsynthese. Sobald einer der Prozesse verletzt wird, gewinnt die Person unkontrolliert an zusätzlichen Kilo. Weder Sport noch gute Ernährung können das Problem lösen. Dazu müssen Sie nur den Hormonspiegel normalisieren. Daher werden Medikamente wie Tyrosin von iHerb (Ayherb) verschrieben.
Der tägliche Bedarf des Körpers an Tyrosin
Für einen Erwachsenen reicht der Bedarf von 1 bis 5 g. Dies hängt alles von Geschlecht, Alter und Ernährungsgewohnheiten ab (Menge an Vitaminen, Mineralien, z. B. Selen). Ärzte sagen, dass in Form eines Nahrungsergänzungsmittels pro Tag bis zu 12 g eines Stoffes eingenommen werden können.
Eine weitere Möglichkeit zur Berechnung der Dosierung ist der Anteil von 16 mg pro kg Körpergewicht.
Es ist wichtig! Eine Erhöhung der Tyrosindosis ist für Menschen mit Übergewicht, schlechtem Gedächtnis, Anomalien in der Schilddrüse, Neigung zu Depressionen oder Hyperaktivität vorgesehen. Aber nur der Arzt kann die genaue Substanzmenge bestimmen.
Die Auswirkungen von Tyrosinmangel
Der Mangel an Tyrosin ist mit verschiedenen pathologischen Zuständen behaftet. Darunter sind:
- Hypothyreose ist eine Erkrankung, die durch einen anhaltenden Mangel an Schilddrüsenhormonen verursacht wird, das Gegenteil von Thyreotoxikose. Die extreme Manifestation der klinischen Symptome der Erkrankung bei Erwachsenen tritt je nach Art des Myxödems bei Kindern auf - Kretinismus;
- Tyrosinämie (Tyrosinämie) ist eine Erkrankung, die mit einem Mangel an Aktivität der Fumarylacetoacetat-Hydrolase verbunden ist. Mutationen führen zu einer Verletzung des Tyrosinstoffwechsels mit Schäden an Leber, Nieren und peripheren Nerven. Das erste Symptom der Krankheit - eine Verletzung der Leber.
Folgen von Tyrosinüberschuss
Bei übermäßiger Einnahme der Substanz kann es zu Tachykardien, erhöhter Erregbarkeit, Angstzuständen, Appetitlosigkeit, erhöhtem oder erniedrigtem Blutdruck, Brustschmerzen, Durchfall, Atemnot, Schwindel, Benommenheit kommen.
Nebenwirkungen eines Überschusses an Aminosäuren können ständige progressive Müdigkeit, Kopfschmerzen, Sodbrennen, Schlaflosigkeit, Übelkeit, Gelenkschmerzen, allergischer Hautausschlag, Bauchschmerzen, Hyperthyreose, Gewichtsverlust sein.
Nahrungsquellen
Wiederauffüllungen an Tyrosin helfen diesen Produkten: Käse, Hühnchen, Truthahn, Fisch, Erdnüsse, Mandeln, Avocados, Milch, Joghurt, Bananen, Sojaprodukte usw. Die Sonnenblumenkerne, Meeresfrüchte und Bohnen sind reich an Aminosäuren.
Tyrosin ist aus verschiedenen Käsesorten erhältlich, darunter Ziegen- und Hüttenkäse (Foto: Bigl.ua).
Von Fleischprodukten nützlich Lamm und Truthahn.
Fischgerichte aus Thunfisch, Makrele, Kabeljau, Heilbutt, Garnelen und Krabben werden mit fehlendem Tyrosin gezeigt.
Frauen, die sich auf die Schwangerschaft vorbereiten, sollten Samen von Sesam, Sonnenblumen, Pistazien, Mandeln und Pinienkernen in die Ernährung aufnehmen.
http://hudey.net/organicheskie-veschestva/aminokisloty/tirozin/Tyrosin
Tyrosin (α-Amino-β- (p-hydroxyphenyl) propionsäure, kurz: Tyr, Tyr, Y) ist eine aromatische α-Aminosäure. Besteht in zwei optisch isomeren Formen - L und D und in Form von Racemat (DL). Die Struktur der Verbindung unterscheidet sich von Phenylalanin durch die Anwesenheit der phenolischen Hydroxylgruppe in der para-Position des Benzolrings. Biologisch weniger wichtige Meta- und Ortho-Isomere von Tyrosin sind bekannt.
L-Tyrosin ist eine proteinogene Aminosäure und gehört zu den Proteinen aller bekannten lebenden Organismen. Tyrosin ist ein Bestandteil von Enzymen. In vielen von diesen spielt Tyrosin eine Schlüsselrolle bei der enzymatischen Aktivität und ihrer Regulation. Der Angriffspunkt von phosphorylierenden Enzymen von Proteinkinasen sind oft genau phenolische Hydroxyryrosinreste. Der Tyrosinrest in Proteinen kann auch anderen posttranslationalen Modifikationen unterzogen werden. In einigen Proteinen (Insektenresilin) gibt es molekulare Vernetzungen, die aus der posttranslationellen oxidativen Kondensation von Tyrosinresten resultieren, um Dithyrosin und Trityrosin zu bilden.
Die Färbung infolge der qualitativen Reaktion von Xanthoprotein auf Proteine wird hauptsächlich durch die Nitrierung von Tyrosinresten (Phenylalanin, Tryptophan und Histidinreste werden auch nitriert) bestimmt.
Der Inhalt
Biosynthese
Im Prozess der Tyrosinbiosynthese sind die Zwischenverbindungen Shikimat, Chorismat, Prämenat. Aus zentralen Metaboliten synthetisiert Tyrosin in der Natur Mikroorganismen, Pilze und Pflanzen. Tiere synthetisieren kein Tyrosin de novo, können jedoch die essentielle Aminosäure Phenylalanin zu Tyrosin hydroxylieren. Die Tyrosin-Biosynthese wird in dem Artikel über den Shikimatniy-Pfad genauer beschrieben.
Tyrosin wird Aminosäuren zugeschrieben, die für die meisten Tiere und Menschen essentiell sind, da diese Aminosäure im Körper aus einer anderen (essentiellen) Aminosäure, Phenylalanin, gebildet wird.
Katabolismus
Tyrosin gelangt mit Nahrung in den Körper von Tieren und Menschen. Tyrosin wird auch aus Phenylalanin gebildet (die Reaktion findet in der Leber unter der Wirkung des Enzyms Phenylalanin-4-hydroxylase statt). Die Umwandlung von Phenylalanin in Tyrosin im Körper ist notwendiger, um überschüssiges Phenylalanin zu entfernen und nicht die Tyrosinreserven wiederherzustellen, da Tyrosin in der Regel in ausreichenden Mengen mit Nahrungsproteinen vorkommt und dessen Mangel normalerweise nicht auftritt. Überschüssiges Tyrosin wird verwendet. Durch Transaminierung mit α-Ketoglutarsäure wird Tyrosin zu 4-Hydroxyphenylpyruvat umgewandelt, das (bei gleichzeitiger Migration und Decarboxylierung des Ketocarboxyethyl-Substituenten) weiter zum Homogentisat oxidiert wird. Homogentisat durch Bildung von 4-Malacetoacetat und 4-Fumarylacetoacetat zerfällt zu Fumarat und Acetoacetat. Die endgültige Zerstörung erfolgt im Krebszyklus. So zersetzt sich Tyrosin bei Tieren und Menschen zu Fumarat (wird zu Oxaloacetat, das ein Substrat der Gluconeogenese ist) und Acetoacetat (erhöht die Menge an Ketonkörpern im Blut), daher wird Tyrosin sowie das darin transformierte Phenylalanin als Glucose eingestuft ketogene (gemischte) Aminosäuren (siehe Klassifizierung der Aminosäuren).
Andere Arten des biologischen Abbaus von Tyrosin sind in der Natur bekannt.
Biologisch aktive Substanzen wie DOPA und Schilddrüsenhormone (Thyroxin, Triiodthyronin) werden aus Tyrosin synthetisiert. DOPA ist ein Vorläufer von Katecholaminen (Dopamin, Epinephrin, Noradrenalin) und Melaninpigment. Homogentisat ist eine Vorstufe von Tocopherolen, Plastochinon (in Organismen, die diese Verbindungen synthetisieren können).
Einige bekannte Erbkrankheiten stehen im Zusammenhang mit dem Tyrosinstoffwechsel. Bei der erblichen Phenylketonurie wird die Umwandlung von Phenylalanin zu Tyrosin verletzt, und der Körper sammelt Phenylalanin und seine Metaboliten (Phenylpyruvat, Phenyllactat, Phenylacetat, ortho-Hydroxyphenylacetat, Phenylacetylglutamin) an, wobei ein Überschuss die Entwicklung des Nervensystems beeinträchtigt. Bei einer anderen bekannten Erbkrankheit, der Alcaptonurie, ist die Umwandlung von Homogentisat in 4-Maleylacetoacetat beeinträchtigt.
Es gibt auch einige relativ seltene Krankheiten (Tyrosinämie), die durch einen gestörten Tyrosinstoffwechsel verursacht werden. Die Behandlung dieser Krankheiten, wie die Phenylketonurie, ist eine diätetische Einschränkung des Proteins.
Anwendung
Tyrosin unterdrückt den Appetit, reduziert die Fettablagerung, fördert die Produktion von Melanin und verbessert die Funktionen der Nebennieren, der Schilddrüse und der Hypophyse. [Quelle nicht angegeben 818 Tage]
http://dic.academic.ru/dic.nsf/ruwiki/51356Chemische Formel Tyrosin
Tyrosin ist eine aromatische α-Aminosäure.
Tyrosin gehört zu den essentiellen Aminosäuren, da diese Aminosäure im Körper aus einer anderen (unersetzbaren) Aminosäure gebildet wird - Phenylalanin.
In der Struktur unterscheidet sich Tyrosin in Gegenwart der phenolischen Hydroxylgruppe in para-Position des Benzolrings von Phenylalanin.
Tyrosin-2-amino-3- (p-hydroxyphenyl) propansäure oder α-Amino-β- (p-hydroxyphenyl) propionsäure.
Tyrosin - (Tyr, Tyr, Y) ist eine Aminosäure, die Teil von Enzymen ist, von denen Tyrosin in vielen Fällen eine Schlüsselrolle in der enzymatischen Aktivität und ihrer Regulation zukommt. Chemische Formel C₉H₁₁NO₃.
Tyrosin ist ein Bestandteil von fast allen Proteinen, vor allem in Pepsin (8,5%) und Rinderinsulin (12,5%).
Tyrosin wurde erstmals 1849 von F. Bopp aus Kasein isoliert.
Der Name Tyrosin kommt von den griechischen Tyros, was Käse bedeutet, denn es war der Käse, der diese Aminosäure zuerst entdeckte.
Der tägliche Bedarf für einen Erwachsenen Tyrosin 3-4 Gramm pro Tag.
Physikalische Eigenschaften
Tyrosin ist ein farbloses Kristallisat mit einem Schmelzpunkt von 290-295 ° C (mit Abbau). Tyrosin ist in Wasser sehr gut löslich, in Ethanol wenig löslich und in Diethylether unlöslich.
Chemische Eigenschaften
Tyrosin - eine aromatische Aminosäure Chemische Eigenschaften aufgrund des Vorhandenseins reaktiver phenolischer Hydroxylgruppen.
Aufgrund der Anwesenheit der funktionellen Gruppen des sauren und basischen Charakters bildet Tyrosin Salze sowohl mit Säuren als auch mit Alkalien.
Biologische Rolle
Tyrosin ist für das normale Funktionieren der Nebennieren, der Schilddrüse und der Hypophyse, die Bildung von roten und weißen Blutkörperchen, die Synthese von Melanin, Haut- und Haarfarben notwendig.
Tyrosin hat starke stimulierende Eigenschaften und hilft bei chronischen Depressionen.
Tyrosin reguliert Blutdruck und Wasserlassen und ist an der Synthese von Adrenalin beteiligt.
Adrenalin ist ein Hormon der Nebennierenrinde, wo es aus Tyrosin gebildet wird.
Adrenalin ist ein wichtiges Stresshormon - "Notfallhormon", wirkt auf den Stoffwechsel und das Herz-Kreislauf-System und erhöht die Herzfunktion. Es verengt die Blutgefäße und erhöht den Blutdruck. Erweitert die Bronchien und erhöht die Sauerstoffzufuhr. Beschleunigt den Abbau von Glykogen zu Glukose und versorgt das Muskelgewebe mit Energie. Adrenalin fungiert als Vermittler und Hormon.
Tyrosin ist eine essentielle Aminosäure für erwachsene Männer. Es ist für Männer erforderlich, die an Phenylketonurie leiden (eine genetische Erkrankung, bei der die Umwandlung von Phenylalanin in Tyrosin schwierig ist). Tyrosin verursacht auch eine erhöhte Sekretion von Wachstumshormon durch die Hypophyse. Bei Nierenerkrankungen kann die Synthese von Tyrosin im Körper dramatisch abnehmen. In diesem Fall muss es als Additiv genommen werden.
Natürliche Quellen
Fleisch, Fisch, Sojabohnen, Bananen, Erdnüsse, Eier, Weizen, Kürbiskerne, Sesam, Mandeln.
Bei Mangel an dieser Aminosäure kann es bei einer Person zu niedrigem Blutdruck und Körpertemperatur (kalte Hände, Beine), unkontrollierter Gewichtszunahme, Restless-Legs-Syndrom kommen.
Ein Mangel an Tyrosin führt zu einem Mangel an Noradrenalin, was wiederum zu Depressionen führt.
Mit einem geringen Tyrosingehalt im Körper gibt es Lethargie und Schläfrigkeit, Müdigkeit. Menschen, die an chronischem Tyrosinmangel leiden, können schwere geistige und körperliche Behinderungen haben.
Symptome von Tyrosinmangel sind Depression der Schilddrüsenfunktion, Schweregefühl in den Wadenmuskeln.
Bei unkontrolliertem Verbrauch von Tyrosin bei einer Person können Magenprobleme, Reizbarkeit, erhöhte Aggressivität auftreten.
Menschen, die an bestimmten Krankheiten leiden, ist es besser, die Aufnahme von Tyrosin zu begrenzen. Zu diesen Erkrankungen gehören Melanome - ein bösartiger Tumor, der sich auf der Haut entwickelt, Netzhaut der Augen oder Schleimhäute, ein aggressiver Gehirntumor und Migräne.
Tyrosin wird nicht für Onkologiepatienten sowie für Patienten mit Schizophrenie, Bluthochdruckpatienten und schwangeren Frauen empfohlen.
Erbliche Störungen des Tyrosinstoffwechsels
Tyrosin ist das Ausgangsprodukt für die Bildung der Farbstoffe der Haut und des Haares - Melanin. Wenn die Umwandlung von Tyrosin zu Melanin aufgrund eines erblichen Enzymmangels reduziert wird, tritt Albinismus auf.
Albinismus - das Fehlen einer Pigmentierung der Haut, der Netzhaut und der Haare. Wenn der Albinismus häufig die Sehschärfe verringert, tritt Photophobie auf. Eine längere Exposition solcher Menschen in der offenen Sonne führt zu Hautkrebs.
Anwendungsbereiche
Tyrosin normalisiert niedrigen Blutdruck und hat eine psychogogische, antiallergische und antidepressive Wirkung.
Tyrosin unterdrückt den Appetit, lindert die Abhängigkeit, reduziert das Körperfett und verbessert die intellektuellen Funktionen.
Es wird verwendet, um die Aufmerksamkeit zu steigern und die kognitive Aktivität zu verbessern.
Tyrosin wird benötigt, um Stress abzubauen, der sowohl in Lebenssituationen als auch als Ergebnis von Training entsteht.
Tyrosin wird bei Migräne, Parkinson, chronischem Müdigkeitssyndrom, Hypothyreose und Fettleibigkeit angewendet.
Tyrosin wird für das Syndrom von professionellem Burnout, Angstzuständen und geistiger Erschöpfung verwendet.
Für einen maximalen Anti-Stress-Effekt wird empfohlen, Tyrosin zusammen mit der Jäger-Kräutersammlung einzunehmen, die milde Depressionen lindern soll.
Tyrosin ist insbesondere für Personen erforderlich, die sich langem körperlichem Training unterziehen und die Erholungsphase verkürzen.
Tyrosin ist wirksam bei der Behandlung von Kokainsucht, dem Entzug von Koffein und anderen Drogenabhängigkeiten sowie Alkoholismus und ist hilfreich bei der Linderung des prämenstruellen Syndroms.
Droge L-Tyrosin
Es wird empfohlen, L-Tyrosin einzunehmen, um die Arbeit der Schilddrüse zu normalisieren, um Stress, Kopfschmerzen und Nervenstörungen abzubauen.
Sporternährung mit L-Tyrosin.
L-Tyrosin hilft Sportlern, Übertraining zu vermeiden, dank der Fähigkeit, Ermüdung zu beseitigen und die Ausdauer zu erhöhen. Tyrosin kann die mentale Konzentration, die Übungstechnik, das Wohlbefinden und die Stimmung verbessern.
Während des Aerobic-Trainings hilft L-Tyrosin, Muskelgewebe vor den schädigenden Wirkungen katabolischer Prozesse zu bewahren. Somit kann die Aminosäure L-Tyrosin als Bestandteil der Sporternährung zur Fettverbrennung und zum Erhalt der Muskeln verwendet werden.
Eine normale Person mit einer durchschnittlichen körperlichen Aktivität benötigt keine zusätzliche Aufnahme von Aminosäuren, eine ausreichende Menge wird normalerweise mit der Nahrung erhalten. Eine zusätzliche Menge Aminosäuren ist für Sportler während intensiven Trainings und Wettkampfs notwendig.
http://himija-online.ru/organicheskaya-ximiya/aminokisloty/tirozin.htmlTyrosin (Tyrosin)
Strukturformel
Russischer Name
Lateinischer Substanzname Tyrosin
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Brutto-Formel
Pharmakologische Stoffgruppe Tyrosin
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http://www.rlsnet.ru/mnn_index_id_812.htmChemische Formel Tyrosin
TYROZIN [2-amino-3- (4-hydroxyphenyl) propionsäure, b - (n-Hydroxyphenyl) alanin, Tug, Y], Molekulargewicht 181,19; bestsv. Kristalle; Schmelzpunkt D, L-T. 316 ° C, LT. 290-295 ° C, D-T. 310-314 ° C (alle Isomere werden mit verschiedenen geschmolzen); für LT. -10,6 ° für DT. + 10,3 ° (Konzentration von 4 g in 100 ml 1 N HCl); Lassen Sie uns in Wasser auflösen, ist es begrenzt - in Ethanol lösen wir uns nicht in Diethylether auf. Bei 25 ° C pKa 2,2 (COOH), 9,11 (NH2) 10,07 (phenolisches OH); pI 5,63.
Tyrosin ist nach den chemischen Eigenschaften eine aromatische Aminosäure mit reaktiver phenolischer Hydroxylgruppe. Beim Erwärmen auf 270 ° C wird Tyrosin zu Tyramin-HOC decarboxyliert6H4CH2CH2NH2, Beim alkalischen Schmelzen erhält man 4-Hydroxybenzoesäure. TYROZIN wird leicht in den aromatischen Kreislauf nitriert und jodiert und bildet 3- und 3,5-Derivate.
Zur Modifizierung der TYROZIN-Reste in Proteinmolekülen werden Nitrierung mit Tetranitromethan und Iodierung aromatischer Ringe, Acetylierung der Hydroxygruppe, Reaktion mit Bromsuccinimid, Cyanurfluorid und Diazoniumverbindungen verwendet. Bei der Peptidsynthese wird die phenolische Hydroxylgruppe des TYROZIN-Rests durch eine Benzyl-, 2,6-Dichlorbenzyl- oder tert-Butylgruppe geschützt.
L-T.-kodierte austauschbare Aminosäure. In fast allen Proteinen enthalten, insbesondere Pepsin und Insulin. Im tierischen Körper wird irreversibel aus Phenylalanin gebildet. Im Körper werden aus Tyrosin eine Reihe wichtiger Substanzen synthetisiert: Tyramin und 3,4-Dihydroxyphenylalash (Vorläufer von Katecholaminen) sowie Diiodotyrosin, aus dem das Hormon Thyroxin gebildet wird.
Stoffwechselstörung TYROZIN [Desaminierung mit der Bildung von 3- (4-Hydroxyphenyl) -brenztraubensäure] verursacht Erbschaften. Oligophrenie-Krankheit.
Die Synthese von TYROZIN erfolgt aus 4-Hydroxybenzaldehyd und Hippursäure (der sogenannten Azlacton-Synthese von Erlenmeyer-Plöchl):
Im UV-Spektrum von Tyrosin l max 274,6 nm (e 1420), im Fluoreszenzspektrum von 1 Emission 282 nm. Im Spektrum der PMR L-T. in D2O chemische Verschiebungen (ppm) für CH, CH2, ortho- und meta-Positionen jeweils 4.332; 3,282 und 3,172; 7.206; 6,909.
In den Reaktionen von Pauli, Millon und Xantoprotein TYROZIN bildet es farbige Produkte.
Tyrosin wurde erstmals 1849 von F. Bopp aus Kasein isoliert. Weltproduktion L-T. ungefähr 250 Tonnen / Jahr (1989). V.V. Bayev
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Tyrosin
Nicht mit Thyroxin zu verwechseln.
Tyrosin (-Amino- (p-hydroxyphenyl) propionsäure, kurz: Tyr, Tyr, Y) ist eine aromatische alpha-Aminosäure. Besteht in zwei optisch isomeren Formen - L und D und in Form von Racemat (DL). Die Struktur der Verbindung unterscheidet sich von Phenylalanin durch die Anwesenheit der phenolischen Hydroxylgruppe in der para-Position des Benzolrings. Biologisch weniger wichtige Meta- und Ortho-Isomere von Tyrosin sind bekannt.
L-Tyrosin ist eine proteinogene Aminosäure und gehört zu den Proteinen aller bekannten lebenden Organismen. Tyrosin ist ein Bestandteil von Enzymen. In vielen von diesen spielt Tyrosin eine Schlüsselrolle bei der enzymatischen Aktivität und ihrer Regulation. Der Angriffspunkt von phosphorylierenden Enzymen von Proteinkinasen sind oft genau phenolische Hydroxyryrosinreste. Der Tyrosinrest in Proteinen kann auch anderen posttranslationalen Modifikationen unterzogen werden. In einigen Proteinen (Insektenresilin) gibt es molekulare Vernetzungen, die aus der posttranslationellen oxidativen Kondensation von Tyrosinresten resultieren, um Dithyrosin und Trityrosin zu bilden.
Die Färbung infolge der qualitativen Reaktion von Xanthoprotein auf Proteine wird hauptsächlich durch die Nitrierung von Tyrosinresten (Phenylalanin, Tryptophan und Histidinreste werden auch nitriert) bestimmt.
http://polyguanidines.ru/m_tirozin.htm